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用硫酸铵分级沉淀和DEAE-Sepharose柱层析法分离纯化樱桃谷鸭胸肉中脂肪氧合酶(lipoxygenase,LOX),同时对酶学性质进行研究。结果显示:在DEAE-Sepharose柱层析时,当NaCl洗脱浓度在0.3~0.35mmol/L时,LOX被分离出,LOX经过分离纯化后其纯化倍数可达到54.3,SDS-PAGE电泳显示其分子质量约为96kD;粗酶和纯酶性质略有不同;以亚油酸为底物,粗酶和纯酶的最适底物浓度分别为6.4、10mmol/L,最适反应温度分别为40、30℃,最适pH值分别是5.0、5.5;纯酶Km=1.139mmol/L、Vmax=0.07608U/min,纯酶与底物的亲和能力大于粗酶。 相似文献
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以散叶生菜为原料,研究提取液用量、底物浓度、反应体系pH值和温度、抑制剂对生菜多酚氧化酶(PPO)活性的影响。结果表明:以邻苯二酚为底物,生菜PPO在420nm波长下吸光度最大;磷酸缓冲液(mL)与生菜质量(g)比为1.5∶1时,提取液中PPO活性较强;最适pH值为8.0、最适温度为30℃、最适底物浓度为0.3 mol/L。抑制剂对PPO酶抑制效果依次为抗坏血酸﹥柠檬酸﹥NaCl;此外,生菜叶脉中PPO活性为叶片中PPO活性的5.72倍。 相似文献
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本实验以大豆为原料,经硫酸铵沉淀、葡聚糖凝胶柱G200分离沉淀,得到2种脂肪氧合酶(L0x):LOX.1,LOX.2。对这两种同工酶的部分特性进行研究。其中LOX-1的反应最适pH为7.0,在pH9.0时无活性。而LOX-2最适pH为9.0,在pH7.0时也表现出较强活性。最适温度均为25℃。两种同工酶的热稳定性结果表明,LOX.1和LOX.2在40℃活性稳定,加热温度高于50℃时,活性急剧下降。在亚油酸为底物的反应体系中,LOX.1和LOX.2的K。值分别为8.2、12.2mmol/L。并对Ca2+、Na+、Cu2+、和Fe3+等不同的金属离子表现出不同的反应活性。 相似文献
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