转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶水解产物改善大豆分离蛋白乳化特性的研究

为获得适宜添加到冰淇淋等冷冻食品中的大豆分离蛋白（SPI）,利用转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶酶解大豆分离蛋白产物来改善大豆蛋白的乳化特性。将样品经高压均质制成O/W型乳状液,研究不同水解程度的水解产物交联后对样品乳状液的粒度分布、表面积平均粒径、离心乳析率等的影响,同时研究了常温放置、低温放置（4℃）以及冷冻-解冻处理对酶改性蛋白乳状液聚集、聚结稳定性的影响。结果表明,SPI和中低度水解（DH2%¹0%）样品经转谷氨酰胺酶交联后乳化活性和乳化稳定性均显著提高,水解度10%样品交联后的乳化活性和乳化稳定性改善最显著。酶改性可以显著改善SPI新鲜乳状液的聚集稳定性,中度水解度（DH6%¹0%）SPI样品交联后聚集程度最低。冷藏不会明显损坏样品的聚集和聚结稳定性。冷冻-解冻处理使乳状液发生聚结现象,SPI乳状液的聚结程度最大,中度水解度（DH6%¹0%）样品交联后的聚结程度最小。因此,可将中度水解SPI交联样品用于对乳化特性要求较高的冰淇淋等冷冻食品中。      

转谷氨酰胺酶交联大豆分离蛋白结构表征

为研究转谷氨酰胺酶（transglutaminase,TGase）交联大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）对SPI分子结构的影响,采用差示扫描量热仪、扫描电镜、X-射线衍射、红外光谱、圆二色谱等对TGase交联SPI前后二级结构的变化进行分析。结果表明：交联后SPI表面疏水性增强,自由氨基含量降低,结构和微观晶体结构均发生变化,结构由球形结构变成凹陷孔状,多肽链充分伸展,空间结构改变,结晶度降低;β-折叠含量升高,有序度更高,无规卷曲结构含量相对较低;利用氨基酸全自动分析仪测定氨基酸含量,交联后必需氨基酸含量提高了5.5%,疏水性氨基酸含量提高了14.5%,表明交联后提高了SPI营养价值,改善SPI的表面疏水性。     

大豆分离蛋白乳化性的研究

采用蛋白质乳化容量电导法,对不同浓度、ＰＨ和酶水解条件下大豆分离蛋白乳化容量和乳化稳定性进行测定,结果表明：大豆蛋白的乳化性在低密度时随浓度上升而增加,浓度达到６％以后趋于稳定;等电点时（ＰＨ４．５）,乳化性最差,偏离等电点后尤其在偏碱性条件下,乳化性明显增加,酶水解后,乳化性变化产大,水解度１７％时,乳化性最佳。     

大豆分离蛋白(SPI)乳化稳定性的研究

将有限酶解和Na2SO4预还原处理有机结合起来，对大豆分离蛋白进行改性，以研究中性环境中改性对大豆分离蛋白乳化稳定性的影响。由此确定改性条件，为调配型中性豆奶的研制奠定了基础。     

提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性的研究

为了拓宽大豆分离蛋白在食品中的应用，提高其乳化性及乳化稳定性。研究了大豆分离蛋白物理、化学和生物改性，并对改性前后大豆分离蛋白的乳化性及乳化稳定性进行了比较。同时也探讨了pH对大豆分离蛋白及其改性物形成乳状液的影响，并利用成膜蛋白质分子所受的相互作用解释了蛋白质的乳化稳定性受外界条件和内部因素所发生的变化。研究发现适度改性可以提高大豆分离蛋白乳化性及乳化稳定性；碱性有利于大豆分离蛋白及其改性物乳化性的提高；而且用吸光值比(K)可较好地表示乳化稳定性．     

木瓜蛋白酶改性对大豆分离蛋白乳化性能的影响

研究了木瓜蛋白酶改善大豆分离蛋白的乳化性能,分析了不同底物浓度、酶质量分数、酶解时间对其乳化活性和乳化稳定性的影响,通过正交实验优化了大豆分离蛋白的酶解条件,即:底物浓度为6%,酶质量分数为0.15%,酶解时间为0.5 h,在该条件下大豆分离蛋白溶液的乳化活性和乳化稳定性分别提高了20%和18%。其中底物浓度是最重要的影响因素,酶质量分数次之,酶解时间影响最小。     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白的水解作用

木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白的酶解结果表明,木瓜蛋白酸疼的反应动力学参数ｋｍ值为０．３４％,酶的最适反应ｐＨ值为７．５,在ＰＨ９．０的碱性条件下有较好的适应性。酶的最大反应温度为６０℃,在此温度条件下,温浴１００ｍｉｎ的仍然保持７０％的酶活。２．０－２．５％的大豆分离蛋白溶液经木瓜蛋白酶水解后,丝氨酸、苏氨酸、脯氨酸、组氨酸、蛋氨酸等游离氨基酸含量明显增加,大平多肽每１００ｍｌ提高９２－９４ｍｇ,等电     

响应面优化转谷氨酰胺酶改善大豆分离蛋白酶解液乳化稳定性的研究

实验以大豆分离蛋白为原料,利用碱性蛋白酶对其进行酶解,采用截留分子量为20ku与6ku的中空纤维膜组件对大豆分离蛋白酶解液进行超滤,然后利用转谷氨酰胺酶分别对分子量20ku、6~20ku以及6ku的大豆分离蛋白酶解液进行交联。经比较得到:分子量20ku的大豆分离蛋白酶解液的乳化稳定性上升最为明显,为16.1。采用响应面实验设计,以分子量20ku的大豆分离蛋白酶解液为研究对象,以反应时间、反应温度、酶添加量及p H为实验因素,乳化稳定性为响应值,获得最佳交联条件为:反应时间1.2h、酶添加量20.6U/g、p H=7.5、反应温度40℃,在此条件下,其乳化性为0.696,较改性前略有降低,但其乳化稳定性为16.25,较改性前提高了33.20%。     

大豆蛋白乳化性的研究

以低温脱脂大豆粉为原料制备大豆蛋白液,采用酸条件热改性处理,考察不同加热温度、pH、加热时间对乳化性影响 通过正交实验确定最优乳化性的改性条件:加热温度50℃,pH=6.0,加热时间60min,此条件下改性的大豆蛋白乳化性较未处理样提高了31.3％;同时实验表明,改性大豆蛋白中Na+浓度为1.0％(质量分数)时,其乳化性比未处理样提高了41.7％.对对照样和不同条件改性的大豆蛋白进行内源性荧光扫描,结果显示在280nm处激发产生的发射荧光最大峰位(λm)和强度发生了改变,说明蛋白质结构改变对其乳化性有着重要影响.     

大豆蛋白乳化性的研究

以低温脱脂大豆粉为原料制备大豆蛋白液,采用酸条件热改性处理,考察不同加热温度、pH、加热时间对乳化性影响。通过正交实验确定最优乳化性的改性条件:加热温度50℃,pH=6.0,加热时间60min,此条件下改性的大豆蛋白乳化性较未处理样提高了31.3%;同时实验表明,改性大豆蛋白中Na+浓度为1.0%（质量分数）时,其乳化性比未处理样提高了41.7%。对对照样和不同条件改性的大豆蛋白进行内源性荧光扫描,结果显示在280nm处激发产生的发射荧光最大峰位（λm）和强度发生了改变,说明蛋白质结构改变对其乳化性有着重要影响。      

不同酶切方式对乳清蛋白疏水性和乳化性的影响

采用不同的蛋白酶对乳清蛋白进行水解,考察了肽键断裂方式对乳清蛋白肽疏水性和乳化性的影响,以及乳清蛋白不同酶解产物的疏水性和乳化性的关系。结果表明:不同蛋白酶作用于乳清蛋白得到的水解产物疏水性不同,6种蛋白酶解液的疏水性均随水解度的增大而降低,其中以胰凝乳蛋白酶酶解液的疏水性下降的最慢。研究还发现,乳化性随着水解度增加而先升高后下降,以双酶复合酶解液最差。不同蛋白酶水解液的乳化性指数随疏水性指数的降低而升高,乳化性指数与疏水性氨基酸质量分数成正相关。     

大豆分离蛋白的碱性蛋白酶酶解条件研究

碱性蛋白酶酶解大豆分离蛋白可以制备大豆多肽,用茚三酮比色法测定酶解液中氨基氮的含量来判断其酶解效率.影响大豆分离蛋白酶解的主要因素有酶用量、酶解pH值、底物浓度、酶解温度、酶解时间等,通过单因素和优化酶解条件正交试验分析,筛选出碱性蛋白酶酶解的最适试验条件是:在酶用量为7％,pH值为8.5,温度50℃,底物与溶剂的固液比为1∶15,酶解时间5h效果较好.     

Effects of homogenization on the molecular flexibility and emulsifying properties of soy protein isolate

The sensitivity of soy protein isolate (SPI) to trypsin was characterized by its flexibility. The effects of different homogenization conditions on soy protein isolate flexibility and emulsifying properties were investigated. Set the homogenization pressure was 120 MPa (megapascal) and the homogenous number of times is 0–4 times, the flexibility increases with the increase of the homogenization times (0–3 times), the change trend of flexibility is not obvious (3–4 times). When the homogenization times was 0–3 times, the emulsifying activity increases, and the emulsifying activity was the strongest at 3 times, after homogenization 3 times, the change trend of emulsifying activity is not obvious, the trend of emulsification stability and emulsification activity were similar. The surface hydrophobicity increases with the increase of homogenization times, while the turbidity decreases. The other structural indicators such as Ultraviolet scanning and endogenous tryptophan fluorescence spectroscopy suggest that the structure of SPI becomes more stretch as the flexibility increases.     

大豆分离蛋白的特性研究

研究水解后不同分子量范围的大豆分离蛋白功能性方面,分子量在1000～2000D时候乳化活性和乳化稳定性最大,分别为176.9mL/g和120min;持水性方面分子量小于1000D时候最大,为66.2%;黏度方面,分子量大于4000D时候最大,为1.8cp;持油率方面分子量范围在大于4000D范围内最大,为378.42%。     

大豆分离蛋白溶解性和乳化性影响因素研究

研究了pH、大豆分离蛋白(SPI)质量浓度、NaCl浓度、搅拌时间和温度等因素对SPI溶解性和乳化性的影响.结果表明,0.8%的SPI在pH 6.0的条件下,实验浓度范围内的NaCI均使SPI溶解性和乳化性降低,适当的延长搅拌时间和升高温度可以显著提高SPI溶解性和乳化性.在室温条件下,搅拌50 min时SPI溶解度最...     

Interfacial and emulsifying properties of lentil protein isolate

The dynamic interfacial tension (DIFT) at oil–water interface, diffusion coefficients, surface hydrophobicity, zeta potential and emulsifying properties, including emulsion activity index (EAI), emulsion stability index (ESI) and droplet size of lentil protein isolate (LPI), were measured at different pH and LPI concentration, in order to elucidate its emulsifying behaviour. Sodium caseinate (NaCas), whey protein isolate (WPI), bovine serum albumin (BSA) and lysozyme (Lys) were used as benchmark proteins and their emulsifying property was compared with that of LPI. The speed of diffusion-controlled migration of these proteins to the oil/water interface, was in the following order: NaCas > LPI > WPI > BSA > Lys, while their surface hydrophobicity was in the following order: BSA > LPI > NaCas > WPI > Lys. The EAI of emulsions stabilised by the above proteins ranged from 90.3 to 123.3 m²/g and it was 93.3 ± 0.2 m²/g in LPI-stabilised emulsion. However, the stability of LPI-stabilised emulsions was slightly lower compared to that of WPI and NaCas-stabilised emulsions at the same protein concentration at pH 7.0. The ESI of LPI emulsions improved substantially with decrease in droplet size when protein concentration was increased (20–30 mg/ml). Reduction of disulphide bonds enhanced both the EAI and ESI compared to untreated samples. Heat treatment of LPI dispersions resulted in poor emulsion stability due to molecular aggregation. The stability of LPI-stabilised emulsions was found to decrease in the presence of NaCl. This study showed that LPI can be as effective emulsifiers of oil-in-water emulsions as are WPI and NaCas at ?20 mg/ml concentrations both at low and neutral pH. The emulsifying property of LPI can be improved by reducing the intra and inter-disulphide bond by using appropriate reducing agents.