鸭肉肌动球蛋白解离的影响因素研究

研究可能影响鸭肉肌动球蛋白解离的多种因素,包括内部因素(AMP、IMP、ADP、ATP、Ca2+、PO43-)和外部因素(NaCl腌制、不同种类磷酸盐腌制)。以肌动球蛋白提取物和鸭肉为原料,主要应用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)和蛋白质印迹(Western blotting)法进行检测。结果表明:在4℃条件下,经过8、16 mmol/L的AMP、IMP处理和25~50 mmol/L PO43-处理的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度明显增加;经过8、16 mmol/L ADP处理和0.1~5.0 mmol/L Ca2+处理后的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度无明显变化。腌制对肌动球蛋白解离无明显影响。     

肌动球蛋白解离的影响因素研究

研究可能影响鸭肉肌动球蛋白解离的多种因素,包括内部因素（AMP、IMP、ADP、ATP、Ca2+、PO43-）和外部因素（NaCl腌制、不同种类磷酸盐腌制）。以肌动球蛋白提取物和鸭肉为原料,主要应用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）和蛋白质印迹（Western blotting）法进行检测。结果表明：在4 ℃条件下,经过8、16 mmol/L的AMP、IMP处理和25～50 mmol/LPO43-处理的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度明显增加;经过8、16 mmol/L ADP处理和0.1～5.0 mmol/L Ca2+处理后的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度无明显变化。腌制对肌动球蛋白解离无明显影响。     

姜汁提取物对鸭肉嫩化及肌原纤维微观组织结构的影响

本研究探讨了姜汁提取物对鸭肉的嫩化、肌肉全蛋白SDS-PAGE电泳以及微观组织结构的影响。利用姜汁提取物对鸭肉在4±1℃条件下腌制48 h。对照组和姜汁处理组(5%,姜汁:鸭肉=mL:g)分别在不同时间(0 h、6 h、12 h、24 h、36 h和48 h)取样分析。结果表明:整个腌制过程,色差未受影响(p0.05);24 h腌制时间内,姜汁处理组的p H值、持水力和MFI(肌原纤维小片化指数)分别由5.92、26.00%和76.38增高到5.98、35.04%和97.45(p0.05);肌原纤维蛋白含量和剪切力值分别由108.01 mg/mL、32.71 N下降到83.78 mg/mL和23.75 N(p0.05);24 h以上未有显著改变(p0.05)。SDS-PAGE电泳显示,24 h后肌球蛋白和肌动蛋白发生了明显的降解。透射电镜观察,腌制24 h的鸭肉肌节明显变短,Z线断裂溶解,出现了肌原纤维小片化现象。相对于对照组,5%的生姜提取物在4±1℃下对鸭肉进行腌制处理24 h,即可显著降解肌原纤维,提高鸭肉的嫩度,改善鸭肉的品质。     

不同加热温度对鸭肉肌动球蛋白解离的影响

目的:研究鸭肉在不同加热温度时肌动蛋白从肌纤维中解离下来的情况,即不同加热温度对肌动球蛋白解离情况的影响。方法:选择40、50、60、70、80、90、97℃七个温度梯度,加热时间为1、10、30、60min四个梯度,利用肌动蛋白在0.2mol/LKCl中性溶液中离心时溶于上清液的特点,通过蛋白质免疫印迹(WesternBlot,WB)技术检测肌动蛋白含量。结果:结果表明,40℃对肌动球蛋白解离无明显促进作用;80、90、97℃时检测不到肌动蛋白,可能由于高温导致肌动蛋白变性而无法检测;50℃时随着加热时间延长肌动蛋白含量增加;60℃时不同加热时间下肌动蛋白含量基本不变;70℃时,随着加热时间的延长,肌动蛋白逐渐消失。结论:较低加热温度50～60℃可以促进鸭肉肌动球蛋白解离。     

肌动球蛋白磷酸化对其解离的影响

目的:研究改变肌动球蛋白粗提物磷酸化水平对其解离程度及ATPase活性的调控作用。方法:以肌动球蛋白粗提物为材料,添加蛋白激酶A(protein kinase A,PKA)和碱性磷酸酶(alkaline phosphatase,AP)改变蛋白的磷酸化水平(4℃孵育48 h),通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳和荧光染色、蛋白质免疫印迹、ATPase活力测定试剂盒测定蛋白的磷酸化水平、游离肌动球蛋白含量和肌动球蛋白ATPase活力随孵育时间的变化。结果:PKA处理组蛋白样品中的肌钙蛋白T和肌球蛋白调节轻链的磷酸化水平显著高于对照组(P0.05),游离肌动蛋白含量显著高于对照组,且在0~2 h显著升高,2~48 h缓慢升高;肌动球蛋白ATPase活力显著低于对照组(P0.05),其活力随孵育时间延长显著升高(P0.05);AP处理组的变化则与之相反。结论:肌钙蛋白T、肌球蛋白调节轻链的磷酸化降低了肌球蛋白与肌动蛋白之间的相互作用力(肌动球蛋白ATPase活力低),从而促进肌动球蛋白的解离。     

宰后肌动球蛋白解离对肉品嫩度的影响研究进展

宰后肉品经过成熟后其嫩度得到明显改善,而成熟时肌动球蛋白的解离可能是导致这一变化的重要原因之一。本文对宰后僵直过程中肌动球蛋白的形成作简单介绍,在此基础上详细讨论宰后成熟过程中肌动球蛋白的解离与肉品嫩度改善之间的潜在关系,同时对此过程中可能会引起肌动球蛋白解离的因子进行总结。     

宰后成熟过程中羊肉食用品质及蛋白稳定性的变化研究

研究陕北横山羊肉宰后48 h内,不同部位肉块嫩度、持水性等相关指标的变化规律。分别在宰后4、8、12、24、48 h取背最长肌(HQ)和腹部肌肉(LQ),测定了剪切力、汁液流失率和蒸煮损失率、肌浆蛋白和肌原纤维蛋白的溶解度、肌原纤维蛋白降解聚合情况。随着宰后时间延长,两类肉样剪切力在4~8 h显著增大(p0.05),12 h之后显著减小(p0.05);肉样汁液流失率、蒸煮损失率和肌浆蛋白溶解度均显著增加(p0.05);肉样肌原纤维蛋白溶解度4~12 h显著减小(p0.05)而12 h之后逐渐增加(p0.05)。在宰后过程中,HQ肉样剪切力、汁液流失率和蒸煮损失率显著小于LQ肉样(p0.05),肌浆蛋白溶解度显著高于LQ组(p0.05);在宰后12 h内,HQ肉样肌原纤维蛋白溶解度显著低于LQ组(p0.05),但20 h之后反超且显著高于LQ组(p0.05)。两类肉样肌原纤维蛋白的SDS-PAGE电泳结果与溶解度变化趋势一致。宰后2 d内,横山羊肉的嫩度逐渐趋于嫩化,持水性减弱,稳定性减弱;背最长肌羊肉较低品质肉的嫩度和持水性较优、蛋白稳定性较差。     

Ca2+、ATP、ADP和AMP对鸭胸肉中肌动球蛋白解离的影响

为了解促进肌动球蛋白解离的因素,从鸭胸肉中提取肌动球蛋白,研究Ca2+、三磷酸腺苷（adenosinetriphosphate,ATP）及其降解产物对肌动球蛋白的解离效果。通过蛋白质免疫印迹技术测定肌动蛋白含量的变化来研究肌动球蛋白的解离情况。研究发现,7.5～64 mmol/L Ca2+对肌动球蛋白的解离无促进作用（P＞0.05）,而Ca2+浓度升高到200 mmol/L时,能显著促进肌动球蛋白的解离（P＜0.05）;单独的ATP对肌动球蛋白的解离无促进作用（P＞0.05）;Ca2+和ATP共同作用于肌动球蛋白后,可显著促进肌动球蛋白的解离（P＜0.05）;二磷酸腺苷（adenosine diphosphate,ADP）、一磷酸腺苷（adenosine monophosphate,AMP）均可显著促进肌动球蛋白的解离（P＜0.05）,且不同浓度处理组间无显著性差异（P＞0.05）。因此,可以推断ADP、AMP以及Ca2+和ATP的共同作用对肌动球蛋白的解离有促进作用。     

鸭胸肌肉加热过程中肌动球蛋白解离研究

为了解鸭胸肌肉加热过程中肌动球蛋白变化情况,本实验以鸭胸肉为材料,研究了加热温度（45、50、55、60、65、70 ℃）和加热时间（0、1、10、20、30、60 min）对肉中肌动球蛋白解离的影响。采用蛋白质免疫印迹技术测定肌动蛋白的含量。结果表明：在45 ℃加热条件下,肌动球蛋白几乎未发生解离（P＞0.05）;而在50、55 ℃或60 ℃加热条件下,随着加热时间的延长,肌动蛋白含量先增加后降低,但均较对照组显著性增加（P＜0.05）;65 ℃加热60 min,肌动蛋白含量降至对照组水平;70 ℃加热条件下,加热时间为30 min或60 min,检测不到肌动蛋白的存在。因此,加热温度为50～60 ℃,加热时间为10～30 min时能显著促进肌动球蛋白解离。     

猪宰后正常肉与PSE肉中肌联蛋白和伴肌动蛋白变化

运用SDS-PAGE电泳技术对猪宰后正常肉与PSE肉的肌联蛋白和伴肌动蛋白的变化进行测定,并分析了它们与持水性的关系。结果显示肌联蛋白在宰后逐步降解。正常肉样中,宰后24 h肌联蛋白开始迅速降解(p0.05);PSE肉样的肌联蛋白在宰后2 d开始迅速降解(p0.05)。伴肌动蛋白在宰后逐步降解。正常肉样中,伴肌动蛋白在宰后2 d出现明显降解(p0.05);PSE样肉中,伴肌动蛋白在宰后24 h出现明显降解(p0.05)。汁液流失率与宰后肌联蛋白和伴肌动蛋白的完整度有正相关性。宰后正常肉样与PSE肉样的细胞间隙面积都随贮藏时间的延长而增大,PSE组的细胞间隙面积始终显著大于正常组(p0.05);汁液流失率与细胞间隙面积呈显著正相关(p0.05);宰后肌联蛋白和伴肌动蛋白完整度与细胞间隙面积呈正相关。结果表明宰后肌联蛋白和伴肌动蛋白降解越多,细胞间隙面积越小,汁液流失率越小,持水力越强。