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本研究以燕麦蛋白为原料,分别选用Alcalase、Neutrase 和Protamex 进行单独或联合水解,经活性炭YD-303脱色、大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ脱盐及分级纯化、Sephadex G-25 凝胶色谱柱进一步分离,以获得高纯度、高活性的血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽。结果表明:单酶反应时,Alcalase 水解2h所获得的产物对ACE 的抑制率可达85.40%;YD-303 处理燕麦蛋白酶解液脱色最优工艺为添加量1.5%(W/V)、pH3.5、温度40℃、脱色时间75min。利用75% 乙醇洗脱大孔吸附树脂DA-201C Ⅱ所获得的组分ACE 抑制活性最高,其经Sephadex G-25 进一步分离纯化,得到四个分离组分,第四组分的ACE 抑制活性最高,抑制率为95.6%。 相似文献
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综合比较了001 ×7、201 ×7离子交换树脂、MWCO100透析袋和DA201-C大孔吸附树脂对棉籽蛋白水解液的脱盐效果,分析了DA201-C树脂脱盐对棉籽蛋白水解液ACE抑制活性和氨基酸组成的影响,并对Sephadex G-25分离纯化获得ACE抑制肽各组分进行活性测定.结果表明:DA201-C大孔吸附树脂的脱盐效果最好,控制流速为3 mL/min时,脱盐率可达到94.78%,氮回收率为86.32%,脱盐后疏水性氨基酸得到了有效富集,ACE抑制率显著提高.分离纯化后的ACE抑制肽各组分中,组分Ⅲ的抑制率最高,分子质量小于1000u. 相似文献
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血管紧张素转换酶(ACE)的活性过高是导致高血压的重要因素之一。ACE抑制肽可有效地抑制ACE的活性。为了制备高纯度的ACE抑制肽,考查不同截留分子量超滤膜对发酵羊乳中的ACE抑制肽的分离效果,比较4种树脂(AB-8、HPD-100、DA201-C、DM130)对ACE抑制肽的纯化效果,选择最佳树脂并对其纯化工艺参数进行优化。结果表明,经超滤分离后,ACE抑制肽主要集中在M1 ku组分中,其IC50值降到了0.348 mg/mL,ACE抑制率为86.91%,比超滤前ACE抑制率提高了5.61%;大孔树脂DA201-C最佳,静态吸附最佳工艺条件为上样pH2.15、上样浓度20 mg/mL、吸附率为(72.38±1.26)%,通过大孔树脂后IC_(50)值达到0.301 mg/mL,与超滤液相比IC50降低了0.047 mg/mL。 相似文献
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本实验通过静态吸附量和吸附率的测定确定血管紧张素转移酶(ACE)抑制肽分离富集的最适操作条件,考察了pH 值、盐浓度和乙醇浓度对ACE 抑制肽吸附性能的影响。结果表明,上样pH2.0 对ACE 抑制肽的脱盐效果最佳,70% 乙醇作为洗脱剂时效果最好,并且原样液的盐浓度保持不变。因此DA201-C 大孔吸附树脂综合性能较好,适合于ACE 抑制肽的分离纯化。 相似文献
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鱼降压肽的大孔吸附树脂分离及其活性稳定性 总被引:3,自引:0,他引:3
采用大孔吸附树脂对碱性蛋白酶水解、水解度为34.52% 的鱼降压肽进行分离。结果表明,DA201-C 型大孔吸附树脂对鱼降压肽吸附性最好,乙醇体积分数为75% 时洗脱下来的组分具有最高的ACE 抑制活性,其IC50为1.52mg/ml。鱼降压肽中灰分由分离前的9.47% 减少到分离后的2.34%,肽和蛋白质含量分别由分离前的72.81%和81.26% 增加到分离后的80.24% 和92.42%。活性稳定性分析显示,胃蛋白酶和胰酶、中性和低酸性pH 值、55℃以下温度以及1000mmol/L 以内的NaCl 浓度对鱼降压肽的ACE 抑制活性影响较小。 相似文献
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以大豆粕为原材料,利用超声辅助酶解技术、超滤-?KTA层析相结合的方法分离纯化获取豆粕酶解产物中血管紧张素转化酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)抑制肽,对其分子质量分布进行研究,后通过质谱分析与分子对接技术鉴定并筛选出ACE抑制活性肽的氨基酸序列,经固相合成肽序列,检测其ACE抑制肽的活性并基于分子对接技术探索其抑制机制。结果表明:经超声辅助酶解提取获得的豆粕肽分子质量主要分布在6 000 Da以下;根据分子对接的最低预测自由能筛选出的GVRP(-8.44 kcal/mol)和IIVTP(-9.04 kcal/mol)可以抑制ACE活性,半抑制浓度(50% inhibitory concentration,IC50)分别为(84±0.06)、(77±0.08)μmol/L;分子对接结果表明:GVRP、IIVTP能够与ACE的活性口袋S1、S1′、S2形成氢键相互作用,共有的过近接触(3.5 ?范围内)ACE氨基酸残基为His513、Ala354和Glu384。本研究基于串联质谱与分子对接技术,建立从混合多肽中快速鉴定、筛选活性多肽的方法,探究活性多肽与ACE稳定结合并体现其ACE活性的抑制机制,为后续的深入研究提供一定参考。 相似文献