Alcalase碱性蛋白酶对大豆分离蛋白水解作用的研究

研究了Alcalase碱性蛋白酶对大豆分离蛋白的水解效果,并研究了pH、温度、酶用量、底物质量分数、水解时间对该酶水解效果的影响。通过正交实验和极差分析可确定最佳工艺条件为:温度58℃,pH8.0,底物质量分数5.0%,酶用量10.0%(E:S),水解时间300min。     

Alcalase碱性蛋白酶对大豆分离蛋白水解作用的研究

研究了Alcalase碱性蛋白酶对大豆分离蛋白的水解效果,并研究了pH、温度、酶用量、底物质量分数、水解时间对该酶水解效果的影响。通过正交实验和极差分析可确定最佳工艺条件为:温度58℃,pH8.0,底物质量分数5.0%,酶用量10.0%(E:S),水解时间300min。      

大豆分离蛋白水解用酶的筛选研究

研究了不同蛋白酶对大豆分离蛋白的水解情况,筛选出 Protamex酶作为大豆分离蛋白的水解用酶。      

大豆分离蛋白水解用酶的筛选研究

研究了不同蛋白酶对大豆分离蛋白的水解情况,筛选出 Protamex酶作为大豆分离蛋白的水解用酶。     

大豆分离蛋白的酶法水解研究

本试验主要从预处理温度、预处理时间、底物浓度、加酶量、酶解温度、酶解时间等方面系统研究了AS1·398中性蛋白酶对大豆分离蛋白水解的影响,并运用正交试验设计和方差分析得到水解最佳条件。     

Alcalase对大豆分离蛋白凝胶性质的影响

研究了Alcalase蛋白酶对大豆分离蛋白凝胶形成过程中温度、酶的添加量、酶反应速率及水解度对凝胶体系流变学性质的影响及蛋白质各亚基在水解过程中的变化情况。结果表明：反应存在着温度限制，同时也受水解度和酶添加量的影响。在较低温度：20℃、30℃时能得到较高的凝胶强度；温度升高，凝胶强度减弱。低温下，较大的酶添加量有利于反应体系的胶凝，而高温下，较低的酶添加量才有利于体系的胶凝。低的水解度下有利于形成稳定的凝胶，40℃时水解度超过8％就不能形成稳定的凝胶。经Alcalase作用后，大豆分离蛋白的7S和11S球蛋白均有不同程度的水解。     

Alcalase 2.4L碱性内切酶和Flavourzyme风味酶酶解大豆分离蛋白及脱苦工艺优化

以大豆分离蛋白为原料,选用Alcalase 2.4L碱性内切酶和Flavourzyme风味蛋白酶对大豆分离蛋白进行酶法水解及脱苦工艺研究。以水解度和苦味分值为考察值,对酶解工艺进行优化,确定最佳条件。结果表明:Alcalase2.4L碱性内切酶最佳酶解条件为加酶量14 000 U/g、酶解温度60℃、酶解pH8.5、底物质量分数5%,酶解时间2h,最终水解度为45.34%,此时水解液苦味值为4。Flavourzyme风味蛋白酶对水解液进行二次水解的最优酶解条件为加酶量300 U/g、酶解温度55℃、酶解pH 7.0、酶解时间3 h,此条件下大豆分离蛋白水解液苦味值最低为1.2。Alcalase2.4L碱性内切酶和Flavourzyme风味蛋白酶水解大豆分离蛋白使水解度得到较大提高的同时也解决了水解液的苦味问题。     

大豆多肽Alcalase酶解法制备工艺研究及应用

以大豆分离蛋白为原料,选用Alcalase酶,分别从底物浓度、酶解温度、加酶量、酶解pH值和酶解时间等因素来研究Alcalase酶对酶解大豆分离蛋白水解度的影响,并通过正交试验优化了酶解条件,其最佳酶解条件为,底物浓度3%、酶解pH8.0、加酶量5%,酶解温度55℃,酶解时间6h,所得的大豆多肽口感好,含量高.     

菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白工艺优化研究

以水解度为指标,研究了温度、pH、底物浓度、酶浓度等因素对菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的影响。影响菠萝蛋白酶水解大豆蛋白的影响因素顺次为酶浓度、温度、底物浓度、pH。最佳参数组合是酶浓度为6％、温度为65℃、底物浓度为5％、pH为8．0。在此条件下,菠萝蛋白酶水解大豆分离蛋白的水解度在半小时内可以达到8．18％。     

2709碱性蛋白酶酶解大豆分离蛋白的研究

从预处理温度、预处理时间、底物浓度、加酶量、酶解温度、酶解时间等方面研究了2709碱性蛋白酶对大豆分离蛋白酶解的影响，并运用正交试验设计和方差分析优化了酶解条件。结果表明，在70℃预处理10min水解度得到极大的提高。单因素正交试验结果表明：以3％底物浓度，4000U／gSPI加酶量，50℃酶解4、5h效果较好。方差分析结果表明，加酶量和酶解温度对水解度影响显著，酶解时间和底物浓度对水解度影响不显著。     

大豆分离蛋白水解液脱盐方法的研究

本试验采用纳滤膜,对大豆分离蛋白水解液进行脱盐处理。在试验中针对纳滤膜的工作压力、膜通量、电导率、灰分等指标进行比对,结果发现,在0.6MPa的操作压力下,可保持适当的膜通量,同时盐的截留率也相对降低,脱盐效果好。在设计的四种处理方法中,方法3、4的脱盐效果优于方法1、2。     

酶法有限水解对大豆分离蛋白乳化性能的影响

以蛋白酶Ａｌｃａｌａｓｅ作用于大豆分离蛋白,分析了有限水解作用对产物乳化性能的影响。在实验条件下,当水解度〈６．０时,水解产物的乳化性能随其溶解性的增加而改善。在广泛ＰＨ范围内,乳化能力、乳化活性及等电点附近的酸凝性比未处理前有明显提高。     

大豆分离蛋白酶法有限水解过程动力学研究

在pH8 .0 ,温度 50℃条件下 ,以蛋白酶Alcalase作用于大豆分离蛋白 ,研究相应的有限水解 (x <0 .6)过程的动力学特征。对实验结果的分析显示 ,水解过程中底物与酶之间的相互作用引起酶的抑制和失活。在此基础上提出了相应的反应动力学实验方程 ,并推导出底物存在临界浓度 ,在酶浓度为 5.93× 10 3AU/ml条件下 ,其值为 96.77mg/ml。     

碱性蛋白酶控制酶解诱导大豆分离蛋白纳米颗粒的形成机制

以大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）为原料,利用碱性蛋白酶对其进行酶解处理（0～24 h）,探究SPI的结构变化规律,发现碱性蛋白酶控制酶解可诱导SPI自组装形成系列分布均匀（多相分散系数＜0.3）、粒径可控（90～200 nm）且具有不同表面特性的大豆蛋白纳米颗粒（soy protein nanoparticles,SPNs）,其中水解度（degree of hydrolysis,DH）及亚基解离/降解是影响SPNs形成的关键性因素。酶解初期（10～30 min,DH约3%）,SPI中β-伴大豆球蛋白（7S）组分α与α’亚基的部分降解有利于两亲性结构的释放,提高蛋白表面疏水性,降低临界聚集浓度,形成包含相对完整的7S及大豆球蛋白（11S）亚基的I类纳米颗粒（SPNs-DH 3%）。随着酶解时间的延长（1～2 h）,α与α’亚基的进一步降解促进了疏水性β亚基与B亚基的暴露,增强的疏水相互作用导致体系浊度增加,其中可溶性聚集体向不溶性疏水聚集的转化使得蛋白表面疏水性急剧下降,形成以A亚基及部分β亚基为主导的II类亲水型纳米颗粒（SPNs-DH 5%）。酶解后期（4～24 h）,A亚基的进一步降解则产生更多亲水性多肽,不利于纳米颗粒的形成。进而探究SPNs的形成机制,圆二色光谱结构表明,SPNs的形成与蛋白α-螺旋和无规卷曲结构向β-折叠转化有关。两类SPNs的整体结构均由疏水相互作用维持,而氢键和二硫键分别参与颗粒表面与内部结构的形成。与SPNs-DH 3%相比,SPNs-DH 5%中形成了更多由二硫键与氢键稳定的折叠结构。此外,由于酶解过程中不断释放抗氧化肽段,其所形成SPNs的抗氧化性较原始SPI均有所提升。     

超声波处理对大豆分离蛋白凝胶流变性和凝胶形成的影响

为探讨超声波处理对大豆分离蛋白(Soybean protein isolate,SPI)凝胶特性的影响,以商用SPI为试验原料在不同功率(100、200、400、600、800 W)下进行超声处理,利用TA流变仪的小振幅振荡剪切模式,分析对其流变特性和凝胶形成的影响。结果表明,超声波降低了SPI分散液的储能模量(Storage modulus,G')、损耗模量(Loss modulus,G″)以及表观黏度,改变了其起始黏弹性。模拟SPI热凝胶过程试验结果表明,超声处理能够改变SPI胶凝能力。低功率减弱SPI凝胶形成能力;高功率则延迟凝胶的形成;中功率(200~600 W)超声可以显著改善SPI凝胶性能,加速凝胶形成。中功率超声波处理明显提高了SPI凝胶黏弹性能,且400 W超声组的效果最佳,其形成的凝胶具有最大的G'、G″和最小的损耗因子(Loss tangent,tanδ)。因此适当功率的超声波可以增强商用SPI的凝胶性能。

     

大豆分离蛋白溶解性能与水解度相关的研究

为了提高大豆分离蛋白的溶解性,利用Alcalase碱性蛋白酶,通过正交试验对大豆分离蛋白进行限制性水解,研究水解度对大豆分离蛋白溶解性的影响.结果表明:大豆水解蛋白在低水解度范围内(1.26%～7.93%),溶解性随水解度的增加呈指数增加.在最佳工艺条件下,温度60℃,pH 8.0,底物浓度9%,酶添加量4500 U/g,水解时间3 h,水解度可达为7.93%,溶解度达92.17%.并且大豆水解蛋白的溶解性受pH和离子强度等因素的影响,且影响程度随水解度的增加而减小.     

超声波对大豆分离蛋白结构及其形成谷氨酰胺转氨酶改性凝胶性质的影响

为探讨超声波对大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）结构及大豆分离蛋白形成谷氨酰胺转氨酶（transglutaminase,TG）改性凝胶的影响,研究了超声波处理前后大豆分离蛋白平均粒径、溶解性、表面疏水性、二级结构、微观结构及凝胶特性的变化规律。结果表明：超声波处理使大豆分离蛋白平均粒径减小,溶解性增加,表面疏水性增强,α-螺旋含量降低,无规卷曲含量升高,β-折叠和β-转角无显著变化;超声波处理可以促进大豆分离蛋白形成结构均匀、致密的TG改性凝胶,最佳处理时间为60 min,此时凝胶强度为146.57 g,提高幅度达62.12%,持水性为94.27%,提高幅度为3.66%。相关性分析表明,大豆分离蛋白的溶解性以及其形成TG改性凝胶的凝胶强度、持水性与平均粒径有显著的负相关性。     

热处理对大豆蛋白水解度的影响

以大豆分离蛋白为原料，配制成5％大豆分离蛋白溶液，使用碱性内切酶2．709对其进行酶法水解。研究了不同热处理温度、时间对大豆蛋白酶解液水解度的影响，实验结果表明，大豆分离蛋白经90℃、15min热处理，其水解度可达到20％以上。     

大豆分离蛋白酶法有限水解工艺过程及动力学分析

采用pH-stat法在pH8.0,T=50℃条件下,以Alcalasa酶对大豆分离蛋白进行有限水解处理,探讨了酶与底物摩尔浓度比[E]/[S]和反应时间t对产物水解度及溶解性的影响;研究了相应的有限水解(x＜6.0)过程的动力学特征。实验结果显示,控制主要影响因素为[E]/[S]＜0.4％,pH8.0和T=50℃条件下,在25min内可使产物的水解度x达到约6.0％,并且产物在酸性pH范围的溶解性明显改善。对实验结果的分析显示,水解过程中底物与酶之间的相互作用引起酶的抑制和失活。在此基础上推导出底物存在临界浓度,在实验条件下,其值为96.77mg/ml。