酸化速率对大豆蛋白凝胶结构的调控

为探讨酸化速率对葡萄糖酸内酯诱导的大豆分离蛋白凝胶结构的影响,通过不同的保温温度制备大豆蛋白凝胶样品,将pH值、浊度、凝胶强度、保水性、频率扫描及微观结构作为测定指标,反映葡萄糖酸内酯酸化速率和大豆蛋白凝胶结构的变化情况。结果表明:随着保温温度的不断升高,葡萄糖酸内酯凝固剂的释放速率越来越快,大豆分离蛋白凝胶的pH值下降速率增大;蛋白浊度不断增加,表明蛋白聚集速率的增加,凝胶体系在越来越短的时间达到稳定状态,保温温度与蛋白凝胶的酸化速率呈正比。随着酸化速率的增加,大豆分离蛋白凝胶的凝胶强度和刚性不断提高;保水性在60℃时达到最大值;微观结构的测定结果显示,在60℃保温的大豆分离蛋白凝胶结构更均匀致密。综上,酸化速率显著影响大豆分离蛋白凝胶结构,60℃保温时的酸化速率形成最致密均匀的凝胶结构。     

葡萄糖酸-δ-内酯诱导乳清蛋白冷凝胶对双歧杆菌的保护

目的：探讨葡萄糖酸-δ-内酯(glucono-δ-lactone,GDL)诱导乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)所形成的包含双歧杆菌的乳清蛋白冷凝胶(cold-set gels of whey protein containing bifidobacteria,CGWPCB)对双歧杆菌的保护作用。方法：通过酸耐受性实验评价CGWPCB对菌体的保护作用,借助扫描电子显微镜、物性仪和激光粒度仪观察凝胶结构,并考察CGWPCB在液态制品中的储藏稳定性。结果：0.30%GDL诱导5%WPI和6%WPI形成的颗粒状冷凝胶,在pH1.5的酸环境下对双歧杆菌的保护性最好,作用120min后菌落数下降两个数量级,菌体存活率分别达到1.7%和2.1%;而其在果汁中同样对菌体有很好的保护作用,在4℃条件下储藏56d后菌体存活率可达到43.9%。结论：制备出对双歧杆菌具有良好保护性且适用于液态产品的CGWPCB。     

提高内酯豆腐质量的探讨

用葡萄糖酸-δ-内酯（Gluconil-δ-cfon．G．D．L）作为豆腐的凝固剂,生产的豆腐持水性好,洁白细嫩,味美卫生,保鲜期较长。但内酯豆腐偏软,易破裂,不能用于煎炒,且略有酸味。为了解决这些问题,经反复试验,选出一种混合凝固剂及几种淀粉添加剂,从根本上解决了内酯豆腐存在的不足,现将试验方法和结果报道如下。1试验材料与方法1．1试验材料葡萄糖酸-δ-内酯：上海黄海制药厂蔗糖脂肪酸酯：浙江金华第二制药厂氯化镁、磷酸氢二钾、碳酸钙：化学纯大豆、地瓜粉、面粉、纯米粉：市售1．2凝固剂的种类及用量①葡萄糖酸-δ-内酯70％MgCl222％CaCO35％蔗糖脂肪酸酯3％将上述原料混合,每kg豆浆加     

GDL诱导大豆分离蛋白冷凝胶对益生菌的保护

主要研究了葡萄糖酸内酯(GDL)诱导大豆分离蛋白冷凝胶在胃酸pH环境下对乳酸菌的保护情况.利用GDL诱导形成的大豆分离蛋白冷凝胶在胃酸pH环境下作用30min后乳酸菌的存活率为评价指标,用以评价大豆分离蛋白冷凝胶对乳酸菌的保护情况通过正交实验得出,在pH1.2的胃酸环境下,大豆分离蛋白冷凝胶的成胶条件为变性温度90℃、SPI浓度9％、GDL浓度1.2％,对乳酸菌的保护效果最佳.活菌落菌落计数的数量级由初始的107变为105 cfu/mL,仅下降了2个数量级,乳酸菌的存活率达到26.61％,得到显著提高.实验结果表明,在胃酸pH环境下GDL诱导的大豆分离蛋白冷凝胶能很好的保护乳酸菌,为益生菌和大豆分离蛋白在食品中的应用提供了参考.     

GDL诱导改性大豆分离蛋白凝胶溶胀性的研究

讨论了乙二胺四乙酸二酐(EDTAD)改性大豆分离蛋白的制备条件,研究了葡萄糖酸内酯(GDL)诱导该改性大豆分离蛋白凝胶的溶胀性。得出2%SPI适宜的改性条件是:pH 12,温度65℃,改性大豆蛋白时EDTAD为0.6%条件下,所制备的凝胶在GDL为1.2%,所得到的凝胶溶胀率最好,并且该凝胶具有一定的pH响应性。     

发芽大豆内酯凝胶工艺优化及营养成分分析

以大豆为原料,对其进行发芽处理制备内酯凝胶。通过单因素和响应面优化试验研究发芽时间、豆水比、葡萄糖酸-δ-内酯含量、保温时间对发芽大豆内酯凝胶的凝胶强度及营养成分的影响。结果表明,发芽大豆内酯凝胶的最佳制备条件为:发芽时间16 h,豆水比1∶4,葡萄糖酸-δ-内酯添加量0.3%,保温时间40 min。在最佳工艺条件下,发芽大豆内酯凝胶与普通大豆内酯凝胶相比,微观结构无显著差异,弹性、硬度、咀嚼性等质构指标相近,营养成分异黄酮及氨基丁酸含量分别提高66.07%和208.01%。     

海藻酸钠-高甲氧基果胶复合体系凝胶特性的研究--蔗糖、Ca2+、葡萄糖酸-δ-内酯对复合体系凝胶特性的影响

研究了蔗糖、Ca2+、葡萄糖酸-δ-内酯对海藻酸钠-高甲氧基果胶复合体系凝胶特性的影响.结果表明蔗糖、Ca2+对该体系的凝胶特性影响很大,适量蔗糖的添加不仅可增加体系的凝胶强度和持水性,还可增加凝胶的融点;Ca2+的添加可使体系的凝胶类型从热可逆变成热不可逆,且对体系凝胶强度的影响与其对海藻酸钠的影响类似;在海藻酸钠、高甲氧基果胶单独不能形成凝胶的条件下,葡萄糖酸-δ-内酯的添加可诱导两种胶的混合物形成凝胶,且该复合物的凝胶强度与葡萄糖酸-δ-内酯的浓度、胶体总浓度有关.     

pH 值偏移对豌豆分离蛋白冷致凝胶特性的影响

豌豆分离蛋白（pea protein isolate,PPI）较差的凝胶性限制了其在食品中的应用。该文探究不同pH 值（10、11、12）对转谷氨酰胺酶（transglutaminase,TG）诱导和葡萄糖酸-δ-内酯（glucono-δ-lactone,GDL）酸诱导豌豆分离蛋白凝胶（TG 凝胶和GDL 凝胶）特性和结构的影响。结果表明,pH 值偏移可显著改善TG 凝胶的性质,特别是pH12 偏移改性后TG 凝胶的持水性可达到最大值（92.13±2.40）%,硬度可达到最大值（413.82±4.90）g;游离巯基和非网络蛋白含量分别显著降低至（2.60±0.04）μmol/g 和（6.00±0.40）%。TG 添加量大于50 U/g 时对凝胶的持水性和非网络蛋白含量没有显著影响。相反,pH 值偏移对GDL 凝胶的持水性和硬度无明显的改善作用。二级结构中α-螺旋和β-折叠含量的增加以及微观结构中孔径小、表面均匀致密的凝胶网络均表明pH 值偏移可以显著改善TG 凝胶的性质。     

豆乳与牛乳比例对豆-乳内酯凝胶质构特性及微观结构的影响

用大豆和牛乳结合制作食品,可以合理平衡氨基酸的比例,使动物蛋白和植物蛋白组合,有利于膳食营养的均衡。以大豆乳、牛乳为混合原料,并以大豆乳、牛乳分别作为对照,以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)作凝固剂,探讨大豆乳与牛乳不同比例条件下,形成的豆-乳内酯凝胶的质构特性及微观结构的变化。结果表明:内酯豆乳与内酯牛乳在硬度、胶黏性、咀嚼性、脆性、黏性、弹性、内聚性方面差异显著。随着牛乳含量在混合物中的不断增加,当大豆乳和牛乳的比例达到1∶1前,大豆乳与牛乳的比例对豆-乳内酯凝胶的硬度、胶黏性、咀嚼性、脆性、黏性、弹性影响显著;当大豆乳和牛乳的比例达到1∶1后,差异不显著,而对其内聚性影响差异不显著。质构特性结合表面微观结构的测定结果表明:当牛乳添加量为30%时,豆-乳内酯凝胶质地较好,表面结构均匀,微观结构较好。     

反应条件对豆-乳内酯凝胶质构特性的影响

以大豆乳、牛乳为混合豆-乳底物原料,以葡萄糖-δ-内酯(GDL)作为酸凝剂,以大豆乳、牛奶分别为底物作为对照,探讨不同的反应条件对豆-乳内酯凝胶质构特性的影响。结果表明:在反应条件分别为预热温度90~100℃、预热时间5~15min、凝胶温度75~85℃、凝胶时间30~50min时可以获得质构特性较好的凝胶。     

酸化处理对真鲷鱼糜凝胶性能的影响

本实验以真鲷鱼糜为原料,通过探讨酸处理条件（温度和时间）、巴氏杀菌条件、葡萄糖酸内酯（glucono-δ-lactone,GDL）添加量对酸化鱼糜凝胶性能的影响,旨在开发出一种冷藏即食的鱼糜制品。结果表明：酸化温度为35 ℃,处理时间为1.5 h时鱼糜凝胶的破断力、破断距离和凝胶强度分别达到最大值524.23 g、1.019 7 cm和534.26 g·cm;热处理条件为68 ℃,45 min时,鱼糜制品在达到食品安全卫生标准的同时又具有较好的凝胶品质;随着GDL添加量的增加,鱼糜凝胶的破断力、凝胶强度、白度均呈上升趋势,而持水性逐渐下降;结合正交试验的初步研究结果,得到较优酸化工艺为：GDL添加量2.10%、酸化温度35 ℃、酸化时间2.0 h。     

金针菇多糖对大豆分离蛋白凝胶的增强作用及其结构表征

通过将金针菇多糖（Flammulina velutipes polysaccharide，FVP）添加到大豆分离蛋白（soy protein isolate，SPI）水凝胶中并进行热处理以提高SPI水凝胶强度、持水性和热稳定性。通过对二三级结构及分子间作用力的检测，进一步分析FVP-SPI水凝胶的稳定性。结果显示：热处理及添加FVP显著提高SPI水凝胶的持水能力，热变性焓ΔH提高了25.46%，水凝胶稳定性显著提高。疏水相互作用、二硫键和静电相互作用是形成热处理FVP-SPI水凝胶的主要作用力。FVP的加入提高了静电相互作用，使水凝胶中α-螺旋向β-折叠转变，SPI中色氨酸暴露于表面，疏水性增强。FVP对SPI水凝胶的增强作用为SPI水凝胶的开发应用提供一定参考。     

Effects of heat treatment and glucono-δ-lactone-induced acidification on characteristics of soy protein isolate

The storage modulus (G′) and gel hardness of non-heated and heat-treated SPI at neutral pH and those of subsequently formed GDL-induced gels were measured. The values obtained for acid-induced gels formed by heat-treated SPI were significantly increased compared to those formed by non-heated SPI. The physicochemical properties of non-heated SPI and heat-treated SPI at pH 6.9 (denaturation degree, dispersibility, water-holding capacity, sulfhydryl groups and surface hydrophobicity) were measured to correlate their effects to gel strength and gel hardness, sulfhydryl groups and water-holding capacity of GDL-induced gels.     

大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白加热过程中结构及流变特性的影响

大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）作为优质的植物蛋白常被用于肉制品加工中,以提高产品产量和质地。研究添加SPI对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）凝胶特性及MP加热过程中结构和流变特性的影响。结果表明：添加10%、20% SPI能提升混合凝胶的凝胶强度及保水性（P＜0.05）;加热过程中混合蛋白凝胶二级结构发生改变,但其变化规律尚不明确;添加SPI使混合凝胶储能模量及损耗模量下降;混合凝胶上清液十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,肌球蛋白重链、肌动蛋白、SPI部分亚基均是参与凝胶形成的蛋白质。     

超声预处理对大豆分离蛋白糖基化复合物酸诱导凝胶性质的影响

对溶液体系中大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）与葡萄糖和麦芽糖之间的糖基化反应进行超声预处理,探讨超声预处理对SPI/糖复合物酸诱导凝胶性质的影响。傅里叶变换红外光谱分析表明糖分子与SPI形成了共价复合物。超声预处理20 min时,SPI/糖复合物的接枝度最大。葡萄糖和麦芽糖与SPI的糖基化作用会降低蛋白质的表面疏水性（H0）和平均粒径（D43）,而超声预处理能够使SPI/糖复合物具有更高的H0和更低的D43。由于疏水相互作用的减小,糖基化反应会削弱SPI酸诱导凝胶网络,导致凝胶强度和凝胶持水性降低。然而,超声预处理能够降低或消除糖基化反应对SPI酸诱导凝胶的弱化作用,甚至能够改善蛋白质的凝胶性。     

Rheological Properties of Heat-Induced Ovalbumin Gels Prepared by Two-step and One-step Heating Methods

Ovalbumin gave a transparent solution, transparent gel, or opaque gel on heating at low ionic strength, but a turbid gel, or turbid suspension at high ionic strength (one-step heating). The ovalbumin solution, once heated at low ionic strength, gave a transparent gel with a second heating at high ionic strength (two-step heating). Textural parameters of hardness and adhesiveness, viscoelastic parameters from creep curves, breaking energy and water-holding capacity of these gels were measured. Transparent gels by the one- or two-step heating were firm and elastic and had high water-holding capacity. Turbid gels by one-step heating were soft and less elastic and had low water-holding capacity. The relationship between gel properties and structure was discussed.     

Surface Properties of Heat‐Induced Soluble Soy Protein Aggregates of Different Molecular Masses

Suspensions (2% and 5%, w/v) of soy protein isolate (SPI) were heated at 80, 90, or 100 °C for different time periods to produce soluble aggregates of different molecular sizes to investigate the relationship between particle size and surface properties (emulsions and foams). Soluble aggregates generated in these model systems were characterized by gel permeation chromatography and sodium dodecyl sulfate‐polyacrylamide gel electrophoresis. Heat treatment increased surface hydrophobicity, induced SPI aggregation via hydrophobic interaction and disulfide bonds, and formed soluble aggregates of different sizes. Heating of 5% SPI always promoted large‐size aggregate (LA; >1000 kDa) formation irrespective of temperature, whereas the aggregate size distribution in 2% SPI was temperature dependent: the LA fraction progressively rose with temperature (80→90→100 °C), corresponding to the attenuation of medium‐size aggregates (MA; 670 to 1000 kDa) initially abundant at 80 °C. Heated SPI with abundant LA (>50%) promoted foam stability. LA also exhibited excellent emulsifying activity and stabilized emulsions by promoting the formation of small oil droplets covered with a thick interfacial protein layer. However, despite a similar influence on emulsion stability, MA enhanced foaming capacity but were less capable of stabilizing emulsions than LA. The functionality variation between heated SPI samples is clearly related to the distribution of aggregates that differ in molecular size and surface activity. The findings may encourage further research to develop functional SPI aggregates for various commercial applications.     

热处理对大豆分离蛋白结构和凝胶性的影响

通过对大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）的亚基组成及结构、自由氨基浓度、游离巯基含量、 表面疏水性及凝胶强度的测定,研究热处理对SPI理化性质、结构特性及凝胶特性的影响。研究表明,随着热处理 温度的升高,SPI亚基解离加剧,SPI的β-折叠含量明显下降,无规卷曲含量显著增加。当热处理时间为10 min、温 度从70 ℃提高到95 ℃时,SPI中自由氨基浓度、自由巯基含量及表面疏水性呈上升趋势,SPI形成凝胶的强度先升 高后降低,凝胶失水率呈下降趋势。当热处理温度为90 ℃,随着时间从5 min延长到60 min时,SPI中自由氨基浓 度不断增加,自由巯基含量及表面疏水性则先增加后降低,SPI形成凝胶的强度呈上升趋势,凝胶失水率呈下降趋 势。随着凝胶保温时间的延长和温度的提高,SPI凝胶的强度均不断提高,失水率均不断下降。综合考虑,制备SPI 凝胶的最佳条件为：热处理90 ℃、15 min,保温90 ℃、30 min。     

预热处理大豆蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶和流变学特性的影响

以鲤鱼肌原纤维蛋白（myofibrillar protein isolate,MPI）为研究对象,研究经过预热处理的大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）对MPI凝胶和流变学特性的影响。SPI在90 ℃热处理0（天然SPI）、30 min和180 min,分别与MPI以不同的比例（0∶1、1∶1、1∶2、1∶3、1∶4）混合,所有溶液总蛋白质量浓度均为40 mg/mL。结果表明,经过预热处理的SPI与MPI混合后其凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著高于天然SPI与MPI混合所形成的蛋白凝胶（P＜0.05）,且预热处理时间越长的大豆蛋白（180 min）与短时间处理（30 min）相比增加得更为明显（P＜0.05）。此外,随着SPI-MPI复配1∶1～1∶4,混合蛋白凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著增大（P＜0.05）。流变学研究表明,SPI添加到MPI溶液中能增加蛋白变性温度,而经过预热处理SPI能够显著地提高储能模量（G’）。热稳定性结果表明,MPI中添加天然SPI能够显著降低Tmax3（P＜0.05）而对Tmax1和Tmax2无影响（P＞0.05）;当SPI经过热处理后添加到MPI中能够显著降低Tmax1（P＜0.05）而提高Tmax3（P＜0.05）。总之,与未经预热处理的SPI相比,经过预热处理后的SPI添加到MPI中能够改善蛋白凝胶特性和流变学特性。     

槲皮素对氧化条件下猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

为研究槲皮素对氧化条件下猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响,建立肌原纤维蛋白氧化体系（40 mg/mL蛋白、10 μmol/L FeCl3、100 μmol/L VC、1 mmol/L H2O2）,加入不同量的槲皮素（10、50、100、150 μmol/g）,测定蛋白的巯基含量、表面疏水性、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶强度、保水性、微观结构、流变特性以及水合特性。结果表明,槲皮素使肌原纤维蛋白的总巯基含量显著降低（P＜0.05）;10 μmol/g槲皮素使表面疏水性降低,随后表面疏水性略有增加;槲皮素导致肌球蛋白重链（myosin heavy chain,MHC）条带强度减弱,添加量为100、150 μmol/g时,肌动蛋白条带强度也减弱,MHC和肌动蛋白参与了蛋白质大分子聚集体的形成,并且该聚集体是可被还原的;槲皮素提高了凝胶强度和保水性,凝胶微观结构更加致密,部分自由水转化为不易流动水,蛋白质对水的束缚能力增强,且槲皮素提高了蛋白的G’和G”。因此,槲皮素通过与肌原纤维蛋白巯基的共价交联及适度提高蛋白的表面疏水性,改善了蛋白的凝胶特性,且槲皮素添加量越高,蛋白形成凝胶的能力越强。