葡萄糖酸内酯为凝固剂时大豆蛋白的胶凝特性

测定了以葡萄糖酸内酯(GDL)作为凝固剂时不同热处理条件下大豆蛋白主要组分———7S和11S单独胶凝时的流变学曲线,证实了蛋白质的充分变性是GDL引发大豆蛋白胶凝的前提,且已充分热变性的7S和11S组分在单独胶凝时具有大致相当的凝胶强度.通过测定7S和11S组分的物理化学性质,解释了在以GDL作为凝固剂时两组分表现出基本相似的胶凝能力,与7S组分较高的疏水性和11S组分较高的巯基含量有关.     

大豆蛋白组分7S和11S的凝胶特性

采用动态流变仪研究了AIcalase碱性蛋白酶在酶凝大豆蛋白7S，11S组分和不同配比的7S和11S组分的混合物的过程中温度、酶的添加量对体系流变性质的影响．结果表明：7S和11S的酶凝反应均受温度和加酶量的综合影响，低温均有利于两者的凝胶：20～40℃下都能得到较高的凝胶强度；在各个温度下两者也都有一个最适的酶添加量．两者相比较：温度对11S的影响更为明显，相同条件下11S所形成的凝胶强度要比7S大．11S是使大豆蛋白胶凝的主要组分，7S是影响胶凝的重要组分。     

木瓜蛋白酶促使大豆蛋白胶凝的研究--7S/11S比例对胶凝性质的影响

适量的木瓜蛋白酶可以促使大豆分离蛋白形成凝胶.大豆分离蛋白的两种主要组分是7S和11S蛋白.本文就木瓜蛋白酶作用于大豆分离蛋白、7S和11S蛋白溶液形成凝胶过程的流变性质进行了研究.结果表明,酶的水解速度和凝胶的形成速度成正比.大豆分离蛋白中的7S和11S蛋白为形成酶促凝胶的关键组分,11S蛋白的浓度对凝胶的强度起决定作用,其他蛋白成分的存在会降低对7S和11S蛋白的有效酶活力.7S凝胶的δ值最小,弹性成分比例最大;11S凝胶的G′值最大,弹性最强.     

大豆蛋白质的酶促速凝

测定了6种商品蛋白酶胶凝大豆蛋白质过程中体系粘弹性质的变化曲线,定量比较结果表明,木瓜蛋白酶(papain)和微生物蛋白酶(alcalase)具有较强的使大豆蛋白质胶凝的能力.Papain的热和pH稳定性均优于alcalase,因而更适合于用作速凝凝固剂.当papain的添加量为0.05～0.133g/dL时,速凝形成的大豆蛋白凝胶强度随添加量的增加而增大,进一步增大papain用量会对大豆蛋白质的胶凝产生不利的影响,至添加量为0.2g/dL,速凝1min后出现储能模量(G′)值的急剧下落,最终导致反应后期不能形成凝胶.     

Alcalase对大豆分离蛋白凝胶性质的影响

研究了Alcalase蛋白酶对大豆分离蛋白凝胶形成过程中温度、酶的添加量、酶反应速率及水解度对凝胶体系流变学性质的影响及蛋白质各亚基在水解过程中的变化情况。结果表明：反应存在着温度限制，同时也受水解度和酶添加量的影响。在较低温度：20℃、30℃时能得到较高的凝胶强度；温度升高，凝胶强度减弱。低温下，较大的酶添加量有利于反应体系的胶凝，而高温下，较低的酶添加量才有利于体系的胶凝。低的水解度下有利于形成稳定的凝胶，40℃时水解度超过8％就不能形成稳定的凝胶。经Alcalase作用后，大豆分离蛋白的7S和11S球蛋白均有不同程度的水解。     

超声增容对大豆11S蛋白-刺槐豆胶冷致凝胶性质的影响

通过超声处理大豆11S蛋白-刺槐豆胶共混溶液,并随后添加葡萄糖酸内酯(GDL)冷致酸化制备刺槐豆胶增强大豆11S蛋白共混复合凝胶材料。结果表明,与对照样相比,经47.5 W功率超声强度处理4 min后,共混凝胶的强度有显著提高,且刺槐豆胶分散相所占孔隙率和平均孔隙直径分别降低了50.6%和34.6%。随超声处理功率的增加,孔隙率和孔隙直径进一步降低,表明有效改善了刺槐豆胶与大豆11S蛋白的相容性。共混凝胶强度随超声处理功率增加呈先增加后降低趋势,且超声处理样共混凝胶强度均大于对照样。     

凝固剂及凝固条件对大豆蛋白胶凝性质的影响

以大豆蛋白的凝胶强度、持水性、凝固速率这3个胶凝特性为主要指标,测定了包括蛋白浓度、热处理温度和时间、凝固剂种类和添加量、pH值、离子强度在内的这些因素对上述胶凝性质的影响,并确定了最优凝固工艺条件:质量浓度60g/L的SPI溶液经95℃热处理15min后,分别以质量分数0.4%熟石膏(CaSO4·1/2H2O)和质量分数0.28%葡萄糖酸内酯(GDL)作为凝固剂,保温30min后,冷却至室温;最佳离子强度为0.01mol/L(NaCl)。     

大豆蛋白质凝胶作用及其凝固剂的研究

豆腐是一种高度水合的大豆蛋白质凝胶。影响豆腐凝胶作用的因素很多,主要可分为:(一)来源于大豆品种的内在因素——大豆蛋白质含量、大豆球蛋白11S、7S组分;(二)外部条件因素——蛋白质浓度、PH值、离子强度及添加物成分等,这些因素对豆腐凝胶的组织性、均一性和保水性均有不同程度的影响。本文通过研究分析我国不同地区十二种大豆品种的球蛋白11S、7S、2S组分的含量,研究了大豆球蛋白11S、7S组分对豆腐凝胶组织性的影响;总结了BYL豆腐凝固剂的研制及应用研究。研究结果表明:(1)大豆球蛋白11S、7S组分含量越高,豆腐的得率越高。(2)其中11S组分越高,豆腐凝胶组织越结实;7S含量较高,豆腐凝胶组织细嫩。(3)应用“BYL”凝固剂作豆腐可以提高大豆蛋白质的利用率,豆腐凝胶具有很好的组织性和食品品质。     

响应面法优化全豆豆腐凝固剂配方的研究

利用干法工艺制备全豆豆腐,在单因素实验基础上,选取葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)、氯化镁(MgCl_2)和谷氨酰胺转氨酶(TG酶)添加量作为影响因素,以全豆豆腐凝胶强度和感官评分作为指标,进行Box-Behnken实验,建立二次多项式回归模型,用于全豆豆腐最佳凝固剂配方的优化。结果表明,GDL添加量对全豆豆腐凝胶强度的影响最大,TG酶添加量的影响最小;而感官评分二次多项式回归模型不显著。干法工艺制备全豆豆腐的凝固剂最优配方为:GDL添加量0.5%,MgCl_2添加量0.07%,TG酶添加量0.02%。在该条件下所制得的全豆豆腐凝胶强度为185.956 g;微观结构表现为致密、均匀和相互交联的凝胶网状结构。     

发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

研究了发芽大豆蛋白质凝胶性质的变化。采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了不同芽长大豆蛋白凝胶强度的变化。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱分析了发芽过程中SPI的变化及其对大豆凝胶强度的影响。结果发现:SPI中7S球蛋白的α'、α亚基和11S球蛋白的酸性亚基A3、A发芽时发生明显降解,但11S球蛋白各亚基在发芽初期变化小,利于大豆蛋白质分子之间形成网络结构使凝胶强度增强。随着发芽时间的延长,11S球蛋白也部分发生降解,凝胶强度下降。     

大豆11S和7S蛋白质凝胶特性的研究综述

按照大豆蛋白质的构成,可以把11S和7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为3种类型:①蛋白质组分类型,研究11S和7S蛋白质热致凝胶的形成条件和部分特性;②分离蛋白类型,研究以11S和7S蛋白质为主要成分的大豆分离蛋白(SPI)凝胶特性;③蛋白质亚基类型,研究11S和7S蛋白质亚基的结构与凝胶形成机理的关系。对3种类型的研究具有相对的先后顺序,即在蛋白质组分类型基础上进行SPI类型的研究,在组分和SPI类型基础上进行亚基类型的初步研究,今后将对蛋白质亚基类型做深入研究。     

7S和11S大豆球蛋白的分离研究

本研究选择低温脱脂大豆粕为原料,提出并采用碱提酸沉膜分离法来分离7S和11S大豆球蛋白,通过SDS-PAGE电泳鉴定分离纯度,并与传统的几种方法比较分离效果.结果表明,碱提酸沉膜分离法的分离效果明显优于传统的方法,所得的7S和11S大豆球蛋白的纯度可以分别达到75.5%和84.7%.     

基于C/S和B/S混合结构的VFP考试系统

给出了一个基于C/S和B/S混合体系结构的VFP考试系统的总体思路和具体实现.系统功能包括题库的建立与管理、智能组卷、自动阅卷等.     

大豆种子贮藏蛋白11S与7S组份的研究

大豆种子球蛋白组份的组成与蛋白品质密切相关。本实验利用SDS—PAGE梯度电泳分离11S球蛋白和7S伴球蛋白各亚基，通过软件Gel—pro analysis3．0计算了1757份大豆种质中11S和7S的相对含量(以蛋白亚基吸光值计算)以及11S／7S比值，结果表明，1757份大豆种子球蛋白11S／7S比值的变异幅度在0．72～2．99内，平均值为1．885；不同品种间亚基组份存在亚基含量和亚基缺失的变异，揭示了我国大豆遗传资源的多样性。大豆品种11S／7S比值在不同大豆生态区存在显著性差异，说明大豆11S／7S比值的高低具有一定的生态适应性；地方品种与育成品种的比较表明，同一生态区或同一省份地方品种11S／7S平均值显著高于育成品种：大豆种子粗蛋白含量的高低和11S／7S比值相关性不大，但是以大豆种子粗蛋白含量在40％～49％范围内．11S／7S比值在不同生态区之间的变异最为显著。     

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质

主要介绍大豆７Ｓ和１１Ｓ球蛋白的结构和功能性质，大豆蛋白质各个成分的分子量有所不同，按超速离心分离系数可分为２Ｓ，７Ｓ１１Ｓ和１５Ｓ４个组份。７Ｓ组份占总蛋白质的３０．９％，它是由４种不同大豆蛋白民组成，１１Ｓ组份占总大豆蛋白质的４１％，而且都是单一的１１Ｓ球蛋白，１１Ｓ球蛋白的等电点为ｐＨ４．６４。     

超声波辅助不同反胶束体系前萃7S和11S球蛋白的研究

主要研究了利用3种反胶束体系萃取7S、11S球蛋白,考查了缓冲溶液pH、WO、萃取温度、萃取时间等4因素对蛋白前萃率的影响规律,通过对3种反胶束体系提取7S、11S球蛋白的比较,筛选出最适于7S、11S蛋白的提取方法。在相同的条件下,AOT、CAB反胶束体系对大豆7S球蛋白的提取率一般高于对大豆11S球蛋白的提取率;而SDS反胶束体系对大豆7S球蛋白的提取率一般低于对11S球蛋白的提取率。为今后研究不同分子量大小的蛋白与反胶束"水池"微观结构相互关系的规律奠定基础。     

浅谈设备维护工作的6S管理

本文简要介绍6S管理理论，并总结该理论在设备维护工作中的应用。     

Thanh法提取7S、11S球蛋白功能特性的研究

以中豆36为原料,分别提取大豆分离蛋白(SPI)、7S、11S球蛋白,系统地比较了它们的功能性质的差异。结果表明:SPI、7S及11S的功能特性之间存在较大差异,11S球蛋白具有较强的凝胶性、吸油性和溶解度;7S球蛋白具有较高的持水性和乳化性。