共查询到20条相似文献,搜索用时 0 毫秒
1.
2.
3.
采用酶法酶解鱼鳞制备血管紧张素转化酶(angiotensin-I converting enzyme,ACE)抑制肽。以鱼鳞水解度、相对分子质量分布、游离氨基酸含量以及ACE抑制活性为指标,从五种蛋白酶中选取来源于枯草芽孢杆菌的中性蛋白酶作为水解鱼鳞制备ACE抑制肽的最适酶种。经Box-Behnken响应面分析法得到其最佳酶解工艺条件为:pH6.4,温度50℃,加酶量([E]/[S])5%,底物浓度([S])5%(w/v),水解3h。在此条件下得到的水解度为19.26%。酶解产物富含脯氨酸和甘氨酸,其次是丙氨酸,缺乏色氨酸。疏水性氨基酸约占总氨基酸的28%,相对分子质量主要分布在80800之间,约为26个氨基酸的寡肽。 相似文献
4.
5.
6.
采用碱溶酸沉法从陕北扁杏仁制得杏仁总蛋白,并采用Osborne法分级制备清蛋白、醇溶蛋白、球蛋白和谷蛋白;用碱性蛋白酶Alcalase水解,超滤分离,制备不同分子量总蛋白杏仁肽和分级蛋白杏仁肽;利用高效液相色谱法测定水解物,系统研究杏仁肽对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性。结果表明,不同分子量的总蛋白杏仁肽均具有ACE抑制活性,且肽段分子量越小,抑制活性越强;分级蛋白杏仁肽中,谷蛋白肽的抑制活性最强,分子量低于1 ku的谷蛋白肽的IC50值为(96.21±0.06)μg/m L。 相似文献
7.
采用碱性蛋白酶、胰蛋白酶水解乳清蛋白制备ACE抑制肽,研究乳清蛋白肽对原发性高血压鼠(SHR)的血压及血管紧张素转化酶(angiotensin I converting enzyme,ACE)活性的影响。结果表明,随着乳清多肽摄入量的增加(40、80、160mg/kg),各组大鼠血压得到下降(172±8、165±7、162±9mmHg),并均在灌胃后2~3h达到最低,血压下降幅度达到最大(为-36±9mmHg);同时ACE活性显著降低(85.62±5.23、75.52±7.35、61.46±8.74U/μl,p<0.05)。实验证明乳清水解肽有显著的降血压效果。 相似文献
8.
9.
10.
11.
海蜇血管紧张素转化酶抑制肽的超滤分离 总被引:3,自引:0,他引:3
目的探讨分离提取海蜇水解液中血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽的有效方法。方法采用超滤技术分离ACE抑制肽,用凝胶排阻色谱SephadexG-25分析超滤前后肽相对分子质量的分布,用高效液相色谱法测定超滤前后肽ACE的抑制率。结果超滤可明显改变水解液中肽相对分子质量的分布,将ACE抑制率从35.05%提高到58.85%(测定浓度均为0.56mg/mL)。结论超滤明显改变了肽相对分子质量的分布,截留了ACE抑制率较低的大分子肽,提高了滤过液ACE抑制率。但是,超滤的相对流速有待提高。 相似文献
12.
13.
为了获得高活性的金针菇血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,该研究对益生菌发酵制备金针菇ACE抑制肽的工艺条件进行了优化,并采用超滤法对ACE抑制肽进行了分级分离和活性鉴定。试验以ACE抑制率为评价指标,对枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)、酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)和黑曲霉(Aspergillus niger)三种益生菌进行了筛选,优选出沉淀分离活性肽的最适pH,然后采用单因素和响应面设计对发酵条件进行了考察。结果表明,确定枯草芽孢杆菌为最适菌种;沉淀ACE抑制肽的最适pH为6;最佳发酵条件为蒸馏水与金针菇粉液料比5∶1(mL∶g)、发酵时间16 h、发酵温度37℃、金针菇粉用量35 g/500 mL三角瓶,于此条件下ACE抑制率实测值为(51.25±1.02)%;截留分子质量<3 kDa的ACE抑制肽活性最强。 相似文献
14.
《食品科技》2015,(5)
研究了猪血粉酶解及超滤法制备血管紧张素Ⅰ转化酶(ACE)抑制肽的工艺条件。首先将胃蛋白酶的猪血粉水解产物,依次通过30、10 ku和6 ku 3个截留分子质量(MWCO)的超滤膜,获得4组不同分子质量段(P-Ⅰ、P-Ⅱ、P-Ⅲ和P-Ⅳ)的血红蛋白多肽组分,质量浓度为1 mg/m L时,4个组分对ACE的抑制率分别为16.5%、21.7%、24.3%和55.6%。其次对抑制活性较低的3组分,分别用胰蛋白酶、中性蛋白酶、碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶进行二次酶解,底物浓度均为2.0%,酶与底物质量比1.0%,根据ACE抑制率,分别确定各组分的二次酶解条件,结果显示P-Ⅰ、P-Ⅱ使用碱性蛋白酶酶解1 h时活性最强,P-Ⅲ使用中性蛋白酶酶解5 h时活性最强,得出结论血红蛋白二次酶解使水解产物的活性增强,且蛋白酶水解与膜分离的工艺适合于工业化生产。 相似文献
15.
16.
分别采用Protamex、Alcalase、Neutrase、Flavourzyme、Proleather FG-F、木瓜蛋白酶水解杏仁蛋白,利用高效液相色谱法测定水解物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性,以水解度(DH)和水解产物对ACE的抑制率为指标对酶解过程进行分析,并研究水解物的体外消化稳定性。结果表明,Proleather FG-F 和Alcalase 对杏仁蛋白有较好的水解效果,其水解物对ACE 抑制率较高,IC50 分别为1.24mg/ml 和0.98mg/ml。模拟胃肠消化实验结果表明,在消化酶的作用下杏仁蛋白水解物仍具有较强的ACE 抑制活性。 相似文献
17.
富硒螺旋藻多肽对血管紧张素转化酶的抑制作用 总被引:1,自引:0,他引:1
从富硒螺旋藻(SeSP)中提取总蛋白(SeSP-TP),用不同蛋白酶水解SeSP-TP制备富硒螺旋藻多肽(SeSP-Ps),体外测定SeSP-Ps对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制作用。结果表明:5种常见蛋白酶在最适条件下对SeSP-TP水解度明显不同,其中胃蛋白酶-胰蛋白酶-胰凝乳蛋白酶联合使用时的酶水解度最高;虽然不同蛋白酶水解制备的SeSP-Ps均对ACE具有较强的抑制作用,但不同酶水解的SeSP-Ps对ACE的50%抑制浓度(IC50)存在明显差异,其中胃蛋白酶-胰蛋白酶-胰凝乳蛋白酶联合酶解制备的SeSP-Ps对ACE的IC50值最低,为74.6μg/mL。结果提示:SeSP在体内经胃肠蛋白酶消化产生的多肽,对ACE具有较强的抑制活性,且SeSP-Ps对ACE的抑制作用呈现显著的剂量-效应依赖性。 相似文献
18.
19.
20.
血管紧张素转化酶抑制二肽抑制ACE作用的柔性分子对接 总被引:1,自引:0,他引:1
食源性血管紧张素转化酶(angiotensin Ⅰ-converting enzyme,ACE)抑制肽可有效抑制生物体内ACE活性,进而起到降压疗效,且作用温和,无副作用,是高血压治疗的理想药物,但其分子作用机制一直未有明确解释。本实验选取4 个代表性食源ACE抑制二肽(Gly-Phe、Gly-Tyr、Val-Phe、Ile-Tyr)为研究对象,采用柔性分子对接的方法研究它们与ACE的相互作用模型与分子机理。分子对接结果表明:氢键、亲水、疏水、静电等作用力同时对二肽与ACE的结合有贡献,但以氢键作用为主;ACE分子中Ala354、Glu384、Arg522等氨基酸残基为二肽与其结合的重要活性位点;ACE抑制二肽中氮端氨基对其抑制活性影响显著。通过以上分子机理研究可为指导开发强活性ACE抑制肽提供理论指导。 相似文献