多酚与肌原纤维蛋白相互作用机制及其对蛋白特性的影响研究进展

肌原纤维蛋白作为肉制品中的主要蛋白质,对肉制品的品质有决定作用,而肌原纤维蛋白的过度氧化会破坏肉制品品质。多酚独特的结构特征决定了其特有的抗氧化、抑菌等作用,又因其天然无毒性而广泛用于抑制肌原纤维蛋白氧化,减缓肉制品品质劣变。本文主要综述了多酚与肌原纤维蛋白的相互作用机制,包括疏水相互作用、氢键等非共价相互作用以及"氨基-醌"、"巯基-醌"的共价相互作用;论述了温度、pH值、离子强度等因素对多酚与肌原纤维蛋白相互作用的影响;并基于此对多酚与肌原纤维蛋白相互作用研究领域亟待深入研究的方向进行了展望,以期为深度探讨多酚与肌原纤维蛋白相互作用在食品领域的应用提供依据。     

多酚与蛋白质相互作用及其对蛋白质影响

多酚因对人类健康有潜在的积极作用而广泛应用在食品体系中。多酚可与食品体系中的蛋白质通过共价或非共价相互作用形成复合物,进而影响蛋白质的结构和性质。作者综述了多酚与蛋白质相互作用机制,及相互作用对蛋白质结构、功能特性、酶活性、氧化性和消化率的影响,并总结了二者相互作用机制的常见分析方法。最后,对多酚与蛋白质相互作用的未来研究方向进行了展望。     

植物多酚调控肉蛋白氧化及在肉制品中应用研究进展

肉蛋白是人类膳食的优质蛋白来源,由于肉类在加工过程中受氧化促进剂和许多结构破坏的影响,肉类蛋白质会不可避免的暴露在含有氧化应激条件的环境中,氧化会诱导肉蛋白结构发生变化,进而影响肉品的加工性能、风味特征以及营养价值,最终影响肉与肉制品的品质。肌肉蛋白的热诱导凝胶特性是肉糜类制品加工的基础,直接影响肉制品的品质。适度的氧化会导致肌肉蛋白折叠并进一步提高其凝胶性能,而过度氧化会导致共价交联介导的不恰当和不可逆聚集,从而降低蛋白质的凝胶性能。鉴于此,有效调控肌肉蛋白氧化程度是肉品科学研究领域亟待解决的问题。目前,研究以植物多酚为代表的天然抗氧化剂诱导调控肌肉蛋白氧化及对功能特性的影响已成为肉品科学技术领域的研究热点。为符合消费者对肉品“绿色、健康、营养”需求,已有较多的研究以具有抗氧化、抗菌、抗炎和抗癌等多种功能特性的植物多酚作为研究对象,探究其对肌肉脂肪和肉蛋白(肌原纤维蛋白)氧化以及对凝胶等品质特性的调控影响。结果表明,植物多酚的抗氧化效果显著,可有效抑制脂肪和蛋白质氧化,通过调控氧化程度可改善肉品颜色、嫩度、蒸煮损失、保水性及凝胶等品质特性。该文综述了肉品氧化机制、植物多酚抗氧化机制、...     

植物多酚改善肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白是肌肉中最主要的蛋白质,其凝胶特性决定了肉制品的感官品质。植物多酚因独特的结构,可在热诱导过程中与肌原纤维蛋白相互作用,改变蛋白的结构并促进蛋白的交联聚集,故影响蛋白的成胶过程与凝胶特性。本文综述植物多酚在正常离子强度下、低离子强度以及氧化体系下促进肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成过程及其机理,旨在为以绿色方法改善凝胶肉制品品质提供新思路。     

肌原纤维蛋白对挥发性风味物质吸附作用研究进展

蛋白质对挥发性风味物质的吸附作用一定程度上决定着食品风味品质。肌原纤维蛋白功能特性的变化会直接影响其对肉制品主效风味成分的吸附能力,因此对肌原纤维蛋白功能特性的影响因素进行深入研究对明晰肌原纤维蛋白与挥发性风味物质相互作用机制具有重要意义。本文就肌原纤维蛋白对挥发性风味物质的吸附机制、影响因素、研究技术与方法进行综述,详细介绍肌原纤维蛋白、挥发性风味成分以及多种外界因素对肌原纤维蛋白与挥发性风味物质相互作用影响的研究现状,并对肌原纤维蛋白对挥发性风味物质吸附作用研究尚未深入发掘的领域进行展望,为探究肌原纤维蛋白风味吸附作用在肉制品加工领域的生产应用提供理论参考。     

茶多酚-肌原纤维蛋白结构和功能特性的研究进展

茶多酚独特的化学结构使其具有抗氧化、抑菌、调节免疫功能等活性。茶多酚与肌原纤维蛋白的相互作用会导致2种化合物的结构和功能特性发生变化,造成肌原纤维蛋白凝胶特性的改变。文章介绍了茶多酚-肌原纤维蛋白的相互作用对凝胶微观结构的影响、蛋白质功能基团含量的影响、功能特性的影响以及多酚和蛋白质相互作用方式的研究进展,以期为茶多酚-肌原纤维蛋白相互作用的进一步研究提供理论依据。     

蛋白质与多酚复合物形成机制及其功能性研究进展

多酚是植物次生代谢物,具有良好的功能及生物学特性,被广泛应用于食品行业。除其本身的良好特性外,多酚可以通过非共价和(或)共价相互作用与蛋白质结合,以达到改变蛋白质的结构、提高功能特性、扩宽应用范围的目的。因此,明确蛋白质与多酚复合物形成机制意义重大。文章对蛋白质与多酚非共价相互作用及共价相互作用进行归纳总结,对复合后样品的乳化性、凝胶性、抗氧化活性以及生物利用率的影响进行分析。并基于蛋白质和多酚相互作用的研究现状对其深入研究进行展望,通过蛋白质和多酚相互作用对功能性质的影响,为多酚蛋白质复合物在食品领域的应用提供依据。     

肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性及化学作用力研究进展

肌原纤维蛋白是肉类食品中的主要蛋白质。在肉制品加工过程中,由于加热而形成的肌原纤维蛋白凝胶结构,决定着糜类肉制品的感官性质(如弹性、多汁性、黏性等)。蛋白质凝胶的形成是蛋白分子之间二硫键、氢键、疏水相互作用和静电相互作用的结果,而蛋白质的凝胶特性正是由这些作用力决定的。该文从肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成机制、凝胶特性和凝胶化学作用力三方面总结了国内外肌原纤维蛋白凝胶特性(质构、保水、流变)和凝胶化学作用力研究现状,进而探讨了肌原纤维蛋白凝胶形成的深层次原因(作用力),为肉类凝胶制品的应用提供了理论依据。     

氧化胁迫下桑椹多酚及其微胶囊对肌原纤维蛋白结构及凝胶性能的调控

该研究探究了LOX氧化体系下桑椹多酚(MP)及桑椹多酚-β-环糊精微胶囊(MPM)对猪肉肌原纤维蛋白结构与功能特性的影响.分别向肌原纤维蛋白中添加桑椹多酚、β-环糊精(β-CD)和桑椹多酚-β-环糊精微胶囊,经LOX氧化体系氧化后,分析桑椹多酚及其微胶囊对肌原纤维蛋白的结构和凝胶性能的影响.桑椹多酚可以有效抑制氧化过程...     

肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性研究进展

肌原纤维蛋白质是肌肉中一类重要的结构蛋白质群,它对于肉食制品的品质和特性具有非常重要的影响.肌原纤维蛋白的凝胶特性是形成肉制品独特的质构、保水性、乳化性以及感官特性的决定性因素.本文介绍了肌原纤维蛋白凝胶机制、功能特性及其影响因素,为进一步了解肉制品加工特性提供一定理论指导.     

蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响

研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤 维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明：H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的 氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋 白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着 H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显 微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。     

低温冷链贮藏对鱼糜凝胶化学作用力和肌原纤维蛋白结构及功能特性的影响

为研究低温冷链对鱼糜肌原纤维蛋白和凝胶化学作用力的影响。本实验以鱼糜为研究对象,测定了低温冷链贮藏时间对肌原纤维蛋白功能基团、二级结构、三级结构和凝胶化学作用力的影响,并进一步通过主成分分析和相关性分析探究凝胶化学作用力与肌原纤维蛋白之间的关系。结果表明,贮藏过程中鱼糜盐溶性蛋白含量、Ca2＋-ATPase活力和总巯基含量呈下降趋势,而羰基含量上升。此外,蛋白质二级结构由有序向无序转变,肌原纤维蛋白荧光强度下降,说明蛋白极性环境发生改变。揭示了肌原纤维蛋白中的活性基团与凝胶化学作用力的形成密切相关。因此,在贮藏初期防止蛋白氧化和冷冻变性是维持鱼糜凝胶化学作用力,保持鱼糜凝胶特性的有效途径。本研究可为鱼糜在低温冷链贮藏过程中的品质保持提供基础理论支持。     

超高压结合热处理对猪肉蛋白质相互作用力及结构的影响

以猪背最长肌为原料,研究超高压(100~600 MPa)结合热处理(25~55℃)条件下,蛋白质相互作用力的变化,猪肉主要组成部分肌原纤维蛋白氧化程度,表面疏水性及结构变化,并建立他们之间的相关性。研究结果表明:超高压结合热处理后稳定猪肉蛋白质的作用力主要是氢键、疏水性相互作用和二硫键。经超高压结合热处理的肌原纤维蛋白质巯基含量极显著下降(p0.01),二硫键含量、疏水性和羰基值极显著上升(p0.01)。二级结构发生重排,螺旋结构减少,无序结构增多。相关性分析结果表明超高压结合热处理与蛋白质相互作用力、蛋白质羰基值、蛋白质结构之间存在着极显著的相关关系(p0.01)。这些结果可以帮助我们全面认识超高压结合热处理过程中蛋白质的变化,科学指导其生产过程,为开发新型肉制品提供理论依据。     

Combination of high pressure and heat on the gelation of chicken myofibrillar proteins

The effects of combinations of high pressure and heat on chicken myofibrillar gels were investigated. High pressure was either applied simultaneously with heating (heating under pressure, HUP), before heating (PBH) or no high pressure with heat-only (HT). PBH treatment induced many similar properties in gels as did by HT treatment, except that PBH treatment promoted secondary structure transformation and formed more covalent bonds. HUP treatment resulted in less heat denaturation of the protein, induced fewer hydrophobic interactions and covalent bonds, hindered secondary and tertiary structural transformation, and formed a gel with a more porous microstructure. The gels induced by HUP treatment had softer texture and higher water holding capacity than gels induced by PBH or HT treatments. These findings suggest that high pressure with HUP treatment changes gel properties by resisting the heat-induced denaturation and gelation of myofibrillar proteins, while high pressure with PBH treatment alters gel properties by promoting denaturation of myofibrillar proteins.Industrial relevanceThe main constituents in meat are myofibrillar proteins, which are responsible for the functional properties of processed meat products. The gelation of myofibrillar proteins differs according to the sequence in which pressure/temperature combinations are applied. The pressure-modified protein interactions should be considered when adopting high pressure in meat product processing since the microstructure of the meat gel is affected by pressure, which would further affect water holding capacity and textural properties. HUP treatment showed its advantages in forming a fine microstructure and improving water-holding capacity.     

羟自由基氧化对海鲈鱼肌原纤维蛋白生化特性及其乳化性能的影响

采用羟自由基氧化体系对海鲈鱼肌原纤维蛋白进行体外模拟氧化,研究羟自由基氧化氧化对肌原纤维蛋白生化特性和乳化性能影响。结果显示:随氧化时间的延长,羰基含量、表面疏水性和肌原纤维蛋白(MPI)平均粒径增加,总巯基和活性巯基含量下降,生色氨基酸含量减少,二聚酪氨酸含量在4 h达到最大值。H2O2浓度在1 mmol/L时上述指标变化显著,H2O2浓度在5 mmol/L和10 mmol/L条件下,前4 h乳化活性和乳化稳定性显著下降,活性巯基含量较对照组分别下降了51.93%和65.88%,MPI平均粒径较对照组分别增加了47.87%和72.38%,4 h后变化不明显,且不同氧化剂浓度之间差异性显著。SDS-PAGE电泳图谱表明经羟自由基氧化后蛋白质发生交联,形成大量高分子凝集体,在200 ku上方区域堆积,肌球蛋白重链含量减少。结果表明,羟自由基氧化体系能使海鲈鱼肌原纤维蛋白结构发生改变,导致其乳化性能下降。     

烹饪熟度对牛肉肌原纤维蛋白结构特性和氧化特性的影响

为了研究烹饪过程肌原纤维蛋白结构的变化规律,本研究以不同熟度（未加热处理（对照组）、一分熟、三分熟、五分熟、七分熟、全熟和过熟）的牛背最长肌肌原纤维蛋白为研究对象,分析比较在熟制过程中,烹饪熟度对蛋白聚集特性、氧化程度的影响,并检测蛋白二级结构相对含量的变化。结果表明,烹饪过程明显影响肌原纤维蛋白的聚集行为、氧化特性和结构特性。从对照组到过熟,随着烹饪熟度的增加,肌原纤维蛋白在溶液中的状态逐渐由聚集向解聚转化;蛋白羰基含量逐渐升高,表面疏水性、巯基含量呈现先升高后降低的变化趋势;二酪氨酸荧光强度、内源荧光强度随熟度的变化呈现先升高后降低然后又升高的U型变化趋势;衰减全反射傅里叶变换红外光谱分析结果表明,五分熟是肌原纤维蛋白二级结构相对含量发生变化的拐点,从对照组到五分熟,蛋白β-折叠相对含量降低,α-螺旋相对含量保持稳定,蛋白主要以分子内聚集为主,从五分熟到过熟,β-折叠相对含量逐渐增加,α-螺旋相对含量先升高后降低,蛋白以分子间聚集为主。通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析发现,肌球蛋白重链、α-肌动素和肌动蛋白3 种蛋白参与了肌原纤维蛋白的热聚集行为,在熟制过程中,肌球蛋白重链和肌动蛋白灰度总体呈现先升高后降低的变化趋势,α-肌动素的灰度则总体呈现持续增大的变化趋势,具体变化机制有待进一步研究。本研究结果可为西餐牛排煎制工艺优化和品质控制提供理论依据。     

氧化及不同离子强度下猪肉肌原纤维蛋白结合风味物质的研究

文章研究了猪肉肌原纤维蛋白氧化导致其结构功能发生改变及氧化和不同离子条件下其结合风味物质的能力变化。实验选择了2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、己醛、辛醛、壬醛等5种风味物质,利用顶空结合气相色谱观察肌原纤维蛋白结合风味物质的能力。结果表明：经氧化的肌原纤维蛋白二级结构及功能发生了变化。氧化处理的肌原纤维蛋白对2-甲基丁醛和壬醛有促释放的作用,对3-甲基丁醛、己醛和辛醛的作用呈2,2-偶氮二(2-甲基丙基咪)二盐酸盐(AAPH)浓度依赖性。Na+的添加促进了氧化蛋白对己醛的释放,而Na⁺、K⁺、Ca²⁺和Mg²⁺的添加促进了氧化蛋白对2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、辛醛和壬醛的吸收。因此,在肉及肉制品的加工贮藏过程,氧化易造成蛋白结构和功能的改变,进而影响蛋白质结合风味物质的能力;另外,氯化钠在肉制品中被其它盐部分替代造成蛋白质所处的离子环境发生改变,导致蛋白质结合风味物质的能力改变,从而使肉制品风味发生改变。     

Covalent chemical modification of myofibrillar proteins to improve their gelation properties: A systematic review

To improve the quality of meat products is a constant focus for both the meat industry and scientists. As major components in meat protein, the gelation properties of myofibrillar proteins (MPs) predominantly determine the sensory quality and product yield of the final product. Naturally or artificially occurring covalent modifications are known to largely affect MP functionality by changing the protein structure and forming aggregates, leading to both favorable and unfavorable outcomes. The review aims to summarize the mechanisms associated with several covalent modifications and the recent developments in enhancing MP gelation properties. Various extrinsic and intrinsic parameters controlling oxidation, phenolic–protein interactions, enzyme catalysis, glycation, and isoelectric solubilization/precipitation, and their effects on the characteristics of heat-induced MP gels are discussed. This article provides an improved understanding of the covalent modifications that occur mainly in the MP system and how they can be utilized to promote its gelation properties. Covalent modifications exhibited dose-dependent and dual-role manners for MP gelation properties. Mild oxidation, enzyme catalysis, and isoelectric solubilization/precipitation treatment would be beneficial to form more aligned and cross-linked three-dimensional networks for MP gels because of moderate protein aggregation. However, an excessive aggregate impedes the MP gelation behavior, leading to reduced gelation quality. Glycation effectively increased hydrophilicity of MPs and phenolic conjugation provides MPs with novel bioactivity. A proper utilization of such a process or even a rational combination of them allowed us to enhance the gelation properties of MP with assorted appreciated functionalities and further improve the quality of meat products.     

氧化对兔肉肌原纤维蛋白结构、乳化性和凝胶性的影响研究

为探讨氧化对兔肉肌原纤维蛋白结构的氧化修饰及对肌原纤维蛋白乳化性质和凝胶质构特性的影响,本文利用0~10.0 mmol/L 2,2'-盐酸脒基丙烷(2,2'-azobis(2-amidinopropane)dihydrochloride,AAPH)热解产生的烷过氧自由基对兔肉肌原纤维蛋白进行氧化处理。结果表明,随着AAPH浓度的增加,兔肉肌原纤维蛋白游离巯基含量、内源性荧光强度和蛋白乳化稳定性不断减小,而羰基含量、二聚酪氨酸含量、蛋白粒径、乳化活性显著增加(P<0.05),表面疏水性则呈现先增后减再增的趋势。聚丙烯酰胺凝胶电泳(polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)结果显示,低浓度AAPH(0~1.0 mmol/L)和高浓度(10.0 mmol/L)分别诱导了蛋白的聚集和裂解,这些结构的改变引起了肌原纤维蛋白凝胶性质的改变。适度的氧化改性(AAPH 0~1.0 mmol/L)能提高兔肉肌原纤维蛋白凝胶的质构特性,而进一步氧化(AAPH 1.0~10.0 mmol/L)则显著降低了凝胶的性能(P<0.05)。因此,烷过氧自由基的氧化修饰能显著影响兔肉肌原纤维蛋白的结构和乳化凝胶性质(P<0.05)。