超声波对大豆分离蛋白结构及其形成谷氨酰胺转氨酶改性凝胶性质的影响

为探讨超声波对大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）结构及大豆分离蛋白形成谷氨酰胺转氨酶（transglutaminase,TG）改性凝胶的影响,研究了超声波处理前后大豆分离蛋白平均粒径、溶解性、表面疏水性、二级结构、微观结构及凝胶特性的变化规律。结果表明：超声波处理使大豆分离蛋白平均粒径减小,溶解性增加,表面疏水性增强,α-螺旋含量降低,无规卷曲含量升高,β-折叠和β-转角无显著变化;超声波处理可以促进大豆分离蛋白形成结构均匀、致密的TG改性凝胶,最佳处理时间为60 min,此时凝胶强度为146.57 g,提高幅度达62.12%,持水性为94.27%,提高幅度为3.66%。相关性分析表明,大豆分离蛋白的溶解性以及其形成TG改性凝胶的凝胶强度、持水性与平均粒径有显著的负相关性。     

亲水多糖对谷氨酰胺转氨酶交联大豆分离蛋白凝胶特性的影响

目的 基于谷氨酰胺转氨(transglutaminase, TG)酶交联法研究亲水多糖对TG酶交联大豆分离蛋白凝胶特性的影响。方法 以大豆分离蛋白为主要原料,TG酶交联法为基础进行响应面优化,得到最优凝胶弹性的工艺参数,在此参数条件下将大豆分离蛋白与亲水多糖混合,制备亲水多糖-大豆分离蛋白复合凝胶,并对凝胶的质构特性、持水性、热力学性质以及结构进行表征。结果 在酶交联pH 7.3、酶交联时间2.3 h、酶交联温度48℃条件下,制备的大豆分离蛋白凝胶弹性最佳。添加了亲水多糖后,凝胶的质构特性和持水性显著提高,热稳定性增强,蛋白质二级和三级结构发生变化,凝胶的微观结构变得更致密,孔径变小。结论 亲水多糖的添加能够改善大豆分离蛋白的凝胶特性,该研究为大豆分离蛋白凝胶深加工提供了理论基础。     

水力空化对大豆分离蛋白功能性质的影响

为丰富水力空化技术的应用和增加蛋白质物理改性的途径,通过涡流产生水力空化作用处理大豆分离蛋白溶液,研究水力空化对大豆分离蛋白功能性质的影响。结果表明,大豆分离蛋白经水力空化处理后溶解度增强,起泡性增强,起泡稳定性下降,乳化活性在处理30min内增强而后下降,乳化稳定性在处理30min内变化不大而后略有降低。     

热诱导大豆分离蛋白聚集对谷氨酰胺转氨酶交联乳液凝胶性质的影响

大豆分离蛋白(soybean protein isolate, SPI)基乳液凝胶在食品工业中应用广泛。在商品化SPI生产过程中,不可避免会发生一定程度的热变性和聚集,对谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase, TGase)交联蛋白产生影响。为探究不同热变性程度的SPI对TGase诱导SPI乳液凝胶的影响,制备了不同热处理温度的SPI,研究其乳化性、凝胶强度、持水/油性、凝胶形态,以及SPI浓度、油浓度对SPI乳液凝胶性质的影响。结果表明：随着热处理温度的增加,SPI稳定乳液的乳化活性和乳化稳定性呈显著增加趋势。95℃热处理显著增强了乳液凝胶的凝胶性能,其凝胶硬度是天然蛋白乳液凝胶的2.2倍。对于95℃热处理的SPI乳液凝胶,随着蛋白浓度或油浓度的增大,凝胶强度显著增加,气孔逐渐增大;所有样品均具有优异的持水性和持油性。SPI在经过热变性(95℃)处理后有利于经TGase诱导形成SPI乳液凝胶。     

谷氨酰胺转氨酶对大豆分离蛋白塑料拉伸性能的影响

研究了微生物谷氨酰氨转胺酶对大豆分离蛋白塑料拉伸性能的影响,发现在50℃时转氨酶对大豆分离蛋白催化聚合反应60 min,形成的高分子聚合物使大豆分离蛋白的抗拉强度和杨氏模量分别由未经处理时的9.2 MPa和265.4 MPa增加到14.7 MPa和390.1 MPa,同时增加了蛋白质的变性温度和热焓值。在酶处理90 min时,由于转氨酶变性失去活性及大豆分离蛋白的部分变性,蛋白质塑料的拉伸性能反而下降。对大豆分离蛋白的预热处理降低了转氨酶的催化聚合反应,且变性后的大豆分离蛋白制备的塑料拉伸性能大大降低。     

谷氨酰胺转氨酶预交联改善CaSO4诱导大豆分离蛋白凝胶性的研究

酶法改性能够有效提升大豆蛋白的凝胶性。为了探讨谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase, TGase)预交联对盐诱导大豆分离蛋白凝胶性的影响,通过控制酶浓度、预交联时间制备不同预交联程度的大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)溶液,并研究其在CaSO₄作用下的成胶性能。结果显示,与未经TGase处理的SPI相比,TGase适度预交联能够显著提升SPI的凝胶品质。经3～5 U/g TGase预交联20 min或3 U/g TGase预交联20～30 min后,SPI凝胶性得到了不同程度的提升,其中弹性模量、屈服应力、屈服应变、持水率最大分别提高了124.5%、269.0%、135.0%及53.0%。然而,过度预交联产生过大的蛋白聚集体,导致最终形成的凝胶结构粗糙、多孔,凝胶强度、持水力等均显著下降(P<0.05)。由此可见,合理利用TGase对蛋白进行预交联处理能够改善SPI凝胶制品品质,对于TGase在食品工业中的应用及传统豆制品质构改良具有重要的指导意义。     

微生物谷氨酰胺转移酶对大豆分离蛋白凝胶性能的影响

研究了底物浓度、pH、酶浓度、温度、时间、离子浓度和二巯基苏糖醇(DTT)的添加对微生物谷氨酰胺转移酶(MTGase)诱导的大豆分离蛋白(SPI)凝胶强度的影响。结果表明,在SPI溶液中加入MTGase,可以使体系在低温下形成凝胶;SPI低于8%不能形成凝胶;pH7.0,酶量为30U/g蛋白,50℃水浴加热1h,NaCl为0.6N时,均可获得最高的凝胶强度;添加DTT,对体系无影响。     

微生物谷氨酰胺转移酶对大豆分离蛋白凝胶性能的影响

研究了底物浓度、pH、酶浓度、温度、时间、离子浓度和二巯基苏糖醇(DTT)的添加对微生物谷氨酰胺转移酶(MTGase)诱导的大豆分离蛋白(SPI)凝胶强度的影响。结果表明,在SPI溶液中加入MTGase,可以使体系在低温下形成凝胶;SPI低于8%不能形成凝胶;pH7.0,酶量为30U/g蛋白,50℃水浴加热1h,NaCl为0.6N时,均可获得最高的凝胶强度;添加DTT,对体系无影响。      

谷氨酰胺转氨酶对荞麦分离蛋白凝胶特性的影响

以荞麦（Fagopyrum esculentum Moench.）为原料,通过碱溶酸沉法提取荞麦分离蛋白（BPI）,分别采用真空冷冻干燥与喷雾干燥制备蛋白粉,研究谷氨酰胺转氨酶（TGase）及不同干燥方式对荞麦分离蛋白理化性质和凝胶特性的影响。结果表明,冷冻干燥荞麦分离蛋白（FBPI）的蛋白组成与BPI类似,而喷雾干燥荞麦分离蛋白（SBPI）的13S球蛋白发生降解。FBPI和SBPI的α-螺旋含量分别为22.10%和20.00%,β-转角含量为19.40%和19.80%,表明喷雾干燥会使蛋白结构更加无序化。SBPI的表面疏水性指数显著（P<0.05）高于FBPI与BPI。与BPI相比,SBPI具有更高的表面疏水性和更均匀的粒径,但溶解度和持水能力较低,而FBPI具有与BPI相似的物理化学性质。加入TGase后,FBPI和SBPI的平均粒径分别由213.01与192.55 nm增加至2289.01与1439.67 nm,表明发生了交联反应。BPI、FBPI和SBPI的电位分别为?15.93、?29.43、?29.35 mV,表明干燥处理能进一步提高蛋白的溶液稳定性。相比于SBPI,BPI和FBPI在升温过程中G'持续下降,表明热处理会破坏BPI和FBPI的蛋白凝胶结构。经加热处理再进行冷却,FBPI的G'显著（P<0.05）高于SBPI与BPI,具有更好的凝胶性。TGase能显著（P<0.05）提高FBPI的储能模量与热稳定性,但对SBPI作用不明显。化学作用力结果显示,疏水相互作用和二硫键是凝胶主要作用力;TGase能有效促进凝胶结构中疏水相互作用和二硫键形成,但会导致蛋白分子间氢键断裂。由此可见,通过冷冻干燥制备的荞麦蛋白能在TGase的作用下形成凝胶性与稳定性较好的凝胶。本研究的结果为荞麦分离蛋白凝胶特性研究及其凝胶类食品的开发与应用提供理论参考。     

微生物谷氨酰胺转移酶对大豆分离蛋白凝胶性能的影响

研究了底物浓度pH、酶浓度、温度、时间、离子浓度和二巯基苏糖醇（DTT）的添加对微生物谷氨酰胺转移酶（MTGaSe）诱导的大豆分离蛋白（sPI）凝胶强度的影响。结果表明，在SPI溶液中加入MTGaSe，可以使体系在低温下形成凝胶；SPI低于8％不能形成凝胶；pH7.0，酶量为30U／g．pro，50℃水浴加热1h，NaCl为O，6N时，均可获得最高的凝胶强度；添加DTT，对体系无影响。     

超声处理对大豆分离蛋白-乳清分离蛋白混合蛋白功能特性的影响

为了研究超声处理对大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）-乳清分离蛋白（whey protein isolate,WPI）混合体系乳化性、凝胶性以及结构状态的影响,采用不同超声功率处理混合蛋白体系,分析混合蛋白乳化活性、乳化稳定性、凝胶强度、持水性等功能特性变化,并采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外光谱、扫描电子显微镜研究其结构特征变化。结果表明：SPI-WPI混合体系在超声功率为300 W时乳化活性与乳化稳定性分别达到最大值（76.46 m2/g和22.83 min）;紫外光谱发生轻微红移,说明内部基团暴露,蛋白结构发生改变;SPI-WPI混合体系凝胶强度与持水性在超声功率300 W时均达到最大值,分别为1 000.93 g和87.11%,与扫描电子显微镜观察结果一致,混合蛋白凝胶具有致密、规则的三维网状结构。说明超声处理能有效提高SPI-WPI混合蛋白的功能特性。     

响应面优化转谷氨酰胺酶改性大豆分离蛋白工艺

为获得适于添加到冷饮食品中的大豆分离蛋白,利用转谷氨酰胺酶(TG)对其进行改性,提高其乳化性。采用响应面试验设计,以酶添加量、酶解时间、酶解温度为试验因素,以乳化活力指数为响应值,建立数学模型,对酶解条件进行优化。结果表明,最佳酶解条件为TG酶的添加量0.93×10-4g、温度46℃、时间1.2h。在此条件下,乳化活力指数的预测值为1.9623m2/g,验证实验所得乳化活力指数为1.9658m2/g。所得回归模型拟合情况良好,达到设计要求,本实验得到的改性大豆分离蛋白的乳化性显著高于未改性的大豆分离蛋白。     

基于两步法研究盐离子预聚集对大豆分离蛋白凝胶性的影响

为了改善大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)凝胶品质,提出了一种两步制备凝胶的新方法:首先利用3种不同浓度(0～15 mmol/L)的硫酸盐(CaSO4、MgSO4和ZnSO4)对SPI进行预聚集处理,然后通过添加CaSO4至盐离子总浓度为35 mmol/L使蛋白质凝胶化,并探讨了不同盐离子预...     

谷氨酰胺转氨酶对大豆蛋白游离伯胺含量的影响

利用了在硫基乙醇作用下,邻苯二甲醛(OPA)试剂与伯胺可以发生荧光反应,使用荧光分光光度计快速检测溶液中游离伯胺含量。应用此方法研究了加酶量、反应温度、反应时间、及反应pH对谷氨酰胺转氨酶(TGase)作用于大豆分离蛋白后对其游离伯胺含量的影响,并对主要影响因素利用响应面发进行优化,找出TGase反应条件的最佳组合。实验结果表明:加酶量20 U/g,反应温度为52℃,反应时间60 min,反应pH 7为TGase最佳反应条件,改性后每克大豆分离蛋白伯胺含量由0.059μmol减少为0.028μmol。     

超高压预处理对TGase交联的大豆分离蛋白凝胶的影响

大豆分离蛋白(Soybean protein isolate,SPI)经超高压复合转谷氨酰胺酶处理后形成凝胶。采用差示扫描量热仪对超高压处理后SPI进行热特性分析,以荧光光谱对超高压处理后的SPI构象进行解释,以粒径为指标分析超高压处理对蛋白质的影响。采用傅里叶红外光谱对超高压复合转谷氨酰胺酶处理的SPI结构进行解释,以凝胶水分分布、水分迁移、质构特性和微观形貌为指标分析SPI构象的改变与凝胶特性之间的关系。结果表明：超高压处理,对大豆分离蛋白的热焓值、游离巯基含量、粒径大小和荧光强度产生显著变化。超高压复合转谷氨酰胺酶处理,使蛋白质的二级结构发生改变,β-折叠和无规则卷曲含量增多,α-螺旋和β-转角减少。形成的凝胶持水能力增加,自由水减少,凝胶的质构特性得到良好的改善。     

动态超高压微射流均质对大豆分离蛋白起泡性、凝胶性的影响

采用动态超高压微射流均质机对大豆分离蛋白进行处理,研究了不同的压力对大豆分离蛋白起泡性、凝胶性的影响.结果表明动态超高压微射流处理能使大豆分离蛋白的起泡性、凝胶性得到改善,随着均质压力的逐渐增加,都有不同程度的提高,100ml的6%大豆分离蛋白经高速分散搅打后,泡沫高度可以达到180ml,16%的大豆分离蛋白凝胶强度可以达到0.08355kg.     

大豆分离蛋白的凝胶稳定性的研究进展

大豆分离蛋白因其蛋白质含量高,具有凝胶性等多种功能特性,在食品工业中得到广泛应用。但大豆分离蛋白在贮藏过程中,其凝胶的稳定性往往下降,严重地影响了产品的质量。国内外研究发现,在贮藏过程中蛋白组成成分、蛋白浓度、温度、pH 值和离子强度等的变化对凝胶形成具有一定影响,通过各种改性方法可以提高大豆蛋白的凝胶稳定性。     

大豆分离蛋白添加量对低盐木质化鸡肉糜凝胶特性的影响

探究大豆分离蛋白(soy protein isolates,SPI)添加量对低盐和正常盐木质化鸡胸肉糜凝胶特性的影响.实验设置正常鸡胸肉为对照组.将不同量(0％、1％、2％)SPI分别添加到含1％和2％食盐的木质化和正常鸡胸肉糜中,测定热诱导凝胶的质构特性、颜色、蒸煮损失、水分分布以及蛋白质二级结构等指标.结果表明:相...     

糖基化提高大豆分离蛋白凝胶性的工艺条件

以提高大豆分离蛋白的凝胶强度为目的,采用添加D(+)木糖和黄原胶进行糖基化改性处理,中心组合设计模型对大豆分离蛋白共价改性工艺条件进行优化,测定并分析了改性复合物在各个条件下的凝胶强度。结果表明:适宜反应条件为反应温度87.27℃、反应时间40 min、复合糖添加量3.9%、糖胶比2.81∶1,此条件下凝胶强度可达到91.35 g,较未改性大豆分离蛋白提高78%。