槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在p H为7.40的Tris缓冲体系下,利用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。研究表明:槲皮素钕配合物对BSA有较强的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。依据Stern-Volmer方程得出25℃,29℃,33℃,37℃下槲皮素钕配合物与BSA的结合常数分别为1.520×106 L·mol-1、8.293×105 L·mol-1、6.833×105 L·mol-1、6.314×105 L·mol-1,发现随温度上升结合常数k值下降,二者之间的结合位点数为1;根据F?rster非辐射能量转移理论求得槲皮素钕配合物与BSA作用的结合距离为2.56 nm。     

荧光光谱法研究盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及常见金属离子对盐酸二甲双胍和BSA相互作用的影响。在λex=282nm、λem=340nm的条件下,测定了不同温度下盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭光谱以及铜离子、镁离子存在下的荧光猝灭光谱。根据Stern-Volmer方程求得563K、567K、571K时盐酸二甲双胍与BSA相互作用的动态猝灭常数KSV分别为7.212L·mol-1、7.926L·mol-1、9.227L·mol-1,动态猝灭速率常数Kq分别为7.212×108 L·mol-1·s-1、7.926×108 L·mol-1·s-1、9.227×108 L·mol-1·s-1,相互作用的热力学参数ΔG、ΔH、ΔS的平均值分别为-5.32kJ·mol-1、23.95kJ·mol-1、95.64J·mol-1·K-1,结合常数Ka分别为3.75L·mol-1、4.90L·mol-1、12.63L·mol-1,结合位点数n的平均值为0.9206,在金属离子存在下,KSV和Ka均降低。表明,盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭为动态猝灭且二者之间的相互作用力为疏水作用力,金属离子的存在不利于盐酸二甲双胍与BSA的结合,削弱了盐酸二甲双胍与BSA的相互作用。     

吡罗红B与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了在pH值7.4的Tris-HCl缓冲溶液中吡罗红B(PB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制。结果表明,PB对BSA产生了荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程。计算得到298 K和308 K下的结合常数分别为7.1105×105L.mol-1和5.2614×105L.mol-1,结合位点数分别为1.2312和1.2057。热力学参数表明PB与BSA之间的相互作用力类型为静电作用力。用同步荧光法探讨了PB对BSA构象的影响。根据F rster非辐射能量转移理论计算出供体与受体间的结合距离r为1.98 nm,能量转移效率E为0.0393。     

光谱法研究6-苄氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、圆二色光谱法等方法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明,6-BA可以显著猝灭BSA的荧光,其猝灭机制为静态猝灭。6-BA与BSA的结合常数在293K、298 K和308 K时分别为2.4×104L.mol-1、2.6×104L.mol-1和3.1×104L.mol-1,两者之间存在一个结合位点。体系的焓变ΔH和熵变ΔS分别为14.2 kJ.mol-1和132.1 J.mol-1.K-1,说明6-BA与BSA之间主要以疏水作用力相互结合。根据F rster非辐射能量转移理论,6-BA与BSA间的结合距离为2.99 nm、能量转移效率为0.24。紫外光谱和圆二色光谱分析表明,6-BA可以导致BSA构象发生改变。     

荧光光谱法研究氢化可的松与牛血清白蛋白的结合作用

模拟人体pH值,在不同温度下采用荧光光谱和同步荧光光谱研究了氢化可的松与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及对其同步荧光的影响。结果表明,在pH值7.37的Tris-HCl缓冲溶液中,氢化可的松和BSA彼此扩散和碰撞达到动态平衡导致BSA荧光猝灭,属于动态猝灭机制。计算得到BSA与氢化可的松在25℃和37℃下动态猝灭的猝灭常数分别为1.98105×107 L.mol-1.s-1和2.05933×107 L.mol-1.s-1。根据热力学方程得出氢化可的松与BSA相互作用的参数,ΔH<0、ΔS>0,说明氢化可的松与BSA相互作用以静电引力为主。氢化可的松加入后,BSA同步荧光光谱(Δλ=60nm)的最大发射波长发生红移,表明色氨酸残基所处环境的极性增加。     

荧光光谱法研究吲哚美辛与牛血清白蛋白结合作用的热力学特征

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外可见吸收光谱,研究了不同温度下吲哚美辛(IDT)与牛血清白蛋白(BSA)结合作用的光谱行为.结果表明,IDT对BSA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到了在25℃、31℃和38℃下,结合反应的生成常数KLB平均值为2.081×105L·mol-1、热力学参数平均值ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ分别为-10.43 kJ·mol-1、-31.13 kJ·mol-1和67.94 J·K-1;发现IDT与BSA结合可形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了IDT对BSA构象的影响.为研究IDT的毒理作用、生态环境效应和生物学效应等提供了重要信息.     

氨苄青霉素与牛血清蛋白结合作用的研究

模拟人体pH的条件,在不同温度下,采用荧光光谱和同步荧光光谱,研究了氨苄青霉素与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,在pH7.38的Tris-HCl缓冲体系中,氨苄青霉素和牛血清蛋白发生内源荧光猝灭,属于静态猝灭机制。计算得到牛血清蛋白与氨苄青霉素在17和37℃下静态猝灭的猝灭常数分别为5.40078×1011和5.92449×1011L.mol-1.s-1,结合常数分别为1.26×104和2.76×104L/mol,结合点位数均为1。根据热力学方程得出氨苄青霉素与牛血清蛋白相互作用的参数,ΔH0,ΔS0说明了氨苄青霉素与牛血清蛋白相互作用以疏水作用为主,同时也存在静电引力。用同步荧光研究了氨苄青霉素对BSA构象的影响。     

光谱技术研究硫堇与牛血清白蛋白的结合反应

用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱技术研究了生理条件下硫堇(TH)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.结果表明,硫堇借静电力与牛血清白蛋白发生相互作用并对牛血清白蛋白的荧光以静态方式猝灭,其结合常数为1.155×105L·mol-1、结合位点数为1.835、结合距离2.865 nm.同步荧光和圆二色技术证实TH对BSA的构像有影响.     

BSA与CTAB相互作用的荧光光谱研究

在模拟生理条件下，用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵（CTAB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明：BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质，以280nm激发BSA，在341nm处有很强的荧光发射。在加入CTAB后，发现CTAB—BSA强荧光峰的位置蓝移，且荧光强度随着CTAB浓度的增大而明显减弱，说明CTAB对BSA有荧光猝灭现象，猝灭以静态猝灭为主，由Stern—Volmer方程求得CTAB表观猝灭常数Kq=1．469×10^13L·mol^-1·s^-1。得到了CTAB与牛血清白蛋白分子间的结合常数和热力学参数。利用已有的计算方法，建立了相应的计算机程序，使计算结果更合理。通过与常见公式计算的结果进行比较，所建立的方法得到了比较满意的结果。     

荧光分析法研究水杨酸磺胺类似物与牛血清白蛋白的作用机制

采用荧光分析法研究了4个水杨酸磺胺类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ在不同温度(25℃、30℃、35℃)时与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:4个水杨酸磺胺类似物与BSA发生荧光猝灭的作用机理为静态猝灭。在25℃时,4个水杨酸磺胺类似物与BSA的结合常数分别为3.87×105 L·mol-1、9.24×104 L·mol-1、2.04×105 L·mol-1、2.06×105 L·mol-1,4个结合体系的结合位点都近似为1。类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ与BSA的结合作用力主要为疏水作用力,而类似物Ⅳ与BSA的结合作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱显示,4个类似物均没有发生蓝移或者红移,表明这4个类似物对BSA的色氨酸残基(Trp residues)及酪氨酸残基(Tyr residues)微环境几乎没有影响。     

离子型表面活性剂与牛血清白蛋白作用的比较研究

采用荧光光谱、紫外吸收光谱、动态光散射和Zeta电位法对比研究了十二烷基硫酸钠(SDS)和十二烷基三甲基溴化铵(DTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。结果表明：SDS和DTAB均能猝灭BSA内源荧光,298 K时的猝灭常数Ksv分别为2.64×104和304.21 L/mol。同步荧光光谱和三维荧光光谱显示SDS和DTAB对BSA的构象产生了影响。SDS对BSA荧光猝灭机理为动静联合猝灭机制;热力学计算表明,SDS与BSA的结合过程中,静电力起主导作用,并且能与BSA形成SDS/BSA超分子复合物;DTAB对BSA荧光猝灭机理为动态猝灭,作用力主要是疏水作用。SDS和DTAB与BSA的平均结合距离分别为2.77和4.73 nm。综合结合常数、粒径和Zeta电位等变化,在相同条件下具有较大电荷密度和较小体积极性头基的SDS与BSA具有更强的结合作用。     

L-半胱氨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱分析

运用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱探讨了L-半胱氨酸（L-Cys）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,并计算了猝灭常数、结合常数、结合位点数以及3个热力学参数△H、△G和△S。结果表明,L-Cys使BSA的内源荧光发生猝灭,BSA的发射峰从350nm蓝移到347．5nm,荧光猝灭机制为动态猝灭;L-Cys与BSA之间的作用力主要为疏水作用力;L-Cys对BSA结构的微环境有一定的影响。     

荜茇宁与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法研究生理条件下荜茇宁与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,荜茇宁与BSA形成基念复合物从而猝火BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移.根据Forster 偶极-偶极非辐射能量转移理论,确定荜茇宁与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输.荜茇宁与B...     

荧光光谱研究吡虫啉与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了农药吡虫啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,农药分子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定了不同温度下该反应的表观结合常数KA、结合位点数n及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是自由能降低的自发分子间作用过程,农药分子与BSA之间以氢键和范德华作用力为主;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r与能量转移效率E;并用同步荧光技术考察了农药分子对BSA构象的影响。     

血竭总黄酮与血清白蛋白的作用

应用荧光光谱法研究不同离子强度、温度、酸度条件下,血竭总黄酮(tFSD)与血清白蛋白的相互作用。研究表明:tFSD能不同程度地猝灭牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的荧光强度,BSA的荧光强度猝灭得更显著;在288~298K间,随着温度的升高,BSA-tFSD和HSA-tFSD两荧光体系的猝灭程度降低,推测tFSD对BSA、HSA的荧光猝灭作用不是动态猝灭,而是静态猝灭;在pH6.0~pH10.0间,随着pH的提高,tFSD对BSA(HSA)的荧光猝灭程度上升,说明tFSD与BSA(HSA)之间以非静电作用为主,并形成了不发荧光的复合物。     

一种新型喹唑啉酮衍生物A与牛血清白蛋白作用的研究

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了A与牛血清白蛋白间的结合作用,确定了A对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理。测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数。依据能量转移理论确定了A和蛋白间的结合距离。采用同步荧光技术考察了A对牛血清白蛋白构象的影响,并讨论了A与蛋白的结合模式。     

穿心莲内酯与牛血清白蛋白间相互作用的光谱法研究

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了穿心莲内酯(ANDRO)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,ANDRO对BSA的荧光猝灭作用是一种静态猝灭过程,在生理条件下二者约以1∶1相结合形成复合物。在不同温度下得到ANDRO与BSA间结合反应的平衡常数,并与通过紫外-可见吸收光谱法得到的结合常数进行对照,证明结论可靠。根据F rster非辐射能量转移理论,求算了相互作用体系中给体与受体间的距离为4.37 nm,并通过体系热力学参数推出ANDRO与BSA间主要为疏水作用力。最后利用同步荧光光谱探讨了ANDRO对BSA构象的改变,并讨论了几种金属离子对ANDRO-BSA相互作用体系的影响。     

中药活性成分山萘酚与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用光谱法研究了中药活性成分山萘酚(Kaempferol)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了山萘酚对BSA的荧光猝灭过程的机理,测定了不同温度下该结合反应的结合模式、结合常数、结合位点数、结合热力学参数等；并利用经典位点探针试剂华法林(Warfarin)和布洛芬(Ibuprofen)研究了山萘酚与BSA作用的具...     

Eu3+对槲皮素与BSA相互作用的影响

运用荧光光谱、紫外吸收光谱、红外光谱等研究了槲皮素(Quercetin,Que)与BSA的结合作用,并从Eu3+与Que的竞争作用、热力学参数的变化、配位化合物的生成三个方面分析了Que与BSA结合作用的影响因素.结果表明,Que对BSA的荧光光谱具有猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭,BSA发射峰显著蓝移;Eu3+的存在...     

有机氯农药与牛血清白蛋白作用机理研究

利用荧光光谱法研究了5种有机氯农药（OCPs） δ-BHC、α-氯丹、艾氏剂、o,p＇-DDT、HCB和牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理.280 nm波长下,OCPs可使BSA色氨酸残基发生荧光猝灭现象.通过光谱数据,绘制了Stern-Volmer曲线,测定了平衡常数和25,37℃下OCPs-BSA的结合常数.结果显示,5种OCPs猝灭蛋白质的过程均为熵驱动的静态猝灭过程,通过较弱的疏水作用力与蛋白质相互结合,结合点位数近似为1,这种结合作用会随着温度的升高而增强.