草菇提取物对牛肉蛋白风味吸附能力的影响

为了研究草菇（Volvariella volvacea,VV）对牛肉蛋白风味吸附能力的影响,该实验用不同添加量（0%、1%、3%、9%,m/m）的草菇提取物（VV）处理牛肉肌原纤维蛋白（Myofibrillar Protein,MP）,分析处理前后MP在结构、颗粒性质、聚集状态及其吸附牛肉和草菇中常见挥发性风味物质能力的变化规律。实验结果显示,随着草菇提取物浓度的增加,MP的荧光猝灭效应愈发显著,MP颗粒的粒径和Zeta电位分别从3 654 nm和-24.1 mV减小到2 588 nm和-28.17 mV。此外,由于草菇提取物修饰后MP疏水基团的暴露及表面电荷的增加,促进了其对1-辛烯-3-醇、d-柠檬烯、糠醛硫醇和2-噻吩甲醛等特征风味物质的吸附。该研究结果表明,草菇提取物可以改变MP的结构、组分含量及其风味吸附能力。     

草菇提取液对牛肉肌原纤维蛋白在风味吸附过程中分子间作用力的影响规律

为了探究食用菌对肉制品蛋白质风味吸附能力的影响,本文利用草菇提取液（Volvariella volvacea extract,VV）对牛肉肌原纤维蛋白（Myofibrillar protein,MP）进行预处理,分析草菇提取液处理后MP蛋白间作用力及其风味吸附能力的影响。结果表明,草菇提取液不同程度地提高了MP对苯乙醛、1-辛烯-3-醇、2-庚酮、苯甲醛和D-柠檬烯等风味物质的吸附能力;草菇提取液处理后,MP-提取液体系中上述风味物质的占比较未经处理组分别下降了2.09%、6.1%、6.41%、9.85%和11.66%。使用尿素、盐酸胍、丙二醇和β-巯基乙醇对蛋白间作用力进行破坏,推测在风味吸附过程中蛋白间疏水作用力起主导作用,其次为氢键、共价结合和离子键。草菇提取液可能通过增强MP分子间的非共价键来强化MP对2-庚酮、1-辛烯-3-醇和D-柠檬烯的吸附能力,通过增强MP间的共价相互作用来增强对苯甲醛的吸附。     

解冻方式对鸡腿肉蛋白氧化特性的影响

从蛋白质的氧化、聚集程度、蛋白质结构以及组织学特性方面,探究不同解冻方式(室温解冻、流水解冻、冷藏解冻和微波解冻)对冷冻鸡腿肉肌原纤维蛋白理化性质的影响。结果表明,室温解冻的羰基含量最高,为3.63 nmol/mg,巯基含量和Ca²⁺-ATPase活性最低,分别为110.55μmol/g和0.72 U/mg,说明室温解冻组的蛋白氧化最为严重;肌球蛋白轻链条带模糊,有轻微降解现象;拉曼光谱结果中β-转角含量(26%)和无规则卷曲含量(31%)相对较高,蛋白质结构的稳定性较差。流水解冻的蛋白氧化程度较轻,具体表现为：其羰基含量和表面疏水性最低,分别为0.97 nmol/mg和10.36μg; Ca²⁺-ATPase活性最高,为2.95 U/mg;组织结构紧密,α-螺旋含量最高(58%),蛋白质二级结构较为完整。冷藏解冻的巯基损失最小,巯基含量为258.23μmol/g,肌球蛋白轻链条带颜色较深,有聚集现象,组织结构的紧密性与流水解冻组无明显差异。微波解冻的组织结构破坏严重,肌纤维间隙较大,蛋白质二级结构较紊乱,α-螺旋含量最少,为29%。因此,流...     

苹果多酚/壳聚糖复合膜的制备及其对冷却牛肉蛋白氧化影响的研究

以苹果多酚(Apple polyphenols,AP)和壳聚糖(Chitosan,CS)为原料,制备可食性复合膜,研究苹果多酚/壳聚糖复合膜(AP/CS)的理化性质及其对冷却牛肉肌原纤维蛋白氧化特性的影响.结果表明:随着AP含量的增加,AP/CS复合膜的厚度、密度及DPPH自由基清除率显著提高,膜的水分含量及溶解度有所...     

电子束剂量率对牛肉蛋白结构和理化性质的影响

为探究电子束剂量率对充氮包装冷鲜牛肉蛋白结构和理化性质的影响,用高能电子加速器辐照处理 黄牛背最长肌,然后于4 ℃条件贮藏25 d,以2.5 kGy辐照剂量,研究辐照组（辐照剂量率分别为30、150、 300 kGy/min）和对照组对肌原纤维蛋白二级结构、肌肉热稳定性和相关理化性质的影响。结果表明：辐照组和对照 组相比,表面活性巯基质量摩尔浓度显著下降,在贮藏第0天,辐照组的活性巯基质量摩尔浓度分别下降了19.05%、 22.00%和22.60%,差异显著（P＜0.05）;电子束处理使肌原纤维蛋白疏水性和溶解度下降,α-螺旋和β-折叠结构含 量减少,无规卷曲和β-转角结构含量增加,蛋白质的无序程度增加;电子束处理组肌球蛋白氧化变性降解,对热稳 定性下降。电子束处理改变了牛肉肌原纤维蛋白的结构,由此导致其某些理化性质发生变化,进而对其品质产生一 定的影响,而150 kGy/min剂量率的处理对牛肉蛋白结构和品质的影响相对较小。     

羟自由基氧化对牛肌原纤维蛋白结构与乳化性能的影响

采用Fenton氧化体系构建羟自由基模拟氧化体系,探究不同氧化强度下牛肌原纤维蛋白结构与乳化性能的变化及其内在联系.结果表明:随H2O2浓度(0、0.5、1、5、10、20?mmol/L)的增加,肌原纤维蛋白的氧化程度加剧,羰基含量、二聚酪氨酸和表面疏水性逐渐增加,总巯基和游离巯基含量逐渐下降;α-螺旋相对含量呈下降趋...     

椰肉蛋白对文昌鸡肌原纤维蛋白凝胶保水性影响

提取文昌鸡肉中的肌原纤维蛋白,以浓缩肌原纤维蛋白质量为指标。研究表明,提取肌原纤维蛋白较优p H为7.0,较优离子强度为0.6 mol/L,在优化条件下,提取浓缩蛋白质含量为17.84%。测得肌原纤维蛋白凝胶的保水性为79.09%。     

鱼肉蛋白的热变性研究进展

在鱼肉蛋白的加工过程中,加热处理是最常见的工序之一。热处理造成的蛋白热变性会对蛋白质的理化性质和功能特性产生很大的影响,且这种影响多难以复原。本文总结了近几年来国内外关于鱼肉蛋白在加热过程中蛋白组成成分、总巯基和羰基、溶解度、浊度、黏度、Ca²⁺-ATPase活性、凝胶、质构等特性指标的变化趋势的研究进展,结合蛋白质热变性的机理深入分析其变化原因,提出今后在鱼类加工方面对于鱼肉蛋白热变性的研发方向,旨在为鱼制品选择合理的热加工工艺的提供理论依据。     

脂肪氧化对肌原纤维蛋白氧化及其结构和功能性质的影响

通过建立不同氧化程度的脂肪促进肌原纤维蛋白氧化模型,研究脂肪氧化对肌原纤维蛋白氧化的促进作用 及其对蛋白氧化后性质和结构的影响。结果表明：脂肪氧化产生的自由基可以促进蛋白质发生氧化反应,随着脂肪 氧化程度的增加,肌原纤维蛋白的羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量发生显著变化（P＜0.05）,当硫代巴比妥 酸反应产物含量为2.5 mg/kg时,羰基含量、巯基含量和二酪氨酸含量分别为4.12、81.33 nmol/mg pro、563.36 AU, 表明蛋白质的氧化程度和表面疏水性逐渐升高,流变学特性储能模量和损失模量也随之降低,稳定的α-螺旋和β-折 叠部分遭到破坏,转变成不稳定的β-转角和无规卷曲,肌原纤维蛋白的结构和功能特性都随着脂肪氧化程度的增加 发生变化。     

肉蛋白的结合力

<正> 瘦肉中约含有20%的蛋白,5—6%的脂肪和2%的可溶性物质,如碳水化合物、维生素、矿物质等,其余为水分.在全部的肉蛋白中,大约一半是肌原纤维蛋白,它含有约15%肌动蛋白和35%肌球蛋白.此外,还有肌浆蛋白和结缔组织蛋白.     

高温处理对牛肉蛋白质化学作用力及肌原纤维蛋白结构的影响

以牛背最长肌为研究对象,对其进行高温处理（110、115、121 ℃分别加热3、6、9、12、15 min）,通过分析蛋白质化学键、傅里叶变换红外光谱、紫外光谱、内源荧光光谱以及蛋白质片段大小等结构信息变化,探讨高温处理对牛肉蛋白质化学作用力及肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明,随着处理温度的升高和加热时间的延长,牛肉蛋白中离子键和氢键含量显著下降（P＜0.05）,疏水相互作用和二硫键含量显著升高（P＜0.05）。肌原纤维蛋白二级结构发生重排,N—H和C—N伸缩振动以及N—H弯曲振动较为明显。高温处理促使芳香族氨基酸残基暴露于分子表面,并改变了肌原纤维蛋白质疏水区域的局部结构和蛋白质的三级结构。此外,在高温处理下肌原纤维蛋白发生了明显的降解聚集,并形成了大量小分子质量的蛋白片段。可见,高温处理能够显著改变牛肉蛋白质的化学作用力及肌原纤维蛋白的结构,本研究为高温处理下牛肉蛋白质变化机制的研究提供参考。     

加工方式对牛肉蛋白质氧化的影响

为了研究热加工过程中蛋白质氧化的变化规律,以牛腱子和牛肩为研究对象,对其进行不同温度（40、50、60、70、80、90、100 ℃,保温时间30 min）以及70 kPa高压下保温不同时间（15、20、25、30、35 min）的热处理,通过分析羰基含量、巯基含量、蛋白粒径、表面疏水性、SDS-PAGE电泳以及蛋白二级结构等的变化,结果表明:温度可以导致蛋白羰基含量增加,巯基含量先升高后降低,蛋白粒径增大,蛋白表面疏水性先增大后减小;高压导致蛋白羰基含量增加,巯基含量减少,蛋白粒径先增大后减少,蛋白疏水性逐渐增加。另外,不同热处理下肌原纤维蛋白发生了明显的降解聚集,出现大量小分子蛋白质。红外研究发现在热加工过程中,肌原纤维蛋白的二级结构不断转变,促使α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲之间的转换。可知,温度和压力都能促进牛肉蛋白的氧化并能够改变牛肉蛋白的化学作用力及二级结构。本研究为低温牛肉产品的工业化调控提供理论依据。     

改性处理对猪肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

采用超声波改性、谷氨酰胺转氨酶改性、超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性3 种方法对猪肌原纤维蛋白进行改性处理,以凝胶的强度、硬度、弹性、持水性、化学作用力、白度等为评价指标研究改性处理对猪肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,以蛋白质二级结构、差示扫描量热、紫外吸收光谱表征改性处理对肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明：超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性效果最明显,与对照组相比,其巯基含量降低、持水性增加、白度增加、疏水相互作用力增加,凝胶强度、硬度、弹性分别是对照组的3.57、3.65、1.15 倍。蛋白质结构分析结果表明,超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性后蛋白质热变性温度升高,α-螺旋相对含量下降,β-折叠、β-转角相对含量升高,紫外吸光度增加。改性后蛋白质结构向有利于提高肌原纤维蛋白凝胶特性方向转变。本研究结果为实现肌原纤维蛋白的综合利用提供了理论依据。     

臭氧处理对草菇采后外观品质的影响

对草菇进行臭氧气体、臭氧水、护色液(0.1g/kgEDTA-2Na+3.0g/kgVC+5.0g/kg柠檬酸)和护色液+臭氧水和对照处理,15℃下贮藏。发现,臭氧水处理的草菇C*值和a*值小于对照,h0值和L*值大于对照和其他处理草菇的h0值和L*值,失重率显著低于对照的失重率,贮藏寿命比对照延长了2d。可以认为臭氧水处理草菇有护色,抑制褐变和延长保鲜期的效果。     

不同冻结温度下牛肉的肌原纤维蛋白变性与肌肉持水性

为明确冷冻温度对牛肉肌原纤维蛋白变性和肌肉持水性（water-holding capacity,WHC）的影响、探讨肌 原纤维蛋白变性与WHC的相关性。以牛背最长肌作实验材料,探究－9、－18、－23、－38 ℃下冻结后肌原纤维 蛋白理化特性和牛肉WHC。通过测定巯基含量、蛋白质溶解度、Ca2＋-三磷酸腺苷酶（adenosine triphosphatase, ATPase）活力及蛋白质热稳定性考察牛肉冻结后肌原纤维蛋白变性情况,利用解冻汁液流失与加压失水率指标衡 量牛肉WHC,采用低场核磁共振（low field-nuclear magnetic resonance,LF-NMR）波谱和磁共振成像（magnetic resonance imaging,MRI）技术对比分析了肌肉水分分布情况,并于4 ℃解冻后测定了色差与剪切力。结果表明： －23 ℃与－38 ℃下冻结试样较－9 ℃与－18 ℃肌原纤维蛋白变性程度小：－23 ℃与－38 ℃下冻结试样蛋白质溶解 度、Ca2＋-ATPase活力、巯基含量和总变性焓相比－9 ℃与－18 ℃实验组较高（P＜0.05）。－23 ℃与－38 ℃下冻 结牛肉解冻后L*值、b*值、剪切力、解冻汁液流失和加压失水率显著低于－9 ℃与－18 ℃（P＜0.05）。LF-NMR 及MRI结果相互佐证了肉样在－23 ℃与－38 ℃冻结下肌肉WHC高于－9 ℃与－18 ℃的实验结果。肌原纤维蛋白理 化特性（蛋白质溶解度、Ca2＋-ATPase活力、巯基含量、总变性焓）与WHC（解冻汁液流失率、加压失水率）均呈 极显著相关（P＜0.01）,L*、b*值及剪切力亦与WHC存在极显著相关（P＜0.01）。相关性分析结果验证了牛肉冻结 过程中肌原纤维蛋白变性对肌肉持水性存在显著影响,进而导致牛肉解冻后出现肉色劣变、嫩度下降及汁液流失。     

微冻贮藏对牛肉保水性的影响

本实验以冷藏(2℃)和冷冻(-18℃)作为对照组,从肌原纤维蛋白结构和水分迁移等方面分析了微冻(-4℃)贮藏条件下牛肉保水性变化的机制.结果表明:微冻贮藏牛肉的汁液损失率和蒸煮损失率显著高于冷藏和冷冻处理组(P＜0.05),保水性最差.微冻贮藏过程中,牛肉中的水分弛豫时间逐渐变长,结合水相对含量无明显变化,不易流动水相...     

Effects of heat treatment and storage temperature on the biogenic amine content of straw mushroom (Volvariella volvacea)

The changes in the biogenic amines tryptamine, 2-phenylethylamine, putrescine, cadaverine, histamine and tyramine of straw mushroom Volvariella volvacea (Bull, ex Fr) Sing produced by heat treatment and during storage at different temperatures were studied. About 80% of the original content of these amines was lost during cooking. Commercial canned straw mushroom contained low amounts of amines. The amine contents of straw mushroom increased during storage at 4°C, with particularly notable increases in the concentrations of 2-phenylethylamine and tyramine after 5 days' storage. However, the levels of all amines increased more markedly during storage at 25°C, and the increases in the putrescine and cadaverine concentrations were much greater than those reached at 4°C.