酰化对大豆分离蛋白乳化性能的影响

目的:研究化学改性对大豆分离蛋白(SPI)乳化性能的影响;方法:采用乙酸酐和琥珀酸酐对SPI进行化学改性;结果:随酰化试剂用量的增大,酰化程度不断提高,在相同酰化试剂用量的条件下,乙酰化程度高于琥珀酰化.SPI的乳化活性指数(EAI)和乳化稳定性(ES)都随酰化程度的增大而增大.在中性和弱碱性(pH 5.0～9.0)范围内,酰化明显提高了SPI的EAI和ES.琥珀酰化的改性效果优于乙酰化;不过离子强度削弱了SPI的EAI和Es;结论:酰化可有效提高SPI的乳化性能,其中琥珀酰化的改性效果优于乙酰化.     

酰化对大豆分离蛋白发泡性能的影响

采用乙酸酐和琥珀酸酐对大豆分离蛋白(SPI)进行化学改性.研究了酰基化程度、pH和离子强度对SPI发泡性能的影响.结果表明,随酰化试剂用量的增大,酰基化程度不断提高,在相同酰化试剂用量的条件下,乙酰化程度高于琥珀酰化.SPI的发泡性经酰化改性后得到明显改善,且随酰基化程度的增大而逐步提高,琥珀酰化的作用更突出;但酰化不利于SPI的泡沫稳定性,其随酰基化程度的增大而不断下降,琥珀酰化的下降更显著.     

相同条件下不同酸酐/蛋白酰化程度与谱学行为的研究

目的:研究大豆分离蛋白(SPI)经酰化改性后的不同酰化程度与蛋白谱学行为。方法:采用紫外光谱和红外光谱探讨酰化对蛋白分子结构特征的影响。结果:紫外光谱分析显示,酰化处理后SPI肽链展开;红外光谱显示,酸酐首先选择蛋白质赖氨酸上ε-NH2残基反应,当ε-NH2残基被大量修饰后,赖氨酸、丝氨酸和苏氨酸的羟基的酰基修饰程度增加。另一方面,蛋白多肽链的二级结构发生较大变化,即SPI中二级结构由β-折叠为主变为以无规则卷曲为主。结论:实验结果有助于阐明SPI酰化后功能性质发生变化的内在结构因素。     

超声处理对大豆蛋白分子结构的影响

本文研究了超声对大豆蛋白分子结构的影响。GPC和SDS-PAGE分析试验结果表明,超声主要影响大豆的7S蛋白组分,并使其发生可溶性聚合;超声处理后7S亚基降解最为显著,而对11S球蛋白酸性亚基（11SA）和碱性亚基（11SB）影响很弱;超声作用先使球蛋白解离然后聚合。     

琥珀酰化改性花生蛋白研究

为考察琥珀酰化改性因素对花生蛋白改性效果及结构性质的影响,采用单因素试验、响应面试验分析花生蛋白质量浓度、琥珀酸酐添加量、反应温度对改性花生蛋白酰化度与产率的影响,确定最优琥珀酰化改性条件。通过红外光谱、电子显微镜、氮溶解指数评价琥珀酰化改性花生蛋白的结构性质。结果表明:花生蛋白质量浓度、琥珀酸酐添加量是显著影响因素;最佳改性条件为花生蛋白质量浓度58.5 g/L、琥珀酸酐添加量为花生蛋白质量的19.55%、反应温度49℃,在最佳条件下改性花生蛋白酰化度与产率分别为(82.82±0.59)%和(76.89±0.74)%;引入琥珀酰基改变了花生蛋白的分子结构,使蛋白质分子由折叠趋向伸展,蛋白质聚集体尺寸减小;改性花生蛋白的溶解性得到明显改善。     

极端pH处理对大豆分离蛋白、β-伴大豆球蛋白、大豆球蛋白结构和功能特性的影响

为丰富大豆蛋白柔性改性技术,采用极端pH条件(pH 1,2,3,4,10,11,12,13)处理大豆分离蛋白(SPI)、β-伴大豆球蛋白(7S)和大豆球蛋白(11S)。通过对SPI、7S和11S蛋白进行凝胶电泳分析、氨基分析、巯基分析和色氨酸荧光分析,并测定大豆蛋白表面疏水性、溶解性、乳化性和起泡性,探讨极端pH处理对SPI、7S和11S结构和性质的影响。结果表明:极端pH处理可导致SPI、7S和11S游离氨基和内源色氨酸荧光强度增加,蛋白表面疏水性提高,三级结构部分展开。此外,极端pH处理可诱导SPI与11S亚基部分解离,而对7S亚基影响较小。极端pH处理能够提高SPI、7S和11S蛋白溶解性、乳化性和起泡性。11S球蛋白可能是SPI结构变化和功能特性改善的主要贡献者。由此可见,极端酸碱处理通过诱导大豆蛋白高级结构的展开,改善其功能特性。     

琥珀酰化提高大豆分离蛋白乳化性的研究

为了提高大豆分离蛋白(SPI)的乳化性,采用琥珀酸酐对大豆分离蛋白进行酰化改性。系统研究了SPI质量分数、琥珀酸酐用量和反应温度对大豆分离蛋白乳化性的影响,建立以上3因素与乳化活性和乳化稳定性关系的数学模型,并利用响应面法优化出大豆分离蛋白琥珀酰化的适宜条件:SPI质量分数6.5%、反应温度49℃、琥珀酸酐添加量11.5%。该条件下制备的琥珀酰化蛋白的乳化活性和乳化稳定性与未改性的大豆分离蛋白相比较,分别提高了2.98倍和4.86倍。     

酰化对大豆分离蛋白凝胶性质的影响

为研究化学改性对大豆分离蛋白（SPI）凝胶性质的影响,采用乙酸酐和琥珀酸酐对SPI进行化学改性,研究酰化程度、pH、盐效应等对其质构特性的影响。结果显示：SPI凝胶体的硬度在pH为6．0时最大,随着氯化钠或氯化钙浓度的增加,凝胶硬度先上升后下降。因此乙酰化和琥珀酰化都可阻止SPI形成热致凝胶,离子强度对大豆蛋白凝胶的质构曲线有很大影响。     

温度和大豆分离蛋白质量浓度对其亚基的影响

用差示量热扫描（DSC）和SDS—PAGE电泳分析研究了温度和大豆分离蛋白（SPI）质量浓度对其亚基的影响。结果表明：SPI经80℃热处理后,其上清液中11S的A—B亚基间的二硫键未断开;100℃热处理后,A—BN因二硫键断开而解离。SPI热处理时,当质量浓度达到60g／L以上,B和卢亚基几乎完全沉淀,而A、α’和α亚基通过二硫键相互作用形成可溶性聚集物。该研究结果可为SPI生产中的热处理提供一定的理论指导。     

阿拉伯胶-大豆分离蛋白接枝工艺优化及产物理化特性的研究

以自制大豆分离蛋白(SPI)为原料,与阿拉伯胶混合制备接枝改性大豆分离蛋白,并对其乳化性进行了研究.结果表明:在阿拉伯胶与SPI质量比1:2,反应时间16h的条件下.大豆分离蛋白-阿拉伯胶接枝物的乳化性显著提高.在此基础上,利用电泳、紫外吸收、氨基酸分析、扫描电镜对接枝物的结构进行初步研究,接枝改性的SPI亚基随着反应的进行逐渐消失,其中7S以及11S的酸性亚基更容易参与反应;紫外吸收光谱在265nm附近出现一个新的特征吸收峰;精氨酸和赖氨酸含量显著降低;接枝物形成分散均一的小分子物质.     

转谷氨酰胺酶诱导调质大豆分离蛋白凝胶的水分分布及凝胶特性

利用低场核磁共振技术、质构仪、差示扫描量热仪等对调质大豆分离蛋白凝胶水分分布、凝胶特性及微观 结构进行测定,研究调质大豆分离蛋白的蛋白组成对转谷氨酰胺酶诱导的蛋白凝胶的影响。结果表明：调质大豆分 离蛋白中11S球蛋白所占比例对蛋白凝胶水分分布、凝胶特性及微观结构有显著相关性。11S球蛋白的质量分数由 60%提高到80%时,蛋白凝胶的横向弛豫时间T2先缩短后延长;凝胶的硬度、黏性、咀嚼性3 项指标值均有不同程 度的降低;蛋白凝胶的热稳定性先提高后降低,70%的11S球蛋白蛋白凝胶ΔH最低,凝胶中水分不易失去;11S球 蛋白质量分数分别为60%与70%的大豆分离蛋白凝胶形成的微观结构表面较平整,孔洞较小且相对均匀。     

预热处理对SPI水解过程多肽稳定性的影响

研究了预热处理对大豆分离蛋白(SPI)水解多肽溶液稳定性的影响。采用浊度法监测聚集过程,结果表明预热处理后的SPI蛋白在水解过程的聚集速率明显升高,但过度的热处理不利于酶促聚集速率进一步提高。采用差示扫描量热法分析其热力学性质,结果显示11S经90℃热处理解聚并和解聚的7S通过疏水相互作用形成聚集物,聚集物的形成一方面导致水解液浊度的增大,另一方面减少了酶反应位点,不利于酶的作用。     

发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

研究了发芽大豆蛋白质凝胶性质的变化。采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了不同芽长大豆蛋白凝胶强度的变化。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱分析了发芽过程中SPI的变化及其对大豆凝胶强度的影响。结果发现:SPI中7S球蛋白的α'、α亚基和11S球蛋白的酸性亚基A3、A发芽时发生明显降解,但11S球蛋白各亚基在发芽初期变化小,利于大豆蛋白质分子之间形成网络结构使凝胶强度增强。随着发芽时间的延长,11S球蛋白也部分发生降解,凝胶强度下降。     

转谷氨酰胺酶催化大豆蛋白和乳清蛋白合成耐热性聚合蛋白

用商品级转谷氨酰胺酶(TG-B)聚合大豆蛋白和乳清蛋白形成高耐热、耐酸的蛋白聚合物。蛋白聚合物的合成量由SDS-PAGE电泳结合凝胶成像分析测定;蛋白聚合物的耐热性用差示扫描量热法(DSC)测定;蛋白聚合物的酸溶解性用双缩脲法测定。结果表明TG-B聚合大豆蛋白和乳清蛋白形成的蛋白聚合物的最适条件为pH为6～7;反应温度30℃～45℃,反应时间4h,加酶量为6当量单位/g蛋白,在此条件下蛋白聚合物的转化量可达30%,所合成蛋白聚合物可耐130℃的热处理而不发生变性;并在pH3.2～4.3范围不发生沉淀。     

长白山核桃球蛋白的提取、分离纯化及其功能性质研究

球蛋白是长白山核桃(Juglans mandshurica Maxim)种仁贮藏蛋白主要组分之一,也是深度开发和利用核桃蛋白资源深加工产品的主要成分。在采用改进的Osborne法提取核桃球蛋白并通过离子交换层析纯化球蛋白的基础上,初步研究其结构特性后,将其功能性质与大豆分离蛋白做对比,进行全面分析,为其在食品加工中的应用提供理论依据。结果表明:制备的球蛋白含量为80.71%,阴离子交换层析图谱出现4个峰,经SDS-PAGE分析其相对分子量集中在14.3 ku和27.0 ku,18.0~21.0 ku,30.0 ku和37.0 ku,30.0 ku、37.0 ku以及44.3~59.0 ku区间;必需氨基酸含量基本符合FAO/WHO成人推荐标准;差示扫描量热(DSC)图谱分析表明JMG干粉出现两个吸热峰,变性温度分别为98.08℃和155.33℃,对应焓值为13.06 J/g、764.80 J/g;傅立叶红外光谱(FT-IR)分析其二级结构,显示JMG以α-螺旋为主;除起泡性和持水性明显低于大豆分离蛋白(SPI)外,JMG其它功能性质均与SPI基本相当。     

豌豆蛋白的功能特性研究

本论文对豌豆球蛋白(7S、11S)和豌豆分离蛋白(PPI)的物化和功能特性进行了分析和比较。结果表明,豌豆球蛋白具有良好的功能特性,其溶解度(PS)、乳化能力、乳化稳定性均显著高于PPI。荧光光谱和表面疏水性(H0)分析表明,PPI是部分变性的蛋白,其制备过程中的酸碱处理导致蛋白分子伸展、H0增加。DSC表明,11S热稳定性比7S要高,豌豆分离蛋白和豌豆7S出现不同程度的蛋白变性。     

Effect of corn oil and amylose on the thermal properties of native soy protein and commercial soy protein isolate

Differential scanning colorimetry (DSC) was used to estimate thermal property differences between a commercial soy protein isolate (SPI) and milled defatted soy protein flour (MDF). The measurements were determined in the presence of 15, 20, 25, and 30% corn oil and 2, 4, and 6% amylose. SDS-PAGE showed that the SPI material contains aggregates as a result of the isolation procedures and processing. Upon DSC, this protein isolate showed a 7S protein transition peak at 77 °C and an 11S peak at 170 °C, while the MDF sample had a 7S peak at 69 °C and 11S peak at 177 °C. The MDF sample showed ΔH values 4 times greater than that of the SPI sample. These values reflect the effect of the isolation process on the protein. In the presence of corn oil, the MDF sample showed three transition peaks while the SPI sample displayed only two. The MDF sample demonstrated more interaction with oil than did the SPI sample. The change in the ΔH was reflective of this interaction. The addition of amylose to the SPI sample resulted in the appearance of a third peak. Amylose had a mixed effect on the two proteins; peaks of the same protein reacted differently to amylose level. Increasing the amylose level had the most influence on the third peak of the MDF sample. Amylose influence on the two proteins was attributed to a reduction of the amount of free oil in the system.     

Thanh法提取7S、11S球蛋白功能特性的研究

以中豆36为原料,分别提取大豆分离蛋白(SPI)、7S、11S球蛋白,系统地比较了它们的功能性质的差异。结果表明:SPI、7S及11S的功能特性之间存在较大差异,11S球蛋白具有较强的凝胶性、吸油性和溶解度;7S球蛋白具有较高的持水性和乳化性。     

花生蛋白的分离及部分性质研究

本文分离纯化了三种主要的花生蛋白一花生球蛋白、伴花生球蛋白及2S蛋白,用SDS-PAGE及2D-PAGE研究了花生蛋白的组成,并用DSC研究了其热稳定性和亲/疏水性等性质.研究结果表明花生球蛋白的酸性亚基(40.5kD、37.5kD)耐热性较差;碱性亚基(19.5kD)完全不耐热,伴花生球蛋白(61kD)及2S蛋白(15.5kD、17kD及18kD)的耐热性较强.DSC分析表明2S蛋白具有很强的亲水性,其亲水能力比花生球蛋白高3～4倍.HPLC分析表明花生2S蛋白富含Cys、Met等含硫氨基酸.本文探讨了花生蛋白热稳定性与加工性质的关系.     

Thermal and mechanical properties of soy protein films processed at different pH by compression

Glycerol-plasticized soy protein isolate (SPI) based films were prepared by compression with the aim to obtain environmentally friendly materials for packaging applications. Previously to the hot-pressed step, the protein was dispersed in water, the pH was fixed to values higher, lower and at the isoelectric point of SPI (pH = 4.6), and the dispersion was freeze-dried. The effect of pH on physico-chemical properties has been explained using Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy, differential scanning calorimetry (DSC), and thermo-gravimetric analysis (TGA). The changes observed by FTIR in the intensity of the bands corresponding to the amide group showed that pH affected protein–glycerol interactions. Apart from pH effect, heat and pressure also affected the grade of denaturation of SPI shown by the disappearance of the DSC peak corresponding to 7S globulin. Mechanical properties were also evaluated and related to pH and storage time. Both tensile strength and elongation at break are higher at basic pHs, when the unfolding of protein seems to be optimum in order to interact with the plasticizer. Mechanical properties remained invariable after having been stored under specific conditions for two months. Preparation of SPI-based biofilms processed at different pHs by compression is an innovative study in this field, in which the most employed technique to prepare films has been casting.