挤压膨化对大豆蛋白结构及协同酶解对其乳化特性影响研究进展

综述了挤压膨化技术对大豆蛋白构象的影响,并结合挤压过程中大豆蛋白分子与体系共存的脂类、糖类等大分子的相互作用以及挤压膨化协同酶解处理对大豆蛋白乳化特性影响的相关研究进展,探讨了挤压过程中大豆蛋白构象变化机制,为挤压膨化技术协同酶解处理在大豆蛋白的改性加工应用中提供参考.     

酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究

利用枯草芽孢杆菌AS1．398中性蛋白酶对大豆分离蛋白进行水解，并利用浊度法测定了不同水解度、不同pH条件下酶解大豆分离蛋白的乳化特性，结果表明：AS1．398蛋白酶对大豆分离蛋白的最大水解度为36％，水解度为9％时乳化活性最大，水解度为3％是乳化稳定性最好。同一水解度时，pH越高，蛋白质的乳化特性越好。水解度为3％、9％、15％的大豆分离蛋白在pH等于或高于5．0时的乳化活性明显地高于原蛋白质，且水解度为3％时乳化稳定性也明显地高于原蛋白质。     

酶解对紫苏蛋白乳化特性的影响

该研究以紫苏粕为原料,采用响应面优化试验对碱性蛋白酶酶解紫苏蛋白进行优化,以酶解时间、酶添加量、酶解温度、酶解底物浓度、酶解pH值为试验因素,乳化活性为响应值,获得最佳工艺条件反应温度50℃,酶添加量2 000 U/g,反应时间40 min,底物浓度为5%,pH 9,在此条件下,其乳化活性为79.16 m~2/g,较改性前提高了93.73%。对酶解改性后的紫苏蛋白及原料蛋白进行扫描电镜及傅里叶红外测定进行结构分析。电镜结果显示,改性后的蛋白较未改性的蛋白表面展开,质地疏松,通过红外光谱测试结果显示,改性后的蛋白有新的吸收峰出现,说明改性后的蛋白产物有新的化学键产生。     

酶解时间对大豆蛋白-溶血磷脂相互作用及乳化特性的影响

通过不同酶解时间得到大豆溶血磷脂,对大豆分离蛋白-溶血磷脂相互作用及其对复合乳化体系乳化特性的影响进行探究,采用荧光光谱法在Stern-Volmer和Van’t Hoff方程基础上对大豆分离蛋白-溶血磷脂荧光猝灭作用、相互结合常数、结合位点及相互作用力类型进行判断,并对复合乳化体系分别进行乳化活性、乳化稳定性的测定及微观结构变化的观察。结果表明:随着磷脂酶A1酶解时间的延长,大豆分离蛋白-溶血磷脂相互作用先增强后下降,乳化特性指标同样基本呈现先升高后降低的趋势,这表明二者的相互作用对乳化特性具有一定影响。其中,当酶解时间为4 h时,二者相互作用最强,乳液的乳化特性表现最佳,这表明适度酶解产生的溶血磷脂会促进其与大豆分离蛋白的相互作用,在水油界面上形成较稳定的界面膜,形成稳定的复合乳状液。     

限制性酶解结合糖基化改性对大豆分离蛋白乳化性质的影响

目的：开发基于大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）的新型乳化剂。方法：采用限制性酶解结合糖基化处理对SPI进行结构修饰,研究协同改性对SPI乳化特性的影响。结果：SPI水解物（soybean protein isolate hydrolysate,SPIH）中的相对分子质量较大组分（F30）的乳化性最佳,且糖基化反应4 h的F30-葡聚糖轭合物乳化稳定性相对最好。相较于SPI,SPIH与F30,F30-葡聚糖轭合物稳定的乳液表现出最低的初始平均粒径,并且具有最佳的贮藏稳定性。当pH接近SPI等电点或体系处于高盐浓度时,所有乳液均出现不稳定聚集现象。与SPI相比,SPIH和F30稳定乳液的聚集程度更高,而F30-葡聚糖轭合物由于共价结合的葡聚糖提供了额外的空间位阻和亲水性,使得轭合物稳定的乳液能够耐受离子强度和温度的变化,在不利环境条件下表现出更高的抵抗力。结论：限制性酶解结合糖基化改性是开发SPI基乳化配料的潜在可靠途径。     

挤压预处理后小麦面筋蛋白酶解特性的变化

小麦面筋蛋白经挤压预处理后,利用复合蛋白酶(Protamex)和木瓜蛋白酶(Papain)酶解。与未挤压的酶解产物相比较,经挤压预处理后的酶解产物水解度明显提高(77%～122%),鲜味明显增强,但蛋白质回收率有所下降。挤压预处理后的小麦面筋蛋白酶解产物高分子组分减少,低分子组分显著增加,面筋蛋白酶解液中的鲜味物质以小分子肽和游离氨基酸为主。     

胃蛋白酶酶解大豆蛋白苦味肽的粗分离

为了从根本上解决大豆蛋白酶解苦味的问题,从分离大豆酶解苦味肽入手,测其肽氨基酸组成、排列顺序,研究了酶—基质的切割点以及切割点与苦味肽的关系,从而有目的选择酶—基质控制水解反应以避免或减少苦味肽的产生。在上样量1.5mL,流速0.5mL/min,每管接收洗脱液2.5mL,缓冲液浓度为0.05mol/L磷酸盐—0.15mol/NaCl的洗脱条件下,ShephadexG-15交联葡聚糖凝胶柱(1.5cm×76cm)的标准洗脱曲线方程为-lgKav=0.00567M2-0.18279。用其对胃蛋白酶水解大豆蛋白的苦味肽进行粗分,得到3个苦味肽粗品,其苦味值为5,3,2.5,分子量为868,651和361u。     

分离大豆蛋白在乳化肉制品中的应用

主要介绍了分离蛋白的功能特性和在乳化产品中的具体应用。     

酰基转移现象对大豆蛋白-磷脂酶解物相互作用及乳化特性的影响

通过联合采用核磁共振氢谱与三维荧光光谱技术,针对酶解过程中酰基转移现象对复合体系中大豆分离蛋白-磷脂酶解物相互作用及乳状液乳化稳定性、储存稳定性的影响机理进行探究。结果显示:在大豆分离蛋白乳液、大豆分离蛋白-磷脂复合乳液、大豆分离蛋白-磷脂4 h酶解物复合乳液、大豆分离蛋白-磷脂8 h酶解物复合乳液4种样品中,大豆分离蛋白-磷脂4 h酶解物复合乳液具有最佳的乳化稳定性、储存稳定性。而磷脂经8 h酶解由于酰基转移现象的发生,溶血磷脂会部分转变成甘油磷脂酰胆碱,导致其与大豆蛋白之间相互作用减弱,稳定性有所下降。因此,适度酶解时间磷脂酶解产物的添加会促进其与大豆分离蛋白相互作用,在水油界面上形成较稳定的界面膜,从而提高乳液的乳化特性。     

酶解结合酶交联对大豆蛋白分散性及结构特性的影响

主要探讨了限制性酶解结合转谷酰胺酶交联对大豆分离蛋白分散性及结构特性的影响。试验采用木瓜蛋白酶限制性酶解大豆分离蛋白(水解度DH≤2.0%),再结合转谷酰胺酶交联对大豆分离蛋白进行改性处理。测定改性前后大豆分离蛋白的蛋白质分散指数、粒径、ζ-电势的变化趋势以及紫外扫描和色氨酸荧光分析。结果表明,低水解度(DH=0.5%)结合转谷酰胺酶交联能够显著提高大豆分离蛋白的蛋白质分散指数(p0.05);同时获得最小的粒径变小以及较高的ζ-电势(p0.05);并且,紫外扫描图谱的峰强度明显减弱,出峰位置发生蓝移,色氨酸荧光峰位发生红移。结果表明,限制性酶解结合转谷酰胺酶交联能在一定程度上改变大豆分离蛋白的分散性和结构特性,而且较低的水解度可以提高交联以后大豆分离蛋白的分散性。     

挤压膨化预处理水酶法提取大豆蛋白的工艺研究

采用水酶法结合挤压膨化预处理提取大豆蛋白,筛选5 种蛋白酶,确定选用碱性蛋白酶作为水解酶;得出碱性蛋白酶提取大豆蛋白的最佳条件：加酶量1.9%、酶解温度50℃、酶解时间200min、料水比1:4.6、酶解pH8.5,经过验证与对比实验可知在最优酶解工艺条件下总蛋白提取率可达到93.76%左右,比传统的湿热预处理后酶解的总蛋白提取率78.83% 提高了近15 个百分点。     

酶法修饰对大豆分离蛋白凝胶性质影响的研究进展

大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）具有高营养性和良好的功能特性,但是,采用“碱溶酸沉”的传统方法所获得SPI往往会发生部分变性,最终常会以热力学稳定的水不溶性大聚集体和/或沉淀形式出现,对其凝胶性能产生不利影响。在实际生产中为改善SPI的凝胶性质,可进行物理、化学改性或酶法修饰,其中物理和化学改性反应特异性低,难以控制蛋白变性程度;而酶法修饰手段因具有反应条件温和、产品得率高、生产过程安全等特点得到广泛关注。本文综述了不同酶法修饰手段对SPI凝胶形成及性能的影响,通过描述SPI热凝胶和冷凝胶的形成机制,讨论限制性酶解、酶诱导的侧链接枝反应以及酶诱导的交联反应对SPI凝胶形成的影响,并对酶法修饰SPI凝胶的开发应用进行展望。     

有限酶解米渣蛋白的乳化功能特性表征

讨论了米渣蛋白经碱性内切蛋白酶Alcalase 2.4L FG水解后,水解度(DH)分别为3、4、5、6、10的有限酶解米渣蛋白的乳化活性、乳化稳定性、溶解性、表面张力、粘度、样品乳状液粒度分布等特性,并与米渣蛋白、大米分离蛋白、国外进口酪朊酸钠进行比较。结果表明,有限酶解米渣蛋白的乳化功能特性大大优于大米分离蛋白和米渣蛋白,并且得到有限酶解米渣蛋白(DH=4)的乳化性比国外进口的酪朊酸钠佳,但乳化稳定性次于酪朊酸钠。综合结果表明,DH=4的有限酶解米渣蛋白的乳化功能特性很好。     

轻度酶解对大豆蛋白胶凝性和疏水性的影响

以豆奶浆料的凝胶强度H以及大豆分离蛋白的表面疏水性指数So为主要指标，研究了热处理后的豆奶浆料经Alcalase碱性蛋白酶和As 1．398中性蛋白酶分别轻度酶解后，豆奶浆料中大豆蛋白胶凝性质随水解度的变化，并考察了限制性酶水解对大豆蛋白表面疏水性So的影响。     

大米蛋白质的酶法水解及其性质研究

本文通过三种蛋白酶催化反应动力学特性的比较，确定用碱性蛋白酶Alcalase作为水解大米分离蛋白的酶制荆，并通过正交试验分别获得高溶解性、高发泡性、高乳化性大米蛋白水解物的酶反应条件。本实验所得到的大米蛋白水解物最大溶解度为50．2％，最大发泡力为50mL，最大乳化力为73．6mL／g。     

高速剪切对大豆分离蛋白限制性酶修饰的影响

研究高速剪切预处理对大豆分离蛋白限制性酶修饰制备等电点处高分散性蛋白的影响。以酶修饰产物的水解度、分散性为指标进行综合评价,揭示水解度与分散性的关系。结果表明,以常规酶修饰为对照,高速剪切处理能有效地促进大豆分离蛋白的酶修饰,在0.5～2.0h 范围内,随水解时间的延长,水解度逐渐增大,分散性也随之增加。该处理方式的最适参数为底物质量浓度100g/L、剪切速率6000r/min、剪切时间4min,该条件下酶修饰物的水解度从1.29% 提高到4.16%,等电点处分散性由20.62% 提高到46.82%,分别提高了3.22 倍和2.27 倍(P ＜ 0.05),并将改性时间由4.5h 缩短至2.0h。     

限制性酶水解-超滤法生产改性大豆蛋白

通过限制性酶解和超滤的方法制得富含11S亚基的改性大豆蛋白。脱脂豆粕经过碱提得到可溶性蛋白溶液,粗蛋白液经过选择性水解、超滤,截留液冷冻干燥得到改性大豆蛋白,产物经SDS-PAGE分析,表明其成分主要是11S亚基,蛋白质含量大于70%,产率在80%以上。     

生物酶解影响蛋白起泡特性的因素及机理研究进展

蛋白起泡性是影响焙烤制品、冰淇淋等一系列食品品质的重要因素。生物酶解作为一种温和、低耗能、专一性强的方法,已被应用于改善蛋白起泡性的研究中。但目前对于生物酶解影响蛋白起泡性的因素及机理方面的相关综述报道较少。本文综述了蛋白的起泡机理、失稳机制、影响因素,并结合界面吸附动力学阐述酶解处理和酶解产物特性对蛋白起泡性的具体作用机理,以期为蛋白起泡性的深入研究提供一定理论参考。     

酶法有限水解对大豆分离蛋白乳化性能的影响

以蛋白酶Ａｌｃａｌａｓｅ作用于大豆分离蛋白,分析了有限水解作用对产物乳化性能的影响。在实验条件下,当水解度〈６．０时,水解产物的乳化性能随其溶解性的增加而改善。在广泛ＰＨ范围内,乳化能力、乳化活性及等电点附近的酸凝性比未处理前有明显提高。     

大豆分离蛋白酶法有限水解工艺过程及动力学分析

采用pH-stat法在pH8.0,T=50℃条件下,以Alcalasa酶对大豆分离蛋白进行有限水解处理,探讨了酶与底物摩尔浓度比[E]/[S]和反应时间t对产物水解度及溶解性的影响;研究了相应的有限水解(x＜6.0)过程的动力学特征。实验结果显示,控制主要影响因素为[E]/[S]＜0.4％,pH8.0和T=50℃条件下,在25min内可使产物的水解度x达到约6.0％,并且产物在酸性pH范围的溶解性明显改善。对实验结果的分析显示,水解过程中底物与酶之间的相互作用引起酶的抑制和失活。在此基础上推导出底物存在临界浓度,在实验条件下,其值为96.77mg/ml。