没食子酸诱导肌原纤维蛋白巯基含量和表面疏水性变化对蛋白凝胶特性的影响

将没食子酸(0、10、50、100、200μmol/g)添加到肌原纤维蛋白中,测定蛋白质的巯基含量、表面疏水性、溶解度、凝胶强度和保水性、流变特性,并对凝胶的微观结构进行观察,研究没食子酸诱导的肌原纤维蛋白巯基和表面疏水性变化对蛋白凝胶特性的影响。结果表明:添加没食子酸使肌原纤维蛋白的巯基含量显著降低(P<0.05),但不同添加量之间差异不显著(P>0.05);没食子酸使表面疏水性显著增加(P<0.05);没食子酸添加量为50、100、200μmol/g时,溶解度显著增加(P<0.05);没食子酸添加量为10μmol/g时,凝胶强度和保水性与对照相比无显著差异(P>0.05),流变曲线与对照相似,当添加量增加至50、100、200μmol/g时,凝胶强度与保水性显著降低(P<0.05),流变曲线趋于平坦;微观结构显示没食子酸添加量增大,凝胶网络结构逐渐松散,孔隙变大。因此,低添加量没食子酸(10μmol/g)对蛋白凝胶特性无不利影响,而中、高添加量没食子酸(50、100、200μmol/g)可能通过促使蛋白质发生疏水性聚集或生成巯基-醌加成物而削弱蛋...     

改性花生分离蛋白对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

采用p H偏移法改性花生分离蛋白,研究添加不同比例(0.25%,0.50%和0.75%)改性花生分离蛋白(AH-PPI)和天然花生分离蛋白(N-PPI)对猪肉肌原纤维蛋白(MP)凝胶性能的影响。结果表明,与单独MP凝胶相比,添加N-PPI-MP凝胶体系的凝胶强度和保水性无显著变化,储能模量G’降低,而添加AH-PPI则显著改善MP凝胶体系的凝胶强度和储能模量G’(p<0.05),当添加量为0.75%时,MP凝胶强度和储能模量G’最大;离心法测试表明,添加AHPPI提高MP凝胶保水性;低场核磁分析显示,添加AH-PPI的MP凝胶体系中T23自由水比例下降,不易流动水比例升高,从而提高MP凝胶的保水性。结果表明,AH-PPI能明显改善猪肉肌原纤维蛋白的凝胶性能,为改性花生分离蛋白在肉类产品加工中的应用提供指导。     

三聚磷酸钠对猪肉肌原纤维蛋白功能特性的影响

以猪肉肌原纤维蛋白（myofibril protein,MP）为研究对象,探讨不同质量浓度三聚磷酸钠（sodium tripolyphosphate,STP）的添加对MP乳化性、乳化稳定性、起泡性等7 个功能特性指标的影响,并进行相关性分析。结果表明：随着STP质量浓度升高,MP的乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性、凝胶强度和凝胶保水性均呈上升趋势,表面疏水性呈下降趋势;MP的起泡性和凝胶强度在STP质量浓度为0.3 g/100 mL时最大,乳化性、表面疏水性和凝胶保水性在STP质量浓度为0.4 g/100 mL时效果最佳;MP的起泡性、起泡稳定性和乳化性呈极显著正相关（P＜0.01）,乳化性与乳化稳定性呈显著正相关（P＜0.05）,乳化性、乳化稳定性、起泡性、起泡稳定性与表面疏水性呈极显著负相关（P＜0.01）,与凝胶保水性呈极显著正相关（P＜0.01）,表面疏水性与凝胶保水性呈极显著负相关（P＜0.01）,表面疏水性与凝胶强度呈极显著正相关（P＜0.01）。STP可以增强MP的功能特性,其质量浓度为0.3～0.4 g/100 mL时效果最佳。改善乳化性、起泡性和表面疏水性等界面性质可以增强MP的凝胶特性。     

不同盐对鲤鱼肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响

肌原纤维蛋白是鱼肉中的主要蛋白质,对鱼糜类制品的质量起到关键的作用。文中研究了NaCl、CaCl2和Na4P2O73种盐类及其浓度对鲤鱼肌原纤维蛋白结构特性(表面疏水性、蛋白聚合程度)和凝胶特性(质构、微观结构、蛋白浊度)的影响。结果表明:鲤鱼肌原纤维蛋白的等电点为5.5;3种盐加入肌原纤维蛋白后会引起肌原纤维蛋白发生一定程度的聚集,表面疏水性降低;随着盐浓度的增大,肌原纤维蛋白凝胶硬度、弹性、浊度降低;添加CaCl2比其它盐类更明显降低鱼糜的凝胶硬度、弹性和浊度,且差异性显著(P<0.05);NaCl和Na4P2O7使鱼糜凝胶微观结构更致密、CaCl2使鱼糜凝胶微观结构变得松散。因此,在鲤鱼肌原纤维蛋白中添加NaCl、CaCl和NaPO对鱼糜肌原纤维蛋白结构和凝胶特性均有不同程度的影响。     

大豆蛋白对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将大豆分离蛋白经不同的变性温度及变性时间处理后,与鲢鱼肌原纤维蛋白以不同的比例混合制备热诱导凝胶。通过测定混合蛋白体系的凝胶强度及保水性,分析热变性大豆分离蛋白对混合凝胶特性的影响。结果表明,热变性后的大豆分离蛋白可以改善混合蛋白凝胶体系的凝胶强度及保水性,其中,大豆分离蛋白经过100℃变性180 min后,二者以1∶4的比例混合,得到的混合凝胶强度及保水性最佳。     

热诱导大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)经60、80和95℃热处理,分别与鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)按质量比1∶3(总蛋白质量浓度45 g/L)热诱导得到混合蛋白凝胶。结果表明,从流变特性来看,与天然大豆分离蛋白复合凝胶(MP-N-SPI)相比,MP-SPI(80℃)的储能模量值(G')(P 0. 05)显著上升,而MPSPI(60℃和95℃)却低于MP-N-SPI。在MP中加入SPI后,复合凝胶的持水性均高于单纯MP,适宜的热诱导温度SPI(80℃),可以明显改善复合凝胶的持水力(water holding capacity,WHC)(P 0. 05)。从质构特性看出,MP-SPI(95℃)的硬度显著提升。电泳图谱显示,MP-N-SPI凝胶条带与单纯MP无明显差异,MP-SPI(80℃和95℃)条带比MP-N-SPI和MP-SPI(60℃)浅,说明预热SPI(80℃或95℃)容易与MP相互作用。化学力测定显示,预热大豆蛋白与MP的凝胶网络形成主要是疏水作用的结果,而氢键和二硫键不是复合凝胶形成的主要化学力。由此可见,适宜的热诱导大豆分离蛋白,可以明显改善复合凝胶的特性。     

白藜芦醇对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

以鲢鱼肌原纤维蛋白为原料,考察不同质量分数（0.05%、0.1%、0.15%、0.2%、0.25%）白藜芦醇（resveratrol,RE）对肌原纤维蛋白结构特性、流变学特性及其凝胶特性（凝胶强度、持水力、水分分布、白度、微观结构）的影响。结果显示,RE的添加会与肌原纤维蛋白分子结合,使粒径增大。紫外光谱和内源荧光光谱结果发现,RE的加入改变了肌原纤维蛋白的空间构象,使其荧光强度降低。流变学结果表明,添加RE使肌原纤维蛋白储能模量和损耗模量得到提高。随着RE添加量的增加,凝胶强度呈先上升后下降的趋势,当RE添加量为0.15%时,与对照组相比提升了38.43%。此外,RE的添加还改善了凝胶的质构特性,使白度值提高。低场核磁共振分析发现,RE的添加使肌原纤维蛋白凝胶中部分自由水转化为不易流动水,凝胶的水分束缚能力增强。扫描电子显微镜结果表明,RE的添加促使肌原纤维蛋白形成了更加致密的凝胶网络结构。结果表明,添加适量RE可通过与鲢鱼肌原纤维蛋白发生相互作用,改变其构象,进而增强肌原纤维蛋白凝胶性能,形成致密的凝胶网络结构。本研究结果可为提高淡水鱼鱼糜凝胶性能和鱼糜制品品质改良提供参考依据。     

茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

研究茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,将不同添加量(0.00%、0.01%、0.05%、0.10%、0.50%、1.00%)的茶多酚加入到羊肉肌原纤维蛋白中,测定肌原纤维蛋白表面疏水性、乳化性能、保水性、质构特性,观察羊肉肌原纤维蛋白凝胶微观结构。结果表明,与对照组相比,茶多酚添加量为0.10%时,羊肉肌原纤维蛋白的表面疏水性最小,疏水基团暴露程度最轻,乳化活性指数达到最大(4.88 m²/g),乳化稳定性指数(86.54%)和保水性(95.22%)均达到最佳;随着茶多酚添加量的增加,羊肉肌原纤维蛋白凝胶的硬度、咀嚼度、胶着度均显著上升(P<0.05),弹性、内聚性、回复性整体呈下降趋势(P<0.05)。结论:添加适量茶多酚可以显著改善羊肉肌原纤维蛋白的凝胶特性,并且凝胶的微观结构更加致密、空隙更小、形状规则且分布均匀;茶多酚与肌原纤维蛋白的非共价结合和共价结合可能会影响蛋白质的功能特性,并且这种作用强度随着茶多酚添加量的变化而变化。     

冻藏方式对猪肉肌原纤维蛋白氧化及凝胶特性的影响

本实验将小块猪后腿肉采用密封包装、复合抗氧化剂/密封包装、真空包装三种方式包装保存并冻藏24周,期间取样提取肌原纤维蛋白并进行凝胶的制备与流变分析。结果表明,蛋白主要在非真空包装的冻藏过程中发生氧化,并引起肉制品保水能力下降。ATP酶活测定结果表明氧化改变了肌球蛋白头部构象,蛋白发生了部分变性。由于冻藏过程中氧化导致蛋白分子间相互作用的增加,增强了肌原纤维蛋白凝胶能力;但储藏中发生过度氧化时,又会使得蛋白凝胶强度大幅下降。      

甲醛对鱿鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

通过体外模拟体系研究不同浓度的甲醛溶液对秘鲁鱿鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果显示:随着甲醛浓度的增大,肌原纤维蛋白凝胶白度、硬度、咀嚼度、破断力和蒸煮损失率显著(P0.05)增大;持水性、总巯基、活性巯基、表面疏水性均有一定程度的减小,蛋白凝胶保水性逐渐变差;化学作用力(氢键、二硫键、离子键、疏水相互作用)有明显的变化,表明甲醛使蛋白构象发生改变;横向弛豫时间T_2各峰面积比例发生变化,尤其T_(23)、T_(24)峰面积比例变化明显,表现蛋白凝胶水分流动明显;经扫描电镜观察含甲醛组蛋白凝胶微观结构较对照组结构粗糙、不平整、空隙大,并有一定程度的断裂现象,说明甲醛破坏蛋白凝胶网络结构,相较于对照组紧密的网状结构,其松散,易断裂。     

羧甲基魔芋葡甘露聚糖对豌豆蛋白水分散液的稳定性作用

采用不同分子质量（1.57×105～7.88×105 Da）和不同取代度（0～1.63）的羧甲基魔芋葡甘露聚糖（carboxymethylated konjac glucomannan,CMKGM）作为稳定剂用于豌豆蛋白分散液（pea protein dispersion,PPD）的稳定,揭示CMKGM在分子质量和取代度同时变化条件下对中性和酸性PPD的稳定效果和稳定机理。结果表明,不同分子参数CMKGM稳定的PPD所需的临界稳定剂添加量不同,CMKGM分子质量对体系稳定性的影响大于取代度;在中性条件下CMKGM的稳定作用主要源于对连续相的增黏,而在酸性条件下CMKGM的稳定作用不仅源于对连续相的增黏,更主要的是源于CMKGM与豌豆蛋白形成了静电复合物,通过静电斥力和空间位阻作用共同促进了PPD的稳定。     

不同冻结方式对猪肉肌原纤维蛋白乳化与凝胶特性的影响

分别采用空气冻结、浸渍冻结和超声辅助浸渍冻结(ultrasonic-assisted immersion freezing,UIF)猪肉背最长肌,提取肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)并分析其乳化活性与乳化稳定性、乳液粒径、流变特性、凝胶强度、蒸煮损失率、水分分布与微观形貌变化,研究不同冻结...     

变性淀粉对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

分别将0%、4%、6%、8%、10%和12%的玉米原淀粉、玉米乙酰化二淀粉磷酸酯、木薯乙酰化双淀粉己二酸酯淀粉(acetylated distarch adipate,ADA)、木薯醋酸酯变性淀粉(starch acetate,SA)添加到肌原纤维蛋白溶液中,制备淀粉-蛋白复合物并测定流变特性、凝胶强度、保水性和水分子弛豫时间等指标。结果表明:添加淀粉可显著提高肌原纤维蛋白的储能模量G′,G′在42℃左右开始增加,此时肌原纤维蛋白开始变性形成凝胶,添加变性淀粉可显著延迟肌原纤维蛋白的变性温度(43~46℃)。变性淀粉添加量为8%时淀粉-蛋白复合物凝胶强度均达到最大,而原淀粉对肌原纤维蛋白的凝胶强度影响不显著(P>0.05)。添加变性淀粉的复合凝胶保水性比原淀粉保水性高约13%(P<0.05),SA-蛋白复合物与ADA-蛋白复合物保水性最高。核磁共振分析表明T2弛豫时间随变性淀粉添加量增大而减小,T22向快弛豫方向移动,说明变性淀粉的添加降低了水分子的移动性。因此,ADA-蛋白复合物对肌原纤维蛋白的流变性、凝胶强度、保水性和水分迁移影响最显著,添加10%以内变性淀粉可显著提高肌原纤维蛋白的G′和保水性,同时增大凝胶强度,降低水分迁移速率。     

魔芋粉对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

从鲤鱼背部肌肉中提取肌原纤维蛋白,分别添加0.05、0.10、0.15、0.20g/100mL的魔芋粉,研究其在不同加热温度(70、80、90℃)和不同NaCl浓度(0.05、0.10、0.15、0.20mol/L)条件下对肌原纤维蛋白凝胶的硬度、弹性、白度和保水性的影响。结果表明：相同魔芋粉添加量条件下,加热温度80℃时形成的肌原纤维蛋白凝胶的硬度和弹性显著高于70℃和90℃(P＜0.05);90℃时凝胶白度高于70℃和80℃;90℃时保水性显著高于70℃时的保水性(P＜0.05),与80℃的凝胶保水性差异不显著(P＞0.05)。在此条件下,随着NaCl浓度增加,凝胶的硬度和弹性增大;肌原纤维蛋白凝胶的保水性显著提高。同一温度条件下,添加0.10g/100mL魔芋粉的蛋白凝胶硬度达到最大值,且80℃时硬度最大为129g,凝胶的白度随着魔芋粉质量浓度增加呈现下降趋势,保水性随着魔芋粉质量浓度的增加而增大;添加NaCl可以显著提高凝胶的白度。     

改性处理对猪肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

采用超声波改性、谷氨酰胺转氨酶改性、超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性3 种方法对猪肌原纤维蛋白进行改性处理,以凝胶的强度、硬度、弹性、持水性、化学作用力、白度等为评价指标研究改性处理对猪肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,以蛋白质二级结构、差示扫描量热、紫外吸收光谱表征改性处理对肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明：超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性效果最明显,与对照组相比,其巯基含量降低、持水性增加、白度增加、疏水相互作用力增加,凝胶强度、硬度、弹性分别是对照组的3.57、3.65、1.15 倍。蛋白质结构分析结果表明,超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性后蛋白质热变性温度升高,α-螺旋相对含量下降,β-折叠、β-转角相对含量升高,紫外吸光度增加。改性后蛋白质结构向有利于提高肌原纤维蛋白凝胶特性方向转变。本研究结果为实现肌原纤维蛋白的综合利用提供了理论依据。     

焦磷酸钠对氧化猪肉肌原纤维蛋白的谷氨酰胺转移酶交联反应及凝胶性能的影响

以猪肉肌原纤维蛋白为研究对象,考察焦磷酸钠(sodium pyrophosphate,TSPP)对微生物谷氨酰胺转移酶(microbial transglutaminase,MTG)催化天然和氧化肌原纤维蛋白交联的程度及后续蛋白凝胶特性的影响。结果表明,肌原纤维蛋白的氧化程度随着H2O2溶液浓度的升高而增加,但TSPP在一定程度上可抑制羟自由基对蛋白的攻击,且TSPP处理(+TSPP)样品的MTG交联程度明显高于未经TSPP处理(-TSPP)样品。无论是否添加TSPP,随着H2O2溶液浓度的升高,蛋白凝胶的储能模量(G’)和凝胶强度均逐渐降低,加入MTG后均有所回升,且增幅随着H2O2溶液浓度升高逐渐降低。相对于未经TSPP处理样品,TSPP处理条件下未氧化样品的G’和凝胶强度增幅更高,但氧化时增幅降低速度更快。说明虽然TSPP处理有利于MTG交联引起的凝胶性能提高,但当受到氧化胁迫时,TSPP处理反而对其不利。     

地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将地衣芽孢杆菌接种到草鱼肌原纤维蛋白中,研究不同贮藏温度条件下地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果表明：地衣芽孢杆菌对草鱼肌原纤维蛋白凝胶特性和结构有较大影响。4 ℃和25 ℃贮藏条件下,随着贮藏时间的延长,凝胶强度、硬度、弹性和白度均呈下降趋势,且对照组下降幅度大于空白组;空白组和对照组凝胶的菌落总数均显著增加,自由水含量随着贮藏时间延长逐渐增加,对照组上升更明显,其保水性逐渐变差;场发射扫描电镜观察到凝胶微观结构被破坏,由紧密的网状结构逐渐变得疏松多孔;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE）结果表明肌球蛋白重链和肌动蛋白逐渐被降解,且对照组凝胶的结构和蛋白降解程度均大于空白组。25 ℃条件下更适宜地衣芽孢杆菌的生长,样品凝胶破坏程度大于4 ℃条件下贮藏的样品。