光谱法研究十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,通过荧光光谱法研究了十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用。运用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程计算了其相互间的猝灭常数、结合常数及结合位点数,在298,308和318K时的表观结合常数分别为0.4108,0.3605和0.048 98 L.μmol-1,其相应的结合位点数分别为1.044,1.041和0.9026,利用热力学参数确定了分子间的作用过程是自发的,作用力主要是静电作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象影响不大。     

氯诺昔康-铜(Ⅱ)-牛血清白蛋白三元配合物的荧光光谱法研究

在生理条件下,用荧光光谱法研究了氯诺昔康对牛血清白蛋白,铜(Ⅱ)对牛血清白蛋白以及铜(Ⅱ)对氯诺昔康和牛血清白蛋白荧光光谱特性的影响。铜(Ⅱ)和氯诺昔康均可使牛血清白蛋白的荧光强度发生猝灭,在铜(Ⅱ)存在下,氯诺昔康对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用显著增强。根据荧光猝灭双倒数图计算氯诺昔康和牛血清白蛋白之间的结合常数是5.43×105,结合位点数是1.14。铜(Ⅱ)和牛血清白蛋白之间的结合常数是2.10×105,结合位点数是0.78。     

荧光光谱法研究紫草素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了紫草素和牛血清白蛋白的相互作用. 实验结果表明,紫草素对牛血清白蛋白的荧光有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭,紫草素与牛血清白蛋白之间发生了分子内非辐射能量转移;紫草素和牛血清白蛋白的结合位点数为1,结合位置距离212位色氨酸残基1.92 nm;温度为22和36℃时,紫草素对牛血清白蛋白荧光的猝灭常数分别为6.96′104和5.91′104 mol/L. 热力学分析表明,紫草素与蛋白之间的结合以静电作用力为主. 同时,紫草素分子含有多个羟基,它们之间还存在氢键作用力.     

荧光光谱法研究姜黄素与牛血清白蛋白的相互作用

考察了姜黄素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。利用荧光光谱考察了两者之间的荧光淬灭类型,计算结合数(n)和结合常数,结果显示姜黄素与BSA作用可导致BSA发生静态淬灭,采用Stern-Volmer拟合方程测得结合常数Ka=4.52×108L/mol,结合位点数n=1.62。姜黄素可与牛血清白蛋白发生结合,导致牛血清蛋白发生静态荧光淬灭。     

荧光光谱法研究水飞蓟宾与牛血清白蛋白的相互作用

考察水飞蓟宾与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。利用荧光光谱考察了两者之间的荧光淬灭类型,计算结合数(n)和结合常数。水飞蓟宾与BSA作用可导致BSA发生静态淬灭,采用Stern-Volmer拟合方程测得结合常数Ka=1.44×1013L/mol,结合位点数n=2.23。水飞蓟宾可与牛血清白蛋白发生结合,导致牛血清蛋白发生静态荧光淬灭。     

荧光光谱法研究橙皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了橙皮素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现橙皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程,由热力学参数焓变△rHm=-60.543 kJ·mol<'-1>,熵变△rSm-114.121J-mol<'-1>均小于零,判断橙皮素与BSA之间主要靠氧键和范德华力相结合,生成自由能变(△rGm)为负值,...     

马来酸氯苯那敏与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究

利用荧光光谱分析法以及紫外光谱法研究了生理p H条件下马来酸氯苯那敏(CPM)与牛血清白蛋白(BSA)在不同温度下的相互作用。得到37℃和25℃时BSA与CPM之间的结合位点数(n)、结合常数(K)、热力学函数及结合距离。结果表明,CPM-BSA之间有一个作用点,且K随着温度的升高而增大,37℃值约是25℃值的65倍。由热力学参数可知两者之间主要以疏水作用力进行相互作用。根据Fster能量转移理论,得到BSA-CPM以5. 638 nm的距离进行结合。     

光谱法研究呋喃妥因与牛血清白蛋白的相互作用

呋喃妥因(NFT)属于硝基呋喃类抗生素,由于其具有遗传毒性和致癌性,已被许多国家列为禁药。采用荧光光谱法、紫外-可见光谱法、同步荧光光谱法、时间分辨荧光光谱法等研究了NFT和牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机制。实验结果表明:NFT对BSA的荧光猝灭主要为静态猝灭;25℃时二者的结合常数与结合位点数分别为6.02×10~4 L/mol和1.28;热力学参数焓变(ΔH)与熵变(ΔS)分别为-101.3 kJ/mol和-0.28 J/(mol·K),说明NFT与BSA之间的作用力主要为范德华力和氢键;位点竞争实验结果表明NFT结合在BSA亚结构域ⅡA的位点Ⅰ。紫外光谱法和同步荧光光谱法实验结果表明,NFT诱导BSA的构象发生变化。     

穿心莲内酯与牛血清白蛋白间相互作用的光谱法研究

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了穿心莲内酯(ANDRO)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,ANDRO对BSA的荧光猝灭作用是一种静态猝灭过程,在生理条件下二者约以1∶1相结合形成复合物。在不同温度下得到ANDRO与BSA间结合反应的平衡常数,并与通过紫外-可见吸收光谱法得到的结合常数进行对照,证明结论可靠。根据F rster非辐射能量转移理论,求算了相互作用体系中给体与受体间的距离为4.37 nm,并通过体系热力学参数推出ANDRO与BSA间主要为疏水作用力。最后利用同步荧光光谱探讨了ANDRO对BSA构象的改变,并讨论了几种金属离子对ANDRO-BSA相互作用体系的影响。     

荜茇宁与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法研究生理条件下荜茇宁与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,荜茇宁与BSA形成基念复合物从而猝火BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移.根据Forster 偶极-偶极非辐射能量转移理论,确定荜茇宁与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输.荜茇宁与B...     

Studies on the interaction of CdTe QDs with bovine serum albumin

BACKGROUND: Quantum dots (QDs) have attracted much attention in biological and medical applications. In particular, the interaction of QDs with bovine serum albumin (BSA) is crucial, and has been systematically investigated by various spectroscopic techniques under the physiological conditions. RESULTS: The effects of ionic strength and pH on the interaction of CdTe QDs with BSA were studied by changing NaCl concentration and pH in mixed solution and making fluorescence spectroscopic measurements. The Stern‐Volmer quenching constant (K_a) of different ionic strength and pH were calculated, and information on the structural features of BSA were discussed by means of circular dichroism (CD) spectrum. CONCLUSION: Both fluorescence (FL) and circular dichroism (CD) results indicated that hydrophobic and electrostatic interactions play a major role in the binding reaction, and the nature of quenching is static, resulting in forming QDs‐BSA complexes. Copyright © 2012 Society of Chemical Industry     

药根碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

采用荧光和UV光谱法研究了盐酸药根碱(Jat)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性.结果表明:Jat对于BSA荧光猝灭主要是静态猝灭和非辐射能量转移;Jat浓度增大,BSA荧光峰被猝灭的同时出现峰裂分现象,原来345 nm处的单峰逐渐裂分为二重峰,其中一峰峰值蓝移,另一峰峰值红移至λcm=362～365 nm;测...     

多巴胺与牛血清白蛋白相互作用的流动注射-化学发光法研究

采用流动注射-化学发光法研究了多巴胺与牛血清白蛋白的相互作用。根据流动注射-化学发光模型,给出了不同温度下多巴胺与牛血清白蛋白的结合常数、结合位点数和热力学参数。结果表明,多巴胺与牛血清白蛋白可能形成1∶1复合物,结合常数在104数量级。热力学参数表明该反应为自发吸热熵增加的过程,主要作用力为疏水作用力。     

有机氯农药与牛血清白蛋白作用机理研究

利用荧光光谱法研究了5种有机氯农药（OCPs） δ-BHC、α-氯丹、艾氏剂、o,p＇-DDT、HCB和牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理.280 nm波长下,OCPs可使BSA色氨酸残基发生荧光猝灭现象.通过光谱数据,绘制了Stern-Volmer曲线,测定了平衡常数和25,37℃下OCPs-BSA的结合常数.结果显示,5种OCPs猝灭蛋白质的过程均为熵驱动的静态猝灭过程,通过较弱的疏水作用力与蛋白质相互结合,结合点位数近似为1,这种结合作用会随着温度的升高而增强.     

对硝基氯苯与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱等方法研究了在不同温度下,对硝基氯苯(PCNB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为。试验发现,PCNB对BSA有较强的荧光猝灭作用。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程及热力学方程分别处理试验数据,发现BSA与PCNB发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,得到了它们相互作用的生成常数KLB(1.557×104L/mol)、热力学参数(ΔHθ=-89.962kJ/mol,ΔSθ=-217.98J/K,ΔGθ=-23.93kJ/mol)和结合位点数(1.080)等。位点竞争实验结果显示PCNB与BSA的作用位置主要在BSA的SiteⅠ(Sub-domainⅡA)位。证明二者主要靠氢键和范德华力结合,同时用三维荧光光谱及同步荧光光谱法探讨了PCNB对BSA构象的影响,为研究PCNB的毒性和生物学效应提供了重要信息。     

离子型表面活性剂与牛血清白蛋白作用的比较研究

采用荧光光谱、紫外吸收光谱、动态光散射和Zeta电位法对比研究了十二烷基硫酸钠(SDS)和十二烷基三甲基溴化铵(DTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。结果表明：SDS和DTAB均能猝灭BSA内源荧光,298 K时的猝灭常数Ksv分别为2.64×104和304.21 L/mol。同步荧光光谱和三维荧光光谱显示SDS和DTAB对BSA的构象产生了影响。SDS对BSA荧光猝灭机理为动静联合猝灭机制;热力学计算表明,SDS与BSA的结合过程中,静电力起主导作用,并且能与BSA形成SDS/BSA超分子复合物;DTAB对BSA荧光猝灭机理为动态猝灭,作用力主要是疏水作用。SDS和DTAB与BSA的平均结合距离分别为2.77和4.73 nm。综合结合常数、粒径和Zeta电位等变化,在相同条件下具有较大电荷密度和较小体积极性头基的SDS与BSA具有更强的结合作用。     

牛血清白蛋白的荧光稳定性研究

研究了牛血清白蛋白(BSA)在不同条件下荧光发射光谱的稳定性。结果表明,Tris-HCl、PBS和PB等缓冲液种类,常量和微量等石英比色皿类型,对于BSA的荧光稳定性没有明显影响。激发波长260 nm与280 nm对于BSA的荧光稳定性有显著性差异。超声和金属离子的干扰,都会导致BSA荧光强度的降低,在5%的误差范围内,各金属离子允许存在的倍数分别为:Cu2+(8),Zn2+(40),Mg2+(96),Ca2+(120)。本研究对于蛋白质溶液的制备和前处理具有一定的理论和实际意义。     

新型糖基阳离子表面活性剂与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法和三维荧光光谱法研究了糖基阳离子表面活性剂N,N-二甲基-N[3-(糖酰胺基)]丙基-N-十四烷基溴化铵(C_(14)DGPB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。考察了各因素对C_(14)DGPB与BSA相互作用的影响。结果表明,当作用时间为30 min,NaCl的浓度为0.03 mol/L,pH=6.6时,为C_(14)DGPB与BSA相互作用的较佳条件;通过计算可以得到不同温度下C_(14)DGPB对BSA的动态猝灭常数、结合参数和热力学参数;由热力学参数确定它们之间的作用力主要是疏水作用力,对酪氨酸和色氨酸的疏水微环境影响较大。     

药物分子与血清白蛋白相互作用的研究进展

文章综述了药物分子与血清白蛋白相互作用的研究概况,内容涉及药物分子与血清白蛋白相互作用的研究方法,药物分子与血清白蛋白的结合反应特征,包括结合常数、结合位点数、结合距离、相互作用力的确定等涉及文献15篇。