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应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了A与牛血清白蛋白间的结合作用,确定了A对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理。测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数。依据能量转移理论确定了A和蛋白间的结合距离。采用同步荧光技术考察了A对牛血清白蛋白构象的影响,并讨论了A与蛋白的结合模式。 相似文献
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光谱法研究蛋白质与胆红素及铜的相互作用 总被引:2,自引:0,他引:2
应用荧光光谱研究了胆红素(BR)及铜与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.结果表明,BSA-BR的光谱图在有Cu2 存在时,发生了明显的变化,表明能够形成BSA-Cu2 -BR三元络合物.胆红素主要以静态猝灭的方式使得牛血清白蛋白荧光强度显著降低,胆红素和牛血清白蛋白主要凭借范德华力和氢键作用结合.测定了BSA-BR、BSA-Cu2 以及BSA-Cu2 -BR体系的组成和结合常数.探讨了铜离子及胆红素与牛血清白蛋白间的结合反应,阐明了铜离子浓度对胆红素和蛋白质结合的影响. 相似文献
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采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。 相似文献
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应用荧光光谱法研究了Mn(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BsA)间的结合作用;采用荧光猝灭法计算出不同温度下Mn(Ⅱ)与BSA结合的结合常数、结合位点数、热力学参数;采用同步荧光技术考察了Mn(Ⅱ)对BSA构象的影响,并讨论了Mn(Ⅱ)与BSA的结合模式。结果表明,Mn(Ⅱ)与BSA的结合位点数为1,猝灭过程为动态猝灭,结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。在此基础上采用荧光猝灭法进一步研究了Mn(Ⅱ)-BSA-Zn(Ⅱ)双金属体系中Mn(Ⅱ)、Zn(Ⅱ)与BSA的相互作用;在Stern-Volmer方程的基础上推导出双金属体系中荧光猝灭的缔合公式;在与单金属体系对比后,推测出Zn(Ⅱ)会竞争Mn(Ⅱ)与BSA的结合。 相似文献
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应用荧光光谱和紫外光谱法,研究了离子液体双水相体系中诺氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用。结果显示诺氟沙星对牛血清白蛋白有荧光猝灭作用,是静态猝灭过程。计算表明,298 K和288 K下的结合常数分别为6.55×105L/mol与5.74×106L/mol,结合位点数分别为1.08(298 K)和1.17(288 K),诺氟沙星与牛血清白蛋白之间的作用主要为疏水作用力。研究了诺氟沙星对牛血清白蛋白构象的影响,由Frster非辐射能量转移理论求得受体和供体之间的结合距离r=2.00 nm。 相似文献
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运用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱探讨了L-半胱氨酸(L-Cys)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,并计算了猝灭常数、结合常数、结合位点数以及3个热力学参数△H、△G和△S。结果表明,L-Cys使BSA的内源荧光发生猝灭,BSA的发射峰从350nm蓝移到347.5nm,荧光猝灭机制为动态猝灭;L-Cys与BSA之间的作用力主要为疏水作用力;L-Cys对BSA结构的微环境有一定的影响。 相似文献
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荧光光谱法研究紫草素与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:5,自引:0,他引:5
采用荧光光谱法研究了紫草素和牛血清白蛋白的相互作用. 实验结果表明,紫草素对牛血清白蛋白的荧光有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭,紫草素与牛血清白蛋白之间发生了分子内非辐射能量转移;紫草素和牛血清白蛋白的结合位点数为1,结合位置距离212位色氨酸残基1.92 nm;温度为22和36℃时,紫草素对牛血清白蛋白荧光的猝灭常数分别为6.96′104和5.91′104 mol/L. 热力学分析表明,紫草素与蛋白之间的结合以静电作用力为主. 同时,紫草素分子含有多个羟基,它们之间还存在氢键作用力. 相似文献
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利用了荧光发射光谱,同步荧光光谱,紫外吸收光谱进行了检测,研究有机磷农药(草甘膦和马拉硫磷)与牛血清白蛋白的相互作用,实验结果表明了有机磷农药对牛血清白蛋白有着明显的荧光猝灭作用,且方式为静态猝灭(BSA荧光分子与猝灭剂有机磷农药之间通过弱的结合生成复合物,该复合物会使得荧光完全猝灭的现象)为主。通过实验得出有机磷与牛血清白蛋白的结合位点数(n),与结合常数(K0)。 相似文献
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在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质,以280nm激发BSA,在341nm处有很强的荧光发射。在加入CTAB后,发现CTAB—BSA强荧光峰的位置蓝移,且荧光强度随着CTAB浓度的增大而明显减弱,说明CTAB对BSA有荧光猝灭现象,猝灭以静态猝灭为主,由Stern—Volmer方程求得CTAB表观猝灭常数Kq=1.469×10^13L·mol^-1·s^-1。得到了CTAB与牛血清白蛋白分子间的结合常数和热力学参数。利用已有的计算方法,建立了相应的计算机程序,使计算结果更合理。通过与常见公式计算的结果进行比较,所建立的方法得到了比较满意的结果。 相似文献
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应用荧光光谱法及紫外吸收光谱法研究了3-(2-羟乙基)-2-对甲苯胺基喹唑啉-4(3-H)-酮(HTQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、表观结合常数Kb以及主要的热力学参数ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等。结果表明,HTQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭;当HTQ与BSA以摩尔比1∶1结合形成复合物时,其结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。根据F rster非辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(HTQ)之间的结合距离。 相似文献
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以5-氯-2-氨基二苯甲酮与1,3-环己二酮在碘催化下缩舍得到7-氯-9-苯基-3,4-二氢吖啶-1(2H)-酮(Y).通过IR、1HNMR、13CNMR、MS及元素分析对其结构进行了表征,运用荧光猝灭法研究了Y与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,确定了Y对BSA荧光的猝灭机理,测定了Y与BSA之间的结合常数、结合位点数及热力学参数.结果表明,Y对BSA具有良好的静态猝灭作用,其相互作用的结合常数为3.9044×104 L·mol-1,结合位点数约为1,主要作用力类型为疏水作用力. 相似文献
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在模拟人体生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究氯诺昔康(LNXC)和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征.研究表明:氯诺昔康与牛血清白蛋白形成复合物,从而猝灭牛血清白蛋白的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程求出不同温度下结合位点数和结合常数;根据Forster非辐射能量转移... 相似文献
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应用荧光光谱法研究不同离子强度、温度、酸度条件下,血竭总黄酮(tFSD)与血清白蛋白的相互作用。研究表明:tFSD能不同程度地猝灭牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的荧光强度,BSA的荧光强度猝灭得更显著;在288~298K间,随着温度的升高,BSA-tFSD和HSA-tFSD两荧光体系的猝灭程度降低,推测tFSD对BSA、HSA的荧光猝灭作用不是动态猝灭,而是静态猝灭;在pH6.0~pH10.0间,随着pH的提高,tFSD对BSA(HSA)的荧光猝灭程度上升,说明tFSD与BSA(HSA)之间以非静电作用为主,并形成了不发荧光的复合物。 相似文献
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采用紫外、荧光光谱法研究了萘二甲酰肼(ND)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱特性。结果表明萘二甲酰肼能对牛血清白蛋白的荧光产生猝灭作用,其猝灭类型属于静态猝灭;利用Langmuir单分子吸附模型log((F0-F)/F)=logKA+nlog[Q]得到了ND与BSA在不同温度下的结合常数及结合位点数;由Gibbs-Helmholtz方程计算得到该猝灭反应的热力学参数,表明ND主要是以范德华力和氢键与BSA相互作用;同步荧光光谱显示ND对BSA构象产生了影响。 相似文献
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本文在水热法合成水溶性CdTe及核壳结构CdTe/CdS量子点的基础上,分别研究了细胞色素c对CdTe量子点及CdTe/CdS核壳量子点荧光的猝灭效应和CdTe量子点对牛血清白蛋白荧光的猝灭效应,并阐述了猝灭机理。结果显示,细胞色素c对CdTe量子点的荧光猝灭效应具有一定的粒径依赖性,粒径越小,猝灭效应越强;细胞色素c对CdTe/CdS核壳量子点的猝灭效应比对CdTe量子点的更强,揭示了受激电子的表面传递机理。CdTe量子点通过松散牛血清白蛋白的螺旋结构而猝灭其荧光。 相似文献