挤压-酶法改善酸性条件下SPI的乳化性

乳化性是大豆分离蛋白(SPI)一项重要的功能性质,但在酸性条件下SPI的乳化功能明显降低,为了解决这一问题,选用挤压膨化与菠萝蛋白酶复合方法改性SPI。通过单因素试验确定了蛋白浓度、菠萝蛋白酶添加量和酶解时间对大豆蛋白(p H 4时)乳化性能的影响,正交优化结果表明,蛋白浓度6%,菠萝蛋白酶添加量1 200 u/g,酶解时间30 min时,改性大豆蛋白的乳化性能(p H 4时)最佳,此时乳化活性为0.49 m2/g,比普通SPI提高了172%。     

大豆分离蛋白的双酶改性改善功能性的实验

对大豆分离蛋白(SPI)进行传统改性,只可以改善一个或几个功能性,而SPI的溶解性和分子量不能兼得。利用中性蛋白酶和谷氨酰胺转胺酶(TG)对大豆分离蛋白进行复合改性,通过单因素和正交实验研究了中性蛋白酶酶解的最佳工艺条件:温度60℃、时间0.5h、pH7.0、酶用量4000U/g,SPI溶解性可达97.9%;再经过TG改性,所得的聚合物虽然有很大的分子量,还可以改善SPI的溶解性,并且乳化性、发泡性均有提高。     

转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶水解产物改善大豆分离蛋白乳化特性的研究

为获得适宜添加到冰淇淋等冷冻食品中的大豆分离蛋白(SPI),利用转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶酶解大豆分离蛋白产物来改善大豆蛋白的乳化特性.将样品经高压均质制成O/W型乳状液,研究不同水解程度的水解产物交联后对样品乳状液的粒度分布、表面积平均粒径、离心乳析率等的影响,同时研究了常温放置、低温放置(4℃)以及冷冻-解冻处理对酶改性蛋白乳状液聚集、聚结稳定性的影响.结果表明,SPI和中低度水解(DH 2％～10％)样品经转谷氨酰胺酶交联后乳化活性和乳化稳定性均显著提高,水解度10％样品交联后的乳化活性和乳化稳定性改善最显著.酶改性可以显著改善SPI新鲜乳状液的聚集稳定性,中度水解度(DH 6％～10％)SPI样品交联后聚集程度最低.冷藏不会明显损坏样品的聚集和聚结稳定性.冷冻-解冻处理使乳状液发生聚结现象,SPI乳状液的聚结程度最大,中度水解度(DH 6％～10％)样品交联后的聚结程度最小.因此,可将中度水解SPI交联样品用于对乳化特性要求较高的冰淇淋等冷冻食品中.     

糖对大豆分离蛋白及其改性物乳化性能的影响

添加葡萄糖、蔗糖及可溶性淀粉于大豆分离蛋白(SPI)、琥珀酰化SPI及木瓜蛋白酶酶解SPI溶液中,研究了糖及溶液pH值对其形成乳状液的影响,通过优化试验确定了上述3种糖的不同配比及溶液的pH值与蛋白质乳化性能的关系.     

双酶复合改性增强大豆分离蛋白溶解性研究

传统方法对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,一般只可改善一个或几个功能性,而SPI溶解性和分子量不能兼得。利用中性蛋白酶和谷氨酰胺转胺酶(TG)对大豆分离蛋白进行复合改性,通过单因素和正交实验研究,中性蛋白酶酶解最佳工艺条件:温度60℃,时间0.5小时,pH7.0,酶用量4000u/g,SPI溶解性可达97.9%;再经TG改性,所得聚合物虽有很大分子量,但还可改善SPI溶解性,并且乳化性、发泡性均有提高。     

pH和阿拉伯胶对大豆分离蛋白/大豆蛋白酶解产物乳化性质的影响

研究了pH和阿拉伯胶对大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)或低限度酶解改性产物的乳化性质的影响。结果表明:SPI酶解改性处理后制备的乳液颗粒粒径和液滴间絮凝程度明显降低;添加阿拉伯胶促进了SPI或大豆蛋白酶解产物(soy protein hydrolysate,SPH)在油水界面的吸附,SPH-阿拉伯胶复合物制备的乳液在pH4的条件下室温放置14 d具有较好稳定性;添加阿拉伯胶前后,SPH制备的乳液黏度均低于SPI。     

响应面优化酶法制备磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系的研究

选择天然大豆分离蛋白(SPI)与磷脂构成的复合体系在磷脂酶A2(PLA2)酶解后经乳化,对其乳化活性进行研究。在单因素试验基础上,选定酶解温度、酶解时间和酶添加量对磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系进行响应面分析,建立复合乳化体系乳化活性数学模型。在分析各因素的显著性和交互作用后,确定提高磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系乳化活性的最佳酶解条件为酶添加量3 400U/100 g、酶解时间6 h、酶解温度47℃,该条件下的磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系乳化活性为35.72 m2/g,与未经酶解的磷脂-大豆分离蛋白复合乳化体系相比乳化活性提高了66.14%。     

转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶水解产物改善大豆分离蛋白乳化特性的研究

为获得适宜添加到冰淇淋等冷冻食品中的大豆分离蛋白（SPI）,利用转谷氨酰胺酶交联木瓜蛋白酶酶解大豆分离蛋白产物来改善大豆蛋白的乳化特性。将样品经高压均质制成O/W型乳状液,研究不同水解程度的水解产物交联后对样品乳状液的粒度分布、表面积平均粒径、离心乳析率等的影响,同时研究了常温放置、低温放置（4℃）以及冷冻-解冻处理对酶改性蛋白乳状液聚集、聚结稳定性的影响。结果表明,SPI和中低度水解（DH2%¹0%）样品经转谷氨酰胺酶交联后乳化活性和乳化稳定性均显著提高,水解度10%样品交联后的乳化活性和乳化稳定性改善最显著。酶改性可以显著改善SPI新鲜乳状液的聚集稳定性,中度水解度（DH6%¹0%）SPI样品交联后聚集程度最低。冷藏不会明显损坏样品的聚集和聚结稳定性。冷冻-解冻处理使乳状液发生聚结现象,SPI乳状液的聚结程度最大,中度水解度（DH6%¹0%）样品交联后的聚结程度最小。因此,可将中度水解SPI交联样品用于对乳化特性要求较高的冰淇淋等冷冻食品中。      

转谷氨酰胺酶改性大豆分离蛋白条件研究

利用微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,探讨pH、反应温度、反应时间、底物浓度、酶/蛋白质比对SPI改性影响,采用正交试验优化改性条件。结果显示,酶/蛋白质比和底物浓度对SPI改性影响较小;pH、温度和时间对该改性作用影响较大,该3种因素对SPI改性影响大小依次为pH、温度和时间;MTGase改性SPI的最佳条件为pH 5.5、温度55℃、时间30 min、底物浓度2.0%、酶/蛋白质比10 U/g。     

酶改性大豆分离蛋白的制备及产品功能性的研究

为了改善碱溶酸沉法大豆分离蛋白产品(简称SPI)的功能性,采用有限酶解的方法,从6种蛋白酶中选出中性蛋白酶(Neutrase)作为改性用酶.通过单因素实验,分析了底物浓度,E/S,反应时间对水解度和氮收率的影响,并通过正交实验确定制备酶改性大豆分离蛋白(简称ESPI)的最佳工艺参数为:底物浓度为3%,E/S为1 200U/g,时间为60 min.得到的ESPI的蛋白含量与SPI相近,但NSI由SPI的90%提高到97%.而且在功能性方面,ESPI也得到了很好的改善,尤其是乳化性和起泡性.     

酶法改善卵白蛋白乳化性研究

采用碱性蛋白酶通过酶法改性以改善卵白蛋白乳化性。在单因素实验的基础上,以乳化活性为响应值,选取酶解时间、pH、酶解温度为考察因素,根据Box-Behnken中心组合设计原理建立数学模型,进行响应面分析。获得卵白蛋白乳化性的酶法改性最佳工艺为:底物浓度1.0%、酶用量30000 U/g、酶解时间195 min、p H9.0、酶解温度38℃。在此条件下改性卵白蛋白乳化活性为0.967±0.031,乳化活性相比未改性提高89.61%,说明碱性蛋白酶改性改善卵白蛋白乳化性效果理想。      

响应面优化转谷氨酰胺酶改性大豆分离蛋白工艺

为获得适于添加到冷饮食品中的大豆分离蛋白,利用转谷氨酰胺酶(TG)对其进行改性,提高其乳化性。采用响应面试验设计,以酶添加量、酶解时间、酶解温度为试验因素,以乳化活力指数为响应值,建立数学模型,对酶解条件进行优化。结果表明,最佳酶解条件为TG酶的添加量0.93×10-4g、温度46℃、时间1.2h。在此条件下,乳化活力指数的预测值为1.9623m2/g,验证实验所得乳化活力指数为1.9658m2/g。所得回归模型拟合情况良好,达到设计要求,本实验得到的改性大豆分离蛋白的乳化性显著高于未改性的大豆分离蛋白。     

Emulsifying properties of canola and flaxseed protein isolates produced by isoelectric precipitation and salt extraction

The emulsifying (emulsion capacity, EC; emulsion activity/stability indices, EAI–ESI and creaming stability, CS) and physicochemical properties (surface charge/hydrophobicity, protein solubility, interfacial tension, and droplet size) of chickpea (ChPI), faba bean (FbPI), lentil (LPI), and pea (PPI) protein isolates produced by isoelectric precipitation and salt extraction were investigated relative to each other and a soy protein isolate (SPI). Both the legume source and method of isolate production showed significant effects on the emulsifying and physicochemical properties of the proteins tested. All legume proteins carried a net negative charge at neutral pH, and had surface hydrophobicity values ranging between 53.0 and 84.8 (H₀-ANS), with PPI showing the highest value. Isoelectric precipitation resulted in isolates with higher surface charge and solubility compared to those produced via salt extraction. The EC values ranged between 476 and 542 g oil/g protein with LPI showing the highest capacity. Isoelectric-precipitated ChPI and LPI had relatively high surface charges (~−22.3 mV) and formed emulsions with smaller droplet sizes (~ 1.6 μm), they also displayed high EAI (~ 46.2 m²/g), ESI (~ 84.9 min) and CS (98.6%) results, which were comparable to the SPI.     

超高压条件下大豆分离蛋白美拉德反应及乳化性质

本文研究超高压（High Hydrostatic Pressure,HHP）条件下,不同压力（0.1、100、200、300 MPa）在60 ℃时,对大豆分离蛋白（Soybean Protein Islates,SPI）与果糖（Fructose,Fru）美拉德反应产物的影响。以接枝度及乳化活性为指标,并分析最佳条件下所得产物以及产物乳状液的结构性质。结果表明在压力200 MPa、质量比0.8:1、反应时间24 h、溶液pH 8.0条件下,产物的乳化活性及乳化稳定性均有提升,乳化活性为(85.36±0.04) m2/g,是SPI与Fru混合物的1.71倍,是SPI的2.17倍,乳化稳定性为(27.66±0.03) min,是SPI与Fru混合物的1.15倍,是SPI的1.40倍。凝胶电泳图分析表明糖分子以共价键的形式接入到SPI分子中。圆二色谱图分析得知在200 MPa的条件下改性SPI二级结构发生改变,内源荧光光谱分析表明在200 MPa的压力可以使SPI的空间结构发生改变。粒径、电位和激光共聚焦显微镜微观图均可表明200 MPa的压力对蛋白乳状液稳定性的提升。     

酱油渣中蛋白的乳化特性研究

对比分析了酱油渣中蛋白(SRP)、糖基化大豆分离蛋白(GSP)和大豆分离蛋白(SPI)的ξ-电位、疏水性以及乳化活性和乳化稳定性。发现SRP的总糖和蛋白含量比为1∶1.4,其中含有大量的糖蛋白;SRP疏水性是SPI的2.5倍。SRP等电点接近pH=3.5,在酸性环境下溶解性较好。在酸性、高盐环境下SRP乳化能力高于GSP和SPI,在pH=5时,SRP的乳化活性(EAI)是SPI的8.1倍,在NaCl浓度为0.3mol/L时,SRP的EAI是SPI的1.77倍。     

Modifications of soy protein isolates using combined extrusion pre-treatment and controlled enzymatic hydrolysis for improved emulsifying properties

Effects of combined extrusion pre-treatment and controlled enzymatic hydrolysis on the physico-chemical properties and emulsifying properties of soy protein isolates (SPI) have been investigated. Results showed that extrusion pre-treatment caused a marked improvement in the accessibility of SPI to enzymatic hydrolysis, resulting in changes in degree of hydrolysis (DH), protein solubility (PS), surface hydrophobicity (H₀) and molecular weight distributions (MWD) for ESPIH (extrusion pre-treated SPI hydrolysates). It was observed that emulsion systems formed by control SPI or SPIH (SPI hydrolysates) (20% v/v oil, 1.6% w/v emulsifier, and pH 7.0) were unstable over a quiescent storage period of 21 days, due to bridging flocculation and creaming. However, ESPIH (9.1% DH) was capable of producing a very fine emulsion (d₃₂ = 0.42 μm, d₄₃ = 2.01 μm) which remained stable over a long term quiescent storage. Various surface properties of ESPIH products have also been studied in relation to DH and emulsifying functionalities. It was suggested that significantly increased protein solubility and decreased molecular weight could be the main reasons for the greatly improved emulsifying capability of ESPIH. This study demonstrated that modified soy protein could be an excellent emulsifying agent for food and other applications. It also demonstrated that combined extrusion pre-treatment and enzymatic hydrolysis could be a highly effective method for functionality modification of globular proteins.     

巯基乙醇对大豆分离蛋白热致聚合物界面性质的影响

为探讨β-巯基乙醇对大豆分离蛋白热致聚合物界面性质的影响,以大豆分离蛋白为原料,在pH7.0、90 ℃加热添加和不添加β-巯基乙醇（2 mmol/L）浓度为10 mg/mL的大豆分离蛋白溶液0 h和10 h,制备不同大豆分离蛋白质热致聚合物。观察了大豆分离蛋白、添加β-巯基乙醇大豆分离蛋白、大豆分离蛋白热致聚合物和β-巯基乙醇大豆分离蛋白热致聚合物的微观形态、游离巯基含量的变化,同时比较了起泡能力、泡沫稳定性、乳化活性、乳化稳定性、表面疏水性和浊度的差异。结果表明,大豆分离蛋白和添加β-巯基乙醇大豆分离蛋白呈现无规则状态,大豆分离蛋白热致聚合物为有规则的球状颗粒,而β-巯基乙醇大豆分离蛋白热致聚合物部分形成球状聚合物部分形成无规则聚合物。添加β-巯基乙醇改善了大豆分离蛋白的界面性质。与大豆分离蛋白相比较,添加β-巯基乙醇大豆分离蛋白和添加β-巯基乙醇大豆分离蛋白热致聚合物的起泡能力分别提高了64.56%和95.77%,乳化活性提高的幅度分别为12.94%和14.61%。添加β-巯基乙醇大豆分离蛋白和添加β-巯基乙醇大豆分离蛋白热致聚合物在长时间储藏中表现出良好的乳化稳定性和泡沫稳定性。这种良好的界面性质源于β-巯基乙醇的加入赋予聚合物具有更高的游离巯基含量和表面疏水性。并且本实验建立了4种样品的泡沫稳定性和乳化稳定性随时间变化的Rational函数和Linear函数经验模型,为大豆分离蛋白质的实际应用奠定了理论基础。     

超声及干热美拉德反应对大豆分离蛋白功能特性的影响

大豆分离蛋白(SPI)是一种十分重要的植物蛋白,工业化生产会导致SPI变性,但是目前改性对SPI功能特性的影响还缺乏系统的研究,因此通过分析超声波处理及干热美拉德反应改性方法对SPI溶解性、内源性荧光、表面疏水性、乳化性及乳化稳定性、发泡性及发泡稳定性的影响,为不同改性方法研发SPI产品提供参考。结果发现,超声波处理能够增加SPI的溶解度、表面疏水性、乳化性及发泡性,且增强了SPI内源性荧光强度、乳化稳定性及发泡稳定性;而干热美拉德反应相较于超声波处理更能够显著改变SPI的功能特性。     

琥珀酰化调控大豆分离蛋白电荷密度对其构象及乳化性的影响

通过加入琥珀酸酐对大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)进行改性,探究琥珀酰化调控SPI电荷密度引起的构象改变和乳化性改善之间的关系.通过荧光光谱、紫外光谱、傅里叶变换红外光谱分析不同酰化程度SPI的构象变化,采用扫描电子显微镜、电位、表面疏水性、分子柔性及乳化性等手段表征琥珀酰化对SP...     

酶解程度对花生蛋白理化性质及功能特性的影响

研究了不同酶解程度对花生蛋白理化性质(包括分子质量、表面疏水性、巯基含量)及功能特性(溶解性、乳化性、抗氧化性)的影响。研究发现:花生蛋白进行不同酶解处理后,分子质量变小、表面疏水性变小、总巯基及暴露巯基呈现先减小后增大的趋势,同时酶解物的功能性质也发生了较大改变,如所有酶解物的溶解性提高,水解产物的乳化稳定性降低,DH5的乳化活性较PPI强,深度水解后DH10、DH15的乳化活性较PPI均明显下降,多酚含量跟DPPH自由基清除率正相关。研究结果为花生蛋白的改性提供了一定的数据支持。