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加工工艺对荞麦蛋白功能特性的影响 总被引:5,自引:0,他引:5
探讨了加工工艺对荞麦蛋白(BWP)功能特性的影响。pH<5.0和 pH>6.0时,喷雾干燥制备的荞麦蛋白(SBWP)的溶解度高于商品大豆分离蛋白(SPI)(P<0.05)。pH<7.0时,超声协助提取荞麦蛋白(U- BWP)的溶解度较搅拌提取荞麦蛋白(M-BWP)和脱脂、超声协助提取荞麦蛋白(DU-BWP)好;pH>7.0时,结果相反。总体来说,BWP 持油能力较 SPI 强,且冷冻干燥制备的荞麦蛋白(F-BWP)的持水、持油能力强于 S-BWP (P<0.05)。BWP 的乳化活性与其溶解度呈正相关。pH 4.0~5.0时,BWP 的乳化活性指数(EAI)最小而乳化稳定性(ES)最高。脱脂处理明显提高了 BWP 的 EAI 和 ES。 相似文献
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转谷氨酰胺酶对荞麦蛋白功能特性的影响 总被引:1,自引:0,他引:1
微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)能够使荞麦蛋白(BWP)的大部分球蛋白亚基被聚合,而几乎不能使分子量低于36kDa的碱性亚基聚合。BWP聚合物(催化时间<60min)的溶解度(PS)较BWP显著增加,聚合物的PS随反应时间的延长而降低;MTGase催化BWP反应120min可明显降低其PS(P<0.05)。聚合反应能提高BWP的持水能力(WH)和持油能力(FA),且BWP聚合物的FA随反应时间的增加而增强。适当的交联会使BWP的起泡性能增加,但继续提高交联度(延长酶反应时间),BWP的起泡性能反而降低。BWP聚合物的乳化活性指数(EAI)降低,乳化液稳定性(ES)却增强。 相似文献
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微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)能够使荞麦蛋白(BWP)的大部分球蛋白亚基被聚合,而几乎不能使分子量低于36kDa的碱性亚基聚合。BWP聚合物(催化时间<60min)的溶解度(PS)较BWP显著增加,聚合物的PS随反应时间的延长而降低;MTGase催化BWP反应120min可明显降低其PS(P<0.05)。聚合反应能提高BWP的持水能力(WH)和持油能力(FA),且BWP聚合物的FA随反应时间的增加而增强。适当的交联会使BWP的起泡性能增加,但继续提高交联度(延长酶反应时间),BWP的起泡性能反而降低。BWP聚合物的乳化活性指数(EAI)降低,乳化液稳定性(ES)却增强。 相似文献
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高静水压(high hydrostatic pressure,HHP)处理技术作为一种新型的非热食品加工技术,在食品加工中具有对食物营养和感官品质破坏较小等多种优势。本实验通过HHP处理与传统热处理法(heat treatment,HT)处理荞麦蛋白(buckwheat protein,BWP),并测定BWP溶解性、起泡性和乳化性等性质,此外通过BWP羰基含量、巯基含量和表面疏水性测定以及傅里叶变换红外光谱分析,研究不同加工处理方式对BWP功能性质的影响。结果表明:随着HHP处理压力的增加,BWP的羰基含量、表面疏水性显著升高(P<0.05),而巯基含量显著降低(P<0.05);在500 MPa、30 min时,BWP乳化性、起泡性均达到最大值(67.3 m2/g和91.5%),较空白对照组(未经HHP处理)分别提高33.0%、16.1%,较HT处理组分别提高61.5%、52.8%。傅里叶变换红外光谱结果表明,HHP处理后BWP的α-螺旋和β-折叠相对含量减少,β-转角和无规卷曲相对含量增加。经相关性分析发现,BWP的溶解性、乳化性、起泡性、羰基含量与巯基含量之间均存在相关性。其中,BWP的乳化性与起泡性、表面疏水性呈极显著正相关(P<0.01),并且与巯基含量呈极显著负相关(P<0.01)。综上,HHP处理可以改变BWP的功能性质。可为进一步研究BWP在功能食品的应用提供理论和实验依据。 相似文献
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探究了荞麦麸皮蛋白的最佳制备工艺及功能特性差异。通过单因素实验对pH、温度、料液比和时间进行初步优化,并在此基础上采用响应面实验确定最佳工艺参数:pH为10,料液比为1∶10,时间为60 min,温度为40℃。进一步分析了温度和pH对苦荞麸皮蛋白和甜荞麸皮蛋白功能特性的影响。结果表明,随着温度升高,两种蛋白的溶解性及持水性均呈上升趋势,在60~80℃时,两种蛋白有较好的起泡性和乳化性,且稳定性良好。碱性环境(pH≥8)可提高两种蛋白质的溶解性、持水性、乳化性和乳化稳定性。与大豆分离蛋白相比,极酸(pH=2)或碱性(pH≥8)条件下,甜荞麸皮蛋白展现出良好的起泡性,而苦荞麸皮蛋白则展现出良好的泡沫稳定性。综上所述,适当热处理及碱性环境可改善荞麦麸皮蛋白的功能特性。 相似文献
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该文以谷氨酰胺转氨酶(TGase)为交联酶制剂,对荞麦蛋白与花生蛋白进行交联,通过单因素试验对两种蛋白的比例、总蛋白质浓度、TG酶添加量、交联温度、交联时间和pH进行了参数优化,并研究了最佳交联工艺条件下制备得到的交联产物的功能特性。结果表明,荞麦蛋白与花生蛋白的质量比1:1 (g:g)、总蛋白浓度4%、加酶量1.25%、反应温度40℃、反应时间120 min、pH 8.0时的交联反应效果最佳,交联度为63.1%。功能特性测定结果表明,与未交联的蛋白质相比,交联后的蛋白质的持水性、持油性和乳化稳定性有所提高,但乳化性、起泡性和起泡稳定性降低;在pH 3~12范围,交联蛋白质的溶解度逐渐升高,尤其在pI 4.0处,溶解度提高最为显著。 相似文献
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荞麦抗消化蛋白的营养特性 总被引:6,自引:0,他引:6
介绍了一种抗消化蛋白-荞麦蛋白的营养特性以及生理功能研究进展。“抗消化蛋白”是最近提出的一个新概念,类似于抗消化淀粉,最近研究表明荞麦蛋白具有类似膳食纤维的功效,还具有独特的促进机体肌肉增长以及降低体脂效果。 相似文献
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热处理对大豆分离蛋白功能特性的影响 总被引:2,自引:1,他引:2
研究热处理温度及时间对大豆分离蛋白(SPI)结构及功能特性的影响.将2%(W:V)的大豆分离蛋白(pH 7.0)在80,90,100℃下分别热处理15,30,60,100,180 min后,测定其溶解性、乳化性、起泡性、疏水性、变性程度以及分子量分布.结果表明:2%SPI经80℃热处理,除乳化稳定性有所下降外,其它功能特性无显著性变化;在90,100℃热处理1 h后,起泡性显著提高,但泡沫稳定性及乳化特性损失较大.因此,高温热处理适当时间,有利于SPI溶解性的改善.此外,相关性分析表明,起泡性与溶解性呈中度显著正相关. 相似文献
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以苦荞麦为原料,采用酶法提取制备苦荞麦粗蛋白,并进一步对粗蛋白进行分离得到4 种蛋白组分,然后对粗蛋白和各蛋白组分的理化性质和加工性质进行研究。结果显示:5 种蛋白的等电点依次是:粗蛋白pH4.6、清蛋白pH4.4、球蛋白pH5.1、醇溶蛋白pH4.5、谷蛋白pH5.2;变性温度依次是:粗蛋白95.5℃、清蛋白100.0℃、球蛋白94.3℃、醇溶蛋白53.4℃、谷蛋白84.0℃;苦荞中各种蛋白质的分子质量都较低,缺乏高分子质量蛋白质组分,容易消化吸收,且氨基酸组成合理,种类齐全,富含赖氨酸。本研究获得的苦荞麦粗蛋白和得率最大的谷蛋白组分,能够在类似火腿肠的体系测试中呈现良好的功能性质。 相似文献
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对酰化大米蛋白的溶解度、表面电荷情况及二级结构等理化特性进行初步探讨,同时研究了酰化大米蛋白胰蛋白酶酶解特性。结果表明,大米蛋白等电点随着酰化程度的增大,越来越向酸性方向迁移,由原来的4.8分别迁移到4.4、3.8、3.3。酰化能够改善大米蛋白的溶解性,从0.4 mg/m L提高到了0.7 mg/m L(中性p H)。酰化能够明显增加蛋白质表面的净负电荷,酰化程度越大,净负电荷增加越多。酰化对大米蛋白的二级结构也有一定的影响,α-螺旋和无规卷曲含量基本不变,β-折叠含量下降,β-转角的含量上升。酰化可以提高大米蛋白胰蛋白酶酶解速率和消化率,相同底物浓度时动力学参数a随着酰化度的增大而增大。酶解物电泳表明,胰蛋白酶酶解120 min后,未改性大米蛋白酶解物在20 k Da、16.9 k Da和14 k Da处仍有清晰可见的条带,改性大米蛋白酶解物则这些条带几乎都完全消失。 相似文献
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为了进一步研究蛋白质氧化对乳清分离蛋白(WPI)功能性质及流变学性质的影响,试验采用两种不同浓度的氧化系统H2O2(1 mmoL/L~20 mmoL/L)和FeCl3浓度(0.1 mmoL/L~2 mmoL/L)对WPI分别氧化1 h、3 h、5 h,测定其性质。结果表明:20 mmoL/L的H2O2氧化WPI 5 h,其乳化活性下降了50%以上;1 mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其凝胶硬度降低了94.5%;20 mmoL/L H2O2与1mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其弹性从0.976下降到0.713和0.721,分别降低了26.9%和26.1%;当H2O2浓度20 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到5399 Pa,复合模量从10890 Pa降到6653 Pa,分别降低了33.79%和38.91%;当FeCl3浓度为1 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到4935 Pa,复合模量从10890 Pa降到6049 Pa,分别降低了39.47%和44.45%。长时间高浓度的氧化条件使得蛋白质的空间结构受到严重影响,WPI的功能性质及凝胶质地发生较大的变化。因此,在实际生产中应尽可能地控制蛋白氧化的发生,减少其因为氧化所带来的营养损失或者降低其应用价值。 相似文献
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基于抑制剂与酶的特异亲和作用,将具有良好稳定性的荞麦胰蛋白酶抑制剂(Buckwheat trypsin inhibitor,BTI)固定化,制备成一种胰蛋白酶的亲和吸附剂,实现胰蛋白酶的高效纯化。通过原核表达、Ni2+-NTA亲和层析和Superdex G-25凝胶过滤技术得到电泳纯的BTI,以溴化氰活化琼脂糖凝胶(CNBr-Sepharose CL-4B)作为亲和层析载体,制备亲和吸附剂BTI-Sepharose,检测其对胰蛋白酶的特异性吸附作用,并进一步研究BTI-Sepharose对胰蛋白酶吸附及解吸附的条件。制备的BTI-Sepharose对胰蛋白酶具有特异吸附性,可用于胰蛋白酶的亲和纯化。缓冲液p H对BTI-Sepharose与胰蛋白酶的吸附及解吸附均有重要影响,二者吸附作用的最适pH为7.2,在pH为3.5时两者能够完全分离,且不影响胰蛋白酶的生物活性。试验制备的BTI-Sepharose可实现一步层析制备高纯度胰蛋白酶,为胰蛋白酶的高效纯化及新型胰蛋白酶的研究开发提供理论依据。 相似文献