鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白提取工艺研究

以鲢鱼鱼皮为原料,通过单因素试验和正交试验对鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白的提取工艺参数进行分析,并用AR-500动态流变仪对鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白的热变性温度进行分析。结果表明:鲢鱼鱼皮原料中酸溶性胶原蛋白提取的最佳工艺条件为:以乙酸作为提取剂,乙酸浓度0.3 mol/L,料液比1∶60(g/m L),提取时间96 h;此胶原蛋白的热变性起始温度为32.31℃,峰值温度为34.82℃。     

秘鲁鱿鱼皮酸溶性胶原蛋白提取工艺优化及其特性

以秘鲁鱿鱼皮为原料,通过单因素试验及响应面优化法得到秘鲁鱿鱼皮酸溶性胶原蛋白（acid soluble collagen,ASC）最佳提取工艺,并对ASC的理化特性进行研究。结果表明：最佳提取工艺为在4 ℃条件下,冰醋 酸浓度0.47 mol/L、液料比24.5 mL/g,浸泡43 h后,ASC提取率为31.76%;紫外全波长扫描结果表明,所得ASC在 231 nm波长处有最大吸收峰,符合Ⅰ型胶原蛋白特征;凝胶电泳分析表明,提取的ASC含有α1、α2和β链;拉曼光 谱分析表明,所得ASC结构完整,三螺旋结构未受到破坏;ASC的相变温度为50.07 ℃。     

响应面法优化鳕鱼皮酸溶性胶原蛋白的提取工艺

为了提高鳕鱼皮中酸溶性胶原蛋白的提取率,选取提取液浓度、提取时间和料液比为影响因素,以胶原蛋白提取率为响应值,在单因素实验基础上,根据中心组合（Box-Behnken）实验设计原理,对鳕鱼皮酸溶性胶原蛋白的提取工艺进行优化。结果表明酸法提取胶原蛋白最佳工艺条件:醋酸浓度为0.47 mol/L、料液比为1∶33、提取时间为90.2 h。在此条件下提取所得酸溶性胶原蛋白提取率的理论值为37.92%,实验验证值为37.36%。相对误差为1.49%,说明采用响应面法优化得到的酸法提取鳕鱼皮胶原蛋白的工艺参数准确可靠,为鳕鱼皮酸溶性胶原蛋白的提取提供了一定的技术参考。      

鲟鱼皮胶原蛋白的理化特性研究

本文以俄罗斯鲟鱼皮为原料,采用酸法和酶法提取胶原蛋白,研究了酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶促溶性胶原蛋白(PSC)的蛋白类型、结构、热变性温度和溶解度等理化性质,并与牛跟腱I型胶原蛋白(BATC)进行比较。SDS-PAGE电泳图显示ASC和PSC均包含了两条α链(α1链和α2链),为I型胶原蛋白;傅立叶红外光谱图表明提取的2种胶原蛋白均保存了完整的三螺旋结构,但ASC的有序度相对较高;ASC和PSC的热变性温度分别为32.48℃和32.68℃,低于BATC;在酸性pH条件下(pH 1~4),ASC和PSC溶解度较高,当Na Cl浓度大于2%时,PSC的溶解度较高;扫描电镜显示2种胶原蛋白均为网状结构,ASC的孔径较均匀,且孔径较小。上述结果表明提取方法不同,导致2种胶原蛋白的理化性质具有一定的差异,但都具有较好的热稳定性、溶解性,能形成较好的网状结构,有潜力的作为胶原蛋白的替代来源。     

草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白特性对比研究

从草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),对其特性进行对比分析。紫外光谱和电泳图谱结果显示,3种ASC紫外特征吸收峰出现位置与I型胶原蛋白紫外特征吸收峰出现的位置基本一致,分子结构都至少含有两条α链;傅里叶红外光谱显示,草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨ASC在酰胺A带的N-H伸缩均以氢键形成缔合体,酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带的特征吸收峰表明鱼鳞和鱼骨ASC的α-螺旋结构保存较完整,鱼皮ASC的α-螺旋结构已经被破坏;3种ASC在热稳定性方面存在一定差异,热变性温度鱼骨ASC(34.5℃)鱼皮ASC(32℃)鱼鳞ASC(31℃),可能与胶原存在的组织和所处的环境有关。     

响应面法优化鲫鱼鱼鳞酸溶性胶原蛋白提取工艺

在单因素实验基础上,采用响应面法对影响酸溶性胶原蛋白（acid-soluble collagen,ASC）提取效果的3个因素即乙酸浓度、液料比和提取时间进行了优化,建立并分析了各因素与ASC得率关系的数学模型。结果表明:ASC最佳提取工艺条件为:乙酸浓度0.41mol/L,液料比12mL/g,提取时间54.81h,在此工艺条件下,ASC最高得率（以干基计）理论值为20.97%,而实测值可达20.68%,与理论预测值相比,相对误差为1.38%。ASC的相对溶解度在pH4时最大,当NaCl浓度低于3%（mg/mL）时,ASC的相对溶解度基本不变,当NaCl浓度大于3%（mg/mL）时,相对溶解度迅速降低,但都在40%以上。      

酸法和酶法提取鳄鱼皮胶原蛋白及性质研究

对以鳄鱼皮为原料得到的酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(psc)的性质进行比较分析.紫外扫描结果表明所提取出的胶原蛋白在232nm波长处有显著吸收峰;SDS-PAGE结果表明ASC和PSC的肽链组成具有很大的相似性,均含有两种a肽链及其交联链(β链及γ链);溶解性分析表明鳄鱼皮胶原蛋白的等电点在pH7左右;ASC和PSC的保水性经过6h (25℃)仍然高于85％; ASC的吸油性(24mL/g)和PSC的吸油性(41 mL/g)差异较大.根据上述测定结果可知,鳄鱼皮胶原蛋白ASC和PSC组成类似,符合Ⅰ型胶原蛋白的特征,但二者具体的功能性质略有差异.     

不同部位鲽鱼皮酸溶性胶原蛋白的提取及其特性

以新鲜的鲽鱼黑皮和白皮为研究对象,从其中提取酸溶性胶原蛋白(acid-soluble collagens,ASC),并对其理化性质和乳化活性及乳化稳定性进行比较研究,为鲽鱼皮的开发利用提供一定的理论依据。通过傅里叶变换红外光谱(Fourier transform infrared spectroscopy,FTIR)技术和扫描电子显微镜(scanning electron microscopy,SEM)初步研究了黑皮和白皮ASC的结构特征;同时对其溶解性、流变学特性、等电点、乳化活性指数(emulsifying activity index,EAI)及乳化稳定性指数(emulsifying stability index,ESI)进行了研究。FTIR扫描结果表明,黑皮和白皮ASC都存在酰胺A、酰胺B、酰胺Ⅰ、酰胺Ⅱ、酰胺Ⅲ,均保持了胶原蛋白三维螺旋结构的完整性;SEM观察结果表明,黑皮和白皮ASC均呈现多空的网络结构,且分布比较均匀,说明酸法提取胶原蛋白的过程基本上保留了胶原纤维原有的空间网状结构。EAI及ESI结果表明,黑皮ASC的EAI明显低于白皮ASC(P0.05),分别为(2.60±0.53)、(7.30±0.41)m~2/g,而黑皮ASC的ESI明显高于白皮ASC(P0.05),分别为(49.12±5.18)、(27.56±4.91)min。以上结果显示,从黑皮和白皮中提取的ASC的理化性质和功能特性存在一定的差异。     

酸解猪皮胶原蛋白制备抗氧化产物的研究

以猪皮为原料,首先对猪皮胶原蛋白进行高温变性处理,再酸解,用硫氰酸铁法(Ferric thiocyanate method,FTC法)和硫代巴比妥酸法(Thiobarbituric acid reactive substances assay,TBA法)评价酸解产物的抗氧化活性。并对酸解产物进行氨基酸分析和脱盐。结果表明:猪皮高温处理5min,然后酸解7h,产物表现出较好的抗氧化性。     

鮟鱇鱼皮酶溶性胶原蛋白对自由基的清除作用

采用胃蛋白酶从鮟鱇鱼皮中提取胶原蛋白,分析胃蛋白酶酶溶性胶原蛋白的氨基酸组成和超微结构,并研究体内外清除自由基机理。结果表明:胃蛋白酶酶溶性胶原蛋白的超微结构呈均匀网状分布,是良好的药物载体,体外清除自由基效果呈质量浓度依赖性,当质量浓度为10 mg/L时,清除超氧阴离子自由基(O2-·)和羟自由基(·OH)能力最强。体内实验显示其能显著抑制小鼠皮肤中丙二醛生成,提高超氧化物歧化酶、过氧化氢酶、谷胱甘肽过氧化物酶和羟脯氨酸含量,当剂量为100 mg/(kg·d)时最好。提示该胶原蛋白具有体内外清除自由基作用,其氨基酸组成、超微结构与清除自由基能力有关,提取的鮟鱇鱼皮酶溶性胶原蛋白清除自由基活力接近于提取的胶原蛋白肽。     

大目金枪鱼鱼皮酸溶性胶原蛋白的提取及其特性

以大目金枪鱼鱼皮为原料,利用酸法提取获得酸溶性胶原蛋白(ASC).通过SDS-PAGE凝胶电泳、氨基酸组成分析、傅里叶变换红外光谱、重金属组成分析等分析其主要理化特性.根据SDS-PAGE结果初步判断所得胶原蛋白属于I型胶原蛋白.傅里叶变换红外光谱结果显示胶原蛋白仍有完整的三股螺旋结构.重金属含量均低于中国的标准含量....     

鲤鱼鱼皮和鱼骨酶溶性胶原蛋白性质异同的分析

本研究对以鲤鱼鱼皮和鱼骨为原料得到的两种酶溶性胶原蛋白(PSC)的性质进行比较分析。结果表明,两种胶原蛋白中脯氨酸和羟脯氨酸含量均低于牛皮酸溶性胶原蛋白;黏度法测定鱼皮PSC的变性温度为28.1℃,鱼骨PSC的变性温度为30.0℃;DSC分析的结果也说明鱼骨PSC的热稳定性高于鱼皮PSC;电泳结果表明,鱼皮PSC和鱼骨PSC的肽链组成和多肽链的分子量相近,二者具有很大的相似性。     

胡子鲶鱼皮酸溶性胶原蛋白的理化性质研究

为提高水产加工副产品的高值化利用,本文以资源丰富且相对集中的一种淡水产品加工下脚料-胡子鲶鱼皮为原料,在4 ℃条件下,利用酸提法从鲶鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白（ASC）,并对其进行相应的理化性质研究。通过测定羟脯氨酸含量得出了该鱼皮胶原蛋白的提取率（20.32%）,氨基酸组成分析得到含量最丰富的氨基酸是甘氨酸（32.59%）表明样品符合Ⅰ型胶原蛋白的氨基酸特点。SDS-PAGE电泳和紫外分析图谱表明样品为Ⅰ型胶原蛋白,且样品提取纯度较好。傅里叶变换红外光谱（FT-IR）表明该酸溶性胶原蛋白保留了天然的三螺旋结构。热变性温度（Td,26 ℃）和热收缩温度（Ts,53.01 ℃）的测定结果均显示,这种鲶鱼皮酸溶性胶原蛋白的热稳定性低于哺乳动物。X-射线衍射图谱显示了胶原蛋白分子的内部结构特点。     

草鱼皮酸溶性和酶溶性胶原蛋白的提取及性质

本文研究了从草鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC)及其部分性质。草鱼皮中ASC和PSC的提取得率以干基计分别为8.0%和18.6%;对草鱼皮ASC和PSC的紫外光谱分析,最大吸收峰都接近223nm;SDS-PAGE电泳图谱显示草鱼皮胶原蛋白是由两条不同的α链组成,分子量都在100kDa以上,与猪皮I型胶原蛋白相似;草鱼皮ASC和PSC热变性温度分别为33.8、34.5℃,只比猪皮的热变性温度(37℃)低3℃左右。结果表明草鱼皮胶原蛋白在功能食品、医药、化妆品、制药等方面有潜在的应用。     

热处理对罗非鱼皮酸溶性胶原性质的影响

考察热处理时间对罗非鱼皮酸溶性胶原(acid-soluble collagen,ASC)理化性质和成膜能力的影响。结果发现,热处理时间对胶原的紫外吸收和分子质量分布没有明显影响;随着热处理时间的延长,ASC的比浓黏度发生下降,变性温度和热转变温度分别从32.6℃和38.15℃下降至27.0℃和29.19℃。浊度实验结果表明,当ASC在42℃条件下热处理超过10 min后,ASC不具备成纤维能力。而且,热变性的胶原还会阻碍天然胶原的纤维形成。另一方面,随着热处理时间的延长,胶原膜的抗拉伸强度从30.81 MPa增加至41.33 MPa,断裂延伸率从8.95%增加至11.59%,透明度值从2.42增加至3.33。根据扫描电子显微镜观察的结果,发现胶原膜的纤维状网络结构随着热处理逐渐转变成类似皱纹的纹理结构。以上研究结果表明,经过热变性后,罗非鱼皮ASC的成纤维能力下降,但成膜能力却出现上升。     

刺参体壁及罗非鱼皮酶促溶性胶原蛋白特性的对比研究

本实验对刺参体壁酶促溶性胶原蛋白(pepsin soluble collagen from Stichopus japonicus,sjPSC)和罗非鱼皮酶促溶性胶原蛋白(pepsin soluble collagen from Oreochromis niloticus,onPSC)的理化特性进行对比研究。结果表明,两种胶原蛋白的紫外与傅里叶变换红外光谱分析结果都较为相似。由十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱可知,两种胶原蛋白均以α-和β-链为主,在非还原和还原条件下,二者的电泳图谱非常相似,这表明蛋白中没有二硫键被还原。甘氨酸是sjPSC和onPSC中主要氨基酸,其中每1 000个氨基酸残基中分别含有(344.57±2.16)、(353.00±4.84)个甘氨酸残基。相比较而言,sjPSC中谷氨酸、天冬氨酸、丝氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、酪氨酸含量较高,onPSC中L-羟脯氨酸、L-脯氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、组氨酸、赖氨酸含量较高。在V8酶和α-糜蛋白酶作用下,sjPSC和onPSC的肽谱分析表明二者的结构有一定区别,尤其是谷氨酸、天冬氨酸及羟脯氨酸残基。     

两种鲤鱼鱼鳞胶原蛋白性质异同分析

本研究以鲤鱼鱼鳞为原料,研究了乙酸提取法和胃蛋白酶提取法得到的两类鱼鳞胶原蛋白ASC(acid solublecollagen)和PSC(pepsin soluble collagen)的异同。经过SDS-凝胶电泳可以看到,两种蛋白之间在分子α-链组成、分子量大小等方面的差异不明显,两种蛋白经蛋白酶K有限酶解以后的肽段图谱也很相似。但从差热分析(DSC)图谱和CD图谱看,二者之间在热稳定性方面存在一定的差异,对于热稳定性存在差异的原因与蛋白质制备过程中胃蛋白酶的作用有关。     

草鱼鱼鳞酶溶性胶原蛋白的凝胶化特性研究

采用TA.XT.plus型质构仪系统考察了浓度、温度、胶凝时间、NaCl、CaCl2、丙三醇、乙醇、聚乙二醇和葡萄糖、蔗糖等对草鱼鱼鳞酶溶性胶原蛋白(PSC)凝胶强度的影响,结果显示草鱼鱼鳞PSC的凝胶强度随其浓度的增大、加热温度的升高而增强,但加热时间过长,其凝胶强度显著下降;在凝胶形成的前4h,凝胶强度显著增加;18 h后,凝胶强度基本趋于稳定;添加NaCl和CaCl2都可使PSC的凝胶强度下降,而增大葡萄糖和蔗糖的添加量,鱼鳞PSC凝胶强度缓慢增加;丙三醇、乙醇、聚乙二醇对鱼鳞PSC凝胶强度的影响基本一致,随其添加量的增加,PSC凝胶强度降低;其添加量继续增加,则凝胶强度又开始增强.     

草鱼鱼鳞酶溶性胶原蛋白粘度特性及变性温度研究

采用旋转流变仪系统考察了浓度、pH、剪切速率、NaCl、CaCl2、丙三醇、乙醇和保温时间对草鱼鱼鳞酶溶性胶原蛋白(PSC)粘度的影响。结果显示,PSC溶液粘度随浓度增大呈指数增加;pH 3时粘度最大,pH 4和pH6~9时粘度下降,pH 10时粘度又陡然回升;粘度随剪切速率的增大呈对数下降;NaCl和CaCl2的添加都会使PSC溶液粘度下降;丙三醇和乙醇添加量在10%以内,其添加浓度与粘度成正相关;保温时间长短对PSC溶液的粘度影响不大。通过粘度变化考察了不同处理下的变性温度,结果表明,随温度升高,PSC乙酸溶液粘度降低,在28.0℃左右粘度急剧下降,胶原蛋白变性,这与乌氏粘度计测定结果(胶原蛋白乙酸溶液的变性温度为32.0℃)存在较大差异。添加4%丙三醇或4%乙醇对PSC溶液的变性温度基本没有影响,而添加1.5%NaCl或2%CaCl2时,都使变性温度下降到22.0℃左右;PSC水溶液粘度明显大于其柠檬酸和乙酸溶液,且变性温度(32.0℃)高于其柠檬酸(26.0℃)和乙酸(28.0℃)溶液。     

有机酸种类对罗非鱼皮酸溶性胶原提取和性质的影响

本文比较了醋酸（AA）、酒石酸（TA）、柠檬酸（CA）提取的罗非鱼皮酸溶性胶原（ASC）的结构和性质。利用圆二色光谱（CD）仪和傅里叶变换红外光谱（FTIR）仪分析胶原的二级结构,利用差式扫描量热（DSC）仪测定胶原的热稳定性,并比较分析ASC的成纤维能力。结果表明,AA-ASC、TA-ASC、CA-ASC的提取率分别为15.87%、17.69%和28.63%。CD结果表明AA-ASC和CA-ASC的三螺旋构象含量接近,高于TAASC。FTIR数据表明AA-ASC的氢键含量最多,其次是CA-ASC和TA-ASC。根据DSC结果,发现三种胶原热转变温度（Tm）没有明显的差异,但AA-ASC、TA-ASC和CA-ASC的焓值分别为1.18、0.73和0.35 J/g。根据成纤维实验结果,发现AA-ASC的成纤维速率和吸光度值最大,其次是CA-ASC和TA-ASC。研究结果表明,有机酸种类对胶原的提取和性质影响可能与羧酸数目和解离常数密切相关。