共查询到18条相似文献,搜索用时 46 毫秒
1.
2.
在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,通过荧光光谱法研究了十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用。运用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程计算了其相互间的猝灭常数、结合常数及结合位点数,在298,308和318K时的表观结合常数分别为0.4108,0.3605和0.048 98 L.μmol-1,其相应的结合位点数分别为1.044,1.041和0.9026,利用热力学参数确定了分子间的作用过程是自发的,作用力主要是静电作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象影响不大。 相似文献
3.
4.
5.
6.
7.
荧光光谱法研究紫草素与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:5,自引:0,他引:5
采用荧光光谱法研究了紫草素和牛血清白蛋白的相互作用. 实验结果表明,紫草素对牛血清白蛋白的荧光有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭,紫草素与牛血清白蛋白之间发生了分子内非辐射能量转移;紫草素和牛血清白蛋白的结合位点数为1,结合位置距离212位色氨酸残基1.92 nm;温度为22和36℃时,紫草素对牛血清白蛋白荧光的猝灭常数分别为6.96′104和5.91′104 mol/L. 热力学分析表明,紫草素与蛋白之间的结合以静电作用力为主. 同时,紫草素分子含有多个羟基,它们之间还存在氢键作用力. 相似文献
8.
消毒副产物(Disinfection By-products, DBPs)是水环境中一类重要的污染物,因其检出频率高于对人的健康风险而引起广泛关注。牛血清白蛋白(BSA)作为水溶性最大的蛋白,可通过与水中DBPs发生结合作用而影响其环境行为。选取溴代芳香族DBPs 4-溴苯酚(4BPh)和2,4-二溴苯酚(24DBPh),运用荧光光谱法、紫外-可见光谱法和分子对接法,研究了其与BSA的相互作用机制。结果显示,两种溴代DBPs均能与BSA结合而猝灭BSA的内源荧光,并使BSA构象发生改变,且溴化程度越高结合作用越强;290 K条件下,4BPh和24DBPh对BSA的结合常数分别为5.391×102、2.644×104 L/mol。分子对接结果显示4BPh和24DBPh与BSA的结合位点均在结构域ⅢA中,氢键是结合的主要作用力。研究结果有助于深入探明水环境中大分子如BSA对DBPs环境行为的影响机制。 相似文献
9.
目的用荧光光谱法研究了水溶液中乙基麦芽酚(Ethylmatol)与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应。方法:在容量瓶中依次加入BSA,Ethylmaltol及B-R缓冲溶液,室温发应30min,以286nm为激发波长,在荧光光度计上扫描200-800nm波长范围内的发射光谱。结果:二者以摩尔比1:1牢固结合,其平衡常数为K=2.05×104L.mol~(-1),结合点数约等于1,两者之间的作用力主要为疏水作用力。结论:乙基麦芽酚与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的荧光静态猝灭过程。 相似文献
10.
呋喃妥因(NFT)属于硝基呋喃类抗生素,由于其具有遗传毒性和致癌性,已被许多国家列为禁药。采用荧光光谱法、紫外-可见光谱法、同步荧光光谱法、时间分辨荧光光谱法等研究了NFT和牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机制。实验结果表明:NFT对BSA的荧光猝灭主要为静态猝灭;25℃时二者的结合常数与结合位点数分别为6.02×10~4 L/mol和1.28;热力学参数焓变(ΔH)与熵变(ΔS)分别为-101.3 kJ/mol和-0.28 J/(mol·K),说明NFT与BSA之间的作用力主要为范德华力和氢键;位点竞争实验结果表明NFT结合在BSA亚结构域ⅡA的位点Ⅰ。紫外光谱法和同步荧光光谱法实验结果表明,NFT诱导BSA的构象发生变化。 相似文献
11.
12.
荧光分光光度法研究氯霉素与蛋白质的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
用荧光分光光度法研究了在模拟人体生理条件pH=7.38下,氯霉素与牛血清蛋白结合反应特征,研究发现氯霉素对牛血清蛋白有较强的荧光猝灭作用,计算得到牛血清蛋白与氯霉素在17℃和37℃下静态猝灭的猝灭常数分别为1.41×10~(12)L·mol~(-1)·s~(-1)和1.35×10~(12)L·mol~(-1)·s~(-1),结合常数分别为1.29×10~5和2.54×10~5L·mol~(-1),结合点位数均为1。根据热力学参数说明了氯霉素与牛血清蛋白相互作用以疏水作用为主,同时也存在静电引力。 相似文献
13.
14.
在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质,以280nm激发BSA,在341nm处有很强的荧光发射。在加入CTAB后,发现CTAB—BSA强荧光峰的位置蓝移,且荧光强度随着CTAB浓度的增大而明显减弱,说明CTAB对BSA有荧光猝灭现象,猝灭以静态猝灭为主,由Stern—Volmer方程求得CTAB表观猝灭常数Kq=1.469×10^13L·mol^-1·s^-1。得到了CTAB与牛血清白蛋白分子间的结合常数和热力学参数。利用已有的计算方法,建立了相应的计算机程序,使计算结果更合理。通过与常见公式计算的结果进行比较,所建立的方法得到了比较满意的结果。 相似文献
15.
荧光光谱研究吡虫啉与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
运用荧光光谱、紫外光谱法研究了农药吡虫啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,农药分子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定了不同温度下该反应的表观结合常数KA、结合位点数n及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是自由能降低的自发分子间作用过程,农药分子与BSA之间以氢键和范德华作用力为主;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r与能量转移效率E;并用同步荧光技术考察了农药分子对BSA构象的影响。 相似文献
16.
17.
应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了穿心莲内酯(ANDRO)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,ANDRO对BSA的荧光猝灭作用是一种静态猝灭过程,在生理条件下二者约以1∶1相结合形成复合物。在不同温度下得到ANDRO与BSA间结合反应的平衡常数,并与通过紫外-可见吸收光谱法得到的结合常数进行对照,证明结论可靠。根据F rster非辐射能量转移理论,求算了相互作用体系中给体与受体间的距离为4.37 nm,并通过体系热力学参数推出ANDRO与BSA间主要为疏水作用力。最后利用同步荧光光谱探讨了ANDRO对BSA构象的改变,并讨论了几种金属离子对ANDRO-BSA相互作用体系的影响。 相似文献