6-甲基-4-(4-甲氧酰基苯基)-5-甲氧羰基-3,4-二氢嘧啶-2-酮的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

合成并表征了6-甲基-4-(4-甲氧酰基苯基)-5-甲氧羰基-3,4-二氢嘧啶-2-酮,利用荧光光谱法和紫外光谱法研究了该化合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,化合物对BSA内源荧光的猝灭为静态猝灭;化合物与BSA的结合常数(Ka)和结合位点数(n)在298 K时分别是7.043 7×102L/mol和0.970 3,化合物与BSA以接近1∶1(物质的量比)的比例生成基态复合物;热力学数据表明化合物与BSA主要以疏水作用力相结合(ΔH0,ΔS0,ΔG0);结合距离(r)为3.49 nm,表明化合物与BSA分子之间发生了非辐射能量转移。     

两种抗血压类药物的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了2,6-二甲基-4-苯基-1,4-二氢吡啶-3,5-二甲酸乙酯(药物分子a)和2,6-二甲基-4-甲基苯基-1,4-二氢吡啶-3,5-二甲酸乙酯(药物分子b),并用红外光谱、质谱和核磁共振氢谱表征了利用荧光光谱法研究了该药物分子与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用,并计算出不同温度下药物分子与BSA之间相互作用的动态猝灭常数、结合常数、结合位点数及热力学参数。实验结果表明:药物分子可以使牛血清白蛋白(BSA)发生荧光猝灭,其猝灭机理是形成基态复合物的静态猝灭;药物分子a与BSA的作用力主要是疏水力(ΔH0,ΔS0);药物分子b与BSA的作用力为氢键和范德华力(ΔH0,ΔS0)。     

苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。     

光谱法研究一种喹唑啉酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-异丙氧基-3-苯基-3H-喹唑啉-4-酮(PHQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,PHQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭。在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及ΔHθ,ΔGθ,ΔSθ等热力学参数等。结果表明PHQ与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力。根据Frster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(PHQ)之间的结合距离。     

亮黑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法研究了亮黑与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。实验结果表明,在模拟生理条件下(pH=7.4),亮黑对BSA的猝灭过程为静态猝灭;亮黑与BSA在290 K和310 K时的结合常数分别为1.35×10~5和6.48×10~4L·mol~(-1)。利用Van’t Hoff方程计算得到亮黑与BSA作用过程的焓和熵分别为-109.7k J·mol~(-1)和-270.0 J·(mol·K)~(-1),表明亮黑与牛血清白蛋白之间的作用力主要为范德华力和氢键。     

卟啉衍生物与功能性蛋白作用的光谱学性质研究

通过紫外光谱研究了四苯基卟啉的紫外可见光谱性质,H2TPP有较强的Soret带和较弱的4个Q带。并通过荧光光谱研究了H2TPP与BSA猝灭作用,在不同的温度(295.15,310.15 K)下,通过模型方程等计算了该过程,猝灭速率常数6.71×105,6.21×105L/(mol·L·S),结合常数5.55×105,7.53×105L/mol结合位点1.058,0.949,判定该过程为静态猝灭。并通过热力学常数的变化,△G、△H、△S<0,说明该过程是自发进行,主要作用力是氢键和范德华力,通过同步荧光光谱,判断该结合作用主要在BSA的色氨酸残基位置。     

卟啉衍生物与功能性蛋白作用的光谱学性质研究

通过紫外光谱研究了四苯基卟啉的紫外可见光谱性质,H2TPP有较强的Soret带和较弱的4个Q带。并通过荧光光谱研究了H2TPP与BSA猝灭作用,在不同的温度(295.15,310.15 K)下,通过模型方程等计算了该过程,猝灭速率常数6.71×105,6.21×105L/(mol·L·S),结合常数5.55×105,7.53×105L/mol结合位点1.058,0.949,判定该过程为静态猝灭。并通过热力学常数的变化,△G、△H、△S0,说明该过程是自发进行,主要作用力是氢键和范德华力,通过同步荧光光谱,判断该结合作用主要在BSA的色氨酸残基位置。     

一种喹唑啉酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法及紫外吸收光谱法研究了3-(2-羟乙基)-2-对甲苯胺基喹唑啉-4(3-H)-酮(HTQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、表观结合常数Kb以及主要的热力学参数ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等。结果表明,HTQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭;当HTQ与BSA以摩尔比1∶1结合形成复合物时,其结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。根据F rster非辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(HTQ)之间的结合距离。     

活性橙122与腐殖酸相互作用的研究

采用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了活性橙122 (RO122)与腐殖酸(HA)的相互作用。实验结果表明,RO122对HA的荧光猝灭属于静态猝灭;根据修正的Stern-Volmer方程计算了不同温度下两者的结合常数,并结合Van't Hoff方程计算出相应的热力学参数,计算结果ΔH=-52.250 kJ/mol0、ΔS=-82.511 J·mol~(-1)·K~(-1)0,表明RO122与HA之间主要依靠氢键和范德华力结合;根据紫外吸收光谱和三维荧光光谱可知RO122与HA的相互作用可使HA的共轭度降低。     

BSA荧光探针对醋氯芬酸含量的测定及相互作用的研究

酸性条件下,醋氯芬酸(ACF)对牛血清白蛋白(BSA)的内源性荧光有规律的猝灭,据此建立了定量测定ACF的新体系。在最佳的实验条件下,体系荧光猝灭值ΔF与ACF的浓度在1.4×10~(-8)～0.99×10-6g·m L~(-1)(R~2=0.9925)范围内呈良好的线性关系,检出限(S/N=3)为1.1×10~(-8)g·m L~(-1),相对标准偏差为0.43%(n=5,c=2.8×10-7g·m L~(-1))。该方法用于片剂中ACF含量的测定,结果满意。实验研究了温度对KSV的影响以及UV-Vis光谱的变化,结果都表明ACF以动态方式猝灭了BSA的荧光。根据Stern-Volmer方程确定了二者的结合比为1∶1,具体的结合位置在BSA的ⅡA位点。热力学公式得出ΔH0,ΔS0,ΔG0,表明ACF和BSA之间为疏水作用力,反应自发进行。同步荧光法表明ACF更接近BSA的色氨酸残基。