肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性及化学作用力研究进展

肌原纤维蛋白是肉类食品中的主要蛋白质。在肉制品加工过程中,由于加热而形成的肌原纤维蛋白凝胶结构,决定着糜类肉制品的感官性质(如弹性、多汁性、黏性等)。蛋白质凝胶的形成是蛋白分子之间二硫键、氢键、疏水相互作用和静电相互作用的结果,而蛋白质的凝胶特性正是由这些作用力决定的。该文从肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成机制、凝胶特性和凝胶化学作用力三方面总结了国内外肌原纤维蛋白凝胶特性(质构、保水、流变)和凝胶化学作用力研究现状,进而探讨了肌原纤维蛋白凝胶形成的深层次原因(作用力),为肉类凝胶制品的应用提供了理论依据。     

鸡肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性改善技术研究进展

鸡肉作为我国第二大肉类消费品,具有高蛋白、低脂肪、低胆固醇等优点,符合人们对健康肉制品的消费需求。传统的鸡肉制品多以整鸡加工为主,但该类产品存在深加工程度低、风味和口感差、营养成分流失多等问题。随着西式肉制品加工技术的发展及人们消费结构的升级转变,低温凝胶类肉制品成为我国肉制品未来发展的主要方向。研究开发低温鸡肉凝胶类肉制品,将提高我国鸡肉制品的精深加工水平,丰富鸡肉产品类型,推动鸡肉产业发展。肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MP)是肌肉中具有重要生物功能学的盐溶性蛋白质,其热诱导凝胶特性是影响凝胶类肉制品品质的决定因素。如何有效改善MP的凝胶特性是目前国内外肉品研究领域的热点与难点问题。本文系统综述了改善鸡肉MP凝胶特性的主要技术手段及其作用机制,以期为提高低温鸡肉凝胶类肉制品品质提供理论指导和技术支持。     

超高压对肌原纤维蛋白结构及其凝胶特性影响的研究进展

应用超高压技术不仅可以减少肉制品中的微生物数量,保持良好的风味和质量,而且可以通过影响胶原纤维蛋白中二硫键、氢键、疏水作用等化学作用力,引起蛋白质构象发生改变,导致蛋白质变性、凝胶化和解聚,从而改善肉制品的凝胶性能。文章综述了超高压处理对肌原纤维蛋白生化特性、化学作用力的影响,讨论了超高压对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响机制,为超高压技术在凝胶类肉制品中的应用提供理论参考。     

亚麻籽胶对儿茶素-肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性的影响

向儿茶素-肌原纤维蛋白体系中添加不同质量分数的亚麻籽胶（0.1%～0.4%）,探究其对儿茶素与蛋白互作后凝胶强度、保水性、水合特征、流变特性及二级结构的影响。结果表明：亚麻籽胶添加量为0.1%时,凝胶强度最大;亚麻籽胶添加量0.4%、儿茶素含量100 μmol/g时,凝胶保水性最好;亚麻籽胶可提高凝胶束缚水的能力;最终形成凝胶时,储能模量G’随亚麻籽胶添加量的增加而增加;加入亚麻籽胶使凝胶中的α-螺旋含量增加,而β-折叠、β-转角和无规卷曲含量均降低。因此,亚麻籽胶可改善儿茶素对肌原纤维蛋白凝胶特性的不利影响。     

基于多糖调节肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）作为肌肉中具有重要生物学功能的结构蛋白,能单独形成凝胶或作为凝胶的主要部分。MP的凝胶作用机理及凝胶特性已成为肉类科学研究的热点。明确各种添加剂对肉制品品质的影响,为开发健康的低脂肉制品提供依据。多糖具有良好的生物相容性且来源广泛、价格低廉,被广泛用于改善肉制品的品质。然而,目前多糖调节MP凝胶特性的研究并没有得到较为全面的归纳与总结。故本文概括了多糖的定义、分类以及功能特性,总结了多糖对MP凝胶特性的影响以及多糖在肉制品中的应用,以期为低脂肉制品的生产提供理论依据,并提出未来的研究方向。     

热诱导大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)经60、80和95℃热处理,分别与鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)按质量比1∶3(总蛋白质量浓度45 g/L)热诱导得到混合蛋白凝胶。结果表明,从流变特性来看,与天然大豆分离蛋白复合凝胶(MP-N-SPI)相比,MP-SPI(80℃)的储能模量值(G')(P 0. 05)显著上升,而MPSPI(60℃和95℃)却低于MP-N-SPI。在MP中加入SPI后,复合凝胶的持水性均高于单纯MP,适宜的热诱导温度SPI(80℃),可以明显改善复合凝胶的持水力(water holding capacity,WHC)(P 0. 05)。从质构特性看出,MP-SPI(95℃)的硬度显著提升。电泳图谱显示,MP-N-SPI凝胶条带与单纯MP无明显差异,MP-SPI(80℃和95℃)条带比MP-N-SPI和MP-SPI(60℃)浅,说明预热SPI(80℃或95℃)容易与MP相互作用。化学力测定显示,预热大豆蛋白与MP的凝胶网络形成主要是疏水作用的结果,而氢键和二硫键不是复合凝胶形成的主要化学力。由此可见,适宜的热诱导大豆分离蛋白,可以明显改善复合凝胶的特性。     

亲水胶体对肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白在动物肌肉中含量丰富,是日常饮食中获得氨基酸的重要来源。肉制品的加工通常依赖肌原纤维蛋白优异的功能特性,因此肌原纤维蛋白是一类重要的蛋白质。亲水胶体是长链聚合物(多糖和蛋白质)的异质组,广泛用于许多食品配方中以改善质量属性和保质期。亲水胶体用途广泛,主要作为增稠剂和胶凝剂。肌原纤维蛋白的凝胶强度受到亲水胶体的种类和作用方式的影响。该综述阐明了肌原纤维蛋白凝胶的形成机理,亲水胶体对肌原纤维蛋白凝胶的作用机理以及亲水胶体在肌原纤维蛋白中的应用,为改善肌原纤维蛋白凝胶特性提供参考,并提出未来的研究方向。     

牛血与肌原纤维蛋白混合物的凝胶特性

将不同量的牛血添加到肌原纤维蛋白溶液中,通过测定混合物的乳化能力、凝胶强度和保水性,研究不同血液添加量对牛血-肌原纤维蛋白混合物凝胶特性和乳化性的影响。结果表明:添加血液后,混合物凝胶强度与对照组相比显著提高(P0.05),在V(牛血)∶V(肌原纤维蛋白溶液)=1∶9~4∶6时,随着血液添加比例的增加混合物凝胶强度逐渐增加,但比例4∶6之后混合物凝胶强度增加不显著(P0.05);混合物凝胶的保水性随着血液添加量的增大出现先减小后增大的趋势;添加血液后,混合液与对照组相比,乳化能力得到显著提高(P0.05)且乳化活性指数(EAI)在比例为4∶6时达到最大值。     

茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

研究茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,将不同添加量(0.00%、0.01%、0.05%、0.10%、0.50%、1.00%)的茶多酚加入到羊肉肌原纤维蛋白中,测定肌原纤维蛋白表面疏水性、乳化性能、保水性、质构特性,观察羊肉肌原纤维蛋白凝胶微观结构。结果表明,与对照组相比,茶多酚添加量为0.10%时,羊肉肌原纤维蛋白的表面疏水性最小,疏水基团暴露程度最轻,乳化活性指数达到最大(4.88 m²/g),乳化稳定性指数(86.54%)和保水性(95.22%)均达到最佳;随着茶多酚添加量的增加,羊肉肌原纤维蛋白凝胶的硬度、咀嚼度、胶着度均显著上升(P<0.05),弹性、内聚性、回复性整体呈下降趋势(P<0.05)。结论:添加适量茶多酚可以显著改善羊肉肌原纤维蛋白的凝胶特性,并且凝胶的微观结构更加致密、空隙更小、形状规则且分布均匀;茶多酚与肌原纤维蛋白的非共价结合和共价结合可能会影响蛋白质的功能特性,并且这种作用强度随着茶多酚添加量的变化而变化。     

白藜芦醇对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

以鲢鱼肌原纤维蛋白为原料,考察不同质量分数（0.05%、0.1%、0.15%、0.2%、0.25%）白藜芦醇（resveratrol,RE）对肌原纤维蛋白结构特性、流变学特性及其凝胶特性（凝胶强度、持水力、水分分布、白度、微观结构）的影响。结果显示,RE的添加会与肌原纤维蛋白分子结合,使粒径增大。紫外光谱和内源荧光光谱结果发现,RE的加入改变了肌原纤维蛋白的空间构象,使其荧光强度降低。流变学结果表明,添加RE使肌原纤维蛋白储能模量和损耗模量得到提高。随着RE添加量的增加,凝胶强度呈先上升后下降的趋势,当RE添加量为0.15%时,与对照组相比提升了38.43%。此外,RE的添加还改善了凝胶的质构特性,使白度值提高。低场核磁共振分析发现,RE的添加使肌原纤维蛋白凝胶中部分自由水转化为不易流动水,凝胶的水分束缚能力增强。扫描电子显微镜结果表明,RE的添加促使肌原纤维蛋白形成了更加致密的凝胶网络结构。结果表明,添加适量RE可通过与鲢鱼肌原纤维蛋白发生相互作用,改变其构象,进而增强肌原纤维蛋白凝胶性能,形成致密的凝胶网络结构。本研究结果可为提高淡水鱼鱼糜凝胶性能和鱼糜制品品质改良提供参考依据。     

Heat-Induced Gelation of Myofibrillar Proteins and Myosin from Fast- and Slow-Twitch Rabbit Muscles

Heat-induced gelation of myofibrillar proteins and myosin (0.6M; pH 6.0) from rabbit fast- and slow-twitch muscles was analyzed by thermal scanning rheometry. Proteins from slow-twitch muscle exhibited higher thermostability and lower gel strength than those from fast-twitch muscle. Purifying myosin from myofibrillar proteins changed heat-gelation profiles and generally increased gel rigidity at 80°C. However, the effect of some proteins on the gelation of myosin was muscle dependent. Complete elimination of actin decreased the heat-gelling ability of slow myosin and increased that of fast myosin. Also, elimination of C-protein led to a greater increase in rigidity of gels from slow myosin than from fast myosin. The heat-behavior of the different protein fractions was related to the degree and type of aggregation in the gel.     

低场核磁共振法研究NaCl对肌原纤维蛋白凝胶水分分布和移动性的影响

为解决凝胶类肉制品含盐量过高的问题,探讨了NaCl浓度对猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶水分分布和移动性的影响。分别用离心法、低场核磁共振（low-field nuclear magnetic resonance,LF-NMR）、扫描电镜研究不同NaCl浓度下的猪肉肌原纤维蛋白凝胶保水性、水分移动性及分布状态和凝胶微观结构,并用主成分分析探讨它们之间的相关性。结果表明：随着NaCl浓度的上升猪肉肌原纤维蛋白的保水性显著增加、加热后形成了多孔致密的结构。LF-NMR T2驰豫反演为4 个峰,其加权T2分别为0.62～3.89、4.62～35.28、59.06～153.22、1 198.75～1 518.17 ms;合并后分别对应水的3 种存在状态,即大分子结合水、不易流动水和自由流动水。加入NaCl使水的移动性下降,并且使不易流动水的峰面积显著增加（P＜0.05）,从而增加了保水性。主成分分析结果显示不同NaCl浓度凝胶样品在主成分评分图上表现出明显的聚类,低浓度的NaCl在第1主成分的右端,而高浓度在第1主成分的左端,从变量评分图上也可以看出不同指标NaCl浓度的变化情况。因此,不同NaCl浓度下凝胶保水性的改善和不易流动水的增加明显相关。     

Effect of Malonaldehyde on the Gelation Properties of Myofibrillar Proteins of Sea Salmon

ABSTRACT: Myofibrillar proteins incubated with malonaldehyde (27 °C, t = 0 to 8 h) were used to prepare gels by thermal treatment (80 °C, 45 min). Malonaldehyde did not produce significant modifications (P > 0.05) in the storage modulus (G') and complex viscosity (η*) except for t = 0. Texture analysis showed a significant increase (P < 0.05) in elasticity and cohesiveness with hardness approximately constant. Relaxation test presented a marked increase in the elasticity index. A significant decrease (P < 0.05) in water holding capacity (WHC) was recorded. Ultrastructure showed a different network with the appearance of big filaments. Electrophoretic patterns of protein dispersions remainder after gel formation showed a decrease of 81, 53, 25 to 50, and 20 kDa polypeptides.     

大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白加热过程中结构及流变特性的影响

大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）作为优质的植物蛋白常被用于肉制品加工中,以提高产品产量和质地。研究添加SPI对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）凝胶特性及MP加热过程中结构和流变特性的影响。结果表明：添加10%、20% SPI能提升混合凝胶的凝胶强度及保水性（P＜0.05）;加热过程中混合蛋白凝胶二级结构发生改变,但其变化规律尚不明确;添加SPI使混合凝胶储能模量及损耗模量下降;混合凝胶上清液十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,肌球蛋白重链、肌动蛋白、SPI部分亚基均是参与凝胶形成的蛋白质。     

谷氨酸螯合钙替代部分食盐对兔肉肌原纤维蛋白热凝胶和乳化特性的影响

为降低凝胶类低温肉制品中的钠离子含量,研究谷氨酸螯合钙替代部分食盐对兔肉肌原纤维蛋白加工特性的影响。从兔腰大肌中提取肌原纤维蛋白,添加质量分数为1.25%的谷氨酸螯合钙,再分别添加0.4%、0.8%、1.2%、1.6%、2.0%的食盐（食盐组成为70%NaCl和30%KCl）,研究肌原纤维蛋白流变特性、保水性、乳化活性和乳化稳定性以及乳化体系复合热凝胶的保油保水性变化,并以3%食盐组作为对照。结果表明：食盐添加量增多,肌原纤维蛋白热凝胶储能模量（G’）增大,1.2%食盐组G’值高于对照组（P＜0.05）;但是凝胶保水性先增强后减弱,1.2%食盐组保水效果最好。食盐添加量增多,乳化活性增大;而乳化稳定性以0.8%和1.2%食盐组最高,与对照组差异不显著（P＞0.05）。1.2%和1.6%食盐组的保油保水性显著高于对照组（P＜0.05）。结论：添加谷氨酸螯合钙可以使兔肉肌原纤维蛋白形成具有良好黏弹性和保油保水性的低钠热凝胶,凝胶类低温肉制品的NaCl添加量可以减至0.84%。     

磷酸盐-大豆分离蛋白联合处理对草鱼肌原纤维蛋白凝胶化的影响

为探讨磷酸盐(三聚磷酸钠、六偏磷酸钠、焦磷酸钠(tetrasodium pyrophosphate,TSPP))和大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对草鱼肌原纤维蛋白凝胶化的影响,采用热处理方法,将不同质量浓度的磷酸盐、SPI与草鱼肌原纤维蛋白混合制成凝胶.用黏度、嫩度、持水性、显微结构和粗...     

Transglutaminase Cross-linking of Whey/Myofibrillar Proteins and the Effect on Protein Gelation

ABSTRACT: Transglutaminse (TGase)-catalyzed interactions of whey (WPI)/myofibrillar (MPI) protein isolates were investigated under 5 conditions: (1) ionic strengths; (2) calcium/ethylenediaminetetra-acetic acid (EDTA); (3) enzyme:substrate ratio; (4) WPI:MPI ratio; and (5) preheating of WPI (80 °C). TGase treatments of MPI in distilled water converted myosin heavy chain and actin into lower-molecular-weight polypeptides. The reaction, accelerated by the presence of WPI but diminished by NaCl, was completely reversed upon extended incubation. There was no visible WPI/MPI cross-linking; and the enzyme:substrate or WPI:MPI ratio, preheating, calcium, and EDTA did not influence the enzyme reaction. TGase treatment did not alter the melting pattern of WPI/MPI mixtures, but markedly enhanced their thermal gelling ability.     

Interaction and Functionality of Mixed Myofibrillar and Enzyme-hydrolyzed Soy Proteins

ABSTRACT Native and briefly heated (85 °C for 3 min) soy protein isolates (SPI) were partially hydrolyzed (4% DH) by Alcalase® and Flavourzyme™ before incorporation into a pork myofibril isolate (MPI) system. The hydrolysis of soy protein enhanced its interaction with MPI, leading to a decreased thermal stability of both soy and muscle proteins. Alcalase SPI hydrolysates, when compared with nonhydrolyzed SPI, improved viscoelastic properties and hardness of MPI gels, while Flavourzyme SPI hydrolysates had an adverse effect. Hydrolyzed SPI augmented emulsifying properties of MPI; the specific efficacy depended upon the type of enzymes used, the SPI:MPI ratio, and whether SPI was heated before hydrolysis.     

Rapid Heating of Alaska Pollock and Chicken Breast Myofibrillar Proteins as Affecting Gel Rheological Properties

Surimi seafoods (fish/poikilotherm protein) in the U.S.A. are typically cooked rapidly to 90+°C, while comminuted products made from land animals (meat/homeotherm protein) are purposely cooked much more slowly, and to lower endpoint temperatures (near 70 °C). We studied heating rate (0.5, 25, or 90 °C/min) and endpoint temperature (45 to 90 °C) effects on rheological properties (fracture, small strain) of washed myofibril gels derived from fish (Alaska pollock) compared with chicken breast at a common pH (6.75). This was contrasted with published data on gelation kinetics of chicken myosin over the same temperature range. Heating rate had no effect on fracture properties of fish gels but slow heating did yield somewhat stronger, but not more deformable, chicken gels. Maximum gel strength by rapid heating could be achieved within 5 min holding after less than 1 min heating time. Dynamic testing by small strain revealed poor correspondence of the present data to that published for gelling response of chicken breast myosin in the same temperature range. The common practice of reporting small‐strain rheological parameters measured at the endpoint temperature was also shown to be misleading, since upon cooling, there was much less difference in rigidity between rapidly and slowly heated gels for either species.