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分析过氧化氢诱导罗非鱼皮粗胶原纤维降解过程中,底物的力学性质、超显微结构、红外光谱及X射线衍射谱的变化。结果表明:在过氧化氢存在下,鱼皮胶原纤维的抗穿刺强度随加热时间呈指数下降,其力学变化规律可用指数函数Y=851.0e-0.001x(R2=0.996)拟合,拟合性好。扫描电子显微镜说明了鱼皮胶原纤维降解经过纤维束外膜层破坏溶化、纤维束松散断裂、微纤维解旋暴露3 个阶段。通过红外光谱和X射线衍射谱检测,说明加热使胶原分子内部作用力减弱,但未溶解物仍保持胶原的三股螺旋结构。 相似文献
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研究了醋酸溶液溶胀鮰鱼鱼皮对鱼皮中胶原提取率的影响,发现先用0.5mol/L 醋酸溶胀鱼皮6h,再经组织捣碎机打浆后用稀醋酸溶解,最后用碱液中和沉淀得到粗胶原,胶原提取率可以达到92%,提取工艺简单,提取率高,耗时短。采用五种蛋白酶对提取的粗胶原进行水解以除去其中的杂蛋白,其中胰蛋白酶效果较好,除杂率为60% 以上。研究了水洗法对粗胶原的脱盐效果,所提取胶原的SDS-PAGE 显示其α链没有在提取过程中发生降解,胶原的圆二色光谱与X- 射线衍射结果表明所提取胶原基本保持了完整的三股螺旋结构,没有发生变性。 相似文献
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以牛跟腱和草鱼皮为原料,采用“酸-酶”结合法提取I型胶原,研究两种胶原的结构特性及其自组装行为差异。结果表明:牛跟腱胶原和草鱼皮胶原均具有I型胶原的典型结构特点,具有相似的相对分子质量和二级结构,但氨基酸含量有所差异,其中牛跟腱胶原亚氨基酸(脯氨酸+胫脯氨酸)含量要高于草鱼皮胶原。胶原的自组装结果表明,当胶原质量浓度为2 mg/m L、温度为37℃时胶原自组装速率最高。而当温度过高(>42℃)时,相比牛跟腱胶原,草鱼皮胶原的组装受到更大地抑制,这可能归因于牛跟腱胶原中更多的亚氨基酸含量赋予了其更好的热稳定性。此外,增大胶原浓度可以提升胶原凝胶的存储模量,整体而言,牛跟腱胶原凝胶的存储模量优于草鱼皮胶原凝胶。 相似文献
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为提高金鲳鱼加工副产物——鱼皮的利用率,本研究在前期单因素实验的基础上,以加酶量、液料比和提取时间三个单因素建立模型,采用响应面法Box-Behnken设计实验,优化了胃蛋白酶法提取金鲳鱼鱼皮酶溶性胶原蛋白(PSC)的提取工艺,并与酸溶性胶原蛋白(ASC)进行聚丙烯酰胺凝胶电泳、傅里叶变换红外光谱和差示扫描量热仪等基本理化特性的对比研究。结果表明,金鲳鱼鱼皮胶原蛋白的最佳提取工艺为:加酶量1.5%、液料比23∶1 m L/g、酶解时间27.5 h。此条件下通过实验验证得出,金鲳鱼鱼皮胶原蛋白实际提取率为64.68%,与响应面模型理论预测值65.17%基本一致;此外,本实验提取的PSC有较高热变性温度(30.44℃),与金鲳鱼皮ASC有相似的电泳性质和红外峰型,初步鉴定为I型胶原蛋白。该实验为金鲳鱼鱼皮酶溶性胶原的提取提供了理论参考。 相似文献
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尖吻鲈鱼鳞和鱼皮胶原蛋白的提取及其理化特性分析 总被引:1,自引:0,他引:1
以尖吻鲈鱼鳞和鱼皮为原料,提取并分离纯化酶溶性胶原蛋白,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶 电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electropheresis,SDS-PAGE)、氨基酸组成分析、差示扫描量热 (differential scanning calorimetry,DSC)、傅里叶变换红外光谱、X射线衍射和Zeta电位以及溶解度研究,分析 和比较了其主要理化性质。冷冻干燥后鱼鳞和鱼皮胶原蛋白得率(干质量)分别为2.3 g/100 g和47.3 g/100 g; SDS-PAGE结果显示两种胶原蛋白构型均为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ),初步判断属于Ⅰ型胶原蛋白;DSC结果显示鱼鳞和鱼 皮胶原蛋白热变性温度(Td)分别为37.54 ℃和36.74 ℃;傅里叶变换红外光谱和X射线衍射结果显示胶原蛋白经 胃蛋白酶处理后仍能保持其完整的三股螺旋结构;Zeta电位结果显示鱼鳞和鱼皮胶原蛋白等电点分别为pH 6.40和 pH 6.64;溶解度研究结果显示两种胶原蛋白在酸性条件和低NaCl质量浓度下均表现出良好的溶解性。 相似文献
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胃蛋白酶提取马面鱼皮胶原蛋白及结构分析 总被引:1,自引:0,他引:1
以马面鱼皮为原料,优化胃蛋白酶提取马面鱼皮胶原蛋白工艺,并对所提胶原蛋白进行结构分析,为马面鱼皮胶原蛋白的制备提供实验基础。得到提取最优条件为胃蛋白酶加酶量16?800?U/g、缓冲液pH?3.0、料液比1∶30(g/mL)、提取时间21.5?h,马面鱼皮胶原蛋白提取率为27.6%。氨基酸分析、紫外光谱分析、傅里叶变换红外光谱分析、垂直电泳分析表明,所提胶原蛋白符合I型胶原蛋白特征,保持胶原蛋白的三螺旋结构。 相似文献
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目的从许氏平鲉鱼皮中制备胶原蛋白及胶原肽,并对其特性进行初步探讨。方法通过氨基酸组成、傅里叶变换红外光谱(FTIR)、十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)及扫描电镜分析探讨鱼皮胶原蛋白的结构特征;制备不同分子量胶原肽组分SCH 1(Mw2000 U)与SCH 2(Mw2000 U),测定其起泡性、吸水性及对H2O2诱导L929细胞氧化损伤的保护作用。结果氨基酸分析表明鱼皮胶原蛋白亚氨酸含量为16.7%;FTIR表明样品基本保持了天然三螺旋结构;扫描电镜分析显示冷冻干燥胶原蛋白具有多孔状结构。大分子量SCH 1的起泡性较好,而低分子量SCH 2具有较好的吸湿性。SCH对H2O2引起的细胞损伤产生一定的保护作用,并呈现出剂量效应关系,结论许氏平鲉鱼皮胶原蛋白为I型胶原蛋白,其胶原肽具有良好的起泡性与吸湿性,可有效抵御H2O2引起的细胞氧化损伤。 相似文献
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本文比较了醋酸(AA)、酒石酸(TA)、柠檬酸(CA)提取的罗非鱼皮酸溶性胶原(ASC)的结构和性质。利用圆二色光谱(CD)仪和傅里叶变换红外光谱(FTIR)仪分析胶原的二级结构,利用差式扫描量热(DSC)仪测定胶原的热稳定性,并比较分析ASC的成纤维能力。结果表明,AA-ASC、TA-ASC、CA-ASC的提取率分别为15.87%、17.69%和28.63%。CD结果表明AA-ASC和CA-ASC的三螺旋构象含量接近,高于TAASC。FTIR数据表明AA-ASC的氢键含量最多,其次是CA-ASC和TA-ASC。根据DSC结果,发现三种胶原热转变温度(Tm)没有明显的差异,但AA-ASC、TA-ASC和CA-ASC的焓值分别为1.18、0.73和0.35 J/g。根据成纤维实验结果,发现AA-ASC的成纤维速率和吸光度值最大,其次是CA-ASC和TA-ASC。研究结果表明,有机酸种类对胶原的提取和性质影响可能与羧酸数目和解离常数密切相关。 相似文献
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采用低温酸酶结合法提取鳕鱼鱼皮胶原,通过考察不同提取条件,优化了鳕鱼皮胶原的提取工艺,并对所提胶原进行特性分析。以经典的米氏方程理论为基础,研究胃蛋白酶酶促水解鳕鱼皮制备胶原的酶解反应特性,通过鳕鱼皮的酶解曲线,建立数学方程,表征胶原提取过程的水解动力学行为。结果表明:鳕鱼皮胶原提取的最佳工艺条件为:胃蛋白酶添加量为1.0%,料液比为1∶40,处理时间为24h,酸介质为柠檬酸,其浓度为0.20mol/L。在此条件下胶原提取率达到48.67%。胃蛋白酶水解鳕鱼皮制备胶原的动力学模型为:-rs=(2.9004E-3[S])/([S]+0.2156),其中米氏常数Km=0.2156。 相似文献
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以草鱼为原料,采取酸-酶结合法提取鱼鳞及鱼皮中胶原蛋白,经紫外光谱(ultraviolet spectrum,UV)、聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)、傅里叶变换红外光谱(fourier transform infrared spectroscopy,FTIR)以及差示扫描量热法(differential scanning calorimetry,DSC)对比其结构性质,采用浊度实验、聚集程度实验和扫描电镜(scanning electronic microscopy,SEM)比较2种胶原蛋白的体外自聚集行为。结果表明,提取的2种胶原蛋白均具有2条α链,为典型I型胶原蛋白,并保持了良好的三螺旋结构,鱼鳞、鱼皮的变性温度分别为34.99℃和39.75℃。在30℃的中性盐溶液条件下,2种胶原蛋白均可产生自聚集行为且鱼皮、鱼鳞胶原蛋白的聚集程度分别为28%和27.33%。经SEM观察到2种来源胶原蛋白均能自聚集形成交织状纤维,其中鱼鳞胶原蛋白的网状纤维结构更加明显并具有胶原原纤维的周期性横纹D带,而鱼皮胶原蛋白自聚集的胶原纤维结构有一定坍塌且无D带。 相似文献
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从鲢鱼皮、鱼鳞中分别提取并纯化酸溶性和酶溶性胶原,得到四种不同的胶原,并分析四种胶原在分子组成、空间结构、热稳定性等方面的异同,为基于淡水鱼来源的胶原材料的构建提供理论依据。研究发现,四种胶原的紫外图谱、红外图谱和圆二色谱图相似,即空间结构类似,均具有天然的三股螺旋的空间构象,符合典型的Ⅰ型胶原的特点;四种胶原的氨基酸组成和比例接近;酸溶性胶原(ASC)的分子结构中二聚体β链含量多,且α1链和α3链的分子量相同,酶溶性胶原(PSC)的分子结构中二聚体β链含量少,三条α链区分明显,且鱼皮PSC和鱼鳞PSC的α链分子量分布不同;ASC溶液的粘度大于PSC,鱼皮ASC溶液的粘度大于鱼鳞ASC;四种鲢鱼胶原的热变性温度不同,即用不同方法从不同部位提取的胶原热稳定性有差异。 相似文献
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草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白特性对比研究 总被引:2,自引:0,他引:2
从草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),对其特性进行对比分析。紫外光谱和电泳图谱结果显示,3种ASC紫外特征吸收峰出现位置与I型胶原蛋白紫外特征吸收峰出现的位置基本一致,分子结构都至少含有两条α链;傅里叶红外光谱显示,草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨ASC在酰胺A带的N-H伸缩均以氢键形成缔合体,酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带的特征吸收峰表明鱼鳞和鱼骨ASC的α-螺旋结构保存较完整,鱼皮ASC的α-螺旋结构已经被破坏;3种ASC在热稳定性方面存在一定差异,热变性温度鱼骨ASC(34.5℃)鱼皮ASC(32℃)鱼鳞ASC(31℃),可能与胶原存在的组织和所处的环境有关。 相似文献
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利用酸提法从狮子鱼(Pterois anennata)的鱼皮中提取了酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其理化性质作了研究。其氨基酸组成和聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)均符合Ⅰ型胶原蛋白的特征。傅氏红外线光谱(FTIR)表明其中存在三螺旋的结构。由乌氏黏度法测定它的变性温度(Td)是34.1℃,差示量热扫描法(DSC)测定它的热稳定性温度(Ts)为66.7℃,它的Td明显高于阿拉斯加狭鳕(Td,24.6℃)、马哈鱼(Td,19.4℃)、刀鱼(Td,23.0℃)等一些常见的鱼皮胶原蛋白的变性温度。 相似文献
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《食品工业科技》2013,(04):89-93
选用斑点叉尾鮰(Ictalurus punctatus)鱼皮为材料,用乙酸和乙酸-胃蛋白酶,分别提取鱼皮中的酸溶性胶原蛋白(acid-solubilise collagen,ASC)和酶溶性胶原蛋白(pepsin-solubilise collagen,PSC),并对其理化性质特征进行研究。研究发现,提取得到的ASC纯度高达93.11%,PSC纯度高达93.46%;紫外吸收分析表明,ASC和PSC的吸收峰值均在233nm处;蛋白图谱中两种胶原蛋白均由两种不同的α链(α1)2α2组成,具备I型胶原蛋白的特征;ASC和PSC的傅里叶红外图谱相似,具有完整的三螺旋结构;ASC的变性温度为34.2℃,PSC的变性温度为33.9℃。 相似文献