水牛乳过氧化物酶特性的研究

以第三代摩拉×本地奶水牛的新鲜乳为原料,对乳中过氧化物酶的最适温度、热稳定性、最适pH值、pH值稳定性以及光稳定性用ABTS进行测定。结果表明,乳中过氧化酶最适合温度在55℃附近,且在40℃以下稳定性较好;最适pH值在5.5附近,pH值为3.0～8.0都很稳定;日光灯照射条件下,酶的稳定性较差而避光条件下相对较好。这些研究将为南方以及广西地区水牛乳的保鲜提供了部分依据。     

乳过氧化物酶的分离纯化和酶学性质研究

采用超滤-离子交换色谱分步洗脱法,对牛初乳中的乳过氧化物酶进行了分离和纯化。经SDS-PAGE测定,分离出的乳过氧化物酶显示为单一区带,相对分子质量为75035D。该酶酶活回收率为76.17%,其最适pH为5.0～5.5,最适温度为55℃。在70℃、75℃时LP酶活的热失活曲线呈现一般植物过氧化物酶失活的双相特征。     

枯草芽孢杆菌B2中果胶酶和木聚糖酶的酶学性质研究

对Bacillus subtilis B2产的果胶酶和木聚糖酶进行了初步的酶学性质分析,得出木聚糖酶的酶学性质是:最适温度为55℃,最适pH是6.0,在40℃以下具有较好的热稳定性,在pH3.0~11.0时有很好的稳定性,酸碱对其酶活的影响不大;果胶酶的酶学性质是:最适温度为60℃,最适pH是8.5,在60℃以下具有较好的热稳定性,在pH3.0~pH11.0时有很好的稳定性,酸碱对其酶活的影响不大。     

黄绿蜜环菌生物转化合成天麻素体系的葡萄糖基转移酶初步研究

黄绿蜜环菌是药用植物天麻的共生菌。研究发现黄绿蜜环菌能催化对羟基苯甲醇合成天麻素,该过程实际上是对羟基苯甲醇的转糖基反应。本文建立了一种该体系中葡萄糖基转移酶酶活测定方法,并对该葡萄糖基转移酶的最适反应温度、热稳定性、最适pH和酸碱稳定性等酶学性质进行初步研究。研究结果表明该糖基转移酶最适反应温度50℃,在30℃下酶活稳定性最高,最适反应pH6,在pH6～7范围内酶活稳定最好。     

崂山奶山羊乳的热稳定性影响因素研究

本文以崂山奶山羊乳为研究对象,对山羊乳的一般理化性质进行分析,并重点探讨了山羊乳的热稳定性。采用热凝固时间法(HCT)测定不同泌乳期、温度、pH值及相关助剂对山羊乳热稳定性的影响。结果表明,山羊乳的pH接近中性、酸度为11~23°T,且与泌乳期呈正相关关系。羊乳的稳定性随泌乳期的延长而增强,随加热温度的升高而急剧减弱。pH对羊乳的热稳定性影响较大,pH越大,HCT值越大,当待测乳样的pH值超过6.5时,乳样不再发生沉淀。在pH=6.0、140℃加热条件下,加入适量浓度为0.01~0.20mol/L的柠檬酸盐、磷酸盐、EDTA均可改善羊乳的稳定性,且添加物浓度越大,改善效果越好。添加钙离子亦可改变羊乳的热稳定性,其稳定性随钙离子浓度的升高而降低。羊乳热稳定性随蔗糖浓度的增大呈现出先升高后降低的趋势,添加浓度为35%的蔗糖时,待测羊乳的HCT值最高,羊乳的热稳定性最好。     

重组猪羧肽酶B的酶学性质及稳定性研究

目的 研究重组猪羧肽酶B的酶学性质及稳定性.方法 测定其酶学动力学参数Km和Vmax,最适pH和最适温度:研究不同pH和不同温度条件下酶的稳定性,以及金属离子和EDTA对酶的活性与稳定性的影响.结果 重组猪羧肽酶B的Km为0.27 mmol/L,Vmax为222.22 μmol/min,最适pH为7.65,最适催化温度为25℃;pH在5.0～9.0范围内,温度在4～30℃稳定性良好,Cu2+和EDTA抑制酶活性,Co2+促进酶活性.结论 重组猪羧肽酶B的酶学性质与报道的提取猪羧肽酶B的性质基本相同,pH5.0～9.0范围内稳定,在4～30℃时稳定性好.     

枯草芽孢杆菌B.SUBT12酶学性质研究

考察分离得到的一株产中性蛋白酶枯草芽孢杆菌B.SUBT12最适作用温度、pH值以及温度、pH值、金属离子和表面活性剂对酶稳定性的影响。试验研究表明:该酶最适作用温度为55℃,最适作用pH为7.5,酶在55℃反应45min仍有50%的酶活力,热稳定性较好。金属Ca2+和表面活性剂Tween-80对酶有一定的激活作用,但激活作用不显著。     

嗜热古菌Thermococcus sp.HJ21产高温普鲁兰酶条件和酶学性质

对一株分离自热液口的超嗜热古菌(Thermococcus sp. HJ21)菌株产普鲁兰酶的条件及酶学性质进行了研究.结果发现:该菌株在18 h产酶量达到最高.在发酵温度为88 ℃、培养基初始pH 6.5,以及NaCl质量浓度为2.5 g/dL时,产酶较高.麦芽糖、酵母粉和蛋白胨有利于普鲁兰酶的产生.该酶的最适作用温度为95 ℃,在80～100 ℃之间仍可保持较高的酶活性;该酶具有较好的热稳定性,100 ℃保温2 h,仍有50%以上的残余酶活.该酶的最适作用pH为6.0,并且在pH 5.0～7.0之间可以保持较高酶活性;在pH 5.0～7.0之间较稳定,在pH 6.5时稳定性最好.Ca2+和Na+对普鲁兰酶具有较强的激活作用,而Al3+、Ni2+、Hg2+、Cu2+等则强烈抑制酶的活性.     

明胶载体固定化木聚糖酶技术的研究

以明胶为载体,戊二醛为交联剂,采用包埋-交联法制备固定化木聚糖酶,探讨明胶浓度、戊二醛体积分数、交联时间和固定化时间对固定化酶相对酶活力的影响.通过正交实验确定木聚糖酶的最佳固定化条件,比较固定化酶与其游离酶的最适反应温度、热稳定性、最适反应pH及pH稳定性.研究发现,在明胶浓度为15％、戊二醛体积分数为4％、交联时间为lh和固定化时间为3h时,固定化酶的回收率可达72.56％,同时固定化和游离酶的最适温度分别为50、60℃,最适pH分别为3.6、4.6,pH稳定性及热稳定性有显著提高.     

以儿茶素为底物研究水蜜桃多酚氧化酶的酶学特性

以水蜜桃中主要的酚类物质儿茶素为底物,研究水蜜桃多酚氧化酶的酶学特性。研究结果表明,该酶的最适反应温度为40℃、最适反应pH值为6.5;PPO的热稳定性结果表明,60℃以下时,水蜜桃中PPO较稳定,高于70℃,其稳定性迅速下降;pH值稳定性研究结果表明,酶在pH6.0以下及9.0以上时不稳定,pH为6.0～8.0时稳定;酶抑制学研究表明,谷胱甘肽和L-半胱氨酸在较低浓度时就能对此酶促反应产生较好的抑制作用,而氟化钠和氯化钠要在高浓度下才能对酶促氧化产生抑制作用,其抑制作用由强到弱的顺序为:L-Cys>GSH>NaF>NaCl。