Stoffwechseluntersuchungen an lebensmitteltechnologisch wichtigen Mikroorganismen X. Mitteilung Pyruvatcarboxylase aus Penicillium camemberti, var. candidum 3. Allosterische Eigenschaften des Enzyms

Zusammenfassung Pyruvatcarboxylase ausPenicillium camemberti, var. candidum, gehört zur Gruppe der allosterischen Regulationsenzyme. Der Komplex MgATP^2– reagiert als ein Substratmolekül, es wird homotrop cooperatty an zwei Bindungsstellen gebunden. Die Kinetik dieser Bindung ist zweiter Ordnung, sie wird in Gegenwart von freien Magnesiumionen geändert. Die Reaktion verläuft dann nach der Reaktionskinetik erster Ordnung bezogen auf MgATP^2–. Die spezielle Regulation der Bereitstellung von Biosynthese-Ausgangsstoffen erfolgt über Feedback-Hemmung durch Asparaginsäure, einem unmittelbaren Folgeprodukt der Pyruvatcarboxylase-Reaktion. Allosterischer Aktivator ist Acetyl-Coenzym A. Der Hemmstoff ADP wird an einer Bindungsstelle gebunden.

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Metabolism of microorganisms important in food technology X. Pyruvate carboxylase of penicillium camemberti, ear. candidum 3. Allosteric properties o f the enzyme

Summary Pyruvate carboxylase fromPenicillium camemberti, var. candidum belongs to the group of allosteric regulatory enzymes. The complex MgATP^2– reacts as one substrate molecule; it is fixed homotropic cooperatic to two binding sites with a binding kinetic of second order. The order of the binding kinetic is changed in the presence of additional free magnesium ions, then the reaction shows a first order kinetic in relation to MgATP^2– The special regulation of the production of starting compounds for biosynthetic pathways is occurred by feedback inhibition with aspartic acid which is the direct following product of the pyruvate carboxylase reaction. Acetyl coenzyme A was found to be an allosteric activator. The inhibitor adenosine diphosphate is bound to one binding site.

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Auszug aus der Promotionsarbeit vonH.-J. Stan: Pyruvatcarboxylase ausPenicillium camemberti, var. candidum — Funktion und Eigenschaften. Diss. Techn. Univ. Berlin 1968 (D 83).     

Stoffwechseluntersuchungen an lebensmitteltechnologisch wichtigen Mikroorganismen VIII. Mitteilung Pyruvatcarboxylase aus Penicillium camemberti, var. candidum 1. Nachweis des Enzymes

Zusammenfassung Pyruvatcarboxylase Wurde als Enzym, das inPenicillium camemberti, var. candidum, die C₃ + C₁-Fixierung katalysiert, nachgewiesen. substrate der Reaktion sind Pyruvat, Hydrogencarbonat und Adenosintriphosphat. Das Enzym ist nur aktiv in Gegenwart von Magnesiumionen. Adenosintriphosphat kann als Donator des energiereichen Phosphates nicht von Cytosin-, Guanosin-oder Inosintriphosphat vertreten Werden. Als Produkt der CO₂-Fixierungsreaktion wurde Oxalacetat nachgewiesen. Pyruvatcarboxylase ausPen. camemberti ist ein Biotinenzym, die Enzymaktivität wird durch Avidin gehemmt.

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Metabolism of microorganisms important in food technology VIII. Pyruvate carboxylase ofPenicillium camemberti, var. candidium 1. Enzyme determination

Summary Pyruvate carboaylase has been found catalyzing the C₃ + C₁ fixation inPenicillium camemberti, var. candidum. substrates of the reaction arc pyruvate, hydrogencarbonate, and adenosine-5-triphosphate. The enzyme requires the presence of magnesium ions for the catalytic activity. Adenosine-5-triphosphate is the only donator of the energy rich phosphate in the reaction; the triphosphates of cytosine, guanosine, and inosine cannot replace adenosine triphosphate. The product of the fixation reaction Was found to be oxalacetate. Pyruvate carboaylase fromPenicillium camemberti is a biotin containing enzyme; the activity is inhibited by avidin.

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Auszug aus der Promotionsarbeit vonH.-J. Stan: Pyruvatearboxylase ausPenicillium camemberti, var. candidum — Funktion und Eigenschaften. Diss. Techn. Univ. Berlin 1968 (D 83).     

Stoffweehseluntersuchungen an lebensmitteltechnologisch wichtigen Mikroorganismen

Zusammenfassung Es wurde der Einbau von radioaktiv markiertem Kohlendioxid während Inkubationszeiten von 15 sec bis 20 min in einzelnen Fraktionen des SchimmelpilzesPenicillium camemberti, var. candidum, untersucht. Die fixierte Radioaktivität wurde innerhalb von 4 min ausschließlich in der löslichen Fraktion der Carbon- und Aminosäuren gefunden. Danach war der Einbau in Protein nachweisbar. Die Verteilung des markierten Kohlenstoffs auf die einzelnen Dicarbonsäuren legt den Schluß nahe, daß es sich hier offenbar um eine C₃ + C₁-Fixierung handelt.

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Metabolism of microorganisms important in food technologyVII. Additional studies on CO₂-fixation by Penicillium Camemberti, var. Candidum

Summary The incorporation of CO₂ labeled with C-14 in single fractions of the mouldPenicillium camemberti, var. candidum has been examined in incubation times between 15 sec and 20 min. The fixed radioactivity was found until 4 min only in the soluble fraction of the nonvolatile organic acids and amino acids. Later on the incorporation was detectable in the protein. The distribution of the radioactive carbon in the single dicarboxylic acids let us come to the conclusion that obviously inPenicillium camemberti a C₃ + C₁ fixation occurs.

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Auszug aus der Promotionsarbeitvon H.-J. Stan: Pyruvatcarboxylase ausPenicillium camemberti, rar. candidum — Funktion und Eigenschaften. Diss. Techn. Univ. Berlin 1968 (D 83).

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Herrn Kollegen Prof. Dr.S. W. Souci zum 65. Geburtstag zugeeignet.

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VI. Mitt.:Schormüller, J., u.L. Grossher: Diese Z.124, 432 (1964).     

Stoifwechseluntersuchungen an lebensmitteltechnologisch wichtigen MikroorganismenV. Mitteilung Synthese einiger Aminos?uren durch Penicillium camemberti var. candidum

Zusammenfassung Penecillium camemberti var. candidum wurde auf einem synthetischen Nährboden gezüchtet und der¹⁴CO₂-Einbau in das Mycel, speziell in die Aminosäuren, innerhalb der logarithmic phase in Abhängigkeit von der Zeit verfolgt. Asparaginsäure, Glutaminsäure, Threonin, Isoleucin, Arginin, Glycin und Prolin waren stark markiert und wurden zur Ermittlung der Aktivitätsverteilung auf die einzelnen C-Atome abgebaut. Die Ergebnisse zeigen, daß¹⁴CO₂ durch-Carboxylierung der Brenztraubensäure und im Gange der Synthese von Citrulllin aus Ornithin aufgenommen wird.Die nach dem erstgenannten Mechanismus fixierte Aktivität geht schnell in Asparaginsäure und über die Glieder des Citronensäurecyclus in Glutaminsäure über. Asparaginsäure ist Ausgangsverbindung für die Synthese von Threonin und Isoleucin. Glutaminsäure geht in Prolin über und ist weiterhin am Aufbau des Arginins beteiligt.Auszug aus der Promotionsarbeit von W.Heptner: Synthese einiger Aminosäuren durchPenicillium camemberti var. candidum. Diss. Techn. Univ. Berlin 1962 (D 83).Für die Förderung unserer Arbeit danken wir dem Minister für Atomkernenergie.     

The affinity for oxygen of polyphenoloxidase in grapes

Summary The influence of oxygen on the reaction of polyphenoloxidase in grapes was determined. Using crude extracts of grapes with a sufficiently high polyphenoloxidase activity on a substrate of pyrocatechol, apparentK _m values for oxygen, at 25° C were calculated as 1.1 × 10^–4mol (or 9% 02) for Sultana, and 1 × 10^–4mol (or 8% O₂) for Doradillo grapes. The importance of these figures for wine making is discussed.

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Zusammenfassung In der vorliegenden Untersuchung wurde der Einfluß des Sauerstoffs auf die Reaktion der Polyphenoloxy dase in Weintrauben bestimmt. Durch Verwendung von Rob. extrakten aus Trauben mit genügend hoher Polyphenoloxydase-Aktivität and einem Substrat aus Brenzcatechin lagen die offensichtlichenK _m Werte bei 25° C im Bereich von 1,1 · 10^–4mol (oder 9% O2) für Sultana and 1 · 10^–4mol (oder 8% 02) für Doradillo-Trauben. Die Bedeutung dieser Ergebnisse für die Weinherstellung wird diskutiert.

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On leave from Johannes Gutenberg Universität, Mainz, Germany.

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I thank CSIRO and in particular Dr. J. V. Possingham who invited me to work in his Division.     

Eine Alanin-Racemase in der Mikroflora von Sauermilchk?se

Zusammenfassung Aus der Mikroflora von Sauermilchkäse wurde ein Enzympräparat extrahiert, das Alanin, daneben auch Prolin racemisiert. Die Alanin-Racemase-Aktivität wurde eingehend untersucht. Temperatur- und pH-Optimum, Affinität zum Substrat und Coenzym sowie die entsprechenden Michaeliskonstanten und schließlich der Einfluß von Hemmstoffen wurden ermittelt. Die Untersuchung vonCorynebacterium linens undC. bruneum, zweier in der Sauermilchkäserei häufig verwendeter Rotbakterienstämme, ergab Racemasen-Aktivität in beiden Stämmen. Weißschimmelkäse undPenicillium camemberti var. candidum würden auf Alanin-Racemasenaktivität geprüft. Die Weißschimmelkäseflora war racemasenaktiv, inPen. camemberti konnte keine Alanin-Racemase nachgewiesen werden. Dieser Befund entspricht der allgemeinen Erfahrung, wonach Racemasen nur in Bakterien zu finden sind.Die Untersuchungen wurden eine Forschungsbeihilfe von Freunden der Technischen Universität Berlin gefördert; hierfür danken wir auch an dieser Stelle.     

Zur Aflatoxin B1-Bildung in K?sen

Zusammenfassung Um die Frage zu beantworten, ob Aflatoxine im Käse vorkommen können, mußten käsereitechnische Erfahrungen über toxinproduzierende Mikroorganismen gesammelt werden. Zunächst wurden 169 Käseproben des Handels auf das mögliche Vorkommen von Aflatoxin B₁ geprüft. Bei keiner der 19 Käsesorten, in der Hauptsache Tilsiter, Edamer, Romadur und Camembert, konnte dieses Toxin nachgewiesen werden.Bei Modelluntersuchungen zur Entwicklung von Aflatoxin B₁ wurden einzelne Käse mit aflatoxinbildenden Schimmelpilzen künstlich infiziert, das Toxin nach der Mycelbildung isoliert und quantitativ bestimmt.Der Kulturschimmel des Camembertkäses (Penicillium candidum) verhindert das Wachstum B₁-Aflatoxin bildender Pilze, so daß kein Aflatoxin B₁ nachweisbar war. Auch beim Romadur kann das Vorkommen von Aflatoxin B₁ wegen der Pilzwachstumshemmung, vermutlich durch die Schmierenbildung, ausgeschlossen werden.Dagegen gelang es, auf Tilsiterkäse mitAspergillus flavus undAspergillus parasiticus bei 18–30° C und mitPenicillium puberulum bei 5–20° C größere Mengen von Aflatoxin B₁ anzureichern. Hierbei muß die relative Luftfeuchtigkeit mehr als 79% betragen. 18 bzw. 5° C sind die unteren Grenzwerte für das Wachstum der betreffenden Schimmelpilze auf dem Käse. Unter optimalen Einflüssen (Temp. 26° C; rel. Luftfeuchtigkeit 99%) ist das Aflatoxin B₁ bereits 3–4 Tage nach Pilzbefall durchAspergillus flavus im Käse vorhanden. Durch Vergleiche der gefundenen Ergebnisse mit den Verhältnissen in Käsereien kann eine Bildung von Aflatoxin B₁ in Käse durch die genannten Organismen nicht ausgeschlossen werden, so daß weitere Untersuchungen erforderlich sind.

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About the formation of aflatoxin B₁ in cheese

Summary In order to answer the question whether aflatoxins can be present in cheese, observations on toxin-producing micro-organisms during manufacture of cheese had to be undertaken. 169 cheese samples, taken from the market, were tested for possible presence of aflatoxin B₁. In none of the 19 cheese varities, mainly Tilsiter, Edamer, Romadur, and Camembert, toxins could be found.By artificial infection of cheese with aflatoxin-producing fungi, the toxin was isolated after mycel-formation and quantitatively determined.The starter fungus of Camembert cheese (Penicillium candidum) pevents the growth of aflatoxin B₁ forming fungi so that no aflatoxin B₁ was detected. Also in Romadur cheese the presence of aflatoxin B₁ can be excluded due to growth prevention, probably by smear formation.It was possible, however, to obtain larger amounts of aflatoxin B₁ on Tilsiter cheese by growth ofAspergillus flavus andAspergillus parasiticus at 18–30° C. The relative humidity has to be more than 79%. 18° C resp. 5° C are the lower tolerance values for the growth of these fungi on cheese. Under optimal conditions (temperature: 26° C, relative humidity: 99%) aflatoxin B₁ is present in cheese 3–4 days after infection byAspergillus flavus. By comparing these results with the conditions in cheese factories, the formation of aflatoxin B₁ in cheese, caused by the organisms mentioned, cannot be excluded, so that further investigations are necessary.

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Auszug aus der Dissertation Lebensmittelchemiker Dieter Groll: Zur Aflatoxin-Entwicklung in Käse. Dissertation TH München 1969.

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Für die Unterstützung dieser Arbeit durch das Bundesministerium für Gesundheitswesen sei an dieser Stelle herzlich gedankt.     

Determination of thermal conductivity, specific heat and thermal diffusivity of albacore (Thunnus alalunga)

Summary Thermal conductivity values of dried and raw albacore muscle were determined by means of a thermal conductivity probe. A microcalorimetric method and differential scanning calorimetry were used to obtain specific heat values of dried and raw muscle and of dried muscle, respectively, at several temperatures between 20 °C and 150 °C. Thermal diffusivity was calculated during precooking of headed and eviscerated albacore and during heat treatment of cylindrical cans filled with edible parts of precooked albacore. The experimental temperature curves were adjusted to those obtained from an analytical solution of the heat transmission equation assuming cylindrical geometry, conduction mechanism and constant thermal properties of the material. From experimental thermal conductivity, specific heat and density values, thermal diffusivity values of 1.43 x 10^–7 m²/s with perpendicular heat flux to fibers and 1.65 x 10^–7 m²/s with parallel heat flux were calculated for raw albacore. The values of apparent thermal diffusivity were found 1.51 x 10^–7 m²/s and 1.29 x 10^–7 m²/s during precooking and heat treatment of cans, respectively.

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Bestimmung der Wärmeleitfähigkeit, der spezifischen Wärme und der Wärmediffusion in Thunfisch (Thunnus alalunga)

Zusammenfassung Die Wärmeleifähigkeit von getrocknetem und frischem Thunfisch wurde durch eingehende Untersuchungen bestimmt. Hierfür wurde eine mikorcalorimetrische Methode sowie die Differentialabtast-Calorimetrie angewandt, um damit die Werte für die spezifische Wärme des getrockneten und des frischen Muskels bei Temperaturen zwischen 20 °C und 150 °C zu bestimmen. Die Wärmediffusion wurde während des Vorkochens des ausgeweideten Thunfisches (aber mit Kopt) und während der Erhitzung der in Dosen abgefüllten eßbaren Teile des vorgekochten Thunfisches berechnet. Die experimentell erhaltenen Temperaturkurven wurden mit dene aus der analytischen Lösung der Wärmeübertragungsgleichung erhaltenen (bei Annahme einer cylindrischen Geometrie), des Leitfähigkeitsmechanismus und den konstanten thermischen Eigenschaften des Materials abgestimmt. Aus den experimentell gefundenen Werten wurde eine Wärmediffusion von 1,65·10^–7 m²/s bei parallelem Wärmefluß für rohen Thunfisch gemessen, während beim Vorkochen bzw. bei Erhitzung von Dosen diese Werte bei 1,51·10^–7 m²/s bzw. 1,29·10^–7 m²/s lagen.

     

Kinetik des thermischen Abbaues von Pelargonidin-3-sophorosid

Zusammenfassung Es wurde die Kinetik des Abbaues des Anthocyans Pelargonidin-3-sophorosid in Abhängigkeit von Temperatur, pH-Wert und biochemischer Zusammensetzung des Lösungsmittels untersucht. Die Ergebnisse zeigen, daß die Temperatur und der pH-Wert des Milieus einen starken Einfluß auf dieKinetik desAbbaues ausüben, eine Reaktion erster Ordnung. Weiterhin wurden die Geschwindigkeitskonstante (K · 10^–5 sec^–1), die Halbwertzeit,Q ₁₀, die Aktivierungs-Energie, -Enthalpie und -Entropie berechnet.

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Kinetics of the thermal degradation of Pelargonidin-3-sophoroside

Summary The kinetics of the degradation of anthocyanin pelargonidin-3-sophoroside, depending on the temperature, pH and the biochemical composition of the solvent has been investigated. The results obtained indicate that the temperature and the pH of the medium exert strong influence on the kinetics of the degradation. The reactions of degradation represents a first order reactions.The rateconstants (K · 10^–5 sec^–1), the period of halfdecay,Q ₁₀, the energy, the enthalpy and entropy of activation have been calculated.

     

Primary structures of proteinase inhibitors fromPhaseolus vulgaris var.nanus (cv. Borlotto)

The primary structures of two trypsin-chymotrypsininhibitors fromPhaseolus vulgaris var.nanus (bush bean, cv. Borlotto), PVI-3₂ und PVI-4, were derived from automated Edman degradation data, amino acid composition and manual Edman degradation results of enzymatic fragments and homology with other Bowman-Birk type proteinase inhibitors. The highest degrees of homology were observed between PVI-3₂ or PVI-4 and the trypsin-chymotrypsin inhibitors from lima beans (LBI I, IV and IV, 86%), black-eyed peas (BTCI, 81%), and, in part, adzuki beans (ABI I, II and II, 74–77%). Similarly, the primary structure of the trypsin-elastase inhibitor from the same source, PVI-3₁, was deduced which showed highest homology with that of the trypsin-elastase inhibitor GBI II from garden beans (92%), followed by GBI II from garden beans (86%) and C-II from soybeans (71%). In contrast, homology between PVI-3₂ and PVI-4 on the one hand and PVI-3₁ on the other was relatively low (61%).

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Primärstrukturen einiger Proteinaseinhibitoren ausPhaseolus vulgaris var.nanus (cv. Borlotto)

Zusammenfassung Die Primärstrukturen zweier Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitoren ausPhaseolus vulgaris var.nanus (Buschbohne, cv. Borlotto), PVI-3₂ und PVI-4, wurden aus den Ergebnissen des automatischen Edman-Abbaus, der Aminosäurezusammensetzung und dem manuellen Edman-Abbau enzymatischer Fragmente sowie der Homologie zu anderen Proteinase-Inhibitoren der Bowman-Birk-Familie ermittelt. Die höchsten Homologiegrade wurden zwischen PVI-3₂ bzw. PVI-4 und den Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitoren aus Limabohnen (LBII, IV und IV, 86%), Augenbohnen (BTCI, 81%) und, teilweise, Adzukibohnen (ABI I, II und II, 74–77%) beobachtet. Analog wurde die Primärstruktur des Trypsin-Elastase-Inhibitors aus diesen Buschbohnen, PVI-3₁ abgeleitet. Diese zeigte die höchste Homologie zu der des Trypsin-Elastase-Inhibitors GBI II aus Gartenbohnen (92%), gefolgt von GBI II aus Gartenbohnen (86%) und C-II aus Sojabohnen (71%). Die Homologie zwischen PVI-3₂ und PVI-4 auf der einen und PVI-3₁ auf der anderen Seite war dagegen relativ niedrig (61%).

     

Light sensitivity of carotenoids used as food colours

Summary The quantum yield for the photobleaching of the carotenoid pigments lutein und-carotene solubilized in aqueous solutions has been determined for monochromatic light at different wavelengths to provide an objective measure of the light sensitivity of these natural food colours. The quantum yields are proportional to the square root of the partial pressure of oxygen, indicative of a complex photo-oxidation mechanism in carotenoids. In UV light, lutein is more sensitive than-carotene. Quantum yields for air-saturated solutions at 20° C are 7.8–10^–3 mol einstein^–1 at 313 nm and 5.1·10^–4 at 366 nm for lutein compared with 4.7·10^–3 and 3.9·10^–4 for-carotene. For visible light, photo-oxidation is less severe and quantum yields at 436 nm are less than 3·10^–5 for lutein and 3.7·10^–5 for-carotene, respectively. The photobleaching of an alfalfa extract used as colorant in beverages, and in which the pigment is a complex mixture of geometrical isomers of mainly lutein palmitate, is also significant, although the quantum yield is generally lower than that for lutein. Sensitized photodegradation with initial light absorption by other pigments could be important to such extracts, as has been demonstrated in a model system with rose bengal as a light absorber. The dependence of the quantum yield on the oxygen partial pressure shows that at least two reaction paths are of importance to the sensitized photo-oxidation and a large deuterium isotope effect provides evidence for the involvement of singlet-oxygen in the sensitized photodegradation.

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Lichtempfindlichkeit von als Lebensmittelfarbstoffe verwendeten Carotenoide Abhängigkeit der Quantenausbeute von Wellenlängen und Sauerstoffdruck bei direktem und sensibilisiertem Photoabbau von solubilisiertem Lutein und -Carotin

Zusammenfassung Die Quantenausbeute bei der Lichtentfärbung der in wäßrigen Lösungen solubilisierten Carotinpigmente Lutein und-Carotin wurde für monochromatisches Licht bei unterschiedlichen Wellenlängen bestimmt, um ein objektives Maß der Lichtempfindlichkeit dieser natürlichen Lebensmittelfarbstoffe zu erhalten. Die Quantenausbeuten sind proportional der Quadratwurzel des Sauerstoffpartialdrucks. Dies indiziert einen komplizierten Photooxidationsmechanismus der Carotenoide. Gegen UV-Licht ist Lutein empfindlicher als-Carotin, und für Lutein sind Quantenausbeuten der luftgesättigten Lösungen bei 20 °C und 313 nm 7,8×10^–3 mol Einstein^–1 und bei 366 nm 5,1×10^–4, im Vergleich mit 4,7×10^–3 beziehungsweise 3,9×10^–4 für-Carotin. Bei sichtbarem Licht ist die Photooxidation weniger ausgesprochen und die Quantenausbeuten bei 436 sind weniger als 3×10^–5 für Lutein, beziehungsweise 3,7×10^–5 für-Carotin. Signifikant ist auch die Lichtentfärbung eines Luzernenextraktes, der als Getränkefarbstoff dient, und worin das Pigment eine komplizierte Mischung von geometrischen Isomeren (hauptsächlich von Lutein-Palmitat) ist, obwohl die Quantenausbeute im allgemeinen niedriger als diejenige für Lutein ist. Für solche Extrakte könnte der sensibilisierte Photoabbau mit Initiallichtabsorption von anderen Pigmenten wichtig sein, wie es in einem Modellsystem mit Rose-bengal als Lichtabsorbierer nachgewiesen wurde. Die Abhängigkeit der Quantenausbeute vom Sauerstoffpartialdruck zeigt, daß für die sensibilisierte Photooxidation wenigstens zwei Reaktionswege wichtig sind, und ein großer Deuterium-Isotop-Effekt leistet den Beweis dafür, daß Singlet-Sauerstoff irgendwie mit dem sensibilisierten Photoabbau verbunden sein muß.

     

Abbau von Linol- und Linolens?urehydroperoxyden in Gegenwart von Ascorbins?ure

Zusammenfassung Hydroperoxyd-Emulsionen wurden 19 Std bei 22° C in Gegenwart von 10^–3 mol Ascorbinsäure gelagert. Flüchtige Aldehyde wurden bei Anwesenheit von Sauerstoff und Metallspuren gebildet. Die Hauptverbindungen waren (mol-%): 2-Pentenal [51] und 2-Hexenal [22] aus 13-Hydroperoxioctadeca-9,11,15-triens\:aure; Propanal [38] und 2-Hexenal [25] aus 9-Hydroperoxioctadeca-10,12,15-triens\:aure; Hexanal [82] bzw. [66] aus der 13-Hydroperoxioctadeca-9,11-bzw. 9-Hydroperoxioctadeca-10,12-diens\:aure. Als Fragmente der 9-Hydroperoxyde traten C₉ und C₁₀ Aldehyde nur in sehr geringen Konzentrationen auf.[/p]

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Breakdown of linoleic and linolenic acid hydroperoxides in the presence of ascorbic acidAnalysis of the volatile aldehydes

Summary Hydroperoxide emulsions with 10^–3 mol ascorbic acid were stored for 19 h at 22° C. Volatile aldehydes were formed in the presence of oxygen and traces of metals. The main compounds were identified as follows (mol-%): 2-pentenal [51] and 2-hexenal [22] from 13-hydroperoxioctadeca-9,11,15-trienoic acid; propanol [38] and 2-hexenal [25] from 9-hydroperoxioctadeca-10,12,15-trienoic acid; hexanal [82] respectively [66] from 13-hydroperoxioctadeca-9,11-respectively 9-hydroperoxioctadeca-10,12-dienoic acid. C₉ and C₁₀ aldehydes were only detected in very low concentrations as fragments of the 9-hydroperoxides.[/p]

     

Zur Aflatoxinbildung in Milch und Milchprodukten IV. Modellversuche mit Milchpulver

Zusammenfassung In Modellversuchen mit Magermilchpulver konnte nach Beimpfung mit den 3 SchimmelpilzenAspergillus flavus, Aspergillus parasiticus undPenicillium puberulum eine Bildung von Aflatoxin B₁ und G₁ beobachtet werden. Je nach dem Wassergehalt und Pilzart schwankte die Aflatoxinmenge zwischen 0,06–19,2 mg je 100 g Milchpulver (jeweils auf Trockenmasse bezogen).

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IV. Model experiments with milk powder

Summary In model experiments with skim milk powder, a formation of aflatoxin B₁ and G₁ could be observed after inoculation with the following moulds:Aspergillus flavus, Aspergillus parasiticus andPenicillium. puberulum. The amount of aflatoxin found varied between 0.06–19.2 mg/100 g milk powder (related to dry matter), depending on the water content and on the mould strain.

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Als Mitteilungen I–III gelten die bereits in dieser Z. veröfentlichten Publikationen (vgl. 1–3).

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Frau Gertrud Behringer sei auch an dieser Stelle für ihre experimentelle Mitarbeit gedankt.

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Die Deutsche Forschungsgemeinschaft, Godesberg, hat diese Arbeit durch eine Sachbeihilfe in dankenswerter Weise nachhaltig unterstützt.

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Die Deutsche Forschungsgemeinschaft, Godesberg, hat diese Arbeit durch eine Sacbeihilfe in dankenswerter Weise nachhaltig unterstützt.     

Vergleichende Untersuchungen der trypsinspezifischen reaktiven Zentren verschiedener Phaseolus coccineus- und Phaseolus vulgaris-Inhibitoren

Zusammenfassung Drei Trypsin-Chymotrypsin-Inhibitoren aus den Samen von Feuerbohnen (Phaseolus coccineus L.) PCI 3, 4₂ und 5 und drei Inhibitoren aus den Samen von Buschbohnen (Phaseolus vulgaris var. nanus) PVI 3, 4 und 5 enthalten im reaktiven Zentrum gegen Trypsin einen Lysin-Rest. Ein Inhibitor ausPhaseolus coccineus, PCI 2, enthält dort einen Arginin-Rest. Alle sieben untersuchtenPhaseolus-Inhibitoren sinddouble headed.

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Comparative studies on the reactive sites against trypsin of some inhibitors from Phaseolus coccineus and Phaseolus vulgaris

Summary Three of the trypsin chymotrypsin inhibitors from the seeds of runner beans (Phaseolus coccineus L.), PCI 3, 4₂, and 5, and three of the inhibitors from the seeds of french beans (Phaseolus vulgaris var. nanus), PVI 3, 4, and 5, contain a lysine residue in the reactive site against trypsin. One of the inhibitors fromPhaseolus coccineus, PCI 2, contains an arginine residue there. All sevenPhaseolus inhibitors investigated are double headed.

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Die Arbeiten wurden durch die AIF über den Forschungskreis der Ernährungsindustrie gefördert