发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

研究了发芽大豆蛋白质凝胶性质的变化。采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了不同芽长大豆蛋白凝胶强度的变化。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱分析了发芽过程中SPI的变化及其对大豆凝胶强度的影响。结果发现:SPI中7S球蛋白的α'、α亚基和11S球蛋白的酸性亚基A3、A发芽时发生明显降解,但11S球蛋白各亚基在发芽初期变化小,利于大豆蛋白质分子之间形成网络结构使凝胶强度增强。随着发芽时间的延长,11S球蛋白也部分发生降解,凝胶强度下降。     

木瓜蛋白酶促使大豆蛋白胶凝的研究--7S/11S比例对胶凝性质的影响

适量的木瓜蛋白酶可以促使大豆分离蛋白形成凝胶.大豆分离蛋白的两种主要组分是7S和11S蛋白.本文就木瓜蛋白酶作用于大豆分离蛋白、7S和11S蛋白溶液形成凝胶过程的流变性质进行了研究.结果表明,酶的水解速度和凝胶的形成速度成正比.大豆分离蛋白中的7S和11S蛋白为形成酶促凝胶的关键组分,11S蛋白的浓度对凝胶的强度起决定作用,其他蛋白成分的存在会降低对7S和11S蛋白的有效酶活力.7S凝胶的δ值最小,弹性成分比例最大;11S凝胶的G′值最大,弹性最强.     

大豆蛋白亚基组成对其功能特性影响的研究现状

综述了大豆蛋白亚基组分的研究现状,并从大豆分离蛋白(SPI)功能特性,豆腐、豆乳品质及特异种质大豆品种的蛋白功能性评价3个方面介绍了亚基组成对大豆蛋白功能特性影响研究的最新进展.结果表明,大豆蛋白7S和11S组分及其亚基组成,11S/7S比值与大豆蛋白的功能特性及加工特性密切相关.     

不同处理方法对分离7S、11S中抗原含量的影响

7S和11S是大豆的主要球蛋白,两者占全蛋白的70%。GlymBd30K、GlymBd28K和β-伴大豆球蛋白(7S球蛋白)的α-亚基(MW68k)是大豆中的主要致敏蛋白。本文主要用三种缓冲液的不同处理方法分离7S、11S,使大豆的主要致敏蛋白尽量少的存在于分离后的11S组分中,而主要集中在分离后的7S组分中。豆腐的硬度主要依赖于11S球蛋白,因此这为大豆蛋白脱敏的同时仍能保有良好的凝胶形成能力提供新思路。     

大豆中11S球蛋白的不同亚基与分离蛋白凝胶特性关系的研究

对12种市售大豆分离蛋白(SPI)及由5种蛋白亚基缺失型大豆制备的分离蛋白进行SDS-PAGE电泳分析及凝胶特性进行测定.结果表明:市售SPI中A1aA1bA2亚基百分含量与SPI凝胶值成负相关;A3B4和A4A5B3亚基的百分含量与凝胶值成正相关,但是相关性不显著;由A4A5B3亚基缺失品种及A3B4、A4A5B3亚...     

亚基水平上大豆蛋白凝胶性的研究进展

大豆蛋白主要由β-伴大豆球蛋白（7S球蛋白）和大豆球蛋白（11S球蛋白）组成,不同亚基组成直接影响着大豆蛋白的加工特性。凝胶特性是本研究的主题。本文总结了大豆蛋白的组成及其化学结构,介绍7S球蛋白和11S球蛋白的凝胶形成过程,同时对亚基组分对凝胶性的影响和蛋白亚基缺失型大豆的研究进展进行概述,为大豆蛋白产品的开发及应用提供重要的理论指导。     

不同亚基变异类型的大豆分离蛋白凝胶质构特性的研究

以6个蛋白亚基含量变异类型大豆品种制备的分离蛋白为材料,采用SDS-PAGE测定了蛋白亚基的含量以及采用质构仪测定了凝胶的质构特性,并对结果进行了相关性分析.结果表明：不同品种制备的分离蛋白在凝胶的硬度、粘性、内聚性、胶粘性、咀嚼性、回弹性、破裂强度等特性方面存在显著差异,而在凝胶弹性上无显著差异;桂阳紫金豆制备的分离蛋白凝胶具有最高的硬度、弹性、内聚性、胶粘性、咀嚼性、回弹性和破裂强度值,而西峡小粒黄制备的分离蛋白凝胶具有最低的硬度、粘性、胶粘性、咀嚼性、回弹性和破裂强度值;大豆分离蛋白各亚基含量与凝胶各质构特性在相关程度和相关性质上也存在差异,尤以A3和B4亚基对分离蛋白质构特性影响较大;7S、11S组分含量和11S/7S比值与分离蛋白凝胶质构特性无显著相关关系.     

富硒发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

以10 mg/L Na2SeO3溶液浸泡的大豆为材料,采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了富硒处理及发芽时长对大豆蛋白凝胶性质的影响。结果发现:发芽48 h内大豆GDL凝胶与SPI凝胶的硬度快速下降,分别由25.25 g和27.73 g降至10.77 g和13.37 g,持水性从61.42%和62.64%分别降至51.55%和55.54%。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱显示,富硒大豆与对照SPI谱带变化基本一致,其中7S球蛋白的β亚基与11S球蛋白的碱性亚基B较稳定,而7S球蛋白的α'亚基和α亚基与11S球蛋白的酸性亚基A3和A则被内源蛋白酶逐渐降解为相对分子质量较小的组成,从而影响发芽大豆凝胶性质。而富硒处理对发芽大豆蛋白凝胶性质影响较小。     

Thanh法提取7S、11S球蛋白功能特性的研究

以中豆36为原料,分别提取大豆分离蛋白(SPI)、7S、11S球蛋白,系统地比较了它们的功能性质的差异。结果表明:SPI、7S及11S的功能特性之间存在较大差异,11S球蛋白具有较强的凝胶性、吸油性和溶解度;7S球蛋白具有较高的持水性和乳化性。     

大豆7S、11S蛋白的结构与热致凝胶特性的分析

通过研究大豆7S及11S蛋白的结构、理化性质与凝胶性,进而研究三者之间的关系。采用傅里叶变换红外光谱、Gauss分峰拟合对蛋白质的二级结构进行研究;利用ANS荧光探针法,Ellman试剂法和Zeta电位仪对大豆7S及11S蛋白的表面疏水性、巯基含量及粒径进行测定;通过质构仪对蛋白凝胶的硬度,胶黏性及弹性进行分析。结果表明,蛋白质的表面疏水性随α-螺旋、β-折叠相对含量的增大而减小,随β-转角和无规卷曲相对含量的增大而增大。表面疏水性越大越利于凝胶网络的形成。大豆7S蛋白凝胶形成的最优条件为蛋白质量浓度0.12 g/mL、温度90℃、pH 6～8、Na~+质量浓度0.002 g/mL;大豆11S蛋白凝胶形成的最优条件为蛋白质量浓度0.12 g/mL、温度95℃、pH 8～9、Na~+质量浓度0.002 g/mL。蛋白质的二级结构决定了蛋白质的表面疏水性,而表面疏水性影响了凝胶的形成,同时凝胶形成的外在因素又影响着蛋白的表面疏水性。     

7S和11S大豆球蛋白的分离研究

本研究选择低温脱脂大豆粕为原料,提出并采用碱提酸沉膜分离法来分离7S和11S大豆球蛋白,通过SDS-PAGE电泳鉴定分离纯度,并与传统的几种方法比较分离效果.结果表明,碱提酸沉膜分离法的分离效果明显优于传统的方法,所得的7S和11S大豆球蛋白的纯度可以分别达到75.5%和84.7%.     

大豆种子贮藏蛋白11S与7S组份的研究

大豆种子球蛋白组份的组成与蛋白品质密切相关。本实验利用SDS—PAGE梯度电泳分离11S球蛋白和7S伴球蛋白各亚基，通过软件Gel—pro analysis3．0计算了1757份大豆种质中11S和7S的相对含量(以蛋白亚基吸光值计算)以及11S／7S比值，结果表明，1757份大豆种子球蛋白11S／7S比值的变异幅度在0．72～2．99内，平均值为1．885；不同品种间亚基组份存在亚基含量和亚基缺失的变异，揭示了我国大豆遗传资源的多样性。大豆品种11S／7S比值在不同大豆生态区存在显著性差异，说明大豆11S／7S比值的高低具有一定的生态适应性；地方品种与育成品种的比较表明，同一生态区或同一省份地方品种11S／7S平均值显著高于育成品种：大豆种子粗蛋白含量的高低和11S／7S比值相关性不大，但是以大豆种子粗蛋白含量在40％～49％范围内．11S／7S比值在不同生态区之间的变异最为显著。     

超声波辅助不同反胶束体系前萃7S和11S球蛋白的研究

主要研究了利用3种反胶束体系萃取7S、11S球蛋白,考查了缓冲溶液pH、WO、萃取温度、萃取时间等4因素对蛋白前萃率的影响规律,通过对3种反胶束体系提取7S、11S球蛋白的比较,筛选出最适于7S、11S蛋白的提取方法。在相同的条件下,AOT、CAB反胶束体系对大豆7S球蛋白的提取率一般高于对大豆11S球蛋白的提取率;而SDS反胶束体系对大豆7S球蛋白的提取率一般低于对11S球蛋白的提取率。为今后研究不同分子量大小的蛋白与反胶束"水池"微观结构相互关系的规律奠定基础。     

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质

主要介绍大豆７Ｓ和１１Ｓ球蛋白的结构和功能性质，大豆蛋白质各个成分的分子量有所不同，按超速离心分离系数可分为２Ｓ，７Ｓ１１Ｓ和１５Ｓ４个组份。７Ｓ组份占总蛋白质的３０．９％，它是由４种不同大豆蛋白民组成，１１Ｓ组份占总大豆蛋白质的４１％，而且都是单一的１１Ｓ球蛋白，１１Ｓ球蛋白的等电点为ｐＨ４．６４。     

大豆蛋白组分7S和11S的凝胶特性

采用动态流变仪研究了AIcalase碱性蛋白酶在酶凝大豆蛋白7S，11S组分和不同配比的7S和11S组分的混合物的过程中温度、酶的添加量对体系流变性质的影响．结果表明：7S和11S的酶凝反应均受温度和加酶量的综合影响，低温均有利于两者的凝胶：20～40℃下都能得到较高的凝胶强度；在各个温度下两者也都有一个最适的酶添加量．两者相比较：温度对11S的影响更为明显，相同条件下11S所形成的凝胶强度要比7S大．11S是使大豆蛋白胶凝的主要组分，7S是影响胶凝的重要组分。     

凝固剂种类对大豆蛋白质组分7S和11S胶凝能力的影响

在分离纯化得到具有较高纯度大豆蛋白7S和11S组分的基础上,采用动态流变仪测定了不同凝固剂单独作用于7S和11S时的胶凝曲线.结果表明,在采用葡萄糖酸内酯(GDL)作为凝固剂时,在GDL质量浓度0.5g/dL,60℃条件下,11S组分的胶凝速度明显高于7S组分,但反应后期两者形成的凝胶强度相当;转谷氨酰胺酶(TGS)更有利于11S的胶凝,在TGS作用下,11S凝胶的强度约为7S凝胶的3倍;而以木瓜蛋白酶(papain)为凝固剂时,低酶用量条件下对胶凝起主要作用的是11S组分,而高酶用量条件下起主要作用的是7S组分,在各自适宜的papain用量条件下,11S组分凝胶的强度高于7S组分.     

不同工艺条件对大豆分离蛋白7S和11S组分影响的探讨

利用碱提酸沉的工艺，通过改变温度和离子强度得到不同参数条件下的大豆分离蛋白。经过凝胶电泳分析得到蛋白质的各个条带组分图，用图像捕捉成像技术以及相关软件，分析出分离蛋白各个组分的详细情况（包括组分数、分子量和各个组分所占的百分含量）。由实验可知，分离蛋白的7S和11S组分随温度和离子强度的改变而发生变化，分析其变化规律，从而确定合适的工艺参数。