蚕蛹蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽抑制机理研究

以纯化得到的两条具有ACE抑制活性的肽（P1和P2）为基础,通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI TOF MS）确定P1、P2的氨基酸序列,并采用固相合成法合成,随后对它们的抑制动力学进行研究,最后用Sybyl软件分别将其与ACE进行分子对接。结果表明:P1的氨基酸序列为Gly-Asn-Pro-Trp-Met（IC50值为12.61μg/m L）,为非竞争性抑制肽,抑制常数Ki,1=0.037 mmol/L;P2的氨基酸序列为Asn-Arg-Tyr-Leu-Arg（IC50值为14.68μg/m L）,为竞争性抑制肽,其抑制常数Ki,2=0.020 mmol/L;P1、P2都能与ACE活性位点氨基酸残基形成氢键。P1、P2可以作为预防高血压的功能性食品,为蚕蛹蛋白的进一步开发利用提供理论基础。      

酶法制备牦牛乳酪蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽

应用6种商业蛋白酶水解牦牛乳酪蛋白,研究其水解产物的血管紧张素转换酶抑制活性,结合蛋白水解度及蛋白回收率的结果,蛋白酶C适用于制备牦牛乳酪蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽。     

海洋生物来源血管紧张素转换酶抑制肽的研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制剂通过抑制ACE活性能够降低血压。目前人工合成ACE抑制药物已开发并应用到降血压的治疗中,但会带来多种副作用。食源性ACE抑制肽与合成抑制剂相比因其副作用小、安全性高等特点,成为ACE抑制肽研究的热点。由于独特的生活环境与巨大的存在数量,海洋生物具有与陆地生物截然不同的化学结构及丰富的生物活性成分。海洋生物来源ACE抑制肽的研究为食源性ACE抑制肽的筛选提供了基础。本文结合海洋生物来源ACE抑制肽的作用机制及制备流程,对鱼类、软体动物、虾类、藻类及海绵、海蜇、粗刺参等不同生物来源的ACE抑制肽制备工艺进行了综述,并对海洋生物的综合开发利用进行了概括。     

源于食品蛋白质的血管紧张素Ⅰ转换酶抑制肽

血管紧张素I转换酶(ACE)是一种重要的血压调节因子,该酶的一些抑制剂有较好的降压效果,并作为预防和治疗高血压的食品和药物被广泛地使用。本文对不同食品来源的ACE抑制肽降压机理、结构和功能关系、应用前景进行了概述。     

血管紧张素转化酶（ACE）抑制肽的研究进展

在人体血压调节方面,血管紧张素转换酶(ACE)起着重要的生理作用,最近天然食品来源的ACE抑制肽已成为生物活性肽领域的热点。综述了食品蛋白质降血压肽的研究进展,对结构与活性之间的关系及其重要性进行了讨论,并展望了其发展前景。      

血管紧张素转化酶（ACE）抑制肽的研究进展

在人体血压调节方面,血管紧张素转换酶(ACE)起着重要的生理作用,最近天然食品来源的ACE抑制肽已成为生物活性肽领域的热点。综述了食品蛋白质降血压肽的研究进展,对结构与活性之间的关系及其重要性进行了讨论,并展望了其发展前景。     

血管紧张素转换酶抑制肽RLSFNP脂质体的制备工艺优化

本实验以脂质体作为包埋载体,研究血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽Arg-Leu-Ser-Phe-Asn-Pro(RLSFNP)脂质体的制备工艺。以包封率为考察指标,采用单因素试验和响应面试验优化RLSFNP脂质体的制备工艺。得出最优制备条件为:大豆卵磷脂用量120.0 mg、胆固醇用量24.6 mg、RLSFNP用量15.3 mg、乙醚用量15.0 m L、磷酸盐缓冲液(p H 7.4)用量5.8 m L、探头超声时间5.2 min。在此条件下制备的脂质体平均粒径在168 nm左右,电位为-31.2 m V,实际包封率为(67.5±0.8)%,由脂质体包埋后的RLSFNP具有一定的缓释效果。     

食源蛋白制备血管紧张素抑制肽的研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin I converting enzyme,简称ACE)对于人体血压的调节有着十分重要的作用。血管紧张素转化酶抑制肽(ACEIP)是从食源性蛋白质中提取的功能性肽,有着抑制ACE的作用,从而降低人体血压,达到治疗高血压的目的。本文主要从ACE抑制肽的降压原理、来源、结构、分类及作用特点和前景展望这几方面对其进行总结阐述。     

食源蛋白制备血管紧张素抑制肽的研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin I converting enzyme,简称ACE)对于人体血压的调节有着十分重要的作用。血管紧张素转化酶抑制肽(ACEIP)是从食源性蛋白质中提取的功能性肽,有着抑制ACE的作用,从而降低人体血压,达到治疗高血压的目的。本文主要从ACE抑制肽的降压原理、来源、结构、分类及作用特点和前景展望这几方面对其进行总结阐述。      

血管紧张素转换酶抑制肽定量构效关系研究进展

在血压调节方面,血管紧张素转换酶（ACE）的活性是重要的影响因子。ACE抑制肽具有抑制ACE活性、降低血压等作用。其毒副作用小、安全性高。该文主要对血压调节机制、ACE抑制肽的降压机理、食源性ACE抑制肽的制备以及定量构效关系进行综述介绍,对指导ACE抑制肽的分子设计过程给予理论分析,有望开发出高活性的功能性食品及降血压药物。     

Novel angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides derived from soya milk

Inhibitors of angiotensin I-converting enzyme (ACE) are useful in treating hypertension, and many have been derived from food products, including soybeans. Using the industrial protease PROTIN SD-NY10, we developed a processed soya milk (PSM) with enhanced ACE inhibitory activity. The ACE inhibitory activity of PSM (IC₅₀ = 0.26 μg/ml) was greater than that of regular soya milk (IC₅₀ = 8.75 μg/ml). Eight novel ACE inhibitory peptides were purified from PSM by reversed-phase chromatography: FFYY (IC₅₀,1.9 μM), WHP (4.8 μM), FVP (10.1 μM), LHPGDAQR (10.3 μM), IAV (27.0 μM), VNP (32.5 μM), LEPP (100.1 μM), and WNPR (880.0 μM). The IC₅₀ values of these peptides are comparable to those reported for other ACE inhibitory peptides derived from wheat, chicken, bonito, wine, etc. Due to the relatively low IC₅₀ values of several peptides identified in this study, they may serve as ideal base components of food supplements for patients with hypertension.     

Identification of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides from koumiss, a traditional fermented mare's milk

Angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activities in untreated koumiss and koumiss digested with ACE, pepsin, trypsinase, and chymotrypsin were compared and analyzed. Four novel ACE inhibitory peptides (P_I, P_K, P_M, and P_P) were purified using ultrafiltration and high performance liquid chromatography (HPLC). The classification study showed that these 4 peptides were of the true inhibitor type. The amino acid sequences of these peptides are YQDPRLGPTGELDPATQPIVAVHNPVIV, PKDLREN, LLLAHLL, and NHRNRMMDHVH, respectively. Their individual IC₅₀ (50% inhibitory concentration) values were as follows: 14.53 ± 0.21 μM, 9.82 ± 0.37 μM, 5.19 ± 0.18 μM, and 13.42 ± 0.17 μM. From sequence analysis, we determined that P_I was part of β-casein in mare's milk. The 3 peptides P_K, P_M, and P_P did not correspond with any known milk protein. The results suggest that koumiss is rich in ACE inhibitory peptides, and the ACE inhibitors in koumiss are of the pro-drug type or a mixture of the pro-drug type and the true inhibitor type. These results may provide evidence about the beneficial effects of koumiss, especially on cardiovascular health.     

Novel angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide derived from bovine casein

Bovine lactic casein was hydrolysed using a combination of three enzymes, namely, subtilisin, bacillolysin, and trypsin, and the resulting preparation was coined CH-3. CH-3 showed angiotensin I-converting enzyme (ACE)-inhibitory activity (IC₅₀: 74 μg/mL). A single oral administration of CH-3 led to a transient but significant decrease in the systolic blood pressure (SBP) of spontaneously hypertensive rats (SHRs), while daily oral administration of CH-3 for 28 consecutive days led to a lower rate of SBP increase. The CH-3 preparation was then fractionated and the _αS2-casein-derived tripeptide Met-Lys-Pro (or MKP) was identified as a novel peptide with strong ACE-inhibitory activity (IC₅₀ = 0.12 μg/mL, 0.3 μM). The MKP peptide constituted only 0.053% of CH-3 but its activity was accounted for 33% of the total ACE-inhibitory activity of CH-3. In addition, a single oral administration of MKP also led to a transient but significant decrease in the SBP of SHRs.     

胃蛋白酶水解甘薯蛋白制备血管紧张素转化酶抑制肽的研究

采用胃蛋白酶水解甘薯蛋白制备血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,通过四元二次回归正交旋转组合设计,考察底物浓度、酶与底物浓度比、pH值、温度对ACE抑制率的影响,并确定最优酶解工艺参数,最终建立了ACE抑制率与各影响因素的回归模型。在此基础上,确定了胃蛋白酶水解甘薯蛋白的最适条件为:底物浓度2.3%、酶与底物浓度比3.7%、pH2.3、温度37℃、时间8h,采用该优化工艺,得到ACE抑制率最大为78.37%的水解产物。为开发防治高血压的保健食品提供了理论依据。     

合成二肽ACE抑制活性及抗高血压初步研究

目的:对合成二肽的ACE抑制活性进行系统地筛选,寻找具有高ACE抑制活性的二肽并研究其在动物体内的降血压作用。方法:利用可见光分光光度法对35种合成二肽的ACE抑制活性进行测定,并对具有高ACE抑制活性的二肽进一步测定其IC50值。选取ACE抑制效果最佳的二肽进行原发性高血压大鼠（SHR）降血压实验。实验采用灌胃方法分别以1、10、25、50、100 mg/kg的剂量溶于1 m L生理盐水进行给药,分别于给药后2 h和4 h测量大鼠血压变化。结果:研究发现大部分二肽都具有一定程度的ACE抑制活性,其中以氨基酸序列为半胱氨酸-丙氨酸（Cys-Ala,CA）和半胱氨酸-组氨酸（CysHis,CH）的二肽ACE抑制活性最高,其ACE抑制率分别达到84.38%和70.79%。经测定CA和CH的IC50值分别为23.22μmol/L和61.17μmol/L。SHR大鼠降血压实验表明CA在体内的降压效果显著。给药后4 h CA降压效果优于给药后2 h,给药后2 h CA降压效果与给药剂量呈较好的正相关性（R2>0.8）。结论:体外ACE抑制率测定及SHR大鼠降血压实验发现合成二肽CA具有较高的ACE抑制活性和较好的体内降血压效果,提示CA可以作为降血压保健食品的添加成分,值得进一步研究。      

酱油对血管紧张素转换酶抑制作用的研究

考察了若干酱油样品的血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性,发现所试样品均表现出ACE抑制活性,其IC50值范围为0.7405～3.0265mg/mL。样品的ACE抑制活性与其蛋白质降解程度、多肽含量及颜色值无明显相关性,应为多种活性物质综合作用的结果。对我国酱油产品中ACE抑制剂的结构表征可为潜在降血压功能性食品的研发提供指导。     

海洋蛋白源ACE抑制肽研究进展

血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽在血压调节中起着重要作用,食源性ACE抑制肽具有较强降血压效果,是调节血压的潜在活性成分。海洋蛋白源ACE抑制肽是食源性活性肽的重要组成部分,是未来研究的热点。本文综述了海洋蛋白源ACE抑制肽的制备、纯化、结构鉴定、体外和体内活性研究及构效关系等研究进展,同时对海洋蛋白源ACE抑制肽的研究和应用前景进行展望。      

血管紧张素转化酶抑制肽稳定性研究

高血压是心血管疾病最重要的且可治疗的危险因素之一,控制高血压是降低心脑血管疾病的发病率、致残率和死亡率的有效措施。血管紧张素转化酶通过影响肾素-血管紧张素系统和激肽释放酶-激肽系统实现对人体血压调节。文章综述了血管紧张素转化酶抑制肽的总体研究趋势、物理化学及酶稳定性的研究现状,并对其值得进一步研究内容进行展望,旨在为血管紧张素转化酶抑制肽的研究与开发提供思路。