冻融处理对牦牛乳酪蛋白胶束组成和稳定性的影响

冷冻贮藏是克服牦牛乳生产的季节性、产量低、泌乳期短等问题的重要手段,本研究探究了冻融处理条件对牦牛乳酪蛋白胶束组成和胶体稳定性的影响。将脱脂后的牦牛和荷斯坦牛原料乳于-18℃和-80℃冷冻贮藏210 d后,分别在4℃、25℃和50℃条件下解冻,通过超高速离心法（135 000 g,2 h,25℃）分离牦牛乳中的胶束相和乳清相。监测胶态钙和磷酸根、4种酪蛋白在两相中的分布;通过动态光散射检测酪蛋白胶束直径和直径分布,通过Turbiscan法测试样品经过冻融前后的物理稳定性变化规律。冻融处理促进了牦牛乳溶解相中的钙离子、磷酸根离子、αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白和β-酪蛋白迁移到胶束相中,导致胶束直径和直径多不分散指数增加,物理稳定性降低。冻藏温度相同的条件下,解冻温度越高,胶束相中钙和磷酸根、αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白和β-酪蛋白的含量越大,导致胶束的稳定性越低。在解冻温度相同的条件下,-18℃和-80℃冷冻贮藏条件产生的2种牦牛乳酪蛋白胶束的性质无显著差异。冻融处理对牦牛乳酪蛋白胶束的组成和稳定性有不利影响,低温解冻对牦牛乳酪蛋白胶束组成和稳定性的影响最小。     

浓缩乳蛋白的离子交换脱钙及其对酪蛋白胶束的影响

研究了浓缩乳蛋白的离子脱钙技术,以及部分脱钙对截留液中酪蛋白存在形式及酪蛋白胶束水合率的影响。研究确定了离子交换树脂的平衡脱钙时间为2 h,并通过改变树脂添加量得到了0、5%.5%、10.5%、19.6%、29.6%、38.7%、49.9%、63.8%和83.6%系列脱钙程度的截留液。随着脱钙程度的增加,截留液超离心上清中游离酪蛋白的含量逐渐增加,而超离心沉淀的胶束酪蛋白减少,说明酪蛋白逐渐从酪蛋白胶束中游离出来。当脱钙程度为0~29.6%时,酪蛋白胶束的水合率从2.6 g/g(干基)增加到4.1 g/g(干基),而脱钙程度从29.6%进一步增加到83.6%时,酪蛋白胶束水合率则变小至3.3 g/g(干基)。浓缩乳蛋白的钙离子含量以及酪蛋白的存在状态决定了其在应用时的功能特性,研究对开发新型的浓缩乳蛋白配料具有重要的指导意义。     

酪蛋白胶束结构和理化性质的研究进展

酪蛋白是乳中一大类蛋白质的总称,约占乳蛋白质量分数的80%。牛乳中的酪蛋白不是单独存在的,而是和矿质元素相互缠绕在一起而形成的复合物。牛乳的酸凝、酶凝以及液态乳稳定性的变化,从本质上来说都是酪蛋白胶束发生的一系列变化所导致的。本文概述了组成酪蛋白胶束中四种酪蛋白单体各自的结构和理化特征。综述了胶束的组成、胶束的流体力学直径、容积度、密度、水合性、分子间距等几个重要的特征参数。最后总结了核壳模型、双结合模型、亚单元模型和Holt模型等酪蛋白胶束的理论结构模型的特征及各种的缺陷,以期对乳制品的生产和加工提供一些思路。     

热处理对牛乳中盐类组分及酪蛋白胶体特性的影响

为研究热处理对牛乳中盐类组分和酪蛋白胶体特性的影响,对不同温度处理后的牛乳进行相关指标的测定。结果表明:不同温度处理对牛乳中主要盐类的存在形态及含量有着显著影响(P<0.05),随着温度的升高,溶解相的钙和磷逐渐向胶体相转变;同时,受乳清蛋白变性的影响,牛乳中酪蛋白胶体粒径、表面电势、水合作用等特性也发生了显著变化。因此,加工温度与牛乳中的盐类组分及酪蛋白胶体特性有着密切关联,是造成牛乳品质变化的一个重要因素。     

离心除菌UHT乳贮藏期内乳蛋白组成的变化

通过凯氏定氮法、高效液相色谱法和氨基酸分析仪研究了离心预除菌的UHT乳（C-UHT）和常规UHT乳（N-UHT）在常温6个月贮藏过程中乳蛋白和氨基酸成分的变化。热处理和贮藏过程中乳清蛋白质量浓度逐渐降低,非蛋白氮（NPN）质量分数逐渐增加,N-UHT和C-UHT的NPN质量分数从4.2%分别增加到8.7%和7.9%。热处理导致部分酪蛋白胶束解聚和酪蛋白组分进入了乳清相,乳清蛋白聚合进入胶束相,贮藏过程中这种作用持续进行。N-UHT和C-UHT中酪蛋白的解聚量分别为28.6%和22.6%,乳清蛋白的聚合量分别为8.5%和11.3%。热处理导致所有的乳蛋白组分发生了降解,贮藏过程中乳蛋白继续降解。N-UHT和C-UHT中总蛋白由39.81 g/L分别降解到29.57 g/L和31.42 g/L;游离氨基酸总量由原乳的31.4 mg/L增加到35.1～35.7 mg/L。C-UHT乳的乳蛋白降解和乳蛋白相转移程度显著低于N-UHT乳。     

乳中钙、磷的特性及在干酪制造中的作用

乳中的盐类，特别是钙、磷组成的盐类对干酪生产中的凝乳过程和干酪的组织状态以及干酪的缓冲性方面有重要作用。在乳中添加钙离子，可以降低于酪的凝乳时间，增加凝胶硬度。乳的酸化程度和乳清排放时的pH，决定了酪蛋白胶粒中胶体磷酸钙的溶解程度，从而影响了干酪的矿物质含量及干酪的结构和质地，同时使干酪具有较强的缓冲作用。     

钙与乳蛋白的相互作用机制及对其功能特性的影响研究进展

钙作为人体骨骼生长和调节生理功能的重要物质,广泛存在于乳品中。钙与乳中蛋白质如αs-酪蛋白、β-酪蛋白、κ-酪蛋白、α-乳白蛋白和β-乳球蛋白等发生相互作用,影响乳蛋白的结构稳定性,进而使其热稳定性、乳化性、溶解性、起泡性和凝胶性发生改变。本文综述了钙与各种乳蛋白之间的相互作用机制以及对其功能特性的影响,对系统理解钙与乳蛋白的结合具有重要意义,为钙类功能性乳品的深入研究以及工业化生产提供理论依据。     

羊乳蛋白质稳定性的影响因素研究

本文研究了不同因素对崂山奶山羊初乳和成熟乳蛋白质稳定性的影响,分析了温度、pH值、柠檬酸、钙离子、蔗糖及超高压处理下,羊乳蛋白质离心沉淀率的变化,并以此衡量乳液的稳定性。结果表明,第1~3d的乳对热最为敏感,第1d的乳65℃加热15min即变得极为粘稠,70℃加热15min第1、2d的乳均出现凝固结块;第3d的乳85℃加热15min出现凝固结块。第4~7d的乳加热到95℃未出现凝固结块。可见,随着泌乳期的延长,乳的热稳定性增强。pH6.9的羊乳蛋白质的稳定性最好;蔗糖添加量低于1.0mg/100mL时,降低乳的稳定性;高于1.0mg/100mL时,随着蔗糖浓度的增加,酪蛋白胶束的稳定性增强;羊乳蛋白质的稳定性随柠檬酸和钙离子浓度的增大而降低。300MPa以下压力处理对蛋白质沉淀率的影响不大;500MPa超高压处理时,沉淀率明显增加,作用15min沉淀率达最高值7.35%。超过500MPa的压力处理会导致蛋白质的稳定性明显降低。     

乳清蛋白及与其它乳成分的热聚合作用机制研究进展

乳蛋白决定奶类品质,而热加工会影响乳清蛋白尤其是β-乳球蛋白的稳定性。热处理时,乳清蛋白不仅自身发生不同程度的聚合,而且通过巯基-二硫键分别与酪蛋白胶束和乳脂球膜蛋白发生结合。乳清蛋白亦可与其它乳成分如乳糖、钙盐、乳脂发生热聚合作用。本文根据乳品受热温度的不同,针对乳清蛋白间及其与其它乳成分的相互作用途径进行分析,阐明热聚合作用过程及机理,对改善乳制品的热稳定性、凝胶性等功能性质具有重要的理论意义,拓宽乳清蛋白作为配料在相关食品体系中的应用。     

乳中酪蛋白胶粒的形成及其结构

乳中的酪蛋白胶体粒子是一种复杂的胶粒,它是由许多酪蛋白分子和大部分钙、磷组成。钙和磷以高度不溶的胶体磷酸钙形式存在,每100g酪蛋白约含8g左右。乳中的酪蛋白胶粒近似球形,以胶体分散状态存在,其直径约为0.02～0.30tim,其中也含有水分以及少量的其它蛋白质,如乳脂酶、胞浆素(Plasmin)和部分(月示)胨。酪蛋白胶粒在加热、浓缩等加工过程中很大程度上决定了产品的稳定性,其性质在     

乳酪蛋白胶束结构及其凝胶形成机制概述

本文综述了乳中酪蛋白种类、胶束结构、电荷分布，并对酪蛋白胶束的稳定性及构成假说进行了介绍，最后着重分析了乳凝胶形成机制及其它外界影响因素。从而为乳品的深入研究开发提供了一定的理论依据。     

热处理对鲜牛乳和复原孔蛋白多态性的影响

利用三种模拟生产加热处理,来研究鲜牛乳和复原乳蛋白多态性变化.通过调控pH和加热温度,发现鲜牛乳和复原乳中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、非沉淀酪蛋白和蛋白胶束的粒径大小均变化差异显著.     

低温诱导羊乳中β-酪蛋白从胶束中解离的研究

在羊乳酪蛋白胶束结构中,部分β-酪蛋白通过疏水作用结合到胶束骨架上,在低温条件下,蛋白质疏水作用减弱,部分β-酪蛋白从胶束中解离。以脱脂羊乳为原料,采用HPLC、SDSPAGE、ICP-MS进行检测,研究温度、平衡时间、pH、NaCl、柠檬酸钠、CaCl2对β-酪蛋白从胶束中解离的影响。低温诱导β-酪蛋白从胶束中的解离在120 min达到平衡。降低温度、降低pH、添加柠檬酸钠诱导胶束钙的解离,使胶束中通过疏水作用结合的β-酪蛋白含量增加,进一步促使低温条件下β-酪蛋白从胶束中解离。温度4℃、pH 6.0条件下平衡120 min,β-酪蛋白从胶束中的选择性解离效果较好,β-酪蛋白、κ-酪蛋白、α-酪蛋白的解离率分别达41.8%、19.9%、15.2%,3种酪蛋白解离部分的占比分别为68.2%、24.4%、7.4%。上述结果可应用于羊乳β-酪蛋白低温微滤分离的工艺优化。     

乳清组分的波动对牛乳体系及其酶凝胶特性的影响

为探讨牛乳乳清的组成成分对酪蛋白胶束酶凝胶特性的影响,采用超滤浓缩技术去除渗透液,并分别用去离子水、乳清蛋白和酪蛋白酸钠溶液取代所除掉的渗透液,进而改变乳清相的蛋白质组成和离子强度。研究表明,添加乳清蛋白和酪蛋白酸钠虽未对酪蛋白胶束的结构和电荷特性产生影响,但能显著阻碍蛋白质凝胶结构的形成。研究发现添加酪蛋白酸钠能够完全阻止酪蛋白凝胶结构的形成,主要是它通过疏水作用与酪蛋白胶束相结合,从而提高酪蛋白胶束间的静电和空间排斥作用。另外,添加去离子水的样品显著降低了体系的钙离子浓度。酪蛋白胶束的Zeta电势值从-20 mV增到-33 mV,同时粒径从163 nm降到153 nm。钙离子浓度的降低显著减缓了酶凝胶的形成过程,凝胶时间延长到93 min,所得凝胶的弹性模量仅为1.5 Pa。本研究发现乳清中的钙离子含量、蛋白质含量及种类都能显著影响酪蛋白胶束的酶凝集过程。酪蛋白酸钠具有强大的阻碍酪蛋白胶束聚集的能力。此外,钙离子浓度的降低也会对酪蛋白凝胶结构的形成及特性产生影响,乳清中足量的钙离子浓度(330 mg/L)是获得良好凝胶结构的必要条件。     

3种乳源酪蛋白粒径及胶束结构的差异性

通过纳米粒度分析仪和扫描电子显微镜,分别对水牛乳、牛乳及羊乳中的酪蛋白颗粒直径大小分布情况及酪蛋白胶束结构进行研究。结果表明：水牛乳、牛乳及羊乳中酪蛋白的粒径分布及胶束结构方面存在明显的差异。水牛乳酪蛋白平均颗粒直径为182.3nm,酪蛋白颗粒互相连接成较细长的胶束,胶束之间交联成网络状;牛乳酪蛋白平均颗粒直径为207.4nm,酪蛋白颗粒聚集成直径较大的胶束;羊乳酪蛋白平均颗粒直径为173.8nm,酪蛋白颗粒仅能够形成较短的胶束,也不能交联成网络状。     

山羊乳蛋白质及其组学分析

为探索山羊乳蛋白质的基本组成,利用蛋白质组学技术——功能强大的分离技术,结合高分辨率的质谱分析,以获得极其重要的乳蛋白信息。采用毛细管电泳法解析山羊乳中的宏量蛋白质,采用蛋白质组学技术分析山羊乳中乳清蛋白和乳脂肪球膜蛋白的种类和功能分布,以及乳粉加工工艺对山羊乳蛋白质组成的影响,并以牛乳蛋白质作比较。结果发现,通过蛋白质组学技术鉴定出山羊乳乳清蛋白103种,乳脂肪球膜蛋白121种;在热处理和均质过程中,乳清蛋白是首先变性的蛋白质,尤其是β-乳球蛋白,而乳脂肪球膜蛋白含量降低的同时会引起其中的β-乳球蛋白、β-酪蛋白及α-酪蛋白的含量显著增加。综上所述,蛋白质组学技术为山羊乳蛋白质的进一步研究奠定了基础,为研究加工过程中乳蛋白组分的变化提供了机会。     

乳蛋白中乳清蛋白与酪蛋白组成、特性及应用的研究进展

乳清蛋白和酪蛋白是乳蛋白的主要组成成分,具有很高的营养价值。本文从乳中的乳清蛋白与酪蛋白出发,阐述了牛、羊等乳中乳清蛋白和酪蛋白的组成,并分别分析了乳清蛋白和酪蛋白的功能及其相关应用,综述了有关乳清蛋白和酪蛋白的新产品开发及综合利用,以期对乳中蛋白营养价值综合利用提供相应依据,为乳业相关企业及相关专业研究人员提供参考。     

超高压处理对牛乳微观特性影响的研究

采用DMBR-400数码显微镜和JSM-6360LV扫描电镜分别对超高压杀菌乳中的脂肪球和酪蛋白胶束的直径进行测定,并且与原乳、巴氏杀菌乳、超高温瞬时杀菌乳进行比较.结果表明:经过超高压杀菌处理过的牛乳酪蛋白胶束发生裂解,直径减小,脂肪球直径虽略有增大,但脂肪球膜没有被破坏,延缓了奶油的形成;而巴氏杀菌乳中酪蛋白胶束和脂肪球直径都略有增大,但脂肪球膜遭到破坏,而且发生聚集,加速了奶油的形成;超高温瞬时杀菌乳的酪蛋白胶束结构疏松,胶束直径明显增大,并且均质使得脂肪球直径减小,高温处理使得冷球蛋白变性,延缓了奶油的形成.     

羧甲基纤维素钠对高钙液态乳稳定性的影响与机制

以酪蛋白酸钠、羟基磷灰石和羧甲基纤维素钠作为乳蛋白、钙增强剂和增稠稳定剂的模型组分,研究了增稠稳定剂对高钙液态乳体系稳定性的影响,通过优化添加工艺改善钙增强剂在产品中的分散稳定性,并探讨其分子机制,提出了通过由静电相互作用驱动和层层自组装方式构建"多糖/蛋白双壳层"改善无机钙盐在溶液体系中分散稳定性的分子模型。     

基于蛋白质结构及相互作用的羊乳热凝聚物形成分析

该文研究了鲜羊乳经过不同热杀菌处理后的聚集行为及蛋白质结构变化。随着处理温度的增加,羊乳酪蛋白胶束平均粒径从209.6 nm增大到289.2 nm,粒径分布峰宽变大,经121℃/4 s超高温处理后粒径增加显著,乳清蛋白发生变性,并在蛋白胶束表面聚集,使蛋白胶束增大。傅里叶红外光谱扫描结果显示,经热处理后羊乳的吸收峰均发生一定程度的红移,蛋白分子氢键发生断裂与重新缔合,通过酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带分析乳中蛋白的二级构象变化,发现无规则卷曲含量显著增高,疏水区域外翻,羊乳蛋白的空间结构发生变化。变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明,β-乳球蛋白在酪蛋白与清蛋白结合中发挥重要作用。该研究探讨了不同热杀菌方式乳稳定性及蛋白结构的变化,以期为液态羊乳生产中热杀菌方式对蛋白质的影响提供理论参考。