海洋生物来源血管紧张素转换酶抑制肽的研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制剂通过抑制ACE活性能够降低血压。目前人工合成ACE抑制药物已开发并应用到降血压的治疗中,但会带来多种副作用。食源性ACE抑制肽与合成抑制剂相比因其副作用小、安全性高等特点,成为ACE抑制肽研究的热点。由于独特的生活环境与巨大的存在数量,海洋生物具有与陆地生物截然不同的化学结构及丰富的生物活性成分。海洋生物来源ACE抑制肽的研究为食源性ACE抑制肽的筛选提供了基础。本文结合海洋生物来源ACE抑制肽的作用机制及制备流程,对鱼类、软体动物、虾类、藻类及海绵、海蜇、粗刺参等不同生物来源的ACE抑制肽制备工艺进行了综述,并对海洋生物的综合开发利用进行了概括。     

牦牛乳硬质干酪体外消化前后ACE抑制肽分析

以牦牛乳硬质干酪为原料,采用胃蛋白酶和胰蛋白酶模拟体外肠胃道消化的方法,运用毛细管液相色谱结合Quadrupole-Orbitrap质谱,对牦牛乳硬质干酪体外消化前后血管紧张素转化酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)抑制肽活性和其肽特征进行了分析。结果表明:牦牛乳硬质干酪鉴定出ACE抑制肽15种,经胃蛋白酶、胰蛋白酶降解后,其ACE抑制肽为12种。ACE抑制肽主要源自β-酪蛋白,分子质量为800～1 500 Da。相同ACE抑制肽3种。18种ACE抑制肽共享了已知ACE抑制肽C-末端的三肽氨基酸结构,大多数ACE抑制肽具备了抑制ACE活性的结构特征,它们是潜在ACE抑制肽。干酪中SKVLPVPQ、QEPVLGPVRGPFP、YQEPVLGPVRGPFPI和干酪消化后LVYPFPGPIPN、VYPFPGPIPN、YQEPVLGPVR确定具有ACE抑制活性。干酪水溶性多肽与其经胃蛋白酶和胰蛋白酶降解的酶解物的ACE抑制活性间无显著性差异(P> 0.05),这为开发具有保健功能特性的牦牛乳硬质干酪提供了理论依据。     

三斑海马蛋白肽ACE抑制活性的研究

本文通过三斑海马酶解液的制备、ACE抑制活性肽的分离和体外消化模型的建立研究了三斑海马蛋白肽的ACE抑制活性。利用碱性蛋白酶制备得到具有ACE抑制活性的三斑海马酶解液,经葡聚糖凝胶层析分离纯化后,得到具有较高ACE抑制活性的组分(其IC50为0.91 mg/m L);通过对该组分的氨基酸组成和体外消化模型分析,发现该组分中疏水性氨基酸的含量为50.48%,消化酶作用后,显著提高ACE抑制活性,经判断,该组分中的蛋白肽为前体型抑制剂。      

基于定量构效关系制备火麻仁蛋白ACE抑制肽

高血压是引发心血管疾病的主要因素,经常服用降压的药物会产生副作用,因而安全、高效的食源性降压肽成为关注点。本研究建立了血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽的定量构效关系(QSAR)模型,确定ACE抑制肽的结构与其活性间的关系。将模型结果辅以计算机虚拟酶切精确掌握蛋白水解位点,筛选合适的蛋白酶水解火麻仁蛋白定向制备ACE抑制肽,并测定最终水解物的抑制效果。结果表明：基于二肽建立的SVM-AAindex模型具有最佳的预测性能(R²为0.81,RMSE为0.53),且当二肽C端氨基酸为疏水性和芳香族氨基酸时具有较强的ACE抑制效果。蛋白质组分分析发现火麻仁蛋白含有34.60%的疏水性氨基酸和芳香族氨基酸是制备ACE抑制肽的良好来源。选择虚拟酶切产生较多短肽和生物活性肽的碱性蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶对火麻仁蛋白进行定向水解,获得的最终水解液的ACE抑制IC50值分别为1.89和2.30 mg/mL。本研究建立了一种高效精准的制备火麻仁蛋白ACE抑制肽的方法,在降血压药物上具有很好的应用前景。     

富硒辣木叶蛋白ACE抑制肽的酶解工艺优化及活性研究

以富硒辣木叶为原料提取富硒辣木叶蛋白,通过单因素实验和响应面优化富硒辣木叶蛋白血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽的制备工艺,并对最优酶解物的ACE抑制活性、氨基酸组成和硒含量进行分析表征。结果表明,富硒辣木叶蛋白ACE抑制肽的最佳酶解条件为时间3 h,pH7.5、酶底比0.23%、底物浓度5.97%、温度39.2℃。该条件下制备的ACE抑制肽的ACE抑制活性较强(IC50=0.522 mg/mL),富含必需氨基酸(24.05%)和疏水性氨基酸(20.6%),其硒含量是辣木叶原料中硒含量的1.86倍。富硒辣木叶蛋白ACE抑制肽具有功能因子和天然食物的双重特性,此研究可为降血压药物及相关功能性食品的开发提供理论依据。     

酶膜耦合制备高活性ACE抑制玉米肽及结构研究

为了充分提高酶解效率及获得高活性的ACE抑制玉米肽,采用酶解与膜分离耦合技术连续化制备高活性ACE抑制玉米肽,考察了该制备过程中产品的质量和稳定性,比较了不同分子质量级分玉米肽的ACE抑制活性,以及采用HPLC-MS/MS对几种玉米肽的结构进行了解析。结果显示:在连续制备5 h内,所得产品的ACE抑制活性及肽含量较稳定,ACE抑制率在84%左右(最高达到89.82%),其中Mw<3 ku级分玉米肽其ACE抑制活性最高(IC50=0.29 mg/mL);解析出了3种玉米肽的结构,其氨基酸序列分别为QQLLPF、QQFLPF和QFLPF。试验表明:连续化酶膜耦合技术制备的ACE抑制玉米肽产品质量高且稳定,其中Mw<3 ku的玉米肽级分的ACE抑制活性最高;解析出的3种玉米肽均具有ACE抑制肽的结构特点。     

ACE抑制肽构效关系的研究进展及乳源性ACE抑制肽的加工利用现状

对ACE抑制肽的降压机理、构效关系及乳源性ACE抑制肽的加工利用现状等方面进行了介绍。在人体血压调节方面,血管紧张素转换酶(ACE)起着重要的生理作用,越来越多的天然食品源ACE抑制肽被研究和开发利用。本文主要对ACE抑制肽的降压机理、结构、定性/定量构效关系及乳源性ACE抑制肽的加工利用现状等方面进行了综述介绍,以期更好的获得和人工合成优良的ACE抑制肽产品。结果表明,ACE抑制肽的活性与其分子大小、氨基酸种类、序列结构以及空间构象等都密切相关,乳源性的ACE抑制肽的产品在国外已日渐成熟。     

ACE抑制肽研究进展

该文对目前国内外有关ACE抑制肽研究进展进行综述,重点介绍制备ACE抑制肽原料、分离提取方法、结构与活性关系、活性测定方法和功能性评价方法,并简介其在食品中应用及发展前景,以期为对ACE抑制肽进一步研究提供参考。     

鱼鳞明胶ACE抑制肽的制备及其活性研究

利用Alcalase 2.4L酶解鱼鳞明胶制备具有血管紧张素转化酶(ACE)抑制活性的降血压肽,通过超滤处理富集得到具有较高活性的ACE抑制肽,并对该组分进行分子量分布、氨基酸组成分析及抗消化性研究。结果表明:水解明胶6 h所得水解物的ACE抑制活性最高,其IC50为0.56 mg/mL,水解度为15.54%;超滤膜处理分离后,分子量小于5 kDa的多肽组分Ⅱ的ACE抑制活性最高,其回收率达90%以上;多肽中对ACE抑制活性贡献大的脯氨酸、羟脯氨酸、色氨酸等疏水性氨基酸的保存率高;体外消化实验显示,该抑制肽在胃肠道消化酶作用下能保持较好的ACE抑制活性。     

酶解牛乳酪蛋白制备ACE抑制肽的研究

目的利用酶技术制备酪蛋白源ACE抑制肽.方法以ACE抑制活性为指标,筛选最佳用酶,优化酶解反应条件,并研究酶解过程中水解度和游离氨基酸含量的变化.结果通过对5种蛋白酶的筛选,最终确定AS1.398中性蛋白酶为水解用酶,制备酪蛋白源ACE抑制肽,其最佳反应条件为pH 7、温度45℃、底物质量分数7.5%、酶用量([E]/[S])5%,水解6 h.在酶解过程中,随着时间的延长,水解度略有增加,而游离氨基酸含量大幅度增加.酪蛋白ACE抑制肽的半抑制浓度(IC50值)为0.68mg/mL.结论牛乳酪蛋白用蛋白酶水解可制备高活性的ACE抑制肽,是获得ACE抑制肽的良好来源.     

ACE抑制肽的研究进展

随着高血压患者的大幅增加和人们对健康的重视,血管紧张素转换酶（ACE）抑制肽作为有效的降血压多肽,又因无毒副作用,使其成为近些年的研究热点。文章综述了ACE抑制肽的作用机理和研究历史,从植物及动物方面介绍了多肽的来源,并阐述了直接酶解法、发酵法、固相合成法制备ACE抑制肽方法,以及从体外活性检测和体内活性检测介绍ACE抑制肽检测方法,希望为ACE抑制肽的深入研究提供依据。     

ACE抑制肽构效关系研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin-converting enzyme,ACE)抑制肽是一类从食源性蛋白质中分离得到的具有降高血压活性的多肽。由于其降血压效果好,而且没有降压药物的毒副作用从而引起了广泛关注。近年来,ACE抑制肽的构效关系研究成为研究重点。结构生物信息学研究表明,ACE抑制肽的ACE抑制能力不仅与其分子质量有关,而且与其氨基酸序列以及其立体空间构象之间存在高度相关性。ACE抑制肽的抑制类型与ACE抑制活性、构效关系也存在一定相关性。对ACE抑制肽构效关系进行深入研究将有助于指导开发高活性的功能性食品及降血压药物。     

富硒辣木叶蛋白ACE抑制肽的酶解工艺优化及活性研究

以富硒辣木叶为原料提取富硒辣木叶蛋白,通过单因素实验和响应面优化富硒辣木叶蛋白血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽的制备工艺,并对最优酶解物的ACE抑制活性、氨基酸组成和硒含量进行分析表征.结果表明,富硒辣木叶蛋白ACE抑制肽的最佳酶解条件为时间3 h,pH7.5、酶底比0.23％、底物浓度5.97％、温度39.2℃.该条...     

刺参ACE抑制肽制备及降压功效分析

以刺参（Stichopus japonicus）体壁为原料,利用复合蛋白酶对其进行酶解,运用单因素法优化血管紧张素转化酶（angiotensin I-converting enzyme,ACE）抑制肽的酶解制备工艺。获得最佳工艺参数为：料液比1∶6（g/mL）、加酶量0.8%（质量分数）、反应时间6?h、pH?7.0。将酶解产物用3?kDa膜超滤,其中小于3?kDa组分具有较高的ACE抑制活性,IC50为0.8?mg/mL,对ACE表现为非竞争性抑制作用。刺参ACE抑制肽在高温、酸性和碱性条件下均具有较好的稳定性,同时具有较强的抵抗胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶消化的能力。动物实验结果表明,刺参ACE抑制肽对雄性自发性高血压大鼠具有良好的降压功效。因此,利用复合蛋白酶酶解刺参体壁制备的ACE抑制肽在降血压功能性食品的开发利用方面具有研究价值。     

Angiotensin-I converting enzyme (ACE) inhibitory mechanism of tripeptides containing aromatic residues

Angiotensin-I converting enzyme (ACE) plays important roles in the regulation of blood pressure, and ACE inhibitory peptides in food materials have attracted attention for their antihypertensive function. In this study, the function of amino acids in ACE inhibitory tripeptides was clarified.     

血管紧张素转换酶抑制肽定量构效关系研究进展

在血压调节方面,血管紧张素转换酶（ACE）的活性是重要的影响因子。ACE抑制肽具有抑制ACE活性、降低血压等作用。其毒副作用小、安全性高。该文主要对血压调节机制、ACE抑制肽的降压机理、食源性ACE抑制肽的制备以及定量构效关系进行综述介绍,对指导ACE抑制肽的分子设计过程给予理论分析,有望开发出高活性的功能性食品及降血压药物。     

大鳞副泥鳅蛋白制备ACE抑制肽的酶解方式研究

为开发大鳞副泥鳅蛋白血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽,使用高效液相色谱法测定大鳞副泥鳅蛋白的氨基酸组成,考察泥鳅蛋白的单一酶解方式和复合酶解方式对产生ACE抑制肽的影响,并使用N-三(羟甲基)甲基甘氨酸十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳进一步证实不同酶解方式对泥鳅蛋白的水解效果。结果表明,大鳞副泥鳅蛋白富含疏水性氨基酸(39.823%)、支链氨基酸(18.102%)以及芳香族氨基酸(8.216%),是制备ACE抑制肽的良好来源。脯氨酸蛋白酶、α-胰凝乳蛋白酶和碱性蛋白酶单一酶解泥鳅蛋白,酶解产物的最高ACE抑制率分别是81.01%、64.91%和87.84%,最高水解度分别为1.48%、9.04%和28.29%。使用碱性蛋白酶与脯氨酸蛋白酶对大鳞副泥鳅蛋白进行分步酶解与同步酶解,同步酶解方式可以产生更高活性的ACE抑制肽,最高的ACE抑制率为90.14%,IC50为0.491 mg/mL。     

乳源ACE抑制肽的制备及应用

近年来高血压成为威胁人类健康的第一大慢性病,由于常规降压药物对人体的损害,食源性降压肽成为研究的热点。目前研究发现了多种乳源ACE抑制肽,并得到应用。本文综述乳源ACE抑制肽的制备、纯化及应用现状。     

预处理对胶原蛋白水解和血管紧张素转化酶抑制肽段释放的影响

以胰蛋白酶为工具酶,研究短时热处理、超高压处理对胶原蛋白水解和血管紧张素转化酶（angiotensinconverting enzyme,ACE）抑制肽段释放的影响。结果表明：热处理可显著促进胰蛋白酶对胶原蛋白的水解和ACE抑制活性肽段释放,超高压处理组水解物水解度（degree of hydrolysis,DH）与无处理组无显著差异,ACE抑制活性显著低于无处理组。水解物DH和ACE抑制活性关系研究显示,胰蛋白酶水解胶原蛋白过程中,水解度小于5%时,ACE抑制率随水解度呈明显上升趋势,水解度大于5%后,其上升趋势不再明显。肽谱分析进一步证明热处理可有效促进胶原蛋白的水解,超高压处理可改变胰蛋白酶作用位点。热处理组水解物序列分析显示,获得序列均来源于胶原蛋白三螺旋区域,且大部分序列都具有潜在的ACE抑制活性。说明短时热处理可以有效破坏胶原蛋白的三螺旋结构,促进ACE抑制肽段的释放。     

酶解法制备牡丹籽ACE抑制肽及其稳定性

以牡丹籽粕为原料,用酶解法制备ACE抑制肽及其稳定性研究。以血管紧张素转化酶(angiotension converting enzyme,ACE)抑制率为指标,从中性蛋白酶、碱性蛋白酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶和风味蛋白酶中筛选出最佳ACE抑制肽制备酶为中性蛋白酶。以单因素实验为基础,进行酶解条件的响应面优化,结果显示牡丹籽ACE抑制肽酶法制备的最优条件为:底物浓度2%,pH7.5,加酶量7200 U/g,酶解温度43℃,酶解时间2 h,此时酶解液ACE抑制率可达到86.93%±2.38%。此外,稳定性分析显示该ACE抑制肽具有良好的温度和酸碱稳定性,在温度20~100℃与pH2~10的环境下,ACE抑制活性没有显著变化(P>0.05),并且经过体外胃肠模拟消化后,ACE抑制活性变化不显著(P>0.05),仍能保持良好的抑制活性。