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相似文献
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1.
本文以金鲳鱼肌原纤维蛋白作为乳化剂,以玉米油为油相制备乳液凝胶。利用SDS-PAGE、傅里叶红外光谱、电镜对金鲳鱼肌原纤维蛋白的结构进行表征;筛选优化制备金鲳鱼肌原纤维蛋白乳液凝胶的最佳蛋白浓度(C)、最佳油相比(φ),采用激光共聚焦对乳液凝胶结构进行了表征;探究了pH和NaCl浓度对乳液凝胶稳定性影响。结果表明:金鲳鱼肌原纤蛋白具有典型的蛋白结构峰,β-折叠的含量最高,由椭圆颗粒聚集形成的纤维状结构,其蛋白浓度(C)为2.5%,油相比(φ)为0.68时制备出的乳液凝胶弹性模量G’最佳,平均粒径小。激光共聚焦结构显示,乳液凝胶的结构为W/O/W的多重乳液结构。乳液凝胶在pH酸性条件下不稳定,碱性环境下相对稳定,pH对乳液凝胶流变和粒径分布影响较大,NaCl的浓度改变对乳液凝胶的影响较小。综上,本文探究了金鲳鱼肌原纤维蛋白乳液凝胶的制备及表征,为金鲳鱼肌原纤维蛋白的开发利用提供了一定的技术参考。  相似文献   

2.
变性淀粉对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响   总被引:1,自引:0,他引:1  
分别将0%、4%、6%、8%、10%和12%的玉米原淀粉、玉米乙酰化二淀粉磷酸酯、木薯乙酰化双淀粉己二酸酯淀粉(acetylated distarch adipate,ADA)、木薯醋酸酯变性淀粉(starch acetate,SA)添加到肌原纤维蛋白溶液中,制备淀粉-蛋白复合物并测定流变特性、凝胶强度、保水性和水分子弛豫时间等指标。结果表明:添加淀粉可显著提高肌原纤维蛋白的储能模量G′,G′在42℃左右开始增加,此时肌原纤维蛋白开始变性形成凝胶,添加变性淀粉可显著延迟肌原纤维蛋白的变性温度(43~46℃)。变性淀粉添加量为8%时淀粉-蛋白复合物凝胶强度均达到最大,而原淀粉对肌原纤维蛋白的凝胶强度影响不显著(P>0.05)。添加变性淀粉的复合凝胶保水性比原淀粉保水性高约13%(P<0.05),SA-蛋白复合物与ADA-蛋白复合物保水性最高。核磁共振分析表明T2弛豫时间随变性淀粉添加量增大而减小,T22向快弛豫方向移动,说明变性淀粉的添加降低了水分子的移动性。因此,ADA-蛋白复合物对肌原纤维蛋白的流变性、凝胶强度、保水性和水分迁移影响最显著,添加10%以内变性淀粉可显著提高肌原纤维蛋白的G′和保水性,同时增大凝胶强度,降低水分迁移速率。  相似文献   

3.
本研究提取兔肉肌原纤维蛋白(Rabbit Myofibrillar Protein,RMP),以大豆油为油相制备Pickering乳液及乳液凝胶,考察不同p H环境(3~10)、不同浓度卡拉胶(0.25%~0.50%)和海藻酸钠(0.25%~0.50%)添加对Pickering乳液稳定性及其凝胶特性的影响,以期利用RMP制备高稳定性Pickering乳液凝胶。结果表明:当pH为9时,RMP乳液的ζ-电位绝对值最大(33.60 mV);在pH为9,油相体积50%,卡拉胶和海藻酸钠多糖添加浓度均为0.35%时,RMP-Pickering乳液的ζ-电位绝对值(72.97±0.60)、乳化指数(Emulsifying Activity Index,EAI)(5.09±0.09 m2·g-1)和乳化稳定指数(Emulsifying Stability Index,ESI)(46.07%±3.74%)均达到最大值;在多糖浓度0.25%~0.35%范围内时,卡拉胶和海藻酸钠添加的RMP-Pickering乳液凝胶的持水性、硬度和弹性均逐渐升高,二者均在添加...  相似文献   

4.
将肌原纤维蛋白充分剪切后,以不同放置时间下的黏度来评价剪切稀化程度,分析剪切稀化效应对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,并设置对照组排除无关因素的影响。结果表明,实验组中,剪切稀化程度随着放置时间的延长逐渐降低,同时肌原纤维蛋白凝胶的储能模量逐渐增加,凝胶持水性、凝胶强度、化学作用力显著提高(P<0.05),凝胶孔径逐渐减小,结构变得质密均匀,二级结构中β-折叠含量显著增加(P<0.05),β-转角含量显著降低(P<0.05);而对照组在剪切稀化程度一致的情况下,凝胶特性不随放置时间发生明显变化。这表明是剪切稀化效应影响了肌原纤维蛋白的凝胶特性,即剪切稀化效应的减小有利于形成稳定的凝胶结构,提升肌原纤维蛋白的凝胶特性。  相似文献   

5.
采用p H偏移法改性花生分离蛋白,研究添加不同比例(0.25%,0.50%和0.75%)改性花生分离蛋白(AH-PPI)和天然花生分离蛋白(N-PPI)对猪肉肌原纤维蛋白(MP)凝胶性能的影响。结果表明,与单独MP凝胶相比,添加N-PPI-MP凝胶体系的凝胶强度和保水性无显著变化,储能模量G’降低,而添加AH-PPI则显著改善MP凝胶体系的凝胶强度和储能模量G’(p<0.05),当添加量为0.75%时,MP凝胶强度和储能模量G’最大;离心法测试表明,添加AHPPI提高MP凝胶保水性;低场核磁分析显示,添加AH-PPI的MP凝胶体系中T23自由水比例下降,不易流动水比例升高,从而提高MP凝胶的保水性。结果表明,AH-PPI能明显改善猪肉肌原纤维蛋白的凝胶性能,为改性花生分离蛋白在肉类产品加工中的应用提供指导。  相似文献   

6.
茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响   总被引:1,自引:0,他引:1  
研究茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,将不同添加量(0.00%、0.01%、0.05%、0.10%、0.50%、1.00%)的茶多酚加入到羊肉肌原纤维蛋白中,测定肌原纤维蛋白表面疏水性、乳化性能、保水性、质构特性,观察羊肉肌原纤维蛋白凝胶微观结构。结果表明,与对照组相比,茶多酚添加量为0.10%时,羊肉肌原纤维蛋白的表面疏水性最小,疏水基团暴露程度最轻,乳化活性指数达到最大(4.88 m2/g),乳化稳定性指数(86.54%)和保水性(95.22%)均达到最佳;随着茶多酚添加量的增加,羊肉肌原纤维蛋白凝胶的硬度、咀嚼度、胶着度均显著上升(P<0.05),弹性、内聚性、回复性整体呈下降趋势(P<0.05)。结论:添加适量茶多酚可以显著改善羊肉肌原纤维蛋白的凝胶特性,并且凝胶的微观结构更加致密、空隙更小、形状规则且分布均匀;茶多酚与肌原纤维蛋白的非共价结合和共价结合可能会影响蛋白质的功能特性,并且这种作用强度随着茶多酚添加量的变化而变化。  相似文献   

7.
以鲢鱼肌原纤维蛋白为原料,考察不同质量分数(0.05%、0.1%、0.15%、0.2%、0.25%)白藜芦醇(resveratrol,RE)对肌原纤维蛋白结构特性、流变学特性及其凝胶特性(凝胶强度、持水力、水分分布、白度、微观结构)的影响。结果显示,RE的添加会与肌原纤维蛋白分子结合,使粒径增大。紫外光谱和内源荧光光谱结果发现,RE的加入改变了肌原纤维蛋白的空间构象,使其荧光强度降低。流变学结果表明,添加RE使肌原纤维蛋白储能模量和损耗模量得到提高。随着RE添加量的增加,凝胶强度呈先上升后下降的趋势,当RE添加量为0.15%时,与对照组相比提升了38.43%。此外,RE的添加还改善了凝胶的质构特性,使白度值提高。低场核磁共振分析发现,RE的添加使肌原纤维蛋白凝胶中部分自由水转化为不易流动水,凝胶的水分束缚能力增强。扫描电子显微镜结果表明,RE的添加促使肌原纤维蛋白形成了更加致密的凝胶网络结构。结果表明,添加适量RE可通过与鲢鱼肌原纤维蛋白发生相互作用,改变其构象,进而增强肌原纤维蛋白凝胶性能,形成致密的凝胶网络结构。本研究结果可为提高淡水鱼鱼糜凝胶性能和鱼糜制品品质改良提供参考依据。  相似文献   

8.
通过改变凝胶形成的环境条件,对明胶-肌原纤维蛋白(myofibrillar prote in,MP)混合凝胶的质构和流变特性进行了研究。结果表明:MP浓度和明胶浓度对其本身凝胶质构特性有显著的影响。少量添加明胶降低了混合凝胶的硬度,但却改善了凝胶的弹性;明胶添加量的变化对硬度和模能量G’的影响较大,而对弹性的影响较小;混合凝胶的硬度随着pH增加而逐渐增加,而G’逐渐减小;影响混合凝胶硬度和弹性的主次因素依次为,明胶和MP浓度比、pH、离子强度。  相似文献   

9.
魔芋粉对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响   总被引:2,自引:0,他引:2  
杨振  孔保华  夏秀芳  陈倩  李沛军 《食品科学》2012,33(11):116-120
从鲤鱼背部肌肉中提取肌原纤维蛋白,分别添加0.05、0.10、0.15、0.20g/100mL的魔芋粉,研究其在不同加热温度(70、80、90℃)和不同NaCl浓度(0.05、0.10、0.15、0.20mol/L)条件下对肌原纤维蛋白凝胶的硬度、弹性、白度和保水性的影响。结果表明:相同魔芋粉添加量条件下,加热温度80℃时形成的肌原纤维蛋白凝胶的硬度和弹性显著高于70℃和90℃(P<0.05);90℃时凝胶白度高于70℃和80℃;90℃时保水性显著高于70℃时的保水性(P<0.05),与80℃的凝胶保水性差异不显著(P>0.05)。在此条件下,随着NaCl浓度增加,凝胶的硬度和弹性增大;肌原纤维蛋白凝胶的保水性显著提高。同一温度条件下,添加0.10g/100mL魔芋粉的蛋白凝胶硬度达到最大值,且80℃时硬度最大为129g,凝胶的白度随着魔芋粉质量浓度增加呈现下降趋势,保水性随着魔芋粉质量浓度的增加而增大;添加NaCl可以显著提高凝胶的白度。  相似文献   

10.
通过体外模拟体系研究不同浓度的甲醛溶液对秘鲁鱿鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果显示:随着甲醛浓度的增大,肌原纤维蛋白凝胶白度、硬度、咀嚼度、破断力和蒸煮损失率显著(P0.05)增大;持水性、总巯基、活性巯基、表面疏水性均有一定程度的减小,蛋白凝胶保水性逐渐变差;化学作用力(氢键、二硫键、离子键、疏水相互作用)有明显的变化,表明甲醛使蛋白构象发生改变;横向弛豫时间T_2各峰面积比例发生变化,尤其T_(23)、T_(24)峰面积比例变化明显,表现蛋白凝胶水分流动明显;经扫描电镜观察含甲醛组蛋白凝胶微观结构较对照组结构粗糙、不平整、空隙大,并有一定程度的断裂现象,说明甲醛破坏蛋白凝胶网络结构,相较于对照组紧密的网状结构,其松散,易断裂。  相似文献   

11.
将蜡制玉米淀粉、酯化蜡制玉米淀粉和交联酯化蜡制玉米淀粉以添加量分别为0%、2%、4%、6%、8%、10%添加到肌原纤维蛋白中,形成蛋白淀粉复合物,研究3?种淀粉对肌原纤维蛋白凝胶保水性、质构特性、白度值、表面疏水性、流变特性和微观结构的影响。结果表明,相比纯肌原纤维蛋白,淀粉均能显著提高复合凝胶的保水性、硬度和弹性(P<0.05),且随添加量的增加而显著增加(P<0.05),但在添加量为10%时,各指标上升不显著(P>0.05),其中交联酯化蜡制玉米淀粉效果最好;3?种淀粉均能增加复合凝胶的白度值,但交联酯化蜡制玉米淀粉的添加会使复合凝胶的白度值过大(P<0.05),对色泽不利;同时,淀粉能显著提高复合蛋白的表面疏水性和凝胶的弹性模量(P<0.05),且随着添加量的增加而显著增加(P<0.05),与肌原纤维蛋白凝胶相比,复合凝胶结构趋于致密均匀。在实验的3?种淀粉中,除色泽因素外,交联酯化蜡制玉米淀粉提高凝胶性能的效果要优于其他两种淀粉。?  相似文献   

12.
研究KCl和MgCl2部分替代NaCl对猪肉肌原纤维蛋白乳化凝胶特性的影响,以期找到在保证乳化型肉制品产品良好品质条件下降低食盐含量的方法。结果表明,对比低钠组,KCl部分替代NaCl后显著增加肌原纤维蛋白溶解度、黏度、乳化稳定性和乳化能力,改善乳化凝胶的黏弹性,降低乳化凝胶汁液流失,提高产品出品率。而MgCl2部分替代NaCl对肌原纤维蛋白在降低食盐含量后产生的乳化特性劣变没有明显改善,但能提高肌原纤维蛋白乳化凝胶的黏弹性并降低汁液流失。  相似文献   

13.
以鸡肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)作为研究对象,利用脂肪氧化酶-亚油酸体系研究了蛋白质氧化对MP加热过程中的流变性质、凝胶状态下的二级结构和疏水相互作用的影响,并探讨了加热过程中的流变性质、凝胶状态下蛋白质的二级结构与疏水相互作用的内在联系。研究表明,与其他亚油酸浓度处理的样品相比,亚油酸浓度为2 mmol/L的MP样品的G'值(>68 ℃)最大。随着亚油酸的加入,α-螺旋含量从未氧化时的48.31%一直降低到亚油酸10 mmol/L时的最低值29.57%,而β-折叠含量则从14.75%缓慢升高到22.14%,β-转角含量也随着氧化程度的升高,从16.28%增加到21.88%,无规则卷曲的含量总体呈现升高的趋势。随着氧化程度的升高,MP凝胶的疏水相互作用先增加后降低,在2 mmol/L达到最大值,同时G'值(>68 ℃)在2 mmol/L时达到最大,这表明疏水相互作用的变化与MP凝胶中蛋白质二级结构的变化具有密切的相关性。  相似文献   

14.
以大菱鲆肌原纤维蛋白为对象,考察不同NaCl浓度(0.1、0.2、0.3、0.4、0.5、0.6?mol/L)下肌原纤维蛋白的溶解度、乳化性、化学作用力(离子键、氢键、疏水相互作用)、巯基的变化,并对其二级结构以及流变学特性进行测定。结果表明,随着NaCl浓度的增加,大菱鲆肌原纤维蛋白的溶解度、乳化活性、乳化稳定性、总巯基和活性巯基含量均不断增加;离子键、氢键呈先增加后下降趋势,疏水性相互作用呈先下降后增加的趋势;蛋白质二级结构呈现由螺旋向折叠转化的趋势,其他二级结构无明显变化;肌原纤维蛋白储能模量(G’)不断增加,其中以NaCl浓度0.6?mol/L的实验组储能模量最大。综上所述,NaCl浓度为0.6?mol/L时,大菱鲆肌原纤维蛋白的各项指标良好。  相似文献   

15.
以鲤鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein isolate,MPI)为研究对象,研究经过预热处理的大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对MPI凝胶和流变学特性的影响。SPI在90 ℃热处理0(天然SPI)、30 min和180 min,分别与MPI以不同的比例(0∶1、1∶1、1∶2、1∶3、1∶4)混合,所有溶液总蛋白质量浓度均为40 mg/mL。结果表明,经过预热处理的SPI与MPI混合后其凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著高于天然SPI与MPI混合所形成的蛋白凝胶(P<0.05),且预热处理时间越长的大豆蛋白(180 min)与短时间处理(30 min)相比增加得更为明显(P<0.05)。此外,随着SPI-MPI复配1∶1~1∶4,混合蛋白凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著增大(P<0.05)。流变学研究表明,SPI添加到MPI溶液中能增加蛋白变性温度,而经过预热处理SPI能够显著地提高储能模量(G’)。热稳定性结果表明,MPI中添加天然SPI能够显著降低Tmax3(P<0.05)而对Tmax1和Tmax2无影响(P>0.05);当SPI经过热处理后添加到MPI中能够显著降低Tmax1(P<0.05)而提高Tmax3(P<0.05)。总之,与未经预热处理的SPI相比,经过预热处理后的SPI添加到MPI中能够改善蛋白凝胶特性和流变学特性。  相似文献   

16.
以肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)为研究对象,以羟自由基作为模拟氧化体系,探究氧化条件下不同浓度L-精氨酸(L-Arg,1、3、5?mmol/L和10?mmol/L)对MP结构及凝胶性能的调控。经不同浓度L-Arg及氧化体系处理后,通过巯基(—SH)及内源色氨酸荧光分析MP构象变化;利用粒径、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)及溶解度分析MP交联聚集情况;采用流变仪、质构仪及扫描电镜等分析MP凝胶性能;通过拉曼光谱分析MP凝胶二级结构。结果表明:氧化条件下L-Arg对MP结构及凝胶性能的调控具有显著的浓度依赖性:当L-Arg添加量为1~5?mmol/L时,对巯基损失有一定的保护作用,而10?mmol/L时,巯基显著降低。L-Arg的添加使内源色氨酸荧光强度降低、粒度增大,SDS-PAGE分析表明氧化诱导二硫键的形成引起蛋白质交联聚集加剧,进而导致溶解度降低。随添加量增加,MP凝胶微观结构更致密,凝胶强度和白度逐渐降低,但凝胶得率逐渐升高。因此,在氧化条件下,当L-Arg添加量为5?mmol/L时,巯基显著增加,蒸煮损失及凝胶强度显著降低,对肉蛋白的氧化稳定性、肉制品的嫩度和持水性有一定的改善作用。  相似文献   

17.
为探究魔芋胶(konjac glucomannan,KGM)对南美白对虾肌原纤维蛋白(shrimp myofibrillar protein,SMP)凝胶性能的影响,将KGM与SMP按不同比例(1∶50、1∶20、1∶10)进行复配制备复合凝胶体系SK50、SK20、SK10,通过测定表面疏水性、内源性荧光、浊度及粒径、流变学、红外光谱、蛋白变化及凝胶微观结构,研究复合体系的凝胶特性变化。结果表明,SMP及SMP-KGM复合体系的表面疏水性、浊度及粒径随着KGM添加量的增大而增大,流变学分析表明SMP及SMP-KGM复合体系均出现剪切稀化现象,且SK20的G’值最高,其凝胶的结构稳定性最好。红外光谱分析表明SMP及SMP-KGM复合体系组的光谱特征带相似,表明无明显的基团生成。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明KGM的加入并没有引起蛋白条带的明显变化,相较于未加热组,加热后样品中肌球蛋白重链、副肌球蛋白以及肌动蛋白的条带明显减弱,说明加热能促使三者发生热聚合反应。扫描电镜与分形维数分析表明,随着KGM添加量的增加,形成了致密有序的凝胶。结果表明,一定量的KGM添加能有效提升虾糜的凝胶特性,提高虾糜类产品品质。  相似文献   

18.
选取两种分子质量相近、黏度相差较大的天然高分子多糖阿拉伯胶(arabic gum,AG)和瓜尔胶(guar gum,GG)分别与肌原纤维蛋白(myofibrillarprotein,MP)进行复合,研究不同多糖添加量(0.1%~0.5%)对MP-多糖复合物乳液性质的影响规律。结果表明,AG和GG均可以显著改善MP的乳化性质,其中AG对乳化活性的改善效果较好,而GG更有利于乳液的稳定性。随着多糖质量分数增加,乳化活性指数和稳定性指数均呈先升高后降低趋势,AG和GG添加量分别为0.3%和0.2%时,乳化活性指数和稳定性指数达到最大值。界面蛋白含量测定结果显示,AG和GG均会导致界面蛋白含量下降,尤其是GG的作用更明显。随着AG和GG添加量增加,乳液粒径逐渐减小,且尺寸分布更加均一,添加量超过0.3%后,GG组乳液出现少量絮凝现象。同一添加量下,GG组乳液粒径明显小于AG组。流变学分析证实,所有乳液均为假塑性流体,表现出弱凝胶性质。AG添加量较少(≤0.3%)时会降低乳液黏度,并明显提高乳液的储能模量,而GG的添加使乳液表观黏度和储能模量均显著提高,与AG相比,高黏度GG制备的乳液拥有更高的...  相似文献   

19.
选择70℃条件下反应4 h所得到的糖基化大豆分离蛋白样品(蛋白与葡萄糖质量比1∶1)与肌原纤维蛋白以不同比例(9∶1、8∶2、7∶3、6∶4、5∶5)进行复配,测定不同复合蛋白的乳化性能、浊度、表面疏水性、凝胶特性(质构特性、白度值、微观结构分析),探讨糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能性质的影响及其机理。结果表明:复合蛋白的乳化性和表面疏水性均较肌原纤维蛋白显著提升(P0.05);复合蛋白的浊度随着加热温度的升高(30~80℃)而不断增加,随着糖基化大豆分离蛋白比例的加大,浊度不断变小;肌原纤维蛋白与糖基化大豆分离蛋白混合凝胶的硬度和弹性均显著优于其与天然大豆分离蛋白混合凝胶(P0.05),微观结构比其与天然大豆分离蛋白混合凝胶更加致密均匀;与纯肌原纤维蛋白凝胶相比,混合凝胶的白度值下降,但混合比例为9∶1时白度值下降不显著(P0.05)。  相似文献   

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