稀土钐水杨醛氨基酸Schiff碱配合物与BSA相互作用研究

用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了稀土钐水杨醛氨基酸Schiff碱配合物([SmC16H12NO4ClH2O]·H2O)与牛血清白蛋白(BSA)作用的机理,结果表明,配合物对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据Stern-Volmer方程和猝灭常数Ksv随温度的升高而减小,表明配合物与BSA的作用机理是由于形成基态复合物所引起的静态猝灭,根据双对数方程计算了不同温度下结合常数KA、结合位点数n;根据Frster非辐射能量转移理论求出BSA与配合物间的结合距离;用同步荧光光谱法探讨了配合物对BSA构象的影响。     

槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在p H为7.40的Tris缓冲体系下,利用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。研究表明:槲皮素钕配合物对BSA有较强的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。依据Stern-Volmer方程得出25℃,29℃,33℃,37℃下槲皮素钕配合物与BSA的结合常数分别为1.520×106 L·mol-1、8.293×105 L·mol-1、6.833×105 L·mol-1、6.314×105 L·mol-1,发现随温度上升结合常数k值下降,二者之间的结合位点数为1;根据F?rster非辐射能量转移理论求得槲皮素钕配合物与BSA作用的结合距离为2.56 nm。     

荜茇宁与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法研究生理条件下荜茇宁与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,荜茇宁与BSA形成基念复合物从而猝火BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移.根据Forster 偶极-偶极非辐射能量转移理论,确定荜茇宁与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输.荜茇宁与B...     

叶酸修饰嵌段聚合物与BSA相互作用研究

通过可逆加成断裂链转移聚合法(RAFT)合成了两亲性三嵌段聚合物聚苯乙烯-聚丙烯酸-聚苯乙烯(PS-PAA-PS),通过非均相合成法合成了叶酸修饰的聚苯乙烯-聚丙烯酸-聚苯乙烯聚合物FA/PS-PAA-PS,并用红外光谱证明其结构。采用荧光光谱法研究了FA/PS-PAA-PS与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。FA/PS-PAA-PS通过静态猝灭过程使得BSA荧光强度减弱,在22℃和30℃下,FA/PS-PAA-PS与BSA结合常数分别为1.2252×1014mol.L-1和1.0645×1014mol.L-1,结合位点数分别为1.4124和1.2573,通过计算反应热力学参数值,可推断FA/PS-PAA-PS与BSA之间的作用力主要为疏水作用。根据Frster非辐射能量转移理论计算得到FA/PS-PAA-PS与BSA的结合距离为r=3.75 nm,表明FA/PS-PAA-PS与BSA之间发生了能量转移,BSA在FA/PS-PAA-PS的作用下发生的荧光猝灭属于非辐射能量转移的静态猝灭过程。     

三维荧光光谱法研究桑色素与蛋白质的耦合反应

在模拟人体生理条件下,采用三维荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了桑色素(Morin)与牛血清白蛋白(BSA)的耦合反应。试验表明,Morin对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用。分析试验数据发现,BSA与Morin之间耦合形成了复合物,该猝灭作用属于静态荧光猝灭,伴随着分子内的非辐射能量转移。计算得到了室温下Morin与BSA的耦合常数、结合位置、结合位点数等。简要讨论了Morin对BSA构象的影响并试图从分子水平上探讨Morin的药理活性与环境及自身浓度之间的联系。     

荧光光谱法研究1-甲基-2,6-二苯基-哌啶酮-4与BSA的相互作用

用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了1-甲基-2,6-二苯基-哌啶酮-4(MPP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,并计算了结合位点数(n)、结合常数(KA)和热力学参数如ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等.结果表明,荧光猝灭机理为动态猝灭,MPP与BSA以1:1结合,主要作用力是疏水力.根据Frster非辐射能量转移原理计算了MPP与BSA的结合距离.     

荧光猝灭法研究Mn（Ⅱ）和Zn（Ⅱ）与牛血清白蛋白的结合竞争

应用荧光光谱法研究了Mn（Ⅱ）与牛血清白蛋白（BsA）间的结合作用;采用荧光猝灭法计算出不同温度下Mn（Ⅱ）与BSA结合的结合常数、结合位点数、热力学参数;采用同步荧光技术考察了Mn（Ⅱ）对BSA构象的影响,并讨论了Mn（Ⅱ）与BSA的结合模式。结果表明,Mn（Ⅱ）与BSA的结合位点数为1,猝灭过程为动态猝灭,结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。在此基础上采用荧光猝灭法进一步研究了Mn（Ⅱ）-BSA-Zn（Ⅱ）双金属体系中Mn（Ⅱ）、Zn（Ⅱ）与BSA的相互作用;在Stern-Volmer方程的基础上推导出双金属体系中荧光猝灭的缔合公式;在与单金属体系对比后,推测出Zn（Ⅱ）会竞争Mn（Ⅱ）与BSA的结合。     

4种金属卟啉配合物与血清白蛋白作用的光谱研究

应用荧光光谱法研究了4种金属卟啉配合物5-(4-羧基苯基)-10,15,20-三苯基卟啉锌、钴、镍、锰(MCPPZn、MCPP-Co、MCPPNi、MCPPMnCl)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应。探讨了金属卟啉配合物对BSA内源荧光的猝灭机理,根据不同温度下的结合常数判断金属卟啉配合物与BSA之间具有较强的结合作用,对BSA内源荧光的猝灭过程为静态猝灭。根据热力学参数确定了MCPPZn与BSA之间的作用力以静电引力为主,MCPPCo(25和42℃下)、MCPPNi、MCP-PMnCl与BSA之间的作用力以氢键和范德华力为主。分析了结合常数和作用力类型的差异主要是由中心金属离子的电负性和外层d轨道上的电子数的不同而引起的。     

一种喹唑啉酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法及紫外吸收光谱法研究了3-(2-羟乙基)-2-对甲苯胺基喹唑啉-4(3-H)-酮(HTQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、表观结合常数Kb以及主要的热力学参数ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等。结果表明,HTQ能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭;当HTQ与BSA以摩尔比1∶1结合形成复合物时,其结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。根据F rster非辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(HTQ)之间的结合距离。     

荧光光谱研究吡虫啉与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了农药吡虫啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,农药分子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定了不同温度下该反应的表观结合常数KA、结合位点数n及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是自由能降低的自发分子间作用过程,农药分子与BSA之间以氢键和范德华作用力为主;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r与能量转移效率E;并用同步荧光技术考察了农药分子对BSA构象的影响。     

醋氯芬酸对牛血清白蛋白光谱特性及构象的影响

研究醋氯芬酸(ACE)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用机制,利用荧光法和紫外法进行测定。测定结果显示,ACE对BSA的荧光猝灭源于静态和动态混合猝灭。295、305、310K温度下,ACE与BSA的结合常数分别为6.14×10⁵、3.25×10⁵、1.75×10⁵ L·mol^-1。负值的焓(ΔH)和(ΔS)熵,说明ACE与BSA之间的作用力来源于氢键和范德华力。通过非辐射能量转移理论可知,ACE与BSA之间的结合距离为1.66 nm,推测出ACE与BSA之间发生非辐射能量转移。紫外光谱法结果也表明,ACE诱导BSA构象发生变化。     

氯诺昔康与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究氯诺昔康(LNXC)和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征.研究表明:氯诺昔康与牛血清白蛋白形成复合物,从而猝灭牛血清白蛋白的内源性荧光,该过程为静态猝灭过程.根据Stern-Volmer方程求出不同温度下结合位点数和结合常数;根据Forster非辐射能量转移...     

穿心莲内酯与牛血清白蛋白间相互作用的光谱法研究

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了穿心莲内酯(ANDRO)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,ANDRO对BSA的荧光猝灭作用是一种静态猝灭过程,在生理条件下二者约以1∶1相结合形成复合物。在不同温度下得到ANDRO与BSA间结合反应的平衡常数,并与通过紫外-可见吸收光谱法得到的结合常数进行对照,证明结论可靠。根据F rster非辐射能量转移理论,求算了相互作用体系中给体与受体间的距离为4.37 nm,并通过体系热力学参数推出ANDRO与BSA间主要为疏水作用力。最后利用同步荧光光谱探讨了ANDRO对BSA构象的改变,并讨论了几种金属离子对ANDRO-BSA相互作用体系的影响。     

药根碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

采用荧光和UV光谱法研究了盐酸药根碱(Jat)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性.结果表明:Jat对于BSA荧光猝灭主要是静态猝灭和非辐射能量转移;Jat浓度增大,BSA荧光峰被猝灭的同时出现峰裂分现象,原来345 nm处的单峰逐渐裂分为二重峰,其中一峰峰值蓝移,另一峰峰值红移至λcm=362～365 nm;测...     

甘氨酸-水杨醛席夫碱和邻菲咯啉混合配体的铜(Ⅱ)配合物与蛋白质相互作用的光谱学研究

在模拟人体生理条件下,综合利用荧光光谱、紫外吸收光谱、圆二色谱等方法研究了抗肿瘤药物甘氨酸-水杨醛席夫碱和邻菲咯啉混合配体的铜(Ⅱ)配合物与蛋白质相互作用。荧光光谱和紫外吸收光谱的分析表明铜(Ⅱ)配合物能有效猝灭BSA的内源荧光。猝灭过程同时表现出动态猝灭特征和静态猝灭特征,猝灭机制为混合机制。圆二色谱结果表明随着铜配物的加入,能引起BSA的构象发生改变,其α-螺旋含量有所减少,肽链结构有所伸展。     

6-甲基-4-(4-甲氧酰基苯基)-5-甲氧羰基-3,4-二氢嘧啶-2-酮的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

合成并表征了6-甲基-4-(4-甲氧酰基苯基)-5-甲氧羰基-3,4-二氢嘧啶-2-酮,利用荧光光谱法和紫外光谱法研究了该化合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,化合物对BSA内源荧光的猝灭为静态猝灭;化合物与BSA的结合常数(Ka)和结合位点数(n)在298 K时分别是7.043 7×102L/mol和0.970 3,化合物与BSA以接近1∶1(物质的量比)的比例生成基态复合物;热力学数据表明化合物与BSA主要以疏水作用力相结合(ΔH0,ΔS0,ΔG0);结合距离(r)为3.49 nm,表明化合物与BSA分子之间发生了非辐射能量转移。     

镝(Dy)-L-苯丙氨酸-5-氟尿嘧啶三元配合物的合成及与牛血清白蛋白相互作用的研究

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,在Tris-HCl缓冲溶液中考查了不同温度下镝(Dy)-L-苯丙氨酸-5-氟尿嘧啶三元配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,配合物对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程,并测定该反应在不同温度下的结合常数KA,且配合物与BSA以物质的量比1∶1结合。根据计算出的热力学参数表明,配合物和BSA之间的作用力主要是静电作用。用同步荧光技术考察了配合物对BSA构象的影响,结合位点接近于酪氨酸残基。     

牛血清白蛋白-5-磺基水杨酸体系的荧光共振能量转移研究

采用荧光发射光谱和紫外吸收光谱研究了牛血清白蛋白(BSA)-5-磺基水杨酸(SSA)体系的荧光共振能量转移。结果表明,SSA可以猝灭BSA的荧光且使BSA荧光发射峰蓝移,但峰形未改变;随SSA浓度的增大,BSA紫外吸收光谱的最大吸收峰红移且强度逐渐增强;根据Frster非辐射能量转移原理计算得到BSA-SSA体系中供体(BSA)与受体分子(SSA)间距离为2.42nm。     

橙皮素铜(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白作用的研究

本研究应用荧光光谱测试了橙皮素铜(II)配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,并与橙皮素对比。结果显示橙皮素铜配合物对BSA的荧光猝灭以静态猝灭为主,但静态猝灭常数比橙皮素小;对BSA的荧光猝灭效率明显弱于橙皮素;橙皮素配合物与BSA的结合常数和结合位点数都小于橙皮素;与BSA之间的主要作用力与橙皮素相似,以氢键和范德华力为主。说明橙皮素铜配合物与BSA的结合能力弱于橙皮素。橙皮素在血液运输过程若遇到Cu2+,可能会因为发生配位作用而减弱橙皮素与血清蛋白的结合能力。     

La3+和Dy3+壳聚糖配合物与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,利用荧光、紫外-可见吸收和同步荧光光谱法研究了水溶性壳聚糖(CS)及两种壳聚糖稀土配合物(CS-La和CS-Dy)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 紫外吸收光谱分析表明,CS, CS-La和CS-Dy相互作用的最大吸收峰强度都增加. 用Stern-Volmer方程分别对荧光光谱的实验数据进行分析,发现CS-La对BSA的荧光猝灭作用属于静态荧光猝灭,反应生成新的复合物. 而CS和CS-Dy对BSA的荧光猝灭作用有静态荧光猝灭和动态猝灭,发生了分子内的非辐射能量转移. 求得三种物质在室温和体温的情况下与BSA相互作用过程的结合常数KA [291 K, CS-BSA: 1.807′104 L/(g·s), CS-La-BSA: 3.065′104 L/(g·s), CS-Dy-BSA: 2.193′104 L/(g·s); 310 K, CS-BSA: 2.665′104 L/(g·s), CS-La-BSA: 2.022′104 L/(g·s), CS-Dy-BSA: 7.246′104 L/(g·s)]和相关热力学参数;确定了CS和CS-Dy与BSA之间的主要作用力是静电和疏水作用力,而CS-La与BSA之间的作用力主要为范德华力和氢键等作用力. 同步荧光光谱表明,CS, CS-La和CS-Dy均对牛血清白蛋白的构象和所处的微环境产生影响.