Determination of soya protein in meat products by standard curves obtained from SDS gel electrophoresis

Summary A method based on densitometry of sodium dodecyl sulphate (SDS)-polyacrylamide gel electrophoretograms has been developed for the assessment of soya protein in fresh and heated meat products that also contain other additives. The protein is extracted with 3% SDS and 3 % 2-mercaptoethanol in a tris/borate buffer, pH 8.2. The electrophoretic separation is carried out on gels containing 12% polyacrylamide and SDS, pH 9.18. The method shows reproducable results. Qualitative identification is possible in products heated to less than 100 °C in the centre with standard deviation ±0,6% when the addition of soya protein is 1–5%,and ±1,5% when the addition is higher. The electrophoretic method can presumably also be used for obtaining standard graphs for determination of casein.

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Identifizierung von Sojaeiweiß in Fleischerzeugnissen mit Hilfe einer aus der SDS Gel Elektrophorese entwickelten Standardkurve

Zusammenfassung Diese Methode basiert auf der densitometrischen Auswertung eines Dodecylsulfat-Polyacrylamid-Elektrophoresegels und dient der Identifizierung von Sojaeiweiß in rohen und erhitzten Fleischwaren, die noch andere Zusätze erhalten. Die Proteine werden in Tris/Borsäure-Puffer (pH 8,2) mit 3% SDS and 3% 2-Mercaptoethanol aufgelöst. Die Elektrophorese wurde in 12% Polyacrylamid mit SDS, pH 9,18, durchgeführt. Die qualitative Bestimmung ist sowohl in rohen als in hocherhitzten Fleischwaren durchführbar. Die quantitative Bestimmung ist nur möglich in Produkten, die nicht über 100 °C erhitzt sind. Bei Anwendung der Standardkurve muß mit einer Standardabweichung von ±0,6% gerechnet werden, wenn die Zusätze zwischen 1–5% Sojaeiweiß und ± 1,5%, wenn die Zusatze größer sind. Die elektrophoretische Methode ist wahrscheinlich auch für eine Bestimmung von anderem Fremdeiweiß anwendbar.

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This work was supported by funds from the Danish Agricultural and Veterinary Research Council     

Trennung von Muskelprotein, Kollagen und Elastin durch fraktionierte Extraktion mit Na-dodecylsulfat(SDS)-L?sungen

Zusammenfassung Die fraktionierte Extraktion mit Na-dodecylsulfat(SDS)-Lösungen ermöglicht die Trennung von Muskel- und Bindegewebs-Protein. In einem zweiten Schritt kann auch Kollagen von Elastin getrennt werden. Muskelprotein löst sich unter Schütteln bei Zimmertemperatur in einer SDS(2%)-ME(1%)-Lösung in einem Boratpuffer pH 9. Zur Lösung des Kollagens sind 100°C, intensives Rühren und eine SDS(8%)-ME(1%)-Lösung in einem Citratpuffer pH 5 notwendig. Das Verfahren wurde an nativem und hitzedenaturiertem Material angewendet. Die Möglichkeit zur Bestimmung des BEFFE-Wertes in Brühwürsten mit dieser Methode wird untersucht und die Anwendung auf andere Fleischprodukte diskutiert.

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Fractionation of muscle protein, collagen and elastin by extraction with buffers containing dodecylsulfat (SDS)

Summary Dodecylsulfate (SDS) containing buffers were used for stepwise extraction of proteins from muscle and connective tissue. The first step was done at room temperature with borate buffer pH 9 and the muscle proteins were extracted. The second treatment (citrate buffer pH 5 at 100°C) dissolved collagen and left elastin as residue. All extracts were analysed by electrophoresis to identify the proteins and evaluated by a biuret method insensitive to SDS and ME. This method was applied to native and heatdenatured proteins and to Brühwdrste. The possibility of applying this method to the determination of the BEFFE-content is discussed.

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Benutzte Abkürzungen NPN Nichteiweißstickstoffverbindungen - ATM Acetontrockenmasse - BEFFE bindegewebseiweißfreies Fleischeiweiß - OH-Pro Hydroxyprolin - SDS Natrium(Sodium)-dodecylsulfat - ME 2-Mercapto-äthanol - Tris Tris-(hydroxymethyl)aminomethan - PAGE Polyacrylamid-Gelelektrophorese - Vk Variationskoeffizient - S Standardabweichung - Mittelwert Die Arbeit ist Teil der Dissertation von I. de WreedeWir danken der Deutschen Forschungsgemeinschaft für ihre finanzielle Unterstützung und Herrn Dr. H. H. Heinert, Leiter des Staatl. Veterinär-Untersuchungsamtes Braunschweig, der freundlicherweise die Brühwurstproben zur Verfügung gestellt hat     

Role of formaldehyde in formation of natural actomyosin aggregates in hake during frozen storage

During frozen storage of certain lean species of fish, formaldehyde (FA) is formed, giving rise to changes in texture related to the formation of aggregates of myofibrillar proteins. In order to study these aggregates a model system was prepared with natural actomyosin (NAM) (5 mg/ml) and increasing concentrations of formaldehyde. The system was stored frozen at-20° C for 2 months during which solubility in 0.6 M NaCl, Ca²⁺ATPase activity,cis-parinaric acid (CPA) hydrophobicity, SH groups and sodium dodecyl sulphate (SDS) polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) were measured. — FA caused an immediate loss of Ca²⁺ATPase activity and a decline in soluble protein and CPA hydrophobicity, an effect that was enhanced when the samples were frozen. The electrophoretic profiles of the proteins that remained soluble showed that in both fresh and frozen samples, when FA reacts with NAM the first protein to be insolubilised is myosin, followed by actin, then the troponins and myosin light chains and lastly tropomyosin, depending on the amount of FA and the reaction time. Aggregates of high molecular mass were found at early stages, probably as a result of covalent binding of myosin molecules. When the amount of FA or the frozen storage time was increased, these aggregates became insoluble, forming high-molecular-mass structures and hence were not found in the soluble fraction.

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Die Bedeutung von Formaldehyd bei der Bildung natürlicher Actomyosin-Aggregate im Seehecht während der Lagerung in gefrorenem Zustand

Zusammenfassung Während der Lagerung gewisser Magerfische in gefrorenem Zustand bildet sich Formaldehyd (FA), was die Bildung von Aggregaten myofibrilärer Proteine verursacht. Diese Aggregate wurden im Modell mit Actomyosin (NAM) (5 mg/mL) und wachsenden Formaldehydkonzentrationen untersucht. Die Muster wurden zwei Monate in gefrorenem Zustand bei -20 °C gelagert. Während dieses Zeitraums wurden die Löslichkeit in 0,6 M NaCl, die Ca²⁺ATPase-Aktivität, die cis-Parinarsäure-(CPA)-Hydrophobie und SH-Gruppen gemessen sowie SDS-Polyacrylamid-Gel Elektrophoresen (PAGE) durchgeführt. — FA verursachte einen sofortigen Verlust von Ca²⁺ATPase-Aktivität sowie einen Rückgang löslicher Proteine und in der CPA-Hydrophobie. Dieser Effekt verstärkte sich bei eingefrorenen Mustern. Die elektrophoretischen Profile derjenigen Proteine, die löslich blieben, zeigten sowohl in frischen als auch in gefrorenen Mustern, daß das erste Protein, das bei einer Reaktion von FA mit NAM gelöst wird, Myosin ist, darauf folgen Actin, die Troponine und leichten Myosinketten und schließlich Tropomyosin, was wiederum von der FA-Menge und Reaktionszeit abhängt. In den Anfangsstadien wurden hochmolekulare Aggregate gefunden, die wahrscheinlich das Ergebnis gleichwertiger Bindung von Myosinmolekülen sind. Bei Erhöhung der FA-Menge oder Verlängerung der Lagerzeit bildeten sich hochmolekulare Strukturen, die im löslichen Teil nicht gefunden werden konnten.

     

Elektrophoretische Differenzierung hitzedenaturierter und eisgelagerter Fischproteine

Zusammenfassung Eine Natrium-dodecylsulfat(SDS)-Lösung mit Mercapto-ethanol in Tris-Borat-Puffer pH 8.9 löst bei Raumtemperatur alle Fischproteine, auch die von gekochten Proben. Die Trennung durch Polyacrylamidgel(PAG)-Elektrophorese in Gegenwart von SDS ergibt trotz verschiedener Vorbehandlung artencharakteristische Pherogramme, vor allem im Bereich der sarkoplasmatischen Proteine. Die PAG-Focussierung der SDS-extrahierten Proteine gelingt nach Fällung von überschüssigem SDS und Trennung in PAG unter Zugabe von Harnstoff und Tetramethylharnstoff im pH-Bereich von 2–11. Dabei wird das artenspezifische Muster überlagert von einer Veränderung, die z. T. die fortschreitende Autolyse etc. während der Lagerung widerspiegelt.

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Evaluation of fish proteins by electrophoretic methods after boiling and after storage on ice

Summary All proteins from fish including boiled samples can be dissolved at room temperature in Tris-borate-buffer pH 8.9 containing 2% Sodiumdodecylsulfate (SDS) and 1% mercapto-ethanol. The separation is carried out in polyacrylamidegels (PAG) by SDS-electrophoresis, showing a species-specific pattern even for the heated samples. Focussing in PAG after removing SDS by precipitation and separation in the presence of urea and tetramethyl-urea between pH 2 and 11 showed species-specificity and a shift of protein bands which partially mirrored the increasing autolysis and degradation of the samples during storage.

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Verwendete Abkürzungen PAA Polyacrylamid - PAGE Polyacrylamidgelelektrophorese - PAGIF Polyacrylamidgelisoelektrische Focussierung - SDS Natrium(Sodium)-dodecylsulfat - ME 2-Mercapto-ethanol - Tris Tris-(hydroxymethyl)aminomethan - kD Kilo-Dalton (Einheit für scheinbares Molekular-Gewicht)     

Emissions during combustion of particleboard and glued veneer

The combustion of particleboard and glued veneer was studied in order to evaluate if there are any negative effects on the environment from incineration of waste with adhesive. The particleboard was made with urea formaldehyde (UF) resin and the veneers were glued with different types of adhesives, UF, polyvinyl acetate, emulsion polymer isocyanate (EPI), melamine urea formaldehyde (MUF) and phenol resorcinol formaldehyde. The combustion tests were carried out in a fluidised sand bed reactor with a good oxygen supply at temperatures between 500°C and 1000°C for particleboard and at 750°C and 850°C for glued veneer. The emissions were compared with the emissions from combustion of pure wood and pellets made from wood. The results show that the emissions from both particleboard and glued veneer are similar to the emissions from pure wood. The only main difference is that the nitrogen oxide (NO_x) is increased when particleboard and nitrogen-containing adhesives, like UF, EPI and MUF, are combusted. The nitrogen from the adhesive is only to a minor extent converted to NO_x, e.g. only 4% of the nitrogen in particleboard gives NO_x.

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Emissionen während der Verbrennung von Spanplatten und verleimtem Furnier

Zusammenfassung Untersucht wurde die Verbrennung von Holzspanplatten und verleimtem Furnier, um zu beurteilen, ob durch Verbrennung von Äbfällen mit Klebstoffen negative Auswirkungen auf die Umwelt entstehen. Die Holzspanplatte war mit Harnstoff- Formaldehyd – Harz (UF) hergestellt, und die Furniere waren mit verschiedenen Typen von Klebstoffen verleimt: UF, PVAC, EPI, MUF und PRF. Die Verbrennungsprüfungen wurden in einem Sandbett Reaktor durchgeführt, mit großzügiger Sauerstoffzufuhr bei Temperaturen zwischen 500°C und 1,000°C für die Holzspanplatte, sowie bei 750°C und 850°C für das verleimte Furnier. Die Emissionen wurden verglichen mit denjenigen der Verbrennung von reinem Holz und Holzpellets. Die Ergebnisse zeigten, dass beide Emissionen, von Holzspanplatten und verleimtem Furnier, denjenigen von reinem Holz glichen. Der einzige deutliche Unterschied besteht darin, dass NO_x erhöht ist, wenn Spanplatten und stickstoffhaltige Klebstoffe, wie UF, EPI und MUT verbrannt werden. Der Stickstoff in den Klebstoffen wird nur in geringem Maße in NO_x umgewandelt, z. B. nur 4% des Stickstoffs in Holzspanplatten ergibt NO_x.

     

Growth ofStaphylococcus aureus and synthesis of enterotoxins in home-made yoghurt

Summary Staphylococcus aureus strains FRI-100, S6, FRI-137 and FRI 472 were inoculated into milk to study growth and enterotoxin production in homemade yogurts. The yogurt used as starter was progressively weakened by successive inoculations (up to four) in milk to prepare other yogurts in order to study the ability of yogurt microflora to inhibit staphylococci. After elaboration, yogurts were stored at 4 °C, 22 °C, and 37 °C for a maximum of 21 days. Periodically, staphylococcal counts, pH and the production of enterotoxins A, B, C, and D were determined. Enterotoxins were only detected in the last batch. It was concluded that the inhibitory effect of the starter culture is not only due to the decrease of pH, but also to other factors.

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Wachstum vonStaphylococcus aureus und Synthese von Enterotoxinen in hausgemachtem Joghurt

Zusammenfassung Stämme vonStaphylococcus aureus wurden in Milch überimpft, um ihr Wachstum und die Enterotoxin-Produktion zu studieren. Der als Joghurt verwendete Starter war durch die fortlaufende Überimpfung (bis zu viermal) in Milch geschwächt, um damit Joghurt herzustellen und seine Fähigkeit zu studieren, Staphylokokken zu hemmen. Nach der Entwicklung wurden die Joghurtproben für 21 Tage bei 4 °C, 22 °C und 37 °C aufbewahrt. Periodisch wurde die Zahl der Staphylokokken, der pH-Wert und die Produktion der Enterotoxine A, B, C und D bestimmt, die allerdings nur in der letzten Partie nachgewiesen wurden konnten. Daraus wurde geschlossen, daß der Hemmeffekt des Starters nicht nur auf die Abnahme des pH-Wertes zuriickzufiihren ist, sondern auch auf andere Faktoren.

     

Zur Ver?nderung der Inosinmonophosphors?ure und ihrer Spalt-produkte bei kurzzeitiger Lagerung von tierischen Lebensmitteln

Zusammenfassung Der Abbau von Inosinmonophosphorsäure (IMP) und die Anreicherung der Spaltprodukte Inosin und Hypoxanthin wurde in tierischen Geweben während Kühl- und Gefrierlagerung verfolgt. Bei 2 frisch geschlachteten Schweinen wurden in der Muskulatur aus verschiedenen Körperteilen unterschiedliche IMP-Gehalte ermittelt. Während der Kühllagerung fielen die IMP-Werte in Schweinemuskulatur stark ab. In Körpermuskulatur konnten nur geringe AMP-Gehalte festgestellt werden. In Herzmuskulatur vom Schwein übertrafen die AMP-Werte absolut diejenigen von IMP. Die Mononucleotide AMP und IMP zeigten während der Kühllagerung von Herzmuskulatur einen deutlichen Rückgang. Bei der Kühllagerung von Regenbogenforellen und Hähnchen nahmen die ursprünglich hohen IMP-Gehalte rasch ab. Der starke IMP-Abbau bei Regenbogenforellen wurde auch durch Gefrierlagerung weniger verzögert als bei Hähnchen.

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On the changes of Inosinic-Mono-Phosphoric-Acid and its derivates during short storage of animal foodstuffs

Summary The post-mortem changes of nucleotides were investigated in different muscles of pork, chicken and rainbow trout during storage. The IMP degradation and the accumulation of metabolites was very quick during cold storage at 4–5° C. The IMP level in porcine skeletal muscles varied with the location from which the tissue was taken. The concentration of AMP was very low in muscles, however, relatively high in pork heart where it exceeded the amount of IMP. The concentration of the 2 nucleotides decreased during cold storage of heart tissue. A smaller degradation of inosinic acid occurred in frozen storage too. Rainbow trouts were stored for 35 days at —20° C and chickens for six month at —12° C.

     

Heat Stability of Anthocyanins

Summary The heat stability of anthocyanins has been studied spectrophotometrically in model solutions of the concentrate from elderberries (Sambucus nigra L.) and in the isolated anthocyanin preparation at temperatures of 50–100 °C. The influence of pH on the thermostability has been evaluated in the pH range 2.2–4.0. The complete decomposition of anthocyanins follows a rational exponent-order kinetics with order values ranging from 1.1 to 1.7. In the interval corresponding to the half-time of anthocyanin decomposition, degradation followed the first-order kinetics. The influence of pH has been significant only at temperatures below 70 °C, where the stability of anthocyanins increased with decreasing pH value. The heat stability of colorants in a concentrate and in an isolated preparation did not differ significantly, with the exception of temperatures of 90 and 100 °C, where a higher stability of anthocyanins in elderberry concentrate has been proved.

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Hitzestabilität von Anthocyane

Zusammenfassung Die thermische Stabilität der Anthocyane wurde in Modellösungen von Holunderbeerenkonzentrat bei Temperaturen von 50–100 °C beobachtet, unter anderem der Einfluß des pH-Wertes auf die Thermostabilität im pH-Bereich 2,2–4,0. Die völlige Anthocyan-Zersetzung erfolgte nach der Reaktionskinetik einer nicht einheitlichen Ordnung, dessen Wert sich im Bereich 1,1–1,7 befand. In dem der Halbwertzeit der Anthocyan-Zersetzung entsprechenden Zeitinterval erfolgte these der Reaktionskinetik 1. Ordnung. Der Einfluß des pH-Wertes drückte sich nur bei Temperaturen unter 70 °C aus, wobei die Anthocyan-Stabilität mit sinkendem pH-Wert stieg. Die Thermostabilität der Farbstoffe im Konzentrat und in dem isolierten Präparat unterschied sich nicht markant, nur bei Temperaturen zwischen 90 and 100 °C wurde die höhere Stabilität der Anthocyane im Holunderbeerenkonzentrat nachgewiesen.

     

Review

Proteins of fish muscle undergo chemical and physical changes during frozen storage which may result in, under certain conditions (i. e. long periods of storage, poor freezing practices, temperature fluctuations, etc), loss of quality, reflected mainly by an unacceptable texture as well as an undesirable flavour, odour and colour.In frozen gadoid fish species, most of these changes are caused by the production of formaldehyde in the muscle. Formaldehyde is produced, along with dimethylamine, by the enzymatic reduction of trimethylamine oxide (TMAO). Many aspects of formaldehyde production by TMAO demethylase (TMAOase) have been studied throughout the last decade. In addition, different approaches have been used to investigate the effect of formaldehyde production on protein denaturation and the associated muscle textural changes.Some insight into the reaction between protein and formaldehyde has clarified the possible mechanism of formaldehyde-mediated denaturation. However, evidence of covalent bonding between proteins and formaldehyde, to form crosslinks, has not explained fully the changes observed in fish proteins during frozen storage. The study of cold-induced denaturation of proteins might give new clues for further investigation of the problem.The implications of formaldehyde in toxicological and nutritional issues is also reviewed, as general concern about the safety of food products is a growing field in food science.Finally, different approaches have been proposed to avoid the detrimental action of formaldehyde during frozen storage of gadoid fish; they are some of the practical applications of the knowledge acquired after years of study of different workers in the field.

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Zusammenfassung Die Proteine des Fischmuskels unterliegen während der Gefrierlagerung chemischen und physikalischen Veränderungen, die unter gewissen Bedingungen (lange Lagerzeiten, mangelnde Gefriertechniken, Temperaturschwankungen usw.) zu einem Verlust an Qualität führen können, was sich hauptsächlich in nicht akzeptierbarer Konsistenz und unerwünschten Aromen, Farben und Gerüchen manifestiert. In tiefgefrorenen Gadiden (Kabeljauartigen) werden die meisten dieser Veränderungen durch die Entstehung von Formaldehyd (FA) im Muskel hervorgerufen. FA wird, zusammen mit Dimethylamin (DMA), durch die enzymatische Reduktion von Trimethylaminoxid (TMAO) gebildet. Während der letzten Dekade wurden viele Aspekte der Bildung von FA aus TMAO untersucht. Verschiedene Versuche zur Aufklärung des Effektes der FA-Bildung auf die Proteindenaturierung und die damit verbundenen Veränderungen der Muskelkonsistenz wurden unternommen. Einige Einblicke in die FA-Protein-Reaktionen haben den möglichen Mechanismus der durch FA bewirkten Denaturierung erhellt. Die wahrscheinlich vorliegenden kovalenten Bindungen zwischen Proteinen und FA, die als Quervernetzungsbildner agieren, konnten aber die Veränderungen, die in Fischproteinen während der Gefrierlagerung beobachtet werden, nicht vollständig erklären. Die Untersuchung der Kältedenaturierung von Proteinen könnte neue Anhaltspunkte für eine weiter Untersuchung dieses Systems geben. Die Beteiligung von FA bei toxikologischen und ernährungswissenschaftlichen Fragestellungen wird ebenfalls kritisch betrachtet. Letztlich werden verschiedene Möglichkeiten vorgeschlagen, um die schädliche Wirkung von FA während der Gefrierlagerung von Gadiden zu verhindern.

     

Determination of the formaldehyde content in fishery products

Summary The influence of external factors, such as storage temperature and time on the content of free formaldehyde (FA) in fishery products is described. On the basis of the examination of several methods for the determination of free and bound FA, the following procedures are recommended: (1) for measuring free FA, the samples are extracted using 6% perchloric acid at room temperature and the FA content of the extracts is measured by the formation of 3,5-diacetyl-1,4-dihydrolutidine; (2) bound, acid-labile FA is released by steam distillation using 1% sulphuric acid, giving a pH value of about 1. The FA content of the distillates may be determined either by chromotropic acid assay or by the method described for the extracts.

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Bestimmung des Formaldehydgehaltes in Fischprodukten

Zusammenfassung Es wird aufgezeigt, von welchen äußeren Einflüssen (z. B. Lagertemperatur und -zeit) der Gehalt an freiem Formaldehyd in einem Fischprodukt abhängt. Nach Überprüfung verschiedener Methoden zur Bestimmung des freien und gebundenen Formaldehyds werden folgende Verfahren vorgeschlagen: 1. Zur Messung des freien Formaldehyds wird die Probe mit 6%iger Perchlorsäure bei Raumtemperatur extrahiert; der Formaldehydgehalt des Extraktes wird über die Bildung von 3,5-Diacetyl-1,4-dihydrolutidin ermittelt. 2. Gebundener, säurelabiler Formaldehyd wird durch Wasserdampf-Destillation einer mit 1%iger Schwefelsäure versetzten Probe freigesetzt; der pH-Wert des Ansatzes beträgt etwa 1. Im Destillat kann Formaldehyd entweder über die Bildung des Lutidinfarbstoffes oder mit Chromotropsäure bestimmt werden.

     

Aspartat-Proteinasen in Weizenmehl

Zusammenfassung In einem Roggenmehl und einer Reihe von Weizenmehlen wurden in Abhängigkeit von der Weizensorte und vom verwendeten Substrat (Azocasein, Protaminsulfat, Hämoglobin und Benzoylargininnitroanilid) unterschiedliche proteolytische Aktivitäten gemessen. Endopeptidasen mit Aktivität gegenüber Azocasein hatten ein pH-Optimum von 5,0 und ein Temperaturoptimum von 58 °C. Sie wurden durch Pepstatin vollständig gehemmt, während EDTA nur eine geringe Inhibitorwirkung besaß. Zweiwertige Kationen wirkten aktivitätssteigernd. Die Hemmung mit Pepstatin war auch bei Verwendung der Substrate Hämoglobin, Insulin-B-Kette und Glucagon gegeben. Aufgrund der erhaltenen Daten handelt es sich um Aspartat-Proteinasen.

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Aspartic proteinases in wheat flour I. Characterization

Different proteolytic activities were determined in rye flour and in several wheat flours in relation to the wheat variety and the substrates used (azocasein, protamine sulphate, haemoglobin and Benzoyl Arginine Nitroanilide). Endopeptidases with activity against azocasein exhibited a pH optimum of 5.0 and a temperature optimum of 58° C. They were completely inhibited by pepstatin, whereas EDTA showed only a minor inhibitory effect. Bivalent cations activated the enzymes slightly. The activity of the enzymes was also inhibited by pepstatin using the substrates haemoglobin, B-chain insulin and glucagon. The data obtained show that the enzymes belong to the aspartic proteinases.

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Cf. Dissertation F. Timmermann [1]. Gegenwärtige Anschrift: Chemische Fabrik Grünau GmbH, W-7918 Illertissen, Bundesrepublik Deutschland

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Cf. Dissertation M. Voudouris-Tsoukala [2]. Gegenwärtige Anschrift: El. Veniselou Str. 23, N-Chalkidon, Athen, Griechenland     

Strength of dried and re-moistened spruce wood compared to native wood

During the wood drying process, mechanical stresses and thermal conditions arise, which causes irreversible damage. Since drying of wood results in a general improvement of strength and elasticity, the negative drying effects are covered. In the present study, the mechanical properties of dried and subsequently re-moistened samples were compared to native wet wood. For oven dried/re-moistened macro-scale bending and compression strength a significant reduction of 16.5% and 15.0% was observed. Micro-scale specimens underwent a similar strength loss, i.e. 9.8% for tensile strength and 14% for compression strength. When the drying was performed at ambient temperature (20°C), no difference to native wood was observed in tensile testing, whereas a significant reduction of compression strength (10.0%) was found. SEM micrographs of tensile fracture surfaces of dried and re-moistened specimens showed a brittle and rather smooth transwall failure of tracheids, whereas native samples exhibited a more ductile character.

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Vergleich der Festigkeit von getrocknetem und wiederbefeuchtetem Fichtenholz mit frischen Proben

Zusammenfassung Während der Holztrocknung kommt es neben makroskopischen Spannungen auch zu mikroskopischen Spannungszuständen, sowie zu thermischen Veränderungen der Zellwandsubstanzen, die zu einer irreversiblen Schädigung der Holzsubstanz führen. Da ein Feuchtigkeitsentzug aus der Zellwand allgemein eine Verfestigung der Holzsubstanz verursacht, werden die Festigkeitsverluste während der Holztrocknung durch die zu vor geschilderte Verfestigung überdeckt. Durch den Vergleich von frischen und nach der Trocknung (103°C) wieder befeuchteten Proben konnte für makroskopische Biege- und Druckproben ein Festigkeitsverlust von 16.5% bzw. 15.0% nachgewiesen werden. Mikroskopische Zug- und Druckproben zeigten bei 103°C ähnliche hohe Verluste von 9.8 bzw. 14%. Trocknung bei 20°C führte nur bei den Druckproben zu einem signifikanten Festigkeitsverlust von ca. 10%. SEM Aufnahmen der Bruchflächen von Mikro-Zugproben zeigten ein glattes, sprödes Bruchbild bei den getrockneten/wiederbefeuchteten Proben. Hingegen waren die frischen Proben durch ein verformungsreicheres Bruchbild charakterisiert.

     

Zur Kenntnis der Milchphosphatasen

Zusammenfassung Mit Hilfe eines Laborerhitzers, der eine weitgehende Variation von Erhitzungszeit und Erhitzungstemperatur erlaubt, wurde die Hitzeinaktivierung der sauren Phosphatase in dem Temperaturbereich von 60–95° C verfolgt. Dabei wurde festgestellt, daß das Enzym in dem untersuchten Temperaturbereich auch durch Erhitzungszeiten von 100 sec nicht völlig inaktiviert, aber bereits von Erhitzungs-temperaturen von über 60° C angegriffen wird. Die Kinetik der Hitzeinaktivierung war nicht einheitlich und es wurde versucht, die Unregelmäßigkeiten zu erklären. Eine geradlinige Beziehung zwischen Erhitzungstemperatur und dem Logarithmus der Heißhaltezeit konnte unter den gegebenen Zeit- und Temperaturbedingungen nur innerhalb einer 30–70%igen Inaktivierung gefunden werden. Bei einer geringeren Inaktivierung als 30% entsprach der Inaktivierungsgrad des Enzyms nicht der zugeführten Wärmemenge, während für einen höheren Inaktivierungsgrad schärfere Erhitzungsbedingungen als die verwendete Erhitzungsapparatur zuließ, notwendig sind.     

Solubilization of fish muscle proteins with buffers containing sodium dodecyl sulfate

The extraction of fish muscle protein using SDS containing solubilization buffers was studied varying the time and the temperature of solubilization, as well as pH and SDS concentration of the buffer. At pH less than 6 the myofibrillar proteins were incompletely solubilized; temperatures of 80-100 degrees C resulted in protein degradation observable in the SDS-PAGE. Samples of fish muscle containing high amounts of formaldehyde (50 mmoles FA/kg wet weight) could only be solubilised at 100 degrees C; on the other hand it was possible to solubilize cooked and/or canned products under mild conditions (2% SDS, 1% 2-ME, pH 8.9, shaking for 2 h at 60 degrees C).     

Einflu? des Erhitzens auf L?slichkeit und Elektrophoreseverhalten der Sarkoplasmaproteine von Rind- und Schweinefleisch

Zusammenfassung Die Hitzestabilität der Sarkoplasmaproteine bei Rind- und Schweinefleisch wurde anhand der Löslichkeit und der Proteinmuster nach elektrophoretischer Auftrennung untersucht. Als Untersuchungsmethoden kamen die Proteinbestimmung nach Bradford und die isoelektrische Focussierung in rehydratierbaren Polyacrylamidgelen zur Anwendung. Die focussierten Proteine wurden mit Hilfe der Silberfärbung sichtbar gemacht. Die Gesamtproteinkonzentrationen der Extrakte verringerten sich bis zu einer Temperatur von 80°C mit zunehmender Höhe und Dauer der Hitzebelastung. Bei den auf 100°C erhitzten Proben nahmen die Proteinkonzentrationen wieder geringfügig zu. Die Intensität der Proteinbanden nahm allgemein mit steigender Temperatur und Erhitzungszeit ab. Die deutlichsten Änderungen der Bandenmuster zeigten sich im untersuchten Temperaturbereich bei dem auf 100°C erhitzten Fleisch. Durch eine Nacherhitzung der Fleischproben konnten erhitzungsbedingte Unterschiede in den Bandenmuster ausgeglichen werden. Auf diese Weise ist eine elektrophoretische Tierartenidentifizierung bei erhitztem Fleisch unabhängig von der Kenntnis der Erhitzungsbedingungen möglich.

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Influence of heat on solubility and electrophoretic behaviour of sarcoplasmic proteins of beef and pork

Summary The heat stability of sarcoplasmic proteins of beef and pork was investigated by means of their solubility and their protein patterns after electrophoretic separation. The method of determination of proteins described by Bradford and isoelectric focusing in rehydratable polyacrylamide gels were used for these investigations. The electrofocused proteins were visualized by silver staining. The concentration of total protein of the extracts decreased with increase in temperature and heating time (up to a temperature of 80° C). However the protein concentration increased in samples heated to 100° C. The intensity of the protein bands decreased with increasing temperature and heating time. In the investigated range of temperature, variations in protein patterns were most significant in meat heated to 100° C. Differences of protein pattern caused by different heating conditions could be equalized by a second heating of the samples. In this way it is possible to identify meat species without knowing the heating conditions.

     

Experimental aflatoxin production in home-made yoghurt

Summary Fungal growth and aflatoxin production by an aflatoxigenic strain during the manufacture of yoghurt are described. This completes previous studies which show that yoghurt may be a good substrate for aflatoxin production. Two factors were of special interest: (a) the temperature of the elaboration process (45 °C) and (b) the effect of lactic bacteria. Either during the elaboration of yoghurt or during its cooling from 45 °C to 4 °C, the necessary conditions required to start fungal growth are given; these are adequate enough for the synthesis of small quantities of aflatoxins. However our results do not clearly show that lactic bacteria have an influence on fungal growth and aflatoxin production.

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Experimentelle Aflatoxinproduktion im hausgemachten Joghurt

Zusammenfassung Es werden das Pilzwachstum und die Aflatoxinproduktion durch aflatoxigene Stämme während der Herstellung von Joghurt beschrieben. Dies ergänzt frühere Studien, die zeigten, daß Joghurt ein gutes Substrat für die Aflatoxinproduktion ist. Zwei Faktoren waren von speziellem Interesse: a) die Temperatur bei der Herstellung (45 °C) und b) der Einfluß der Milchsäurebakterien. Entweder während der Herstellung des Joghurts oder während der Kühlung von 45 °C auf 4 °C sind die erforderlichen Bedingungen für das Pilzwachstum gegeben. Diese sind ausreichend für die Synthese kleiner Mengen von Aflatoxin. Jedoch zeigen unsere Ergebnisse nicht klar, ob die Milchsäurebakterien einen Einfluß auf das Pilzwachstum und die Aflatoxinproduktion haben.