原儿茶酸与卵白蛋白的相互作用

原儿茶酸（protocatechuic acid,PCA）是一种分布广泛的天然酚类化合物,也是花色苷、原花色苷等复杂多酚的主要代谢物之一,具有抗氧化、神经保护等功能。采用多光谱技术研究PCA 与卵白蛋白（ovalbumin,OVA）的相互作用及其对ABTS+自由基清除能力的影响。结果显示,PCA 对OVA 本征荧光产生猝灭作用;猝灭常数Ksv 随温度升高而降低,表明相互作用为静态猝灭机制;PCA 与OVA 存在一个结合位点,结合常数约为104 量级;结合属于自发产生的吸热反应,疏水作用是主导作用力;相互作用后Tyr 残基周围微环境极性增加、疏水性降低,Trp 残基所处微环境没有变化。PCA-OVA 复合物ABTS+自由基清除能力较PCA 和OVA 有显著提高（p＜0.05）。因此,PCA 与OVA 的相互作用使OVA 构象发生改变,对ABTS+自由基清除能力具有一定影响。     

卵白蛋白-白藜芦醇相互作用机理及其对卵白蛋白的影响

探究卵白蛋白-白藜芦醇(ovalbumin-resveratrol,OVA-RES)相互作用机理以及RES对OVA潜在致敏性的影响.以OVA和RES为对象,利用荧光光谱法、圆二色谱法研究两者相互作用机理,解析其荧光猝灭类型、结合位点数、热力学参数和二级结构含量等信息,并在此基础上利用体外血清学IgG、IgE结合能力实验...     

卵白蛋白与油酸相互作用的光谱学分析

运用荧光光谱、同步荧光光谱、傅里叶变换红外光谱和圆二色谱研究卵白蛋白与油酸相互作用的方式及机理。结果表明,油酸与卵白蛋白相互作用导致卵白蛋白荧光猝灭,猝灭方式由动态猝灭（未加热处理）转变为静态猝灭（加热处理）,其相互作用力为疏水作用和氢键,且随着油酸浓度的增大,相互作用力增强。与油酸相互作用后,卵白蛋白酪氨酸残基和色氨酸残基的荧光光谱蓝移,α-螺旋和β-转角的含量减少,β-折叠含量增加;而无规卷曲的含量增大（油酸与卵白蛋白物质的量比为10∶1）。综上所述,油酸与卵白蛋白间通过疏水作用和氢键发生相互作用,导致卵白蛋白二级结构发生变化。     

鸡蛋中卵白蛋白和溶菌酶相互作用对其结构和致敏性的影响

了解蛋白质在热处理中相互作用对结构和致敏性的影响,以蛋清中卵白蛋白和溶菌酶为对象,对其在不同温度下的相互作用情况进行研究,通过浊度、溶解度、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳对其物理性质进行分析,利用圆二色光谱、紫外光谱、荧光光谱方法对其空间结构进行表征,并通过竞争酶联免疫吸附测定的方法对蛋白质的潜在致敏性进行探究。结果表明,卵白蛋白-溶菌酶(ovalbumin-lysozyme,OVA-Lys)在60、65℃加热10 min后不会显著影响彼此的结构以及潜在致敏性,而在70℃,由于OVA三级结构的展开,Lys疏水基团的暴露,两者会通过二硫键相互作用而显著降低彼此的潜在致敏性。     

卵白蛋白和大豆分离蛋白相互作用对凝胶结构及性质的影响

为了提高大豆分离蛋白(SPI)的凝胶性,通过在大豆分离蛋白中添加卵白蛋白(OVA)测定复合凝胶(OVA-SPI凝胶)的分子相互作用,研究其结构与性质.研究结果表明,与 SPI溶液相比,OVA-SPI溶液(复合蛋白质溶液)的游离巯基质量摩尔浓度增加;复合凝胶的分子间二硫键增加,α-螺旋与β-折叠结构的比例最低,表面疏水性...     

卵白蛋白抗氧化肽分离与纯化

目的:从卵白蛋白酶解液中分离抗氧化肽.方法:通过超滤、离子色谱和反相高效液相色谱法从卵白蛋白酶解液中分离制备抗氧化肽,用电喷雾质谱肽的结构进行表征.结果:分离纯化获得抗氧化能力较强的3个肽:OPQ3-1、OPQ3-2和OPQ3-4,分别是源于鸡蛋卵白蛋白第115～117氨基酸残基(Pro-Glu-Tyr),分子质量408.14 Da;第245～248氨基酸残基(Leu-Pro-Asp-Glu),分子质量473.19 Da;第148～150氨基酸残基(Trp-Val-Glu),分子质量433.18 Da.结论:卵白蛋白经胃蛋白酶水解获得抗氧化多肽.     

卵白蛋白涂膜保鲜樱桃番茄

利用卵白蛋白涂膜樱桃番茄,以未处理作对照,分别测其失重率、烂果率、还原糖、可滴定酸、Vc、呼吸强度、硬度等。结果证明,卵白蛋白涂膜保鲜樱桃番茄的各项指标明显优于对照组。     

卵白蛋白水解产物的抗菌性及抗氧化性

以卵白蛋白为原料,采用胃蛋白酶和胰蛋白酶复合水解,对其水解产物进行体外抑菌试验,并利用A咬KTA蛋白纯化系统、透析及RP-HPLC分离得到2个具有抗菌活性的组分F21和F22。考察了2种组分对大肠杆菌细胞膜渗透性和细胞膜完整性的影响,及其DPPH·自由基清除能力。50μg/mL的F21和F22组分对大肠杆菌分别具有84.6%和22.5%的抑菌率,对金黄色葡萄球菌分别具有53.3%和29.6%的抑菌率。半乳糖苷酶释放法和流式细胞仪分析结果表明,2种产物均能破坏大肠杆菌细胞膜渗透性和细胞膜完整性。此外,F21和F22组分均具有抗氧化能力,能有效清除DPPH·自由基,当质量浓度为2.0 mg/mL时,两者DPPH·清除率接近于1.0mg/mL GSH的DPPH·清除效果。卵白蛋白水解产物可作为抗菌剂和抗氧化剂加以深度开发利用。     

ε-聚赖氨酸与卵白蛋白间相互作用及对抑菌活性的影响

为表征带正电ε-聚赖氨酸与带负电卵白蛋白间的相互作用以及相互作用对ε-聚赖氨酸抑菌活性的影响,本 实验通过测定ε-聚赖氨酸与卵白蛋白复合溶液的ζ-电位和浊度,对ε-聚赖氨酸与卵白蛋白之间的相互作用进行了表 征。通过抑菌实验研究ε-聚赖氨酸与卵白蛋白之间的相互作用对ε-聚赖氨酸抑菌活性的影响。结果表明卵白蛋白可 与ε-聚赖氨酸形成带不同电荷的复合物,进而导致ε-聚赖氨酸对大肠杆菌的抑菌效果下降,这可能是由于ε-聚赖氨 酸与卵白蛋白分子之间发生静电结合,减少了其与带负电微生物表面间的相互作用。本研究初步建立了ε-聚赖氨酸 与卵白蛋白及大肠杆菌之间的相互作用模型,有利于进一步揭示在复杂食品体系中ε-聚赖氨酸与蛋白质的相互作用 及其对ε-聚赖氨酸抑菌活性的影响。     

复合酶水解卵白蛋白及其特性与结构分析

为提高鸡蛋清蛋白的功能特性,以鸡蛋卵白蛋白(Ovalbumin,OVA)为研究对象,采用复合酶(木瓜蛋白酶、中性蛋白酶和风味蛋白酶)对其进行酶解改性处理,并分析卵白蛋白功能特性和结构的变化。以水解度为指标,确定了木瓜蛋白酶中性蛋白酶风味蛋白酶的最佳质量比为112。在单因素试验的基础上,通过响应面优化试验确定了复合酶的最佳酶解工艺条件:pH 7.5、酶解时间7h、OVA浓度5%、加酶量7 500U/g、温度56℃,该条件下水解度为(31.03±0.14)%。针对复合酶水解OVA功能性质的分析表明,其持水性提高了1.65g/g,持油性降低了1.05g/g,表面疏水性降低了4.05%,浊度显著性地下降。通过化学作用力、荧光光谱和扫描电镜(SEM)分析酶解对OVA结构的影响。结果表明,酶解导致蛋白质的一级结构发生了显著的变化,同时三级结构也发生了改变;此外,微观结构由球状变成片状。     

酶法改善卵白蛋白起泡性

采用碱性蛋白酶对卵白蛋白进行酶法改性处理以改善其起泡性。探讨酶解时间、底物质量分数、酶用量因素对卵白蛋白起泡性和泡沫稳定性的影响,在单因素试验基础上采用Box-Behnken中心组合试验设计优化酶法改性条件。结果表明,碱性蛋白酶酶法改性卵白蛋白改善其起泡性的最佳条件为：酶用量144 000 U/g、底物质量分数1.90%、酶解时间34 min。在此条件下酶法改性后卵白蛋白起泡性达202.0%,为未改性（120%）的1.683 倍。     

磷酸化卵白蛋白通过其分子伴侣样特性抑制蛋白质热致聚合

实验研究磷酸化卵白蛋白（phosphorylated ovalbumin,PP-OVA）对原始卵白蛋白（native ovalbumin,N-OVA）的热致聚合影响。结果表明,PP-OVA能有效抑制N-OVA的聚合,并且抑制能力在离子强度为10～100 mmol/L的范围内轻微减弱。动态光散射分析显示,PP-OVA的存在使N-OVA聚合物的粒径减小。透射电子显微镜结果进一步显示PP-OVA/N-OVA聚合体比N-OVA单独存在展现出更均匀的颗粒大小分布。热处理N-OVA的ζ-电位随PP-OVA浓度的增加而增大,表明体系变得更稳定。非变性聚丙烯酰氨凝胶电泳表明PP-OVA/N-OVA聚合体具有较好的溶解性和均一性。在加热条件下,PP-OVA显示了分子伴侣样活性。据此本研究并提出了PP-OVA稳定蛋白去抵抗热致聚合的可能机制。     

Maillard反应对卵白蛋白稳定性的影响

为了确定Maillard反应对卵白蛋白稳定性的影响,本文研究了Maillard反应卵白蛋白处于酶解、酸性环境、加热、变性剂、反复冻融等不利条件下的理化特点。结果表明Maillard反应抑制了蛋白酶对卵白蛋白的酶解效果。Maillard反应卵白蛋白在p H2~7的范围内,空间结构伸展程度较小。Maillard反应将卵白蛋白的变性温度从71.3℃提高到76.9℃,明显改善了卵白蛋白的热稳定性。6mol·L-1的尿素能够使热处理卵白蛋白和天然态卵白蛋白完全变性,而只能使Maillard反应卵白蛋白部分变性。Maillard反应能够提高卵白蛋白的溶解度,其溶解度经过反复冻融后仍处于较高水平。Maillard反应可以有效提高卵白蛋白稳定性,从而保证卵白蛋白功能性的发挥。     

Maillard反应对卵白蛋白稳定性的影响

为了确定Maillard反应对卵白蛋白稳定性的影响,本文研究了Maillard反应卵白蛋白处于酶解、酸性环境、加热、变性剂、反复冻融等不利条件下的理化特点。结果表明Maillard反应抑制了蛋白酶对卵白蛋白的酶解效果。Maillard反应卵白蛋白在p H2⁷的范围内,空间结构伸展程度较小。Maillard反应将卵白蛋白的变性温度从71.3℃提高到76.9℃,明显改善了卵白蛋白的热稳定性。6mol·L-1的尿素能够使热处理卵白蛋白和天然态卵白蛋白完全变性,而只能使Maillard反应卵白蛋白部分变性。Maillard反应能够提高卵白蛋白的溶解度,其溶解度经过反复冻融后仍处于较高水平。Maillard反应可以有效提高卵白蛋白稳定性,从而保证卵白蛋白功能性的发挥。      

卵白蛋白起泡性影响因素研究

为研究影响卵白蛋白起泡性的因素,考察氯化钠、大豆分离蛋白、蔗糖、卡拉胶、温度和pH值对卵白蛋白起泡特性的影响。结果表明,在一定浓度范围内,NaCl、大豆分离蛋白均可改善卵白蛋白起泡力,蔗糖、卡拉胶均可改善卵白蛋白的泡沫稳定性。在40~50℃温度范围内可提高卵白蛋白起泡性;卵白蛋白在等电点附近起泡性差,在pH 7.0~8.0时起泡性较理想。     

卵白蛋白提取及其可食性膜制备

提取鸡蛋清中的卵白蛋白,制备卵白蛋白粉。采用考马斯亮蓝标准曲线法和凯氏定氮法分析蛋白含量,SDS-PAGE电泳测定纯度。用甘油塑化卵白蛋白,制备可食性蛋白膜。     

卵白蛋白提取及其可食性膜制备

提取鸡蛋清中的卵白蛋白,制备卵白蛋白粉。采用考马斯亮蓝标准曲线法和凯氏定氮法分析蛋白含量,SDS-PAGE电泳测定纯度。用甘油塑化卵白蛋白,制备可食性蛋白膜。      

卵白蛋白对变应性鼻炎小鼠模型的影响

目的研究卵白蛋白(ovalbumin, OVA)对变应性鼻炎(过敏性鼻炎)小鼠模型的影响。方法小鼠随机分为7组:对照组、高浓度OVA模型+PBS组、中浓度OVA模型+PBS组、低浓度OVA模型+PBS组、高浓度OVA+阳性药组、中浓度OVA+阳性药组、低浓度OVA+阳性药组。采用OVA全身致敏及局部攻击相结合的方法构建变应性鼻炎小鼠模型,以PBS、丙酸氟替卡松(0.008 mg/kg)滴鼻,观察小鼠鼻部抓挠、喷嚏数症状和脏器指数; ELISA法定量检测血清免疫球蛋白E(IgE)、白细胞介素-4(IL-4)、白细胞介素-10(IL-10)和干扰素-γ(IFN-γ)的含量;制备脾细胞悬液对比脾细胞悬液CD4+CD25+T细胞变化。结果建模成功后,高浓度OVA+阳性药组与高浓度OVA模型+PBS组相比,血清IgE、IL-10、IL-4、IFN-γ水平和CD4+CD25+T细胞水平变化不明显,差异无统计学意义(P0.05);中、低浓度OVA+阳性药组与中、低浓度OVA模型+PBS组相比,血清IgE、IL-10和IL-4水平显著降低, CD4+CD25+T细胞水平和IFN-γ水平显著升高, IFN-γ/IL-4比值升高,差异有统计学意义(P0.001或P0.05)。结论卵白蛋白的浓度选择对变应性鼻炎模型影响较大,致敏用卵白蛋白为中浓度时对阳性药的检测效率较高。     

卵白蛋白多肽的酶解制备及抗氧化活性研究

以DPPH自由基清除率和水解度为指标,采用碱性蛋白酶酶解卵白蛋白制备抗氧化活性肽,考察底物质量分数、酶解时间、加酶量、温度等因素对制备的影响。正交实验结果表明,碱性蛋白酶的最佳水解条件为:底物质量分数4%、酶解时间6h、加酶量5500U/g,温度65℃,此条件下DPPH自由基清除率达到96.92%、水解度为57.14%。酶解时间对DPPH自由基清除率的影响最大,而底物质量分数对水解度的影响最大。     

卵白蛋白多肽的酶解制备及抗氧化活性研究

以DPPH自由基清除率和水解度为指标,采用碱性蛋白酶酶解卵白蛋白制备抗氧化活性肽,考察底物质量分数、酶解时间、加酶量、温度等因素对制备的影响。正交实验结果表明,碱性蛋白酶的最佳水解条件为:底物质量分数4%、酶解时间6h、加酶量5500U/g,温度65℃,此条件下DPPH自由基清除率达到96.92%、水解度为57.14%。酶解时间对DPPH自由基清除率的影响最大,而底物质量分数对水解度的影响最大。