大米蛋白乳化性质研究

本文研究了大米分离蛋白(RPI)、酶法大米分离蛋白(E-RPI)、谷蛋白等在不同pH和Na2SO3存在条件下的乳化性能及其表现特点，并与大豆分离蛋白(SPI)的乳化性能进行了比较，结果表明，增加大米蛋白溶解性的措施均有利于改善大米蛋白的乳化性能。谷蛋白一旦溶解其乳化能力与大豆蛋白相当。RPI、E-RPI经Na2SO3处理后，乳化性能明显提高，说明通过解除大米蛋白分子中亚基的聚合，可以改善大米蛋白的物化功能性。     

酶法提取大米浓缩蛋白工艺条件的研究

以早籼米或节碎米为原料，采用淀粉酶对大米淀粉进行分解，分离后得大米蛋白和大米淀粉糖。研究了最佳的工艺条件。结果表明，采用淀粉酶，5LU／g的添加量，pH6．3～6．5，喷射液化，分离后的蛋白质含量为59．82％。采用旋流分离除杂，可将灰分降低到1．52％。纤维素酶和脂肪酶复合水解，可将蛋白中脂肪的含量降低到2．72％。大米浓缩蛋白中蛋白质的含量达70％，得率为73．96％。     

大米蛋白的分离提取和应用

阐述了目前较常见的大米蛋白的分离提取方法以及应用现状,为今后大米蛋白的进一步研究提供了基础。大米蛋白的分离提取方法包括碱法提取、酶法提取、分步水解、溶剂提取和物理分离等,主要用作营养补充、食品添加剂和功能性食品。     

酶法提取大米蛋白研究进展

大米蛋白是一种优质的谷物蛋白,是目前稻米深加工的研究热点.本文详细介绍了酶法提取大米蛋白的国内外研究进展.     

酶法提取大米蛋白研究进展

大米蛋白是一种优质的植物蛋白,因其原料丰富和蛋白的独特功效,具有广阔的市场前景.国外已有此方面产品上市,但国内因尚未得到广泛重视及提取方法不成熟,目前并未得到有效开发应用.本文从酶法角度综述了从米粉、米渣和米糠中提取大米蛋白的研究进展和工艺流程,以提高大米蛋白提取率,满足人们需求;同时指出,由于大米蛋白中80%为水不溶的谷蛋白,应在提高蛋白得率的同时提高其溶解度,扩大应用范围.     

淀粉酶法提取大米蛋白

利用α-淀粉酶水解大米中的淀粉,提取大米蛋白。经单因素试验、L1(645)正交试验、验证试验等研究加酶量、pH、液固比、反应时间、提取温度等因素对大米蛋白提取率的影响,最终得到该体系的最佳提取条件为加酶量30 U/g,pH 7.0,液固比7∶1,反应时间10 h,提取温度60℃。     

高纯度大米蛋白和淀粉的分离提取

高纯度的大米蛋白和大米淀粉可以作为大米综合利用的两个主产品，本研究采用碱法将大米蛋白和淀粉分离，研究表明最适提取条件是：NaOH求度0．05N，提取2h此条件下分离体系不受破坏，且大米蛋白的蛋白含量可达94.03％(干基)，蛋白得率63．37％；大米淀粉中蛋白含量0．39％(干基)，淀粉得率47．87%。     

大米蛋白分离提取的研究进展

阐述了大米蛋白分离提取的方法、作用条件和影响因素。大米蛋白分离提取的方法主要有碱法、单酶法、多酶法和分步水解法等。蛋白酶的选择、酶解时的固液比、加酶量、pH值、温度、时间等酶解条件，是影响大米蛋白酶水解的主要因素。适宜的物理作用和非蛋白酶的存在可提高水解效果。     

酶法提取大米蛋白的研究

采用4种蛋白酶水解大米蛋白,比较提取率后得出碱性蛋白酶为最优酶.采用单因素实验分别考察温度、加酶量、料液比、水解时间和pH对该酶提取大米蛋白的影响.通过正交实验确定了最佳工艺条件为:温度60℃、加酶量(E/S)1.5%、pH9.5、料液比1:6、水解时间4h.在此条件下,蛋白质的提取率可达76.42%.     

芋艿分离蛋白的理化性质

针对芋艿分离蛋白的等电点、变性温度、氨基酸组成及亚基分子质量分布等重要理化性质进行研究。结果表明,芋艿分离蛋白各组分的等电点主要集中在pI值为6.73和5.21两个条带,分别占分离蛋白总量的16.36%和27.30%;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）分析表明芋艿分离蛋白主要由4 种亚基组成,其分子质量分别分布在57 000、46 300、34 200、8 500 D左右,添加巯基乙醇可增加分子质量在23 100 D左右的条带,证明芋艿分离蛋白亚基间有二硫键的交联;差示扫描量热（differential scanning calorimetry,DSC）分析确定芋艿分离蛋白的变性温度为（71.3±0.2） ℃,变性焓ΔH为1.550 J/g;氨基酸组成分析表明,非极性氨基酸含量占37.26%,极性氨基酸含量占62.74%;必需氨基酸（色氨酸除外）含量占39.02%,幼儿所必需的半必需氨基酸（即精氨酸、组氨酸）含量占9.9%。     

大米蛋白研究概述

该文主要介绍大米蛋白组成成分和大米蛋白分离提取方法,概述大米蛋白国内外研究现状及开发大米蛋白重要性,并对其前景进行展望。     

蛋白质氧化对乳清分离蛋白功能性质的影响

为了进一步研究蛋白质氧化对乳清分离蛋白(WPI)功能性质及流变学性质的影响,试验采用两种不同浓度的氧化系统H2O2(1 mmoL/L~20 mmoL/L)和FeCl3浓度(0.1 mmoL/L~2 mmoL/L)对WPI分别氧化1 h、3 h、5 h,测定其性质。结果表明:20 mmoL/L的H2O2氧化WPI 5 h,其乳化活性下降了50%以上;1 mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其凝胶硬度降低了94.5%;20 mmoL/L H2O2与1mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其弹性从0.976下降到0.713和0.721,分别降低了26.9%和26.1%;当H2O2浓度20 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到5399 Pa,复合模量从10890 Pa降到6653 Pa,分别降低了33.79%和38.91%;当FeCl3浓度为1 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到4935 Pa,复合模量从10890 Pa降到6049 Pa,分别降低了39.47%和44.45%。长时间高浓度的氧化条件使得蛋白质的空间结构受到严重影响,WPI的功能性质及凝胶质地发生较大的变化。因此,在实际生产中应尽可能地控制蛋白氧化的发生,减少其因为氧化所带来的营养损失或者降低其应用价值。     

Solubility and Emulsifying Properties of Soy Protein Isolates Modified by Pancreatin

Soy protein isolates (SPI) with varying degrees of hydrolysis (DH of 7, 11, 15, 17%) were produced using pancreatin. The surface hydrophobicity indices of pancreatin hydrolyzed SPI (PSPI) (34.5, 34.9, 39. 1, and 40.7 for 7, 11, 15, 17% DH, respectively) were higher than that of SPI (10.5) and control SPI (CSPI) (12.5, 11.9, 12.9, and 12.6 for 10, 60, 120, and 180 min incubation, respectively). The solubilities of PSPI at pH 4.5 were 2.7, 9.1, 11.9, and 18.7%, for 7, 11, 15, and 17% DH, respectively, while the solubilities of SPI and CSPI at the same pH were about 1. 6%. Solubilities of PSPI at pH 7. 0 were > 90% for all DHs tested, while those of SPI and CSPI were 85%. The emulsifying activity index (EAI) of PSPI increased with increasing DH. PSPI with 15% DH had highest EAI (1. 122) which was higher (P < 0. 05) than those of SPI (0.550) and CSPI after 120 min incubation without enzyme (0.568). These results suggest that PSPI could be used as an ingredient for emulsified products and where high solubility at low pH is required.     

Protein Extraction from Heat-stabilized Defatted Rice Bran: II. The Role of Amylase, Celluclast, and Viscozyme

ABSTRACT: The effectiveness of 3 carbohydrases for protein extraction from heat-stabilized defatted rice bran (HDRB) was evaluated. Amylase, viscozyme and celluclast extracted a maximum of 45.4, 12.1, and 28.5% protein, respectively. Further study showed that extracted protein ranged from 9.5 to 58.4% under conditions of water to bran ratio (5:1 to 20:1), α-amylase (0 to 110000 units/10 g rice bran), temperature (35 to 55 °C), and time (1 to 8 h). The maximum protein extracted was 58.4% with a water to bran ratio of 17:1, 87637 units amylase, and 50.9 °C. These results suggest that impure food-grade amylase containing protease is more effective than celluclast and viscozyme in protein extraction from HDRB.     

鹰嘴豆分离蛋白的乳化性及结构关系

研究了蛋白质浓度、加油量、pH及离子强度对鹰嘴豆分离蛋白的乳化活力及乳化稳定性的影响。在蛋白质的等电点pH50时,乳化活力最小,乳化稳定性最高;离子强度增加,乳化活力呈现先降后升,而乳化稳定性表现为先升后降的趋势,当离子强度为02时,乳化活力最低而乳化稳定性最高。为了解释这一现象,研究了pH及离子强度对蛋白质的二级结构及表面疏水性的影响。结果表明,蛋白质的二级结构及表面疏水性随溶液的pH及离子强度的变化而变化,在蛋白质的等电点或离子强度较低(如01)时,蛋白质的二级结构主要以α螺旋形式存在,且当离子强度为01时,蛋白质的表面疏水性最低。     

米渣蛋白酿造酱油的原料配比优化

对米渣蛋白全替代大豆生产酿造酱油的原料配比进行了研究。以蛋白酶活、淀粉酶活为主要制曲指标,确定米渣蛋白最佳加入量为60%,其蛋白酶活达到2224U,淀粉酶活达到290U,发酵30天后,pH为6.18,氨基酸态氮含量为1.022g/dL,还原糖含量为3.518g/dL,色度为0.204。不同淀粉质原料对酿造酱油各项品质指标均有明显影响,炒小麦的蛋白酶活和氨基酸态氮含量最高,分别为2692U和0.936g/dL。面粉淀粉酶活最高,为380U;米粉还原糖含量最高,为4.93g/dL;蒸玉米的色度最高,为0.249。以氨基酸态氮含量和还原糖含量为主要发酵指标,可以确定蒸玉米为最佳淀粉质原料,以米渣代替大豆酿造酱油是可行的。     

干热处理对大豆分离蛋白乳化与起泡性能的影响

研究了60℃、80℃和90℃下干热处理对大豆分离蛋白乳化和起泡性能的影响.研究发现,干热处理4 d使大豆分离蛋白的乳化活性增加到最大值,其乳化稳定性也增加到接近最大值的水平,长时间的热处理降低大豆分离蛋白的乳化活性;60℃干热处理1 d使大豆蛋白的膨胀率增加到最大值880%,此后随热处理时间的延长而持续下降,80℃和90℃热处理降低了大豆分离蛋白的泡沫稳定性;干热处理使大豆分离蛋白7S亚基各组分和部分11S酸挂亚基发生共价聚合形成高分子量的聚合物.     

酶法提取米渣蛋白工艺的研究

以中性蛋白酶作预酶解，再用碱溶法从米渣中提取蛋白质，通过试验确定了米渣预酶解的最佳工艺条件为：305．8u／g米蛋白、酶解pH7．8、酶解温度45℃、酶解时间2h；碱溶时的最佳工艺条件为：碱溶pH，12．5、碱溶温度50％、碱溶时间2h，固液比1：7。在此条件下，产品中米蛋白质量分数为68．7％，米蛋白的提取率为77．2％。