来自牛半腱肌肌束膜和肌内膜胶原蛋白热力学特性分析

探讨牛半腱肌肉肌束膜和肌内膜胶原蛋白热力特性的热诱导变化。牛半腱肌肉分别采用水浴和微波加热到内部终点温度分别为20、40、50、60、70、80℃和90℃,用示差扫描量热法研究肌束膜和肌内膜胶原蛋白热力特性(起始、最高和最终热收缩温度)在热处理过程中的变化。结果表明：牛半腱肌肉肌束膜和肌内膜胶原蛋白的热收缩温度在两种热处理方式间都存在显著差异,在两种热处理方式中,内部终点温度60℃是影响肌束膜和肌内膜胶原蛋白热收缩温度的关键加热温度。热诱导的肌束膜和肌内膜胶原蛋白热力特性的变化是水浴和微波加热牛肉胶原蛋白热收缩温度存在差异的主要原因。     

不同热处理方式和温度对牛半腱肌肉品质的影响

探讨不同热处理方式和温度对牛半腱肌肉品质的影响。牛半腱肌肉分别采用水浴和微波加热到内部终点温度分别为40、50、60、70、80℃ 和 90℃,研究牛肉品质特性在热处理过程中的变化。结果表明：在水浴加热中,牛肉剪切力随着热处理温度的升高而增加,而在微波加热过程中呈无规则变化。当加热温度为50℃ 和 90℃时,剪切力值在两种热处理方式间存在显著差异(P＜0.05)。随着加热温度的升高,牛肉微观组织结构发生显著的变化,主要表现为结缔组织和胶原蛋白出现变性和收缩现象,肌纤维收缩导致纤维直径减小。不同热处理方式和温度对牛肉品质有显著的影响。     

应用差示扫描量热法测定胶原蛋白热滞活性

采用酶法从猪皮中制备胶原蛋白,并对其纯度进行了鉴定。在此基础上,利用差示扫描量热法对制备的胶原蛋白进行热滞活性的测定,考察了保留温度(-0.18、-0.088、0.013、0.13、0.23℃)、胶原蛋白浓度(0.1、0.5、1、2.5、5、10、15、20、50 mg/ml)及升降温速率(0.5、1、2.5、5、10℃/min)对热滞活性的影响。结果表明:所制备猪皮胶原蛋白为典型的Ⅰ型胶原蛋白,纯度较高,其分子量约为330 kD;当胶原蛋白浓度为20 mg/mL,保留温度为0.12℃,升降温速率为10℃/min时胶原蛋白热滞活性最高,为0.61℃。测定胶原蛋白热滞活性时保留温度的选取至关重要,而升降温速率对热滞活性无显著影响。     

三种弱有机酸结合NaCl腌制对牛肉肌束膜和肌内膜胶原蛋白热力学特性影响

探讨三种弱有机酸(乳酸、醋酸和柠檬酸)结合NaCl腌制处理对牛肉肌束膜和肌内膜胶原蛋白热力学特性影响。牛半腱肌肉于4℃条件下分别经1.5%弱有机酸并与2%NaCl结合浸泡腌制24h,用差示扫描量热法研究肌束膜和肌内膜胶原蛋白热力特性(起始、最高和最终热收缩温度)在腌制处理过程中的变化。结果表明:3种弱有机酸的单独腌制处理后牛肉肌束膜胶原蛋白含量要比与NaCl的结合腌制处理低。不同腌制处理组之间,牛肉肌内膜胶原蛋白含量都有不同程度的差异。牛肉经腌制处理增强了肌内膜胶原蛋白的稳定性和部分处理组牛肉肌束膜胶原蛋白的热稳定性。      

3种弱有机酸结合NaCl腌制对牛肉结缔组织滤渣胶原蛋白特性的影响

探讨3种弱有机酸(乳酸、醋酸和柠檬酸)结合NaCl腌制处理对牛肉结缔组织滤渣胶原蛋白特性影响。牛半腱肌肉于4℃条件下分别经1.5%弱有机酸并与2%NaCl结合浸泡腌制24h,研究结缔组织滤渣胶原蛋白提取率和SDS-PAGE变化以及用差示扫描量热法研究其热力特性(起始、最高和最终热收缩温度)在腌制处理过程中的变化。结果表明:3种弱有机酸的单独腌制处理后牛肉结缔组织滤渣胶原蛋白含量要比与NaCl的结合腌制处理低。不同腌制处理对牛肉结缔组织滤渣胶原蛋白不同分子量蛋白浓度的影响不显著。牛肉经腌制处理增强了结缔组织滤渣胶原蛋白的热稳定性。     

牛、羊乳粉的DSC热学性质比较及掺假分析

为明确羊乳粉、牛乳粉的热学特征,采用差示扫描量热法（differential scanning calorimetry,DSC）对真空冷冻干燥制备的全脂羊、牛乳粉样品以及高比例掺假（75%、50%、25%）和低比例掺假（10%、5%、3%、1%）牛乳粉的混合羊乳粉样品进行热力学分析。结果表明,全脂羊乳粉和全脂牛乳粉在DSC热学指标上存在差异,全脂牛乳粉相比全脂羊乳粉缺失一个脂肪特征熔融吸热峰b,蛋白质熔融吸热峰c峰值温度和热焓值较低,而乳糖熔化分解峰e热焓值较高。对于掺入不同比例牛乳粉的羊乳粉,通过检测是否存在吸热峰b及其热焓值,可判断样品掺假牛乳粉比例是否在25%以下及判断掺入牛乳粉的量;在不同比例掺假样品中检测乳糖熔化分解峰e的焓值可判断羊乳粉掺入牛乳粉的掺假量。因此,DSC技术可以实现对羊乳粉、牛乳粉热学性质的分析和评价,也可作为乳制品行业质量保证和真实性鉴别的潜在分析工具。     

5 种淡水鱼肌肉热特性比较研究

为研究不同品种名优淡水鱼冷藏保鲜及热加工的特性,采用差示扫描量热法研究武昌鱼、草鱼、黄颡鱼、鲈鱼和鳜鱼5 种新鲜淡水鱼鱼肉的水分含量、冰点、变性温度、变性热焓和比热容并进行品种间的比较。结果发现：5 种淡水鱼冰点分布在－0.57～－0.1 ℃之间;50 ℃附近热吸收峰起始温度分布在37～41.57 ℃之间,终止温度分布在60.47～62.33 ℃之间;变性热焓在1.680 0～2.499 7 J/g之间;70 ℃附近热吸收峰的起始温度分布在66.33～71.13 ℃之间,终止温度分布在73.60～82.20 ℃之间,变性热焓在0.418 0～0.512 2 J/g之间;鱼肉的比热容在1.658 0～3.862 3 J/（g·K）之间。结果表明：在5 种新鲜淡水鱼中,武昌鱼水分含量和冰点相对较低;草鱼肌球蛋白和鳜鱼肌动蛋白变性温度和变性热焓相对较高,蛋白质稳定性更高;新鲜鱼肉的比热容高于冻结鱼肉,加工后鱼肉的比热容高于未加工鱼肉。     

用DSC测定涤纶仿真丝织物的热定形温度

涤纶织物在纺丝和染整加工过程中,经受一系列热处理,本文主要应用差示扫描量热法（DSC）测定涤纶仿真丝织物的有效热定形温度（T_(eff)）。T_(eff)与热处理条件（如温度、时间）有密切关系,用T_(eff)可以评定热定形过程中的综合效果。     

Na~+、Ca~(2+)和pH值对鲸鲨皮胶原蛋白热变性温度的影响

通过差示扫描量热法(DSC)对不同浓度的Na+、Ca2+和pH值对鲸鲨皮I型胶原蛋白和鲸鲨皮Ⅱ型胶原蛋白热变性温度的影响进行系统研究。I型胶原蛋白的特征性紫外吸收波长位于233.05nm,Ⅱ胶原蛋白的特征性紫外吸收波长位于232.90nm和277.88nm。研究胶原蛋白的聚集动力学曲线,发现鲸鲨I型胶原蛋白和鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白浊度随时间变化趋势均呈S型,其聚集过程均可分为初始阶段和生长阶段及趋于稳定阶段。通过高灵敏度差示量热扫描仪对鲸鲨I型胶原蛋白和鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白的热稳定性进行表征。鲸鲨I型胶原蛋白的热变性温度为40℃,鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白热变性温度为62℃。较低浓度的Na+、Ca2+使I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的热变性温度降低,这可能是由于金属离子的加入影响了胶原蛋白分子之间带电氨基酸残基的相互排斥作用,降低了胶原蛋白的热稳定性;较高浓度的Na+、Ca2+使I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的变性温度持续降低,这可能是由于金属离子与胶原蛋白分子竞争水分子,从而导致胶原蛋白的不稳定;继续增加Na+、Ca2+金属离子的浓度时,I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的变性温度由于发生盐析而增加。I型胶原蛋白在强酸强碱处理后,蛋白的吸热变...     

鲍鱼不同部位肌肉的成分和热特性

测定了南日鲍不同部位肌肉的蛋白、多糖、脂质等基本成分,氨基酸组成和蛋白组分分布,并利用扫描电子显微镜(SEM)、傅立叶红外光谱分析仪(FTIR)和差示扫描量热仪(DSC)对它们的微观结构、二级结构和热特性进行分析。结果发现,鲍鱼肌肉水分含量从贝柱到裙边依次增加,而蛋白、多糖和脂肪含量却逐渐减小。贝柱肌肉部位氨基酸组成与过渡部位类似,而甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸等具有胶原特征的氨基酸含量却比裙边部位低。电泳分析结果表明,贝柱和过渡部位肌肉蛋白主要由肌球蛋白重链、副肌球蛋白和肌动蛋白组成,裙边部位肌肉在150 kDa附近还出现胶原蛋白条带,但在任何部位肌肉中多糖均与副肌球蛋白和肌动蛋白结合。SEM图谱显示,鲍鱼肌肉组织纤维结构从贝柱到裙边逐渐变得致密。贝柱和过渡部位在FTIR中没有酰胺Ⅲ吸收峰,而裙边部位却出现酰胺Ⅲ吸收峰。而且,贝柱和过渡部位肌肉均在DSC曲线中出现1个放热峰和3个蛋白热转变的吸收峰,而裙边部位肌肉却只有1个胶原蛋白热转变的吸收峰。结果表明,鲍鱼贝柱和过渡部位肌肉的多糖含量比裙边高,纤维网络结构更疏松,成分更复杂。      

Effects of Marination with Three Weak Organic Acids and NaCI on Intramuscular Collagen of Beef Muscle

探讨3种弱有机酸（乳酸、醋酸和柠檬酸）结合NaCl腌制处理对牛肉肌内胶原蛋白的影响。牛半腱肌肉于4℃条件下分别经1．5％弱有机酸并与2％NaCl结合浸泡腌制24h,分析牛肉肌内热不溶性胶原蛋白的提取率及其氨基酸组成在腌制处理过程中的变化。结果表明：各腌制处理组热不溶性胶原蛋白提取率与对照组之间无显著差异（P〉0．05）;各腌制处理组胶原蛋白样品中总氨基酸含量都较对照组（82．06g／100g）降低,3种弱有机酸的单独腌制处理后牛肉胶原蛋白的氨基酸总量要比与NaCl的结合腌制处理更低。不同腌制处理组之间,牛半腱肌肉胶原蛋白中各种氨基酸的含量都有不同程度的差异,反映了腌制对其组成的影响。     

羊肉冻融过程中蛋白质变性的DSC热学分析

为探究羊肉在冻融过程中蛋白质的变化,利用差示扫描量热（DSC）法研究新疆羊肉在未冻融（NFT）、-20 ℃冻融1次（TFT1）、-20 ℃冻融2次（TFT2）、-80 ℃冻融1次（EFT1）共4种冻融程序下的变化,并分析了冻融次数、最低冻融温度和制样到测样之间时长对DSC热焓曲线的影响。结果表明,冻融后蛋白质变性温度发生偏移;相较于NFT组,TFT1组和EFT1组的肌球蛋白热吸收峰焓值分别降低了57.0%和89.6%（P<0.05）,TFT1组、TFT2组和EFT1组的肌动蛋白热吸收峰焓值分别降低了47.0%、68.8%和59.6%（P<0.05）,TFT1组和TFT2组的水分迅速蒸腾热吸收峰焓值分别升高了1.3%（P>0.05）和降低了11.9%（P<0.05）,EFT1组的水分迅速蒸腾热吸收峰焓值升高了15.6%（P<0.05）;在PCA分析中,制样到测样之间时长和肌动蛋白热吸收峰焓值有明显的负相关关系,样品质量对其他指标影响不明显。因此,冻融次数增多使肌球蛋白和肌动蛋白变性程度均增加,且对肌球蛋白的影响更大;相同降温速率条件下,DSC冻融程序的最低温度降低,蛋白质变性加剧,但冻融过程中样品水分散失降低;制样到测样之间时长与肌动蛋白变性程度呈正相关关系。     

功率补偿式DSC曲线的理论分析

根据能量守恒和热传递定律,推导出功率补偿式DSC曲线的理论方程。以纯物质铟的DSC熔融曲线为例,说明其升温扫描过程可分为熔融前、熔融和熔融后3个阶段以及与DSC理论方程的对应关系。DSC曲线分析结果表明:熔点温度对应熔融起始温度;熔融后阶段的曲线以指数形式衰减,热时间常数值越大,熔融后曲线的拖尾时间越长;熔融焓对应于DSC曲线的基线以上和熔融开始至熔融结束曲线以下所包络的面积。论证了测定热阻的理论依据及热阻对DSC曲线的影响。以多组分样品体系的模拟DSC曲线为例,说明聚合物熔融DSC曲线的特征来源。     

用差热分析法测定羟丙基-β-环糊精的热稳定性

用差示扫描量热法(DSC)测定羟丙基-β-环糊精的热稳定性,按Kissinger方程和Ozawa方程计算反应的活化能,分别为168.1 kJ/mol和169.3 kJ/mol。并按Ozawa方法计算得指前因子为4.546×1019min-1。从DSC曲线图上获得焓变(△H)为173.77kJ/mol,熵变(△S)为0.2853kJ/mol·K。