大豆7S球蛋白凝胶光学性质的研究 注

本文深入地研究了大豆7S球蛋白凝胶光学和流变学性质与蛋白质浓度,加热温度和加热时间的关系,结果表明,在形成蛋白质凝胶（蛋白质浓度≥7．5％）的前提下,低的蛋白质浓度有利于大豆7S球蛋白形成透明性凝胶,但凝胶强度较低,温度＞85℃有利于蛋白凝胶透明性和强度的提高,加热60min,较为适宜,扫描电子显微镜（SEM）观察显示,大豆7S球蛋白透明凝胶具有有序微观结构,探讨了大豆7S球蛋白形成透明凝胶机理,可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

大豆7S球蛋白透明凝胶形成机理研究

深入研究了大豆７Ｓ球蛋白凝胶透明性和流变学性质与ＰＨ值、加热温度、蛋白质浓度、ＮａＣｌ浓度的关系。结果表明：在ＰＨ〈３．５或ＰＨ〉６．５,蛋白质浓度〉７．５％,低ＮａＣｌ浓度有地大豆７Ｓ球蛋白形成透明性凝胶,但凝胶强度较低;温度〉８５℃有地蛋白凝胶透明性和强度的提高。电子显微镜观察显示：大豆７Ｓ球蛋白透明凝胶具有序微观结构;探讨了大豆＆Ｓ球蛋白形成透明凝胶机理。可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质     

分离大豆蛋白凝胶光学性质的研究

深入地研究了分离大豆蛋白凝胶的透明性与ｐＨ值,加热温度、蛋白质浓度、离子强度（ＮａＣｌ浓度）和葡萄糖酸－δ－内酯（ＧＤＬ）的关系。结果表明：在ｐＨ〈３．５或ｐＨ〉５．５,温度〉８０℃、蛋白质浓度〉２．５％、低离子强度（ＮａＣｌ浓度〈１０ｍｏｌ／Ｌ）和无葡萄糖酸－δ－内酯的条件下,有利于形成透明性分离大豆蛋白凝胶。可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

分子力对大豆蛋白透明凝胶作用机理研究

通过对大豆分离蛋白／大豆7S球蛋白凝胶光学和流变学性质与溶剂、牛血清白蛋白、脂肪酸盐浓度关系的深入研究,探讨了分子力对大豆蛋白透明凝胶的作用机理。结果表明：氢键、静电力和疏水作用对大豆蛋白透明凝胶的形成具有重要的影响。这为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

植物蛋白质凝胶光学性质研究的进展(二)

2 3大豆 7S和 11S球蛋白混合体系凝胶光学性质的研究 　　在 7S和 11S大豆球蛋白混合体凝胶的形成过程中, 7S和 11S大豆球蛋白非共价键相互反应,形成在凝胶化过程中由 7S和 11S大豆球蛋白组成的可溶性聚集。大豆 7S球蛋白其凝胶特性和凝胶化机理是不同于 11S球蛋白的 [10],大豆 7S球蛋白能够形成透明的凝胶,但是凝胶强度较低;而大豆 11S球蛋白能够形成强度较高的凝胶,但是凝胶的透明性较低。在 7S和 11S大豆球蛋白混合体凝胶的形成过程中,大豆 7S球蛋白能够抑制 11S大豆球蛋白分解出不溶解的碱性亚单位,因此, 7S和 11S大…     

发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

研究了发芽大豆蛋白质凝胶性质的变化。采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了不同芽长大豆蛋白凝胶强度的变化。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱分析了发芽过程中SPI的变化及其对大豆凝胶强度的影响。结果发现:SPI中7S球蛋白的α'、α亚基和11S球蛋白的酸性亚基A3、A发芽时发生明显降解,但11S球蛋白各亚基在发芽初期变化小,利于大豆蛋白质分子之间形成网络结构使凝胶强度增强。随着发芽时间的延长,11S球蛋白也部分发生降解,凝胶强度下降。     

大豆球蛋白自组装聚集及凝胶特性

研究了在低pH值、低离子强度下,分别加热诱导不同浓度11S(大豆球蛋白)和7S(大豆伴球蛋白)自组装纤维化聚集体的形成。通过平均粒径和Thioflavin T(硫磺素T)荧光光谱,对自组装纤维化聚集体的性质进行表征,并对其热致凝胶的流变学,硬度和微结构特性进行考察。结果表明:在低pH值、低离子强度的诱导条件下,蛋白浓度对自组装聚集的形成起着关键作用,随着诱导浓度的增大,蛋白的纤维化聚集越明显,7S比11S更容易形成纤维化聚集。在酸性环境下,大豆球蛋白的纤维化聚集程度越高,越有利于热致凝胶网络结构的形成。在相同的预处理条件下,11S自组装凝胶硬度强于7S。扫描电镜结果显示7S自组装凝胶的网络结构较11S致密,但有序性较11S低。     

预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响

以非还原SDS-PAGE表征大豆蛋白的预热变性程度,并采用质构分析、流变分析研究预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响。SDS-PAGE结果表明,随着加热温度的升高蛋白质变性速率逐渐增大,相同加热时间条件下,蛋白质变性程度随加热温度升高呈S型曲线上升。质构、流变分析结果表明:随着预热变性程度的增大,大豆蛋白凝胶硬度先增大后减小,变性程度为86.11%时凝胶硬度最大,是未经预热变性的大豆蛋白凝胶硬度的2.15倍;凝胶弹性则随预热变性程度的增大持续增大;变性程度在22.28%以上时大豆蛋白形成凝胶更快,但完全变性大豆蛋白在形成凝胶时的降温阶段不能形成很好的凝胶结构。粒径分析结果表明,预热变性程度对大豆蛋白凝胶性质的影响与蛋白质预热变性时形成的聚集体尺寸及形态有关。     

大豆11S球蛋白凝胶形成的影响因素分析

以低温脱脂大豆粕为原料,采用等电点冷沉法浸提11S球蛋白。对11S球蛋白凝胶形成过程中影响凝胶质构的因素进行了分析,研究表明,11S球蛋白凝胶形成时蛋白浓度、加热温度、加热时间、蛋白溶液pH对凝胶质构均有一定的影响。采用正交实验设计,通过质构仪进行物性测定比较其凝胶性,大豆11S球蛋白浓度14%、加热温度90℃、溶液pH为7、加热时间60min条件下形成的凝胶强度最好,其凝胶面积410.30g·s,凝胶力117.9g。     

Alcalase对大豆分离蛋白凝胶性质的影响

研究了Alcalase蛋白酶对大豆分离蛋白凝胶形成过程中温度、酶的添加量、酶反应速率及水解度对凝胶体系流变学性质的影响及蛋白质各亚基在水解过程中的变化情况。结果表明：反应存在着温度限制，同时也受水解度和酶添加量的影响。在较低温度：20℃、30℃时能得到较高的凝胶强度；温度升高，凝胶强度减弱。低温下，较大的酶添加量有利于反应体系的胶凝，而高温下，较低的酶添加量才有利于体系的胶凝。低的水解度下有利于形成稳定的凝胶，40℃时水解度超过8％就不能形成稳定的凝胶。经Alcalase作用后，大豆分离蛋白的7S和11S球蛋白均有不同程度的水解。     

Structural Characterization of Amaranth Protein Gels

ABSTRACT: Gelation capacity of a native amaranth protein isolate was studied. Structural properties of gels prepared at different protein concentration and heating conditions were analyzed. Proteins present in amaranth isolates obtained by water extraction at pH 9.0 and subsequent isoelectric precipitation are able to form gels of yellowish appearance. Gel color intensity increased while luminosity decreased with increasing protein concentrations. High protein concentration allowed the formation of matrices with high water-holding capacity. In addition, increasing the heating temperature resulted in gels of high luminosity and low water-holding capacity. The increase of protein concentration (10% to 20% w/v) as well as the increase of heating temperature (70°C to 95°C) and heating time (10 to 30 min) resulted in the formation of a more ordered matrix with smaller pores, mainly stabilized by disulfide bonds and, at a lower extent, by noncovalent interactions (specially hydrogen bonds and hydrophobic interactions). Both amaranth globulin (11S globulin and P globulin) participated in gel structure via high-molecular-weight aggregates (>100 kD). Gel structure was stabilized via noncovalent bonds by monomer species of 42 kD and those of molecular mass lower than 20 kD localized in the interstitial spaces of gel matrix.     

Gelation Mechanism of Soybean 11S Globulin: Formation of Soluble Aggregates as Transient Intermediates

Thermal association-dissociation behavior of soybean 11S globulin was investigated by sucrose density gradient centrifugation and polyacrylamide gel electrophoresis. Soluble aggregates with a molecular weight of 8 × 10⁶ were formed when 0.5% and 5% protein solutions were heated for 1 min at 100°C. At the lower protein concentration, subsequent heating caused disappearance of the soluble aggregate followed by complete dissociation into acidic and basic subunits. At the higher concentration, however, subsequent heating caused formation of highly polymerized aggregates, and gel was formed after 5 min of heating. The soluble aggregates appear to be transient intermediates in the course of gel formation of 11S globulin.     

11S大豆球蛋白对鸡肌球蛋白凝胶品质特性的影响

为了能够更好地揭示大豆蛋白质在肉制品加工中的作用,为肉糜类制品加工提供理论基础,本文将鸡胸脯肉和大豆蛋白质中的含量最多和最重要的肌球蛋白与11S大豆球蛋白分别进行了提取,并利用十二烷基磺酸钠凝胶电泳对蛋白质进行了鉴定;采用质构仪、低场核磁共振仪、扫描电镜等现代生物技术的方法和手段研究了11S大豆球蛋白添加浓度对肌球蛋白凝胶品质特性的影响,结果表明:所提取的两种蛋白质纯度都达到了90%以上;低浓度的11S大豆球蛋白对肌球蛋白凝胶的保水性有提高作用,较高浓度的添加显著降低凝胶保水性;11S大豆球蛋白能对肌球蛋白凝胶强度影响不大;高浓度的11S的添加能够使肌球蛋白凝胶形成空洞直径较大的不均匀的微观结构。综合考虑,4%11S的添加量能够获得理想的肌球蛋白凝胶品质。     

植物蛋白质凝胶光学性质研究的进展(一)

论述了主要食用植物蛋白（大米蛋白、芝麻蛋白、大豆蛋白等）凝胶的光学性质及其研究发展。通过讨论和分析这些蛋白凝胶光学性质的特点、影响光学性质的主要因素、分子结构、分子间作用力与蛋白质凝胶光学性质的关系，为蛋白透明凝胶的进一步研究和应用提供理论依据。     

大豆球蛋白11S/7S比值对大豆蛋白功能性的影响

大豆蛋白的功能特性与11S／7S比值密切相关。本研究中将llS和7S蛋白以不同比例混合(1lS／7S=0．5、1、1．5、2、2．5、3、3．5、4)，得到具有不同llS／7S比值的大豆蛋白，用SDS-PAGE凝胶电泳测定这些大豆蛋白的实际11S／7S比值分别为0．25、0．64、0．90、1．31、1．57、1．80、1．98、2．18、2．28、3．86。然后分析实际llS／7S比值对大豆蛋白乳化性、凝胶透明性和发泡性的影响，结果表明：大豆蛋白的乳化性、凝胶透明性和起泡性都随llS／7S比值的增加而降低。     

亚基水平上大豆蛋白凝胶性的研究进展

大豆蛋白主要由β-伴大豆球蛋白（7S球蛋白）和大豆球蛋白（11S球蛋白）组成,不同亚基组成直接影响着大豆蛋白的加工特性。凝胶特性是本研究的主题。本文总结了大豆蛋白的组成及其化学结构,介绍7S球蛋白和11S球蛋白的凝胶形成过程,同时对亚基组分对凝胶性的影响和蛋白亚基缺失型大豆的研究进展进行概述,为大豆蛋白产品的开发及应用提供重要的理论指导。     

7S球蛋白水解物对猪肉糜凝胶的影响

以大豆为原料,提取7S球蛋白,并采用碱性蛋白酶对其进行限制性酶解,控制其水解度,得到水解度为3%、6%、9%、12%、15%的酶解产物,将酶解产物与猪肉糜混合制备猪肉肠,分析添加不同水解度的酶解产物所形成的猪肉糜凝胶的化学作用力的变化。结果表明：静电作用与猪肉糜凝胶强度相关性不显著,不是维持猪肉糜凝胶网络结构的主要作用力;疏水作用与猪肉糜凝胶的回复性和咀嚼性呈现极显著的正相关性;氢键与猪肉糜凝胶的弹性呈现极显著的正相关性,二硫键与猪肉糜凝胶的弹性、内聚性和回复性呈现显著的正相关性。提示：氢键、疏水作用、二硫键是维持猪肉糜凝胶网络结构的主要作用力。扫描电镜图谱显示：随着添加的酶解产物水解度的增大,所形成的凝胶网络结构逐渐紧密,且比较均匀,无明显的空洞,猪肉糜凝胶的网络结构得到显著改善。