酶解法制备鹿角盘胶原蛋白的工艺

确定鹿角盘胶原蛋白的酶解法制备工艺。采用正交试验考察法,优选出最佳提取工艺,用高效凝胶色谱法,筛选最佳酶解条件。鹿角盘胶原蛋白的最佳制备工艺为:料液比(g/mL)1:10,水煮5 h,提取4次,胰蛋白酶与底物(鹿角盘粉)比是1:10 000,酶解时间为1.5 h。验证试验结果表明,鹿角盘胶原蛋白收率为22.31%,蛋白含量为66.32%。     

草鱼鱼鳞胶原蛋白的提取及其理化性质研究

以草鱼鱼鳞为原料,在低于蛋白变性温度的条件下提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),并对其理化性质进行系统测定。实验结果表明,ASC 和PSC 的热变性温度分别为30～35℃和28～35℃; PSC 在溶解性能、乳化性能和乳化稳定性方面优于ASC,而在溶液黏度、吸水性能、吸油性能、起泡性以及泡沫稳定性方面,ASC 明显好于PSC。     

太湖白鱼中胶原蛋白的提取及其理化性质分析

从白鱼鱼鳍、鱼鳞、鱼皮、鱼肉、鱼骨、鱼鳔中提取胶原蛋白,研究不同p H条件下胶原蛋白溶解度的变化。分别运用高效液相色谱法、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、酶解肽图分析、差示量热扫描法分析白鱼各部位提取的胶原蛋白的组成、结构以及理化性质。结果表明,白鱼各部位的胶原蛋白在酸性（p H3⁴）条件下具有较好的溶解性,中碱性条件下溶解度骤降。在p H4条件下,鱼皮、鱼鳔中胶原蛋白的提取率高于其他部位,分别达到18.80%和15.95%。白鱼各部位胶原蛋白具有相似的氨基酸组成,蛋白分子中含有1/3左右的甘氨酸,脯氨酸和羟脯氨酸的含量在154.2¹99.0残基/1000个残基之间,亚基分子量相似,存在两条不同的α链（α1和α2）,主要为Ⅰ型胶原蛋白,变性温度在34.16³6.40℃之间。白鱼各部位提取的胶原蛋白在组成、结构和理化性质上具有良好的相似性。      

单环刺螠体壁胶原蛋白的提取及其理化性质

采用0.5mol/L醋酸提取,结合NaCl沉淀法从单环刺螠(Urechis unicinctus)的体壁中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其理化性质作初步研究。紫外光谱分析表明ASC的特征吸收波长位于228nm,初步推断所提取的蛋白为典型的胶原蛋白;氨基酸组成分析表明ASC为典型的Ⅰ型胶原蛋白;聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果表明ASC有两条不同的α链(α1和α2链)、β链和γ链,其胶原蛋白中含有二硫键;傅里叶红外光谱(FTIR)分析表明其存在三螺旋结构;示差扫描量热仪(DSC)分析表明热变性温度(td)和热收缩温度(ts)分别为33.6℃和67.5℃。     

海蜇伞部胶原蛋白的提取及理化性质的研究

研究海蜇(Rhopilema esculentum)伞部胃蛋白酶促溶性胶原蛋白的提取及其部分理化性质。氨基酸组成及SDSPAGE显示,海蜇伞部胶原蛋白(PSC)为Ⅰ型胶原蛋白;含糖量为2.8%;热变性温度和热收缩温度分别为28.8℃和51.6℃,均低于牛皮Ⅰ型胶原;红外光谱显示PSC 保留了大量的三股螺旋结构;溶解性表明PSC 的等电点为pH6,在pH3 时有最大溶解度;酸性条件下盐浓度高于4%(m/V)时,PSC 的溶解度急剧下降。     

葵盘果胶的理化性质及其在食品生产中的应用

1原料的基本情况向日葵是华北地区的主要经济作物之一，仅内蒙地区年种植面积达270万亩以上，向日葵除主要利用子实外，在去子向日葵托盘中含有10～15％的果胶物质，过去大量的向日葵托盘只是被当做牛羊饲料或生活燃料。通过科技人员及有关专家们的共同努力，以向日葵托盘为原料开发出低酯果胶，做为增稠剂、胶凝剂、稳定剂，可应用于水果罐头、果酱、糖果、果汁、冰淇淋。巧克力、果胶软糖等生产。2葵盘果胶的性状2．1葵盘果胶的主要成分葵盘果胶是一组聚半乳糖醛酸，其总半乳糖醛酸含量在80％左右。此外，少量的D—木糖、L—阿拉伯糖、D…     

鲟鱼和草鱼鱼鳔酶溶性胶原蛋白的理化性质比较

以鲟鱼鱼鳔和草鱼鱼鳔为原料,比较分析两种鱼鳔酶溶性胶原蛋白(PSC)的理化性质.通过胶原蛋白得率、氨基酸组成、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外光谱、傅里叶红外光谱、圆二光谱、微量热仪分析两种鱼鳔PSC的组成及理化性质的差异.结果表明,鲟鱼鱼鳔基本营养成分中的粗脂肪和羟脯氨酸含量均显著高于草鱼鱼鳔(P<0.05)...     

超声辅助碱性蛋白酶提取鸡爪胶原蛋白肽理化性质及功能特性

以超声波辅助碱性蛋白酶提取所得鸡爪胶原蛋白肽作为实验材料,首先研究鸡爪胶原蛋白肽的理化特性（外观色泽、等电点、分子质量分布、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、氨基酸组成及水解度）,进一步对其起泡性和起泡稳定性、乳化性和乳化稳定性等功能特性进行研究。结果表明：鸡爪胶原蛋白肽的分子质量分布范围小于α2-链,小分子质量肽段比例较高;氨基酸种类丰富,甘氨酸和脯氨酸在总氨基酸含量中占比最高;优化提取的鸡爪胶原蛋白肽水解度约28.65%,起泡性和起泡稳定性高达133.33%和126.67%,且具有较好的乳化性和乳化稳定性。     

海参胶原纤维形态及胶原蛋白理化性质研究

海参体壁除水分外主要成分是胶原蛋白,对其理化性质研究将为海参加工提供理论基础。本文以鲜活刺参为原料,通过组织学方法分析了其体壁胶原纤维特征,采用胃蛋白酶促溶法提取海参胶原蛋白,并对其理化性质进行分析。研究表明,海参体壁中以胶原纤维为主,呈网状排列,少见肌原纤维;海参胶原蛋白的紫外特征吸收峰位于235 nm处,在280 nm附近吸收峰较小;傅立叶红外光谱显示其保持三螺旋结构;聚丙烯酰胺凝胶电泳显示海参胶原蛋白分子组成为(α1)3,且不含二硫键,α1链的分子量约为135kDa;氨基酸组成以甘氨酸含量最高(33.3%),脯氨酸与羟脯氨酸含量为16.4%,符合水产胶原蛋白特征;海参胶原蛋白热收缩温度(Ts)为67.56℃,高于狭鳕鱼皮胶原蛋白,海参热变性温度(Td)为22.3℃,与狭鳕鱼皮胶原蛋白类似。     

基于不同提取方法的鮰鱼皮胶原蛋白理化性质的比较研究

本实验以鮰鱼皮为原料,将碱法、盐法、热水法、酸法与酶法提取的胶原蛋白进行理化性质的比较,通过对不同胶原蛋白的氨基酸组成、紫外光谱、傅里叶红外光谱、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodiumdodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE）、热变性温度、扫描电子显微镜图像以及流变学特性的研究,从分子结构到微观结构对胶原蛋白进行全面解析和比较。结果表明：5 种方法提取的胶原蛋白的紫外光谱与红外光谱都较为相似,为典型的胶原蛋白;碱法、热水法、盐法、酸法和酶法提取的胶原蛋白热变性温度分别为63.21、71.70、49.49、29.8、22 ℃;SDS-PAGE结果显示酸法、酶法、热水法提取的胶原蛋白均属于Ⅰ型胶原蛋白,且较好地保留了蛋白的结构;高效液相色谱显示碱法与盐法提取的胶原蛋白为多肽的形式;通过流变学特性研究发现,热水法提取的胶原蛋白凝胶稳定性最高。由此可见,不同的提取方法对胶原蛋白的氨基酸组成、流变性质、热变性温度以及微观结构均有不同的影响。     

木薯淀粉与胶原蛋白作物物理化及其体外消化性质研究

研究了蛋白一淀粉作用物的粘度曲线特征,溶胀能力等理化性质,采用改进的In—Vitro体外消化模型模拟人体消化道环境,对不同蛋白质含量的蛋白一淀粉作用物样品的消化性能进行了研究。研究表明,该作用物不易糊化．其糊的粘度显著低于原淀粉,溶胀能力降低;由于胶原蛋白与木薯淀粉的相互作用,底物结构发生改变,使得作用物的消化性能随着蛋白质含量的增加而降低。     

梅花鹿鹿角盘多肽双酶水解工艺及优化研究

鹿角盘是一味中药,具有温补肝肾、益脾胃、强筋骨、活血化瘀、治疗乳痈初起等功效。研究以鹿角盘粉为原料,用水解度和多肽得率作为衡量最佳提取工艺的指标,筛选出最佳双酶组合,水解制得鹿角盘多肽,在单因素实验的基础上,应用Box-Benhnken的中心组合实验设计和响应面（RSM）分析法,确定了最佳酶解工艺为:温度49℃、p H8.0、加酶量11000 U/g、酶活比（木瓜蛋白酶∶胰蛋白酶）为2∶1、底物质量浓度为6 g/100 m L、水解时间270 min。在此条件下,水解度达到15.91%。      

超声辅助提取兔皮胶原蛋白及其理化特性

以兔皮为原料,研究超声波在酶法提取胶原蛋白中的应用。结果表明,超声辅助制得的胶原蛋白的提取率为(83.69±0.51)%,与传统酶法相比提高了25%。聚丙烯酰氨凝胶电泳结果表明,超声处理制得的兔皮胶原蛋白主要由α1,α2和β亚基组成,并未造成亚基的降解;紫外光谱表明,超声处理后的胶原蛋白的特征吸收波长为217nm,说明其较好地保持了I型胶原蛋白的特征;傅立叶变换红外光谱表明,经过超声处理后的胶原蛋白分子中的氢键遭到部分破坏,但其三螺旋结构仍保持完整;差示扫描量热仪结果表明,超声法制得的兔皮胶原蛋白的热变性温度和热焓值均略低于传统兔皮胶原,相对而言仍具有较高的热稳定性。     

中华鳖裙边胶原蛋白的提取、鉴定及其理化性质

为增加中华鳖产品附加值,开发新型胶原蛋白资源,该研究以中华鳖裙边为原料,采用不同提取方式,分别提取酸溶性胶原蛋白(acid-soluble collagen,ASC)和胃蛋白酶可溶性胶原蛋白(pepsin-soluble collagen,PSC),并对2种胶原蛋白结构和理化性质进行分析。利用扫描电子显微镜(scanning electron microscope,SEM)、圆二色光谱(circular dichroism specturm,CD)对胶原蛋白的结构进行分析,采用SDS-PAGE凝胶电泳、肽指纹质谱(matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight,MALDI-TOF)和氨基酸分析仪对ASC和PSC进行蛋白质和氨基酸比较分析,利用差示量热扫描(differential calorimetry scanning,DSC)对胶原蛋白进行热稳定性分析。结果表明,ASC和PSC的得率分别为26. 79%和37. 50%; PSC与ASC相比存在更完整的三级螺旋结构; ASC和PSC均为I型胶原蛋白,且具有较高的亚氨基酸和精氨酸含量; ASC和PSC的热变性温度分别为38. 39和38. 11℃,高于常见的猪皮和鱼皮胶原蛋白,具有较好的热稳定性。该研究为深入研究和开发中华鳖的裙边资源提供了理论依据。     

不同方法提取鲢鱼皮胶原蛋白的理化特性比较

本文分别采用酸法(ASC)、酶法(PSC)和热水浸提法(HWSC)提取鲢鱼皮胶原蛋白,考察不同提取方法对鱼皮胶原蛋白理化性质的影响。研究表明,3种方法所提取的鱼皮胶原蛋白的紫外吸收光谱、红外吸收光谱都较为相似,在232 nm处均出现胶原蛋白的最大吸收峰,在280 nm处几乎无吸收;SDS-PAGE电泳图谱显示3种方法所提取的胶原蛋白,其亚基组成形式均为(α1)2α2,同时,3种方法所提取的胶原蛋白其氨基酸组成和比例类似,均符合Ⅰ型胶原蛋白特征。热水浸提法所提取的鱼皮胶原蛋白(HWSC)羟脯氨酸含量较低,凝胶特性较好,酸法提取对胶原蛋白空间网络结构影响最小。ASC、PSC和HWSC的热变性温度分别为31.05±0.14℃、31.45±0.01℃、43.75±1.20℃。不同提取方法对鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸含量、流变学特性、热变性温度及微观结构有一定的影响。     

人工养殖大鲵皮胶原蛋白的性质研究

在低温4 ℃条件下,采用酸法（0.5 mol/L乙酸）和酶法（胃蛋白酶）对人工养殖大鲵皮中的胶原蛋白进行了提取,对提取纯化后的两种不同类型的胶原蛋白--酸溶性胶原蛋白（acid-soluble collagen,ASC）和胃蛋白酶酶促溶性胶原蛋白（pepsin-soluble collagen,PSC）其各项理化性质进行了研究。结果表明：ASC和PSC均包含2 条α链及它们的二聚体β链,为Ⅰ型胶原蛋白;ASC和PSC中甘氨酸含量最高,其次为谷氨酸和脯氨酸,胱氨酸含量最低;ASC和PSC中亚氨基酸含量分别为144和173（以残基/1 000残基计）,两者热变性温度分别为23.5 ℃和26.5 ℃,表明PSC的热稳定性较优;ASC和PSC的紫外最大吸收峰分别位于233.0 nm和232.0 nm波长处,符合胶原蛋白的特征;ASC和PSC的红外特征吸收频率相似,均含有酰胺Ⅱ带、酰胺Ⅲ带及在两酰胺带间的一系列吸收峰,表明ASC和PSC中胶原蛋白的三螺旋结构较为完整。     

胡子鲶鱼皮酸溶性胶原蛋白的理化性质研究

为提高水产加工副产品的高值化利用,本文以资源丰富且相对集中的一种淡水产品加工下脚料-胡子鲶鱼皮为原料,在4 ℃条件下,利用酸提法从鲶鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白（ASC）,并对其进行相应的理化性质研究。通过测定羟脯氨酸含量得出了该鱼皮胶原蛋白的提取率（20.32%）,氨基酸组成分析得到含量最丰富的氨基酸是甘氨酸（32.59%）表明样品符合Ⅰ型胶原蛋白的氨基酸特点。SDS-PAGE电泳和紫外分析图谱表明样品为Ⅰ型胶原蛋白,且样品提取纯度较好。傅里叶变换红外光谱（FT-IR）表明该酸溶性胶原蛋白保留了天然的三螺旋结构。热变性温度（Td,26 ℃）和热收缩温度（Ts,53.01 ℃）的测定结果均显示,这种鲶鱼皮酸溶性胶原蛋白的热稳定性低于哺乳动物。X-射线衍射图谱显示了胶原蛋白分子的内部结构特点。     

梅花鹿鹿角脱盘提取物抗疲劳作用研究

目的:探讨梅花鹿鹿角脱盘提取物的抗疲劳作用。方法:选用雄性小鼠分为3个剂量组和空白对照组,灌胃给药不同剂量的梅花鹿鹿角脱盘提取物30 d后,测定小鼠力竭游泳时间、血乳酸含量、肝糖原储备以及血清尿素氮等指标。结果:与对照组比较,实验组小鼠负重游泳时间延长,血乳酸水平降低,肝糖原和血清尿素氮含量与空白组无明显差异。结论:梅花鹿鹿角脱盘提取物具有抗疲劳的作用。     

鲟鱼皮胶原蛋白的理化特性研究

本文以俄罗斯鲟鱼皮为原料,采用酸法和酶法提取胶原蛋白,研究了酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶促溶性胶原蛋白(PSC)的蛋白类型、结构、热变性温度和溶解度等理化性质,并与牛跟腱I型胶原蛋白(BATC)进行比较。SDS-PAGE电泳图显示ASC和PSC均包含了两条α链(α1链和α2链),为I型胶原蛋白;傅立叶红外光谱图表明提取的2种胶原蛋白均保存了完整的三螺旋结构,但ASC的有序度相对较高;ASC和PSC的热变性温度分别为32.48℃和32.68℃,低于BATC;在酸性pH条件下(pH 1~4),ASC和PSC溶解度较高,当Na Cl浓度大于2%时,PSC的溶解度较高;扫描电镜显示2种胶原蛋白均为网状结构,ASC的孔径较均匀,且孔径较小。上述结果表明提取方法不同,导致2种胶原蛋白的理化性质具有一定的差异,但都具有较好的热稳定性、溶解性,能形成较好的网状结构,有潜力的作为胶原蛋白的替代来源。     

原型胶原蛋白的提取分离及其结构鉴定

目的 比较不同产品中的原型胶原蛋白构型和理化性质差异。方法 经酶法、盐析等步骤对市售胶原蛋白产品进行提取分离纯化, 利用氨基酸测序技术、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳( sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis , SDS-PAGE)和圆二色谱技术对其结构进行鉴定。结果 1号胶原蛋白为变性胶原蛋白, SDS-PAGE方法未检测到蛋白的电泳条带, 表明其无明显的空间结构; 2号胶原蛋白存在混杂现象, 为非纯的原型胶原蛋白; 3号胶原蛋白为典型的Ⅱ型胶原蛋白结构特征, SDS-PAGE结果中存在单一的α链和β链, 与文献资料相符合。结论 3种胶原蛋白均具有典型的胶原蛋白蛋白氨基酸组成, 但由于生产工艺的不同、物种来源、部位的差异, 导致表现出了3种不同的空间构型。