高速剪切协同热处理对豌豆蛋白性质的影响

豌豆蛋白是近年来一种新兴的优质蛋白,但由于其水溶性差导致功能性质较差,限制了其在食品工业中的应用范围。针对以上不足,采用高速剪切协同热处理对豌豆蛋白进行改性,通过测定改性豌豆蛋白的溶解性,探索最佳改性工艺条件,以期扩大豌豆蛋白在食品中的应用范围。结果表明,剪切转速为7 000 r/min,剪切时间为2.0 min,热处理温度为80℃时,蛋白溶解性最大,为88.98 mg/L,与未处理的豌豆蛋白相比增加了41.87%,同时持水性、持油性和乳化性分别增加了56.82%、12.50%和13.17%。     

水解度对蛋白水解物的影响

通过实验证明，水解度与蛋白水解物的溶解性和分子量直接相关，进一步从凝胶色谱分析中可以看出，水解度提高时高分子量组分降低，肽链变短，溶解性提高。     

豌豆蛋白水解物的分离及其抗氧化活性的研究

将豌豆蛋白用胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、风味蛋白酶、碱性蛋白酶水解0.5～6 h,用pH-Stat法测定其水解度;测定水解物的还原能力、清除自由基能力来分析豌豆蛋白水解物的抗氧化作用模式。将4 h的豌豆蛋白碱性蛋白酶水解产物采用葡聚糖凝胶G-25分离豌豆肽,测定各片段的抗氧化活性,以确定豌豆抗氧化肽的分子量。结果得出豌豆蛋白水解产物的自由基清除能力、还原能力都是随着水解时间的延长而增大。底物浓度为7%、水解4 h的豌豆蛋白水解产物与其它水解条件下的水解产物相比,具有较高的抗氧化活性。采用G-25分离豌豆肽的结果表明,抗氧化活性较高的豌豆肽的平均分子量约640Da左右,其抗氧化能力是豌豆肽原液的2倍。     

不同均质方式对豌豆蛋白水解物乳状液稳定性影响的研究

以豌豆蛋白水解物为原料制备乳状液,研究微流化(50 Mpa)和超声(1、3、5min)处理2种不同均质方法对乳状液稳定性的影响.测定了乳状液的粒径大小、ζ-电势值、絮凝和凝结稳定性、表面疏水性以及分层指数.结果 表明:随着超声时间的增加,乳状液的粒径显著减小、负电荷和表面疏水性显著增加,并能够提升乳状液的絮凝和凝结稳定...     

美拉德反应对豌豆蛋白水解物乳化性和抗氧化性的影响

本文考察了美拉德反应对不同商业蛋白酶（碱性蛋白酶、风味蛋白酶和复合蛋白酶）制备的豌豆蛋白水解物的理化性质、乳化性和抗氧化性的影响。豌豆蛋白水解物分别与葡萄糖、麦芽糊精和葡聚糖在pH7.0,60℃保温48h。结果:体系反应48h后游离氨基含量下降;希夫碱含量增加;反应物荧光强度下降。表明,豌豆蛋白水解物与糖发生了共价结合。SDS-PAGE进一步证实了高分子共聚物的生成。美拉德反应显著提高了风味蛋白酶和复合蛋白酶水解物的乳化能力,尤其是复合蛋白酶水解物与葡聚糖的反应产物表现出了极好的乳化活性和乳化稳定性。各美拉德反应产物均具有显著抑制脂质体氧化的能力（p<0.05）。所有糖中,葡聚糖制备的反应物具有最高的乳化活性和抗氧化活性。因此,葡聚糖参与的美拉德反应可作为提高豌豆蛋白水解物乳化性的一种有效方法,并完好保留水解物的抗氧化活性。      

氧化苹果多酚对豌豆蛋白水解物制备乳状液稳定性的影响

研究了不同质量分数的氧化苹果多酚(0.25％、0.50％、0.75％和1.00％)对豌豆蛋白水解物制备的水包油型乳状液物理和氧化稳定性的影响.测定了乳状液的ζ-电位、粒径、絮凝指数、凝结指数以及过氧化值和硫代巴比妥酸值.结果 表明:氧化苹果多酚能够增加蛋白质之间的肽链分子交联,从而增加整个乳状液的负电荷;还能够延缓乳化...     

高速剪切对大豆分离蛋白限制性酶修饰的影响

研究高速剪切预处理对大豆分离蛋白限制性酶修饰制备等电点处高分散性蛋白的影响。以酶修饰产物的水解度、分散性为指标进行综合评价,揭示水解度与分散性的关系。结果表明,以常规酶修饰为对照,高速剪切处理能有效地促进大豆分离蛋白的酶修饰,在0.5～2.0h 范围内,随水解时间的延长,水解度逐渐增大,分散性也随之增加。该处理方式的最适参数为底物质量浓度100g/L、剪切速率6000r/min、剪切时间4min,该条件下酶修饰物的水解度从1.29% 提高到4.16%,等电点处分散性由20.62% 提高到46.82%,分别提高了3.22 倍和2.27 倍(P ＜ 0.05),并将改性时间由4.5h 缩短至2.0h。     

骨蛋白水解物功能性质的研究

将骨蛋白利用碱性蛋白酶进行水解来达到改善骨蛋白的功能性质,以便于扩大骨蛋白在食品工业中的应用。本试验将制备的骨蛋白用碱性蛋白酶水解不同时间,用pH-Stat法测定其水解度,并测定不同时间的水解产物的持水性和持油性,并测定在不同的pH条件下的乳化性及乳化稳定性、起泡性以及起泡稳定性。试验结果表明,骨蛋白的水解物具有较好的持油性、乳化性及起泡性,尤其是3h的水解产物,但是乳化稳定性和起泡稳定性差。     

预处理方式对酶修饰大豆分离蛋白水解程度的影响

研究微波辐照、加热处理、高速剪切三种预处理方式对大豆分离蛋白酶修饰产物水解程度的影响。以水解度、溶解性为指标进行综合评价,揭示水解度与溶解性的关系。结果显示,与空白对照相比较,三种预处理方式均能提高酶修饰产物的水解度和溶解性,溶解性随水解度的增加而增加。在底物浓度10%,温度50℃,酶添加量0·50%条件下,水解度分别提高了2·43倍、2·87倍和3·19倍,蛋白粉溶解性提高了1·65倍、1·76倍、2·23倍。其中,高速剪切预处理对大豆分离蛋白酶修饰水解度和溶解性增加尤为显著。与传统酶修饰方法相比,本实验将酶修饰时间由4·5h缩减至2·0h,提高了反应效率。      

豌豆蛋白水解物体外及对HepG2细胞的抗氧化活性

为了全面评价豌豆蛋白水解物(pea protein hydrolysates, PPH)及其超滤分离组分的体外及细胞抗氧化能力,以豌豆蛋白为原料,采用碱性蛋白酶和复合蛋白酶协同水解制备PPH,然后超滤分级得到PPH1(分子质量<3 kDa)、PPH2(分子质量3～5 kDa)、PPH3(分子质量>5 kDa)3个组分,使用不同的化学方法研究PPH和超滤分离组分的抗氧化活性,从中选择抗氧化能力最高的组分进一步考察其细胞内自由基清除能力并用H₂O₂应激的HepG2细胞评估其对氧化应激的保护作用。结果表明,各组分中PPH1具有最高的体外化学抗氧化活性,其氨基酸组成分析表明,抗氧化功能氨基酸占比高;在实验设定浓度下,PPH1能够显著抑制H₂O₂应激损伤HepG2细胞内活性氧的积累,对细胞应激损伤有明显的保护作用。研究认为,PPH及其超滤分离组分具有良好的体外化学及细胞抗氧化活性,对H₂O₂应激的HepG2细胞具有保护作用,能够为其作为一种天然源抗氧化剂...     

酸水解-湿热处理对豌豆淀粉特性的影响

以豌豆淀粉为原料,利用不同pH值和水分含量的酸水解结合湿热处理对其进行复合改性。结果表明,复合改性后豌豆淀粉直链淀粉含量升高,溶胀度和溶解度降低。经酸解结合湿热处理改性后淀粉的峰值黏度（PKV）,谷值黏度（TV）、终值黏度（FNV）,衰减值（BD）和回生值（SB）都降低但是糊化温度（PT）升高。糊化温度在水分含量为30％,pH4时达到最高值86．75℃,比原淀粉高13．45℃。复合改性豌豆淀粉的凝胶硬度,黏度,内聚力都比原淀粉低。水分含量为30％,pH3改性后的豌豆淀粉凝胶硬度降低了426．33g。豌豆淀粉改性后的特性可使其制作的粉丝耐蒸煮,不易糊汤,质构柔滑。     

豌豆蛋白酶法水解及产物特性研究

为研究豌豆蛋白质酶解前后功能特性变化,利用Alcasase2.4L碱性蛋白酶对其限制性酶解,对酶解水解度动态变化、蛋白质回收率及酶解产物功能特性等方面进行研究。试验结果表明,Alcasase2.4L碱性蛋白酶能够有效酶解豌豆蛋白,蛋白质回收率可达84%,与豌豆原蛋白相比,在pH 2～12范围内,不同水解度的酶解产物溶解性均有明显改善,最高可达95%左右。5%水解度的酶解产物乳化性、乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性相比豌豆蛋白均较好,但随着酶解的进一步进行,其乳化和起泡特性均呈下降趋势。     

风味蛋白酶水解制备豌豆蛋白抗氧化酶解产物工艺条件优化

采用风味蛋白酶水解豌豆蛋白,对制备豌豆蛋白酶解产物清除DPPH.清除率进行研究;通过单因素实验和响应面回归分析,得到制备酶水解产物最佳酶解工艺条件:酶解温度48.8℃、酶解时间3.1 h、pH 5.5、加酶量4.0%、底物浓度6.0%,在此条件下,风味蛋白酶酶解产物对DPPH.清除率为60.10%。     

Functional properties of protein hydrolysates from pea (Pisum sativum,L) seeds

The aim of this study was to investigate the effects of partial enzymatic hydrolysis on functional properties of two different pea protein isolates obtained from two pea genotypes, Maja and L1. Papain and commercial protease (Streptomyces griseus protease) were used for protein modification. Solubility, emulsifying and foaming properties were estimated at four different pH values (3.0, 5.0, 7.0 and 8.0). Papain increased solubility of L1 pea protein isolate at pH 3.0, 5.0 and 8.0, emulsifying properties and foaming capacity at all pH values. Otherwise, papain increased solubility of Maja pea protein isolate only at pH 8.0. This pea protein isolate modified with both enzymes formed emulsions with improved stability at lower pH (3.0, 5.0). The commercial protease‐prepared pea protein isolates showed generally low solubility and different emulsifying and foaming properties. Proper selection of enzyme, conditions of hydrolysis and genotypes could result in production of pea protein isolates with desirable functional properties.     

挤压处理对豌豆蛋白功能特性及结构的影响

目的:研究挤压处理对豌豆蛋白功能特性及结构的影响,提高豌豆蛋白的功能性质。方法:采用全自动测色色差计对豌豆蛋白挤出物颜色的变化进行分析,用化学分析法对蛋白质的持水性和乳化特性进行测试,用扫描电子显微镜观察豌豆蛋白及其挤出物的微观结构,利用傅里叶变换红外光谱仪分析挤出物的二级结构变化。结果:豌豆蛋白经挤压处理后,颜色无显著差异,产品色泽良好,持水性显著下降(P<0.05),乳化性和乳化稳定性显著增加(P<0.05)。挤压处理后微观结构改变明显,产生蛋白聚集体,结构紧密。挤压处理后无新的特征峰出现,但二级结构各组分之间发生转化,β-折叠、α-螺旋结构向β-转角、无规卷曲结构转化,结构稳定性增加。结论:豌豆蛋白经过挤压处理后,保留了原来的产品色泽,乳化特性显著改善,结构致密,稳定性得到了提高。     

热处理对大豆蛋白水解物的影响

研究了在pH渐变条件下Alcalase与黑曲霉酸性蛋白酶复合水解大豆蛋白反应中热处理对大豆蛋白水解物的影响。结果表明,大豆蛋白经90℃、10min热处理,其水解度由未经热处理的26％提高到30.2％,所得水解物中分子量小于1350的寡肽占71.2％。     

电子束变性处理对大米蛋白酶解效率的影响

利用电子束辐照(EBI)技术对大米蛋白进行变性处理,以水解度、多肽产率为评价指标,研究大米蛋白在不同酶作用下的酶解效果。研究发现,EBI变性处理能有效提高不同酶对大米蛋白的酶解效率,增加多肽产率,其中EBI辅助碱性蛋白酶水解效果最好,大米蛋白水解度提高(19.02±0.37)%,多肽产率提高(13.50±0.29)%。扫描电镜结果表明,EBI变性处理使大米蛋白表面结构完整性下降,颗粒化程度增加。二级结构中α-螺旋含量由(18.38±0.31)%下降到(4.46±0.43)%,大米蛋白分子灵活性增加。紫外光谱和内源荧光光谱分析表明,EBI变性技术使大米蛋白分子空间构象展开,包埋在内部疏水区域的活性基团暴露,有利于酶解反应的进行。     

Physicochemical and bitterness properties of enzymatic pea protein hydrolysates

ABSTRACT:  The effects of different proteolytic treatments on the physiochemical and bitterness properties of pea protein hydrolysates were investigated. A commercial pea protein isolate was digested using each of 5 different proteases to produce protein hydrolysates with varying properties. After 4 h of enzyme digestion, samples were clarified by centrifugation followed by desalting of the supernatant with a 1000 Da membrane; the retentates were then freeze-dried. Alcalase and Flavourzyme™ produced protein hydrolysates with significantly higher ( P < 0.05) degree of hydrolysis when compared to the other proteases. Flavourzyme, papain, and alcalase produced hydrolysates that contained the highest levels of aromatic amino acids, while trypsin hydrolysate had the highest levels of lysine and arginine. Papain hydrolysate contained high molecular weight peptides (10 to 178 kDa) while hydrolysates from the other 4 proteases contained predominantly low molecular weight peptides (≤ 23 kDa). DPPH (1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl) free radical scavenging activity of the Flavourzyme hydrolysate was significantly ( P < 0.05) the highest while alcalase and trypsin hydrolysates were the lowest. Inhibition of angiotensin converting enzyme (ACE) activity was significantly higher ( P < 0.05) for papain hydrolysate while Flavourzyme hydrolysate had the least inhibitory activity. Sensory analysis showed that the alcalase hydrolysate was the most bitter while papain and α-chymotrypsin hydrolysates were the least. Among the 5 enzymes used in this study, papain and α-chymotrypsin appear to be the most desirable for producing high quality pea protein hydrolysates because of the low bitterness scores combined with a high level of angiotensin converting enzyme inhibition and moderate free radical scavenging activity.