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研究了醋酸溶液溶胀鮰鱼鱼皮对鱼皮中胶原提取率的影响,发现先用0.5mol/L 醋酸溶胀鱼皮6h,再经组织捣碎机打浆后用稀醋酸溶解,最后用碱液中和沉淀得到粗胶原,胶原提取率可以达到92%,提取工艺简单,提取率高,耗时短。采用五种蛋白酶对提取的粗胶原进行水解以除去其中的杂蛋白,其中胰蛋白酶效果较好,除杂率为60% 以上。研究了水洗法对粗胶原的脱盐效果,所提取胶原的SDS-PAGE 显示其α链没有在提取过程中发生降解,胶原的圆二色光谱与X- 射线衍射结果表明所提取胶原基本保持了完整的三股螺旋结构,没有发生变性。 相似文献
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利用醋酸及胃蛋白酶从经过超细粉碎的鮰鱼鱼皮中提取了胶原,并对其热稳定性进行了研究。通过差示量热扫描分析测定其变性温度和收缩温度,并将鱼皮胶原在变性温度和收缩温度下处理1h,在4℃下复性24h,后通过圆二色谱分析、傅立叶红外扫描分析和SDS-PAGE凝胶电泳分析其复性情况。结果表明:胶原蛋白的变性温度为36℃,收缩温度为65℃;SDS-PAGE凝胶电泳图谱表明所提取的胶原具备Ⅰ型胶原的特征;热处理后的胶原蛋白发生了一定程度的变性,且结构不能完全恢复;65℃处理比36℃处理的胶原蛋白复性效果好。本研究可为斑点鮰鱼鱼皮胶原的应用提供理论依据。 相似文献
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采用EGCG单体对斑点叉尾鮰鱼皮胶原薄片进行改性。从斑点叉尾鮰鱼皮中提取了胶原之后,利用EGCG分别对胶原薄片和胶原溶液进行了交联。然后利用DSC、FITR、X-RAY和SEM分析了胶原薄片改性前后的性质变化,并与戊二醛改性的胶原薄片进行了对比。结果表明,胶原薄片先成型再利于EGCG改性,EGCG浓度为0.075%时,使胶原薄片的玻璃态转化温度从194℃提高到207℃,并将胶原晶面间距离从12.6373nm减小到11.9422nm,大幅度拉近了肽链之间的距离,使肽链间连接更紧密。对比未改性胶原薄片,EGCG改性样品截面紧密多空。本研究表明,EGCG可以用于胶原改性。本研究为活性天然产物用于胶原改性提供了有用信息。 相似文献
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采用EGCG单体对斑点叉尾鮰鱼皮胶原薄片进行改性。从斑点叉尾鮰鱼皮中提取了胶原之后,利用EGCG分别对胶原薄片和胶原溶液进行了交联。然后利用DSC、FITR、X-RAY和SEM分析了胶原薄片改性前后的性质变化,并与戊二醛改性的胶原薄片进行了对比。结果表明,胶原薄片先成型再利于EGCG改性,EGCG浓度为0.075%时,使胶原薄片的玻璃态转化温度从194℃提高到207℃,并将胶原晶面间距离从12.6373nm减小到11.9422nm,大幅度拉近了肽链之间的距离,使肽链间连接更紧密。对比未改性胶原薄片,EGCG改性样品截面紧密多空。本研究表明,EGCG可以用于胶原改性。本研究为活性天然产物用于胶原改性提供了有用信息。 相似文献
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利用醋酸及胃蛋白酶从经过超细粉碎的鮰鱼鱼皮中提取了胶原,并对其热稳定性进行了研究。通过差示量热扫描分析测定其变性温度和收缩温度,并将鱼皮胶原在变性温度和收缩温度下处理1h,在4℃下复性24h,后通过圆二色谱分析、傅立叶红外扫描分析和SDS-PAGE凝胶电泳分析其复性情况。结果表明:胶原蛋白的变性温度为36℃,收缩温度为65℃;SDS-PAGE凝胶电泳图谱表明所提取的胶原具备Ⅰ型胶原的特征;热处理后的胶原蛋白发生了一定程度的变性,且结构不能完全恢复;65℃处理比36℃处理的胶原蛋白复性效果好。本研究可为斑点鮰鱼鱼皮胶原的应用提供理论依据。 相似文献
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近年来,鱼皮胶原蛋白及其活性肽的研究越来越多。不同提取法得到的胶原蛋白的功能性质具有较大差异,而胶原蛋白的功能性质与其结构紧密相关。本文比较了几种主要的胶原蛋白提取方法,探讨了胶原蛋白结构的研究进展,较详细的阐述了鱼皮胶原蛋白、胶原活性肽的应用及其研究前景。 相似文献
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选择不同提取剂制备斑点叉尾鲴鱼皮胶原蛋白的研究 总被引:5,自引:0,他引:5
选择不同提取剂对斑点叉尾鲴鱼皮胶原蛋白进行制备,并对胶原蛋白进行了部分定性研究。实验结果表明,4℃条件下,鲴鱼鱼皮先用0.1mol/LNaOH浸泡6h再用2.5%NaCl浸泡6h,比单独或同时使用NaOH、NaCl能更好的去除杂蛋白,用10%的异丙醇溶液去除脂肪,用0.1mol/L柠檬酸浸提3d能较好的提取胶原蛋白,无色无味,提取率可达34.67%。获得的胶原蛋白中甘氨酸含量丰富,质量分数为21.19%,其变性温度为50.2℃。SDS.PAGE实验结果表明,提取的鲴鱼皮酸溶胶原具有较高的纯度,含有两条α链,β链含量较高。鱼皮胶原蛋白溶液具有较高的黏度,且随着蛋白浓度的增大而增大。 相似文献
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胃蛋白酶提取马面鱼皮胶原蛋白及结构分析 总被引:1,自引:0,他引:1
以马面鱼皮为原料,优化胃蛋白酶提取马面鱼皮胶原蛋白工艺,并对所提胶原蛋白进行结构分析,为马面鱼皮胶原蛋白的制备提供实验基础。得到提取最优条件为胃蛋白酶加酶量16?800?U/g、缓冲液pH?3.0、料液比1∶30(g/mL)、提取时间21.5?h,马面鱼皮胶原蛋白提取率为27.6%。氨基酸分析、紫外光谱分析、傅里叶变换红外光谱分析、垂直电泳分析表明,所提胶原蛋白符合I型胶原蛋白特征,保持胶原蛋白的三螺旋结构。 相似文献
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为提高水产加工副产品的高值化利用,本文以资源丰富且相对集中的一种淡水产品加工下脚料-胡子鲶鱼皮为原料,在4 ℃条件下,利用酸提法从鲶鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其进行相应的理化性质研究。通过测定羟脯氨酸含量得出了该鱼皮胶原蛋白的提取率(20.32%),氨基酸组成分析得到含量最丰富的氨基酸是甘氨酸(32.59%)表明样品符合Ⅰ型胶原蛋白的氨基酸特点。SDS-PAGE电泳和紫外分析图谱表明样品为Ⅰ型胶原蛋白,且样品提取纯度较好。傅里叶变换红外光谱(FT-IR)表明该酸溶性胶原蛋白保留了天然的三螺旋结构。热变性温度(Td,26 ℃)和热收缩温度(Ts,53.01 ℃)的测定结果均显示,这种鲶鱼皮酸溶性胶原蛋白的热稳定性低于哺乳动物。X-射线衍射图谱显示了胶原蛋白分子的内部结构特点。 相似文献
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尖吻鲈鱼鳞和鱼皮胶原蛋白的提取及其理化特性分析 总被引:1,自引:0,他引:1
以尖吻鲈鱼鳞和鱼皮为原料,提取并分离纯化酶溶性胶原蛋白,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶 电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electropheresis,SDS-PAGE)、氨基酸组成分析、差示扫描量热 (differential scanning calorimetry,DSC)、傅里叶变换红外光谱、X射线衍射和Zeta电位以及溶解度研究,分析 和比较了其主要理化性质。冷冻干燥后鱼鳞和鱼皮胶原蛋白得率(干质量)分别为2.3 g/100 g和47.3 g/100 g; SDS-PAGE结果显示两种胶原蛋白构型均为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ),初步判断属于Ⅰ型胶原蛋白;DSC结果显示鱼鳞和鱼 皮胶原蛋白热变性温度(Td)分别为37.54 ℃和36.74 ℃;傅里叶变换红外光谱和X射线衍射结果显示胶原蛋白经 胃蛋白酶处理后仍能保持其完整的三股螺旋结构;Zeta电位结果显示鱼鳞和鱼皮胶原蛋白等电点分别为pH 6.40和 pH 6.64;溶解度研究结果显示两种胶原蛋白在酸性条件和低NaCl质量浓度下均表现出良好的溶解性。 相似文献
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鮰鱼皮为斑点叉尾鮰鱼片加工的主要副产物,利用鮰鱼皮明胶制备降血压肽(ACE抑制肽)可为鮰鱼皮的高值化利用提供参考。本文通过对原发性高血压大鼠(SHR)进行一次性及长期给药(28 d)实验,研究鮰鱼皮明胶ACE抑制肽(Mr3000 Da)的降血压作用,并测定大鼠血清和肺组织中的ACE活性和Ang II含量。实验结果表明:一次性给药和长期灌胃给药鮰鱼皮明胶ACE抑制肽均对SHR大鼠有显著降血压作用,降血压效果呈剂量依赖性;高剂量组SHR大鼠灌胃给药2 h后,其收缩压由206 mmHg降至159 mmHg;高剂量组SHR大鼠经长期灌胃给药10 d后,血压一直保持在155 mmHg左右;同时,鮰鱼皮明胶ACE抑制肽对正常血压大鼠的降血压作用不显著。鮰鱼皮明胶ACE抑制肽对SHR大鼠血清和肺组织中的ACE活性有显著的抑制作用,从而使大鼠血清和肺组织中Ang II含量显著降低,而对正常血压的SD大鼠的血清和肺组织中ACE活性和Ang II含量影响不显著。 相似文献
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以青鱼鱼皮为原料,考察超声波功率、超声波处理时间、加酶量、酶解温度、酶解时间、pH值对胶原蛋白提取率的影响,在单因素基础上对青鱼鱼皮胶原蛋白提取工艺进行正交试验和方差分析。结果表明,最佳提取工艺条件为:加酶量100 U/g、pH 7.5、酶解温度40℃、超声波处理时间50 min,胶原蛋白的提取率达45.3%。 相似文献