基于拉曼光谱法测定冷鲜牛肉中肌红蛋白相对含量

为研究4 ℃贮藏期间冷鲜牛肉3?种化学形式肌红蛋白相对含量变化,对采集的一维拉曼光谱,用2D-shige二维相关分析软件对其光谱数据进行二维相关分析,得出3?种化学形式肌红蛋白的相对含量最佳推导公式。结果表明：肌红蛋白、氧合肌红蛋白与高铁肌红蛋白相对含量的最佳推导公式分别为：脱氧肌红蛋白相对含量/%=（－0.305?5x＋19.570）×100;氧合肌红蛋白相对含量/%=（－2.933?9x＋154.17）×100;高铁肌红蛋白相对含量/%=（1.574?3x－14.369）×100。3?种化学形式的肌红蛋白相对含量的预测效果为高铁肌红蛋白＞脱氧肌红蛋白＞氧合肌红蛋白,其中波数为1?033～1?248?cm－1时,高铁肌红蛋白相对含量的误差值最小为4.76%。研究表明,基于拉曼光谱法无损检测冷鲜牛肉中肌红蛋白相对含量是可行的。?     

基于拉曼光谱技术的冷鲜牛肉高铁肌红蛋白及其酶活性检测

以冷鲜牛肉为研究对象,采用拉曼光谱技术建立一种适用于冷鲜牛肉表面高铁肌红蛋白相对含量与其还原酶活性的无损、快速检测方法.选择900 cm-1～1700 cm-1波段,进行原始光谱与不同光谱预处理方法比较.结果表明,高铁肌红蛋白光谱经归一化预处理与还原酶活性经卷积平滑处理后能取得较好的校正模型与预测模型;利用偏最小二乘回...     

核桃仁细胞结构观察及其氧化过程中的变化与拉曼光谱分析

目的:深入了解核桃仁氧化机理,探究核桃仁细胞组织结构特点及其氧化过程中的变化规律。方法:以正常核桃仁为对照,采用光学和透射电子显微镜观察核桃仁细胞组织结构,比较分析室温和60℃加速氧化条件下核桃仁氧化过程中细胞结构的变化以及过氧化值和不饱和双键的拉曼光谱强度的变化,同时对细胞结构变化与过氧化值和拉曼光谱强度的相关性进行分析。结果:核桃仁细胞组织的基本结构由内种皮、皮层和贮藏细胞组织构成。贮藏细胞中充满蛋白体和油体。随着氧化程度的加剧,蛋白体表面由光滑变为粗糙,油体膜逐渐皱缩破裂,蛋白体进一步变化为直径不均匀的蛋白体,且有向细胞一侧移动聚集的趋势,细胞壁与油体膜间隙增大,细胞壁皱缩,厚薄不均匀,中胶层逐渐模糊。结论:细胞内蛋白体和油体膜结构变化与过氧化值和拉曼光谱强度具有较好的相关性,常温条件下拉曼光谱分析能较准确地反映出核桃油脂的氧化特性。     

肌红蛋白在加工贮藏过程中结构与功能特性的变化及其对肉制品色泽的影响研究进展

肌红蛋白是一种主要存在于肌浆中的色素蛋白质,可以赋予和提升肉及肉制品在加工、贮藏和消费过程中的色泽。在肉制品加工过程中,引起肌红蛋白结构变化的因素有很多,而蛋白质结构的改变会引起其功能特性的改变,从而对肉制品的色泽产生影响。本文主要介绍肉及肉制品中肌红蛋白在加工和贮藏过程中的结构变化,并综述了结构变化引起的肌红蛋白功能特性改变,以期为肉及肉制品的品质控制提供参考。     

灵菌红素与肌红蛋白相互作用的光谱分析

利用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、红外光谱和圆二色谱研究灵菌红素(PG)与肌红蛋白(Mb)的相互作用。结果表明:PG使Mb的紫外吸收增强,说明PG主要与Mb分子外部的氨基酸残基发生了相互作用;Mb的特征荧光峰增强,且随着温度升高结合常数下降,由热力学方程计算出ΔH为-25.293kJ/mol,ΔS分别为-10.238J/(mol.s)(298K)和-10.239J/(mol.s)(310K),得出二者之间的作用力为范德华力;同步荧光光谱表明,PG与Mb相互作用,改变了氨基酸残基的微环境;红外光谱(FT-IR)结果表明PG与Mb多肽链中的酰胺基发生了相互作用,改变了蛋白的二级结构;圆二色谱结果表明PG诱导Mb的二级结构发生改变,α-螺旋含量减少。     

胶原中氢键变化的红外光谱、拉曼光谱分析

通过红外光谱和拉曼光谱分析了皮胶原经过铝、铬、四羟甲基氯化磷鞣制前后的氢键变化,以及这3种鞣法得到的皮胶原湿热收缩前后的氢键变化。红外光谱和拉曼光谱的分析结果均显示,鞣制使得胶原分子中的氢键数量增加;鞣制过的皮胶原在湿热收缩过程中伴随着三股螺旋中酰胺羰基氢键的断裂;拉曼光谱还可以观察到脯氨酸、羟脯氨酸氢键的断裂。这一结果支持了氢键在维持胶原(包括鞣制改性的胶原)三股螺旋结构稳定的重要性,同时也为进一步研究鞣制改性皮胶原的湿热收缩机理提供了试验依据。     

拉曼光谱分析荞麦多酚对米糠蛋白结构的影响

利用拉曼光谱研究荞麦多酚对米糠蛋白的影响。结果表明:随着荞麦多酚添加量增加,米糠蛋白结构变化规律为α-螺旋结构含量逐渐降低,β-折叠结构含量呈现先增加后降低的变化趋势,β-转角结构含量呈先降低后增加的变化趋势,而无规则卷曲结构的含量逐渐增大;酪氨酸及色氨酸先趋于"暴露式"而后转为"包埋态",而荞麦多酚的添加使米糠蛋白二硫键由gauche-gauche-trans构型和trans-gauche-trans构型逐渐转变为gauche-gauche-gauche构型。因此,荞麦多酚与米糠蛋白的交互作用可部分破坏米糠蛋白分子间二硫键,降低米糠蛋白分子间作用,增强米糠蛋白结构的稳定性。     

基于蛋白质组学技术研究秦川牛肉宰后贮藏过程中肌红蛋白含量及其衍生物转化

本实验采用4D-非标记蛋白质组学技术研究秦川牛肉贮藏过程中(0～8d)肌红蛋白含量及其衍生物的转化情况,阐释冷却秦川牛肉中肌红蛋白含量及其衍生物转化的分子机制.结果表明:贮藏过程中,肌红蛋白表达量在宰后0～4 d上升、4～8 d下降,利用非标记蛋白质组学技术鉴定出与肌红蛋白及其衍生物相关的差异蛋白14种,具体包括代谢酶...     

利用光谱技术分析加热温度对肌红蛋白结构的影响

以肌红蛋白纯溶液体系为研究对象,利用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱、圆二色(CD)光谱为分析手段,研究了60~80℃的加热处理对肌红蛋白结构的影响。结果表明,80℃加热时,肌红蛋白的紫外-可见吸收光谱特征峰吸光值发生显著降低(p<0.05),荧光光谱最大发射峰的荧光强度显著增加(p<0.05),表面疏水性显著增高(p<0.05),二级结构中的α-螺旋含量显著降低(p<0.05)。而60、70℃加热处理对肌红蛋白二、三结构的影响较小。肌红蛋白对于70℃及以下的加热具有一定的耐受性,但随着加热温度由60℃升高至80℃,肌红蛋白的变性程度、血红素脱离程度、三级结构展开程度以及二级结构的无序化均呈增大趋势。表明70℃以上的加热会严重影响肌红蛋白的结构。     

于拉曼光谱解析冻藏过程中鱼糜蛋白的结构变化

采用拉曼光谱技术研究冻藏过程中草鱼鱼糜蛋白结构和氨基酸残基微环境的变化。草鱼鱼糜经－18?℃冻藏处理2?周和8?周后进行拉曼光谱扫描,得到光谱数据;对酰胺III区及C—C、S—S、C—H伸缩振动谱带进行解析,对比I850/I830强度变化,同时对酰胺I区蛋白质二级结构进行定量分析。结果表明：冻藏过程中草鱼鱼糜蛋白质主链构象由有序向无序发展,α-螺旋结构从新鲜状态的34.31%下降到冻藏8?周后的15.33%,无规卷曲相对含量从13.47%上升到30.89%;新鲜、冻藏2?周和冻藏8?周的鱼糜蛋白I850/I830分别为1.81、1.89和1.99,鱼糜加工过程使酪氨酸残基暴露在多肽链表面,冻藏引起暴露更加彻底;部分二硫键构象在冻藏初期（2?周内）基本完成由反式-扭式-反式向扭式-扭式-反式转变;2?900?cm－1附近C—H伸缩振动的拉曼峰减弱,芳香族氨基酸侧链疏水作用力增强。冻藏过程中鱼糜蛋白的结构逐渐疏散无序,氨基酸残基微环境发生改变。     

拉曼光谱法分析凡纳滨对虾冻藏过程蛋白质与水分结构变化

探明冻藏过程中凡纳滨对虾肌肉蛋白质与水分的结构变化有助于揭示蛋白质冷冻变性机理,采用拉曼光谱技术对凡纳滨对虾肌肉蛋白质在不同冻藏温度条件下的二级结构进行分析,并结合重水置换技术表征肌肉蛋白质的氘代动力学,从蛋白质结构和表层水分子角度研究冻藏温度对蛋白质冷冻变性的影响。结果表明：冻藏过程中蛋白质的二级结构由规整转向松散,肽链展开,且－18 ℃冻藏的蛋白质结构松散性比－40 ℃显著;伴随蛋白质结构的展开,表面疏水性增加,蛋白质与表层结合水的相互作用减弱,且冻藏温度越高,相互作用减弱越剧烈,蛋白质结构也越不稳定,水分越容易流失;而冻藏温度越低,蛋白质与水分的相互作用越强,蛋白质结构越稳定,越有利于保持对虾原有品质。     

高压处理对牛肉肌红蛋白及颜色变化的影响

室温下不同压力(200、400、600和800MPa)，20min处理对绞碎牛肉颜色及肌红蛋白的影响进行了研究。结果显示：随压力的上升，L^*值增加、a^*值下降，肌肉逐渐失去红色变为灰棕色。同时，肌红蛋白总量显著降低，高铁肌红蛋白的比例在压力400MPa以上时显著增加。真空包装不能减轻压力导致的变色，而添加亚硝酸钠能对色泽起到稳定作用。压力处理导致色泽变化的原因可能是由于二价铁的肌红蛋白氧化成三价铁的高铁肌红蛋白、球蛋白的变性及结构的变化所致，可通过处理前腌制形成亚硝基肌红蛋白来稳定色泽。     

基于拉曼光谱技术的掺鸡肉牛肉馅快速判别方法

利用拉曼光谱技术结合化学计量学方法对掺入鸡肉的掺假牛肉馅进行快速判别。选取89 个样本,采集样 本的拉曼光谱,对原始光谱进行卷积平滑预处理,采用主成分分析法进行聚类分析,并利用支持向量回归建立模 型。结果表明：掺假牛肉馅样本校正模型的决定系数R2 c为0.999 4,均方根误差（root mean sruare error,RMSE）为 0.230 0;交互验证决定系数R2 cv为0.999 3,RMSE为0.298 0;预测模型的决定系数R2 p为0.971 6,RMSE为0.236 0。因 此,利用拉曼光谱技术结合化学计量学方法对掺鸡肉的牛肉馅进行快速判别是可行的。     

成熟过程中活性氧簇（ROS）对肌原纤维蛋白结构的影响

以拉曼光谱为主要技术手段,观测了鹅肉成熟过程中,肌原纤维蛋白在ROS诱导剂双氧水(H2O2)与ROS清除剂N-乙酰半胱氨酸(NAC)的对照处理下,其主链构象及氨基酸残基微环境的变化。经10 mmol H2O2处理后的鹅肉组织中,ROS的相对含量明显高于10 mmol NAC处理组(p0.05)。伴随着ROS含量的升高,H2O2处理组α-螺旋的含量显著下降(p0.05),β-折叠的含量显著上升(p0.05);而在NAC处理组,α-螺旋的含量显著下降(p0.05),无规则卷曲显著上升(p0.05);蛋白质二级结构的变化,特别是α-螺旋与β-折叠之间的转化与蛋白质的凝胶特性密切相关。H2O2处理组骨架C-C、C-N的伸缩振动强度下降幅度明显高于NAC处理组,说明ROS攻击骨架肽链使蛋白发生降解;H2O2处理组760 cm-1的归一化强度的下降趋势也明显高于NAC处理组,表明氧化增强了蛋白质的表面疏水性。     

PCR-DGGE研究热鲜肉贮藏过程中的菌相变化

应用传统微生物培养和聚合酶链式反应-变性梯度凝胶电泳(PCR-DGGE)方法研究热鲜肉分别在5、15、25、30℃贮藏过程中的菌相变化。将热鲜肉贮藏于一定温度,每隔适当时间取出,测定菌落总数,并提取细菌DNA,进行PCR-DGGE分析。细菌计数结果表明,热鲜肉贮藏于5、15、25、30℃时,菌落总数分别在约14d、75h、19h和16h达到最小腐败量7.2(lg(CFU/g))。PCR-DGGE结果表明,热鲜肉在不同温度下贮藏时,贮藏末期优势腐败菌并不一致。在贮藏过程中主要优势腐败菌有巨大球菌属、克雷伯氏菌属、假单胞菌属、柠檬酸细菌属、不动杆菌属和埃希氏菌属。     

基于GC-IMS和化学计量学分析海鲈鱼肉蒸制过程中风味物质的变化

以海鲈鱼为对象,采用气相色谱-离子迁移谱（gas chromatography-ion mobility spectroscopy,GC-IMS）技术分析鱼肉蒸制过程中挥发性风味物质的变化情况。结果表明,采用GC-IMS法从海鲈鱼肉中共鉴定出43 种挥发性物质,包括醛类、酮类、醇类、酸类和酯类化合物等。不同蒸制时间下海鲈鱼肉的风味物质组成存在明显差异,其中新鲜鱼肉中3-甲基丁醇、二甲基二硫和丙酸等物质的含量较高,经蒸制后鱼肉中的辛醛、壬醛、3-甲基丁醛、(E,E)-2,4-辛二烯醛、苯甲醛、2-庚酮、2-丁酮、1-辛烯-3-醇、1-庚醇和1-丁醇等物质的含量显著增加。采用正交偏最小二乘法判别分析筛选出11 种特征标志物（变量重要性投影值大于1）,通过热图聚类分析可以区分不同蒸制时间下海鲈鱼肉样品的挥发性风味差异,其中3-甲基丁醇、1-庚醇、糠醇和(E)-2-庚烯醛可作为生熟海鲈鱼肉的特征挥发性标志物。本研究结果表明GC-IMS可有效区分鱼肉的熟化过程。