热水提取罗非鱼鱼鳞胶原蛋白的研究

本文对热水法提取罗非鱼鳞胶原蛋白的条件进行了优化,并测定了鱼鳞胶原蛋白的氨基酸组成.结果发现,罗非鱼鳞胶原蛋白的最佳提取工艺为提取温度100℃,pH值6.0,液固比12,时间2h,此时蛋白得率为265.3mg/g原料.氨基酸检测结果发现,所提取鱼鳞蛋白含17种氨基酸,其中7种必须氨基酸,胶原蛋白的特征氨基酸羟脯氨酸含量达10.4g/100g原料.     

鱼鳞组成性质及其加工利用的研究进展

介绍了鲤鱼鱼鳞的形态及组成,鱼鳞的内部是紧密的纤维板层结构,以羟基磷灰石为主要成分的无机物主要分布在鱼鳞的表层。另外,分析了鱼鳞具有功能性的原因,如氨基酸组成的特点(甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸的含量最高),鱼鳞在熬煮或消化过程中功能性肽类产生,胶原蛋白分子的类纤维素性质,鱼鳞中微量元素的作用等方面,这方面的研究还有待于进一步的深入。目前对于鱼鳞利用的研究则主要集中在鱼鳞胶原蛋白的提取,鱼鳞羟基磷灰石的制备以及鱼鳞酶解液的制备应用等。随着研究的进一步深入,鱼鳞作为一种水产加工的下脚料必将得到更加充分的应用。     

鱼鳞胶原蛋白的提取鉴定初探

胶原蛋白是生物体内含量极高的一种蛋白质，可达30％左右。目前胶原蛋白的主要采源局限于牛和猪的皮和骨。作为下脚料大部分被浪费的鱼鳞也是胶原蛋白的重要来源。采用碱提取、酸提取以及水提取方法提取鱼鳞中的胶原蛋白，并通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）方法对提取的胶原蛋白进行鉴定，确定水提法为鱼鳞胶原蛋白的较佳提取方法，并进一步对该提取方法的提取条件进行优化，得出鱼鳞肢原蛋白的最佳提取条件：提取温度70℃，提取时间20min，料液比1：25和1：50之间。     

可降解可食性鱼鳞胶薄膜的研制

以罗非鱼鱼鳞为原料,对热水法提取罗非鱼鱼鳞胶工艺进行研究。实验将粉碎后的干鱼鳞直接采用热水提取,对提取条件(温度、料液比、时间)进行优化。确定热水提取法最佳条件:料液比为1∶30(g/mL)、提取温度为85℃、提取时间为6 h,此时可得到较大提取率38.29%。同时,以罗非鱼鱼鳞胶原蛋白和壳聚糖为原料制备复合膜,测定了共混膜的力学性能,结果表明:复合膜的最佳组成是2%壳聚糖溶液与6%胶原蛋白溶液的体积比为1∶1,甘油浓度为25%。复合膜拉伸强度厚度约为35μm~50μm,拉伸强度达到14.45 MPa,断裂伸长率为39.82%。可替代塑料膜或塑料袋用作可食用、可降解的食品内包装膜,也用于豆奶粉、茶叶、方便面调味料的包装。     

鱼鳞胶原蛋白提取残渣中角蛋白的回收与表征

为充分开发鱼鳞的经济价值,增加其回收利用率,本研究以草鱼鱼鳞为原料,研究了分离鱼鳞胶原蛋白的最佳方法以获得较纯的角蛋白,并以提取过胶原蛋白的鱼鳞残渣为原料,运用单因素实验和正交试验确定角蛋白的最优提取工艺,再对提取的鱼鳞角蛋白进行表征。结果表明:1%的柠檬酸溶液中加0.60 g胃蛋白酶于4 ℃下浸泡24 h,胶原蛋白去除率最高,去除效果及结构完整性最好;提取草鱼鱼鳞角蛋白的最优工艺条件为:提取温度60 ℃,氢氧化钠浓度9%,料液比1:12.5。鱼鳞角蛋白的紫外吸收峰分别在218.2、280.4 nm处,SDS-PAGE电泳显示鱼鳞角蛋白的表观分子量约为48 kDa,红外结果显示角蛋白的二级结构为α-螺旋,氨基酸组分的特征与羊毛角蛋白基本一致。     

鱼鳞胶原蛋白提取及抗氧化活性初探

比较鱼鳞胶原蛋白提取方法,观察其体内外抗氧化作用,为鱼鳞开发利用奠定基础。通过水提法、酸法及酸法与热水提取相结合的方法提取鱼鳞胶原蛋白,体外观察鱼鳞胶原蛋白对超氧阴离子(·O2-)、羟自由基(·OH)的清除作用。体内观察水提法胶原蛋白对小鼠血清、肝脏、大脑中SOD、CAT含量的影响。结果表明:水提法及酸法与热水相结合的方法得到的胶原蛋白提取率明显优于酸法的提取率,3种方法得到的胶原蛋白对·O2-、·OH均具有良好的清除作用,并呈一定的剂量依赖关系;水提法得到的胶原蛋白能明显提高小鼠血清、肝脏、大脑中的SOD、CAT含量。水提法可很好提取鱼鳞胶原蛋白,且得到的胶原蛋白具有显著的抗氧化生物活性。     

鲤鱼鱼鳞胶原蛋白性质的研究

采用两种不同的脱钙方法,经提取得到两种鲤鱼鱼鳞胶原蛋白,并对其吸水性、吸油性、乳化性等性质进行了研究。采用盐酸脱钙制得的鱼鳞胶原蛋白具有较好的吸水性、保水性和吸油性,用EDTA溶液脱钙制得的鱼鳞胶原蛋白具有较好的起泡性和凝胶性,以上性质均优于商品明胶。该研究为鱼鳞胶原蛋白的进一步利用提供了科学依据。     

罗非鱼鳞胶原蛋白复合凝胶的防辐射作用及理化性质研究

为了研究罗非鱼鱼鳞胶原蛋白复合凝胶抗紫外辐射作用及理化性质的变化。本文采用三种促凝剂分别与鱼鳞胶原蛋白形成复合凝胶,研究促凝剂对其抗紫外辐射作用及理化性质的影响。结果表明:凝胶的吸光值随可得然胶质量的增加而减小;在紫外灯照射300s后,胶原蛋白和明胶、琼脂、可得然胶复合凝胶保护下的大肠杆菌存活率分别为0、46.43%±0.75%、33.28%±0.75%、62.06%±0.75%。因此,可得然胶复合凝胶抗紫外辐射效果最好;促凝剂的种类和质量对胶原蛋白的硬度、黏性和回弹性有明显影响;扫描电镜观察发现可得然胶与胶原蛋白有效结合,形成结构较稳定的复配物;通过流变学方法确定胶原凝胶的黏弹性发现,可得然胶形成的凝胶弹性模量G'和黏性模量G"较大,且时间和温度的变化对其影响较小。研究结果为罗非鱼鱼鳞胶原蛋白复合凝胶材料防辐射作用的研究提供了可以借鉴的科学依据。     

酶法制取罗非鱼鱼鳞胶原蛋白寡肽的工艺

利用酶工程技术,以罗非鱼鱼鳞为研究对象,研究开发罗非鱼鱼鳞胶原蛋白寡肽制品。以蛋白酶种类、底物浓度、酶解时间、加酶量、温度、pH为实验因素,以胶原蛋白的提取率、平均分子量等为指标,确定酶解最佳条件为:在pH6,温度50℃,底物浓度150 g/L,加酶量1%MG+1%HHM的条件下,水解12 h,可得胶原提取率为55%,平均分子量为920 u左右。     

鱼鳞胶原蛋白的酶法提取工艺研究

以草鱼鱼鳞为原料,采用酶解法提取鱼鳞中的胶原蛋白,用正交实验优化提取工艺,并测定了鱼鳞的基本组成成分和鱼鳞胶原蛋白的氨基酸组成。     

Structural Characteristics of Extracted Collagen from Tilapia (Oreochromis mossambicus) Bone: Effects of Ethylenediaminetetraacetic Acid Solution and Hydrochloric Acid Treatment

Desalting is an important process of bone collagen extraction. In this present study, collagens were prepared from tilapia bone using acetic acid and pepsin. The extracted collagen was partially characterized. Prior to extraction, tilapia bone was desalted by soaking in ethylenediaminetetraacetic acid solution and hydrochloric acid. Thermo-gravimetric analysis, X-ray diffraction, Fourier transform infrared spectroscopy, and scanning electron microscopy were performed to analyze the structural characteristics. The extracted protein was classified as collagen by Fourier transform infrared spectroscopy, sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, and circular dichroism. Results showed that desalination with HCl was fast, but collagen yield was low. No acid-soluble collagen and only 0.5% pepsin-soluble collagen were obtained from HCl-treated fish bone. By comparison, the yields of acid-soluble collagen and pepsin-soluble collagen from ethylenediaminetetraacetic acid-treated fish bone were 3.5 and 6.0%, respectively. These values were observed higher than those from HCl-treated fish bone. In HCl-treated fish bone, the properties of collagen, such as amino acid composition, denaturation temperature, and molecular weight distribution, were different from those of collagen in ethylenediaminetetraacetic acid-treated fish bone. Collagens extracted from ethylenediaminetetraacetic acid-treated fish bone showed more integrated secondary structure. Therefore, ethylenediaminetetraacetic acid can be used more effectively than HCl to extract collagen from tilapia bone.     

淡水鱼皮胶原蛋白提取工艺研究(Ⅰ)

研究了罗非鱼、鳙鱼、草鱼和鲫鱼4种淡水鱼皮胶原蛋白的提取工艺。结果表明,鱼皮用乙醚2次除脂效果显著,除脂率依次为92.4%、95.1%、66.8%和76.7%,除脂后胶原蛋白的提取率和得率都略有增加。除非胶原蛋白的工艺为:先用NaOH浸泡6h,再用NaCl浸泡6h,4种鱼皮胶原蛋白对应的提取率分别为34.4%、28.7%、31.5%和42.5%,得率依次为8.4%、8.0%、8.2%和6.1%,比其他处理相应高出0.4-2.3倍、0.04-1.6倍、0.1-0.9倍和0.07-0.5倍。乙酸的提取效果优于柠檬酸,对应提取率分别为34.8%、23.6%、33.6%、43.0%,得率依次为8.5%、6.6%、8.63%、6.19%,比柠檬酸相应高2.4-4.3倍、1.7-4.0倍。温度对罗非鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮胶原蛋白提取影响较大,最佳提取温度都为20℃,其对应提取率依次为34.05%、27.05%、33.38%,得率分别为8.32%、7.54%、8.58%;温度对鲫鱼鱼皮胶原蛋白的提取影响较小,在520℃范围内提取率和得率分别约为42%和6%左右。     

风味罗非鱼皮加工工艺的研究

探讨含丰富胶原蛋白的带鳞罗非鱼皮通过特殊的加工工艺,加工成即食的风味鱼皮。结果表明,采用1.6g/L碱溶液浸泡45min,用流动自来水清洗至鱼皮成中性,再烫漂8~14s后,放冰水中快速冷却,通过挑选、去鳞、切段、杀菌、调味,称重、冷冻冷藏等工序制作的风味鱼皮,口感爽脆、香辣适中。     

鱼鳞冻热处理工艺优化及性质的研究

采用正交试验法,研究了未经前处理、酸处理、酶处理3种不同前处理方式制备草鱼鱼鳞冻的热处理优化工艺。以胶原蛋白提取率和冻力作为考察指标,确定鱼鳞冻热处理工艺最佳条件的提胶温度都为100℃,提胶时间都为2 h,除酸处理鱼鳞冻提胶料水比为1∶5外,其余均为1∶4,未前处理鱼鳞冻的提胶用水pH值为6。但由于原料中胶原蛋白含量不同,需要调整料水比以满足冻力要求。优化工艺制备的3种鱼鳞冻冻力相当,质构上都要比普通果味型果冻松软、爽滑,更有弹性。酶处理鱼鳞冻胶原蛋白浓度最高,未前处理鱼鳞冻黏度最高、质构特性最好,酸处理鱼鳞冻产量最高。胶凝温度和熔化温度表明鱼鳞冻适合在10℃以下凝冻,在20℃以下保存。     

罗非鱼副产物综合利用技术研究及产品开发进展

介绍了罗非鱼副产物中蛋白质利用和鱼油提取等技术,并概述了相关风味食品开发进展,展望了罗非鱼副产物利用的前景,以期为相关研究提供参考。     

微射流-酶处理对罗非鱼皮胶原蛋白结构和理化特性的影响

为了研究微射流-酶复合改性方法对罗非鱼皮胶原蛋白结构及理化性质的影响。本文采用3种蛋白酶分别协同微射流处理鱼皮胶原蛋白,研究不同处理方法对其质构特性、流变特性及微观结构的影响。结果表明:微射流-酶处理的鱼皮胶原蛋白粒径变小,分布更加均匀及黏度上升的特点,微射流-胰蛋白酶和微射流-胃蛋白酶处理的胶原蛋白的网状结构致密均一,凝胶强度、硬度和黏性分别提高75.17%和14.44%,27.26%和77.66%,67.87%和8.90%,但是微射流-木瓜蛋白酶处理的胶原蛋白的网状结构稀疏且分布不均,凝胶强度、硬度和黏性分别降低21.06%,35.96%,28.28%。其中,微射流-胃蛋白酶处理的鱼皮胶原蛋白感官评分最高,具有更容易被人们接受的感官要求。研究结果有利于提升罗非鱼加工副产物的高值化利用水平。     

IgE reactivity to type I collagen and its subunits from tilapia (Tilapia zillii)

Acid-soluble collagen (ASC) was isolated from the skin of tilapia (Tilapia zillii) via acetic acid (HAc) extraction and NaCl precipitation. ASC from tilapia consists of α chains (α1 and α2), β chains and γ chains and is classified as type I collagen. A comparison of the properties of tilapia collagen and silver carp parvalbumin showed that tilapia collagen was less stable under heat treatment and more resistant to pepsin digestion. Both tilapia collagen and silver carp parvalbumin were degraded at pH 2.0 but stable at pH 3.0–11.0. Subunits α1 and α2 were further purified from tilapia collagen by carboxymethyl (CM) cellulose column chromatography with linear gradient elution and stepwise elution, respectively. Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) and immunoblotting results demonstrated the specific IgE activity of different fish-allergenic patients’ sera towards the α1 and α2 chains of tilapia collagen. It can be inferred that tilapia collagen and its subunits are all potential allergens.