NaCl对大菱鲆肌原纤维蛋白特性的影响

以大菱鲆肌原纤维蛋白为对象,考察不同NaCl浓度（0.1、0.2、0.3、0.4、0.5、0.6?mol/L）下肌原纤维蛋白的溶解度、乳化性、化学作用力（离子键、氢键、疏水相互作用）、巯基的变化,并对其二级结构以及流变学特性进行测定。结果表明,随着NaCl浓度的增加,大菱鲆肌原纤维蛋白的溶解度、乳化活性、乳化稳定性、总巯基和活性巯基含量均不断增加;离子键、氢键呈先增加后下降趋势,疏水性相互作用呈先下降后增加的趋势;蛋白质二级结构呈现由螺旋向折叠转化的趋势,其他二级结构无明显变化;肌原纤维蛋白储能模量（G’）不断增加,其中以NaCl浓度0.6?mol/L的实验组储能模量最大。综上所述,NaCl浓度为0.6?mol/L时,大菱鲆肌原纤维蛋白的各项指标良好。     

儿茶素对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响

采用羟自由基氧化体系（10 μmol/L FeCl3、100 μmol/L VC和1 mmol/L H2O2）研究不同添加量儿茶素（10、50、100、150 μmol/g）对肌原纤维蛋白氧化、结构及凝胶特性的影响,同时以未氧化和氧化后未添加儿茶素（0 μmol/g）肌原纤维蛋白作为对照组,对肌原纤维蛋白羰基含量、总巯基含量、表面疏水性、溶解度、粒径分布、凝胶强度、凝胶保水性及肌原纤维蛋白流变特性进行测定,并观察凝胶微观结构。结果表明：添加儿茶素能减少羰基化合物的产生,但添加量过高会促进肌原纤维蛋白氧化;与未氧化和未添加儿茶素组相比,添加儿茶素降低了肌原纤维蛋白表面疏水性;随着儿茶素添加量增加,肌原纤维蛋白巯基含量逐渐降低,溶解度显著降低,粒径逐渐增大,凝胶强度和保水性逐渐下降,凝胶微观结构更加疏松多孔,蛋白胶束聚集,中、高添加量（50、100、150 μmol/g）儿茶素使得肌原纤维蛋白失去典型的流变曲线。中、高添加量儿茶素与肌原纤维蛋白发生共价交联,并导致肌原纤维蛋白发生疏水性聚集,最终削弱了肌原纤维蛋白的凝胶特性。     

丙二醛氧化对牦牛肉肌原纤维蛋白结构及功能特性的影响

利用丙二醛建立脂质氧化体系,通过测定牦牛肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）的侧链氨基酸氧化情况、蛋白结构、流变特性、乳化稳定性等变化,探讨不同程度的脂质氧化对牦牛肉MP结构与功能特性的影响。结果表明：随着丙二醛浓度（0、0.1、1、5、10、20 mmol/L）增加,MP的羰基含量、丙二醛-MP加合物、二聚酪氨酸含量以及β-转角相对含量整体呈增加趋势;总巯基含量、表面疏水性、内源荧光强度、α-螺旋和β-折叠相对含量整体呈下降趋势;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳结果表示肌球蛋白重链和轻链逐渐损失。说明丙二醛与MP发生相互作用引起MP氧化、交联聚集并使蛋白结构从有序转为无序。此外,适度氧化（<10 mmol/L）能提高MP储能模量和损耗模量,改善MP的凝胶质量。但过度氧化（≥10 mmol/L）会引起蛋白质高度聚集,导致储能模量和损耗模量降低,且丙二醛氧化会导致MP乳液稳定性降低和色泽的劣变。本研究认为丙二醛氧化促进了牦牛肉MP的氧化,改变了牦牛肉MP的结构与功能特性。     

烹饪熟度对牛肉肌原纤维蛋白结构特性和氧化特性的影响

为了研究烹饪过程肌原纤维蛋白结构的变化规律,本研究以不同熟度(未加热处理(对照组)、一分熟、三分熟、五分熟、七分熟、全熟和过熟)的牛背最长肌肌原纤维蛋白为研究对象,分析比较在熟制过程中,烹饪熟度对蛋白聚集特性、氧化程度的影响,并检测蛋白二级结构相对含量的变化.结果表明,烹饪过程明显影响肌原纤维蛋白的聚集行为、氧化特性和...     

氧化条件下没食子酸对猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

构建肌原纤维蛋白Fenton氧化体系（10μmol/L Fe Cl₃,100μmol/L V_C和1 mmol/L H₂O₂）,以没食子酸（10、50、100、150μmol/g蛋白）作为抗氧化剂添加到氧化体系中,通过测定蛋白质表面疏水性、色氨酸荧光强度、凝胶强度、保水性、白度、流变特性及微观结构,研究在氧化条件下,没食子酸的抗氧化效果及其对蛋白质结构和凝胶特性的影响。结果表明,随着没食子酸浓度的增加,蛋白质的表面疏水性逐渐增加,凝胶强度和保水性呈下降趋势,凝胶白度略有上升,其微观结构受到破坏;色氨酸荧光强度随没食子酸浓度的增加而增加,但在150μmol/g时略有降低;且较高浓度下（50、100、150μmol/g）,蛋白失去典型的流变特征。总的来说,低浓度没食子酸在起到抗氧化作用的同时,对肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响较小,而较高浓度的没食子酸破坏了蛋白的凝胶结构。      

蛋白氧化对肌原纤维蛋白凝胶构效关系的影响

研究不同浓度H2O2氧化体系中肌原纤维蛋白的氧化情况及氧化程度对其凝胶特性的影响,并测定了肌原纤 维蛋白凝胶二级结构和空间结构的变化。结果表明：H2O2形成的羟自由基可以促进肌原纤维蛋白的氧化,蛋白质的 氧化程度随着H2O2浓度的升高而增加;肌原纤维蛋白的凝胶特性随着蛋白氧化程度的增加而发生规律性的变化,蛋 白凝胶强度、凝胶保水性、储能模量和损失模量随着H2O2浓度的升高而降低,表面疏水性呈现出增加的趋势;随着 H2O2浓度的升高,结构稳定的α-螺旋和β-折叠部分遭到破坏,蛋白质由稳定的结构向不稳定转变;通过扫描电子显 微镜观察蛋白凝胶的网状结构,表明蛋白氧化阻碍了蛋白质稳定凝胶空间结构的形成。     

鼠曲草提取物对·OH诱导的肌原纤维蛋白氧化及结构的影响

利用Fenton氧化体系模拟实际肉品氧化环境,研究添加不同浓度水平(0、1.2、6、30 mg/g蛋白)茶多酚(Tea polyphenols,TP)和鼠曲草提取物(Gnaphalium affine extract,GAE)对猪肉肌原纤维蛋白(MPs)氧化和结构变化的影响.结果表明:GAE具有较强的自由基清除能力,与...     

芬顿氧化体系处理对白斑狗鱼肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响

研究芬顿氧化体系诱导的不同氧化水平(0、1、5、10、20?mmol/L?H2O2)对白斑狗鱼肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响.随着氧化水平的升高,肌原纤维蛋白的羰基和浊度增加、溶解度显著降低(P<0.05).十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析结果显示氧化后的肌原纤维蛋白中产生更多交联和蛋白质聚合.傅里叶变换红外光...     

槲皮素对氧化条件下猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

为研究槲皮素对氧化条件下猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响,建立肌原纤维蛋白氧化体系(40?mg/mL蛋白、10?μmol/L?FeCl3、100?μmol/L?VC、1?mmol/L?H2O2),加入不同量的槲皮素(10、50、100、150?μmol/g),测定蛋白的巯基含量、表面疏水性、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰...     

阿魏酸调控肉肌原纤维蛋白氧化及对乳化特性的影响

将不同添加量(0.00、0.04、0.20、1.00 g/kg)阿魏酸加入到提取的猪肉肌原纤维蛋白中,并以1.00 g/kg丁基羟基茴香醚(butyl hydroxy anisd, BHA)作为阳性对照,冷藏放置不同时间(2、4、6、8、10 d)探究阿魏酸对猪肉肌原纤维蛋白的氧化调控、结构变化及乳化特性的影响。结果表明,随着阿魏酸添加量的增加,猪肉肌原纤维蛋白中巯基的含量呈增长趋势,贮藏后期1.00 g/kg阿魏酸组和BHA组与空白对照组相比显著升高(P<0.05)。而测定组的羰基、自由氨基含量、表面疏水性、内源性色氨酸荧光强度、β结构与空白对照组相比都有所下降,且变化最显著是1.00 g/kg阿魏酸组(P<0.05)。乳化活性和乳化稳定性都呈上升趋势,其中第2天时,乳化活性由空白对照组的23.415 m²/g上升至25.199 m²/g,乳化稳定性由77.143%上升至82.162%。因此,添加一定量的阿魏酸能有效调控猪肉肌原纤维蛋白氧化,并改善其乳化特性。     

蛋白质氧化对羊肉糜流变与凝胶特性的影响

为探究蛋白质氧化对羊肉糜流变和凝胶特性的影响,基于氧化体系对羊肉施加不同程度的氧化作用,测定其肌原纤维蛋白的羰基和总巯基含量,分析羊肉糜的流变特性、质构特性、凝胶强度、持水性与色泽的变化规律。结果表明,随着氧化时间的延长,羰基含量显著增加,总巯基含量显著下降。在动态频率变化过程中,氧化时间越短,储能模量G′值相对越高;在升温过程中,肉糜的G′经历了3 个阶段的变化,20～47 ℃缓慢下降,48～54 ℃下降速率加快,55～75 ℃迅速上升;在降温过程中G′逐渐升高。随着蛋白质氧化时间的延长,肉糜的硬度、弹性、凝聚性、胶黏性、咀嚼性和回复性降低,凝胶强度和持水性显著降低。L*值（亮度）、a*值（红度）和W（白度）值随着蛋白质氧化时间的延长而降低。蛋白质氧化会导致羊肉糜流变和凝胶特性劣化,对羊肉的加工特性产生不利影响。     

pH条件对肌原纤维蛋白乳液微凝胶性质的影响

肌原纤维蛋白乳液微凝胶是在加热肌原纤维蛋白乳状液过程中同时施加剪切,导致变性蛋白质聚集在乳状液滴上所形成的离散球形颗粒。通过测定不同pH条件下制备的肌原纤维蛋白乳液微凝胶流变行为及微观结构,研究pH对其流变性质的影响。结果表明：在强酸性条件及接近其等电点时,乳液微凝胶的粒径大于其他pH范围。不同pH条件下的乳液微凝胶均为非牛顿流体,具有假塑性流体特征,pH的变化不会改变其流体类型。其黏度随pH的升高呈现先减小后增大的趋势,pH为6时,在低频率扫描时呈现最高的黏弹性,触变性也最好。剪切恢复力测试中,微凝胶颗粒的结构受到一定程度的破坏,其中pH为5时恢复性最好。     

大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白加热过程中结构及流变特性的影响

大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）作为优质的植物蛋白常被用于肉制品加工中,以提高产品产量和质地。研究添加SPI对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）凝胶特性及MP加热过程中结构和流变特性的影响。结果表明：添加10%、20% SPI能提升混合凝胶的凝胶强度及保水性（P＜0.05）;加热过程中混合蛋白凝胶二级结构发生改变,但其变化规律尚不明确;添加SPI使混合凝胶储能模量及损耗模量下降;混合凝胶上清液十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,肌球蛋白重链、肌动蛋白、SPI部分亚基均是参与凝胶形成的蛋白质。     

氧化条件下精氨酸对肌原纤维蛋白结构及凝胶性能的调控

以肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）为研究对象,以羟自由基作为模拟氧化体系,探究氧化条件下不同浓度L-精氨酸（L-Arg,1、3、5?mmol/L和10?mmol/L）对MP结构及凝胶性能的调控。经不同浓度L-Arg及氧化体系处理后,通过巯基（—SH）及内源色氨酸荧光分析MP构象变化;利用粒径、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）及溶解度分析MP交联聚集情况;采用流变仪、质构仪及扫描电镜等分析MP凝胶性能;通过拉曼光谱分析MP凝胶二级结构。结果表明：氧化条件下L-Arg对MP结构及凝胶性能的调控具有显著的浓度依赖性：当L-Arg添加量为1～5?mmol/L时,对巯基损失有一定的保护作用,而10?mmol/L时,巯基显著降低。L-Arg的添加使内源色氨酸荧光强度降低、粒度增大,SDS-PAGE分析表明氧化诱导二硫键的形成引起蛋白质交联聚集加剧,进而导致溶解度降低。随添加量增加,MP凝胶微观结构更致密,凝胶强度和白度逐渐降低,但凝胶得率逐渐升高。因此,在氧化条件下,当L-Arg添加量为5?mmol/L时,巯基显著增加,蒸煮损失及凝胶强度显著降低,对肉蛋白的氧化稳定性、肉制品的嫩度和持水性有一定的改善作用。     

草鱼肌原纤维蛋白-葡萄糖糖基化产物的理化特性及乳化特性研究

选取葡萄糖作为糖基供体对草鱼肌原纤维蛋白进行糖基化修饰,探讨糖基化产物理化性质及其乳化性能。草鱼肌原纤维蛋白与葡萄糖按质量比1：2混合,在相对湿度为44%、50 ℃条件下进行糖基化反应,测定产物的糠氨酸含量、荧光强度、游离氨基含量、蛋白质二级结构以及乳化性和乳化稳定性。结果表明:随着加热时间的延长,糠氨酸含量和荧光强度呈现先增大后降低的趋势,游离氨基含量和褐变强度ΔE持续增加(p<0.05),其中在反应48 h时,糠氨酸含量达到最大值((4.09±0.07) mg/100 mg样品);二级结构分析表明,糖基化对草鱼肌原纤维蛋白的二级结构影响较小。此外,糖基化修饰显著提高了草鱼肌原纤维蛋白的乳化性能(p<0.05),且经过48 h制备的糖基化产物的乳化活性及乳化稳定性最高,分别为未反应草鱼肌原纤维蛋白的1.32倍(p<0.05)和1.53倍(p<0.05)。进一步通过相关性分析发现,草鱼肌原纤维蛋白的乳化性受糖基化反应程度的影响。     

肌原纤维蛋白与脂肪替代品混合样品流变特性研究

以鸡胸肉为原料提取肌原纤维蛋白(MP),采用流变仪,研究MP与脂肪替代品(FS)的质量浓度比、pH值以及离子强度等因素对MP-FS混合样品流变特性的影响.在单因素试验的基础上,以储能模量G '为响应值,采用响应面Box-Behnken试验研究MP与FS质量浓度比、pH值以及离子强度对G '的影响.结果表明:各因素影响混合样品凝胶G’的顺序为:pH＞MP与FS质量浓度比＞离子强度,MP与FS质量浓度比20∶10、pH6.0、离子强度0.6时,G’取得最佳值153Pa.