Zur gaschromatographischen Erkennung von lnit Farbebier versetzten hellen Bieren

Zusammenfassung Untersucht man Biere auf ihr Verhältnis Äthylacetat-Isoamylacetat, so haben dunkle Biere meist einen höheren Anteil an Äthylacetat. Dadurch scheinen sich mit Farbebier gefärbte helle Biere erkennen zu lassen. Die aus hellen, durch Zusatz von Farbebier hergestellten dunklen Biere ein und derselben Brauerei erkennt man daran, daß sie etwa das gleiche Mengenverhältnis Äthylacetat : Isoamylacetat besitzen wie das helle Ausgangsbier.Häufig wird beobachtet, daß dunkle Biere aus hellen durch Umfärben mit Farbebier hergestellt werden. Eine Unterscheidung zwischen dunklen, nach einem für diese üblichen Brauprozeß erhaltenen Bieren und solchen, die man durch Färbung von hellen gewinnt, soll gaschromatographisch versucht werden, zumal diese Frage lebensmittelrechtlich von Bedeutung ist (I).

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About the identification of light beer mixed with dark beer for colouring by gaschromatography

Summary Investigations on the ratio between ethyl-acetate and iso-amyl-acetate in beer show that dark beer usually has a higher amount of ethyl-acetate. By that means it seems possible to determine light beer which was mixed with dark beer for colouring.

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Für die Anregung zur Verfolgung dieser Fragestellung danken wir Herrn Dr.E. Teil.     

Formation of biogenic amines in herring and mackerel

The formation of biogenic amines (histamine, cadaverine, putrescine and spermidine) was followed during vacuum packed storage at 2 °C or 10 °C in the scombroid fish mackerel and in the non-scombroid fish herring. Also the changes in the content of free amino acids and in the organoleptic and microbiological qualities were followed.At 10 °C the amine contents were 2–20 times higher at the time of rejection as compared with samples stored at 2 °C. In herring and mackerel similar amounts of histamine were accumulated, whilst cadaverine was formed at much higher levels in mackerel compared with herring. The high contents of cadaverine in mackerel can possibly explain why mackerel and not herring are often implicated in incidents of scombortoxic poisoning.

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Bildung von biogenen Aminen im Hering

Zusammenfassung Die Bildung von biogenen Aminen (Histamin, Cadaverin, Putrescin und Spermidin) wurde während der Lagerung bei 2 °C oder 10 °C, vacuumverpackt, in Makrelen und Hering verfolgt, ebenso die Veränderungen im Gehalt an freien Aminosäuren und der sensorischen bzw. mikrobiologischen Eigenschaften.Bei 10 °C war der Amingehalt 2- bis 20mal höher als bei den Proben bei 2 °C. Beim Hering und der Makrele haben sich die Histaminmengen gleichermaßen angehäuft, wahrend sich Cadaverin in der Makrele viel starker gebildet hatte als im Hering. Der hohe Gehalt an Cadaverin in der Makrele kann möglicherwerise erklären, warum Makrelen und nicht die Heringe an Vergiftungen beitragen.

     

Zur Ver?nderung der Inosinmonophosphors?ure und ihrer Spalt-produkte bei kurzzeitiger Lagerung von tierischen Lebensmitteln

Zusammenfassung Der Abbau von Inosinmonophosphorsäure (IMP) und die Anreicherung der Spaltprodukte Inosin und Hypoxanthin wurde in tierischen Geweben während Kühl- und Gefrierlagerung verfolgt. Bei 2 frisch geschlachteten Schweinen wurden in der Muskulatur aus verschiedenen Körperteilen unterschiedliche IMP-Gehalte ermittelt. Während der Kühllagerung fielen die IMP-Werte in Schweinemuskulatur stark ab. In Körpermuskulatur konnten nur geringe AMP-Gehalte festgestellt werden. In Herzmuskulatur vom Schwein übertrafen die AMP-Werte absolut diejenigen von IMP. Die Mononucleotide AMP und IMP zeigten während der Kühllagerung von Herzmuskulatur einen deutlichen Rückgang. Bei der Kühllagerung von Regenbogenforellen und Hähnchen nahmen die ursprünglich hohen IMP-Gehalte rasch ab. Der starke IMP-Abbau bei Regenbogenforellen wurde auch durch Gefrierlagerung weniger verzögert als bei Hähnchen.

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On the changes of Inosinic-Mono-Phosphoric-Acid and its derivates during short storage of animal foodstuffs

Summary The post-mortem changes of nucleotides were investigated in different muscles of pork, chicken and rainbow trout during storage. The IMP degradation and the accumulation of metabolites was very quick during cold storage at 4–5° C. The IMP level in porcine skeletal muscles varied with the location from which the tissue was taken. The concentration of AMP was very low in muscles, however, relatively high in pork heart where it exceeded the amount of IMP. The concentration of the 2 nucleotides decreased during cold storage of heart tissue. A smaller degradation of inosinic acid occurred in frozen storage too. Rainbow trouts were stored for 35 days at —20° C and chickens for six month at —12° C.

     

Model reactions on roast aroma formation XII. Reaction of glucose with aspartic acid or asparagine at three different temperatures

Summary Equimolar mixtures of aspartic acid or asparagine and glucose were treated at three different temperatures (100° C, 150° C, 220° C). The volatile compounds soluble in diethyl ether were identified by GC/MS. Besides numerous well known compounds, which are not mentioned here, some aminopyridines, hydroxyethylpyridines, imidazoles and cyanopyrroles were identified; their formation pathways are discussed. Differences of product composition are demonstrated depending on reaction temperature and amino acid used.

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Modellreaktionen zur Röstaromabildung XII. Reaktionen von Glucose mit Asparaginsäure bzw. Asparagin bei drei verschiedenen Temperaturen

Zusammenfassung l-Asparaginsäure oderl-Asparagin wurde äquimolar mitd-Glucose bei drei Temperaturen (100 °C, 150 °C und 220 °C) umgesetzt. Die flüchtigen, etherlöslichen Reaktionsprodukte wurden anhand ihrer massenspektrometrischen Daten identifiziert. Neben zahlreichen, bereits bekannten Verbindungen wurden einige Aminopyridine, Hydroxyethylpyrazine, Imidazole und Cyanopyrrole identifiziert, die bisher zum Teil noch nicht im Zusammenhang mit der Maillard-Reaktion beschrieben worden sind. Ihre zum Teil durch Zusatzversuche abgesicherten Bildungswege werden diskutiert. Darüber hinaus werden Unterschiede in den Produktspektren, bezogen auf die Reaktionstemperatur bzw. die eingesetzte Aminosäure, aufgezeigt.

     

Bildung von Lanthionin in Nahrungsproteinen

Zusammenfassung In den Nahrungsproteinen liegt der Schwefel in verschiedenen Bindungsformen vor. Den Hauptanteil bildet der in Aminosäuren enthaltene Sulfhydryl-(Cystein-), Disulfid-(Cystin-) und Thioätherschwefel (Methionin-). Als weitere thioätherschwefelhaltige Verbindung konnte von uns die Aminosäure Lanthionin in Weizenkleber- und Eildarproteinen, jedoch erst nach deren Behandlung mit Lauge bzw. deren Erhitzung und nach lebensmittel-technologischer Verarbeitung, festgestellt werden.

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Formation of lanthionine in food proteins

Summary Food proteins contain sulfur in various bonds, consisting in the main part of sulfhydryl (cysteine), disulfide (cystine) and thio-ether sulfur (methionine) contained in amino acids. We have been able to find another compound containing thio-ether sulfur, i.e. lanthionine, an amino acid contained in the proteins of wheat gluten and egg-whites, but only after treatment with alkaline solution and/or subjecting them to heat treatment and food processing.

     

Der einflu? des Gefrierens und der Gefrierlagerung auf die Apyraseaktivit?t der Fisch- und Rindermuskulatur

Zusammenfassung Aus Muskelbrei von Gastrocnemius-Muskulatur des Rindes und Seitenrumpfmuskulatur der Schleie wurden 1 g-Proben bei –18° C in Luft, –76° C im Trockeneis-Methanolbad und –190° C in flüssiger Luft eingefroren. Die bei –18° C gefrorenen Proben wurden bei dieser Temperatur mehrere Monate gelagert. Schleienmuskulatur wurde außerdem bei –5° C in Luft eingefroren und bei im Mittel –4° C gelagert.Die Messung der Adenosintriphosphatspaltung durch so behandelte Muskulatur ergab, daß weder die Gefriergeschwindigkeit noch die Gefrierlagerung bei –18°C über die maximal geprüften Zeiträume von 94 Tagen bei Schleienmuskulatur und 189 Tagen bei Rindermuskulatur merkliche Veränderungen der Apyraseaktivität hervorrufen. Die bei –4°C gelagerte Fischmuskulatur zeigte nach etwa 1 Monat ein Absinken der Apyraseaktivität, was auf bakteriell bedingte Eiweiß- oder Fettveränderungen zurückgeführt wird, aber nicht auf durch das Gefrieren hervorgerufene Denaturierungsvorgänge an der Myosinfraktion. Die beschriebene Methode ist als Test für Gefrierveränderungen der Muskulatur nicht geeignet, wird aber für weitere Untersuchungen an dem Apyrasesystem der Muskulatur von Nutzen sein.Frl.M. Strobel sei für ihre gewissenhafte Mitarbeit herzlich guedankt.     

Free and total amino acids in the non-protein fraction of an artisan blue cheese during ripening

Summary Changes in the free amino acid content and total amino acid content of the fraction soluble in 5% phosphotungstic acid from three batches of blue cheeses were studied by HPLC over the ripening period. The correlation coefficients between the free and total amino acids and ripening time were positive and higher than 0.85 for most amino acids. Non-protein amino acids showed the lowest correlations with ripening. Principal component analysis performed on the data showed ripening time to be the main cause of variation between the samples analyzed, explaining 60% of the variance; differences between batches were the second most important source of variation (15%). The ripening stage can be approximately estimated from the concentration of certain amino acids.

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Freie und gesamte Aminosäuren in der Nicht-Protein-Fraktion eines Blaukäses während der Reifung

Zusammenfassung Während des Reifungsprozesses bei drei Partien Blauschimmelkäse wurde der Verlauf des Gehaltes an freien und gesamten Aminosäuren der in 5% iger Phosphorwolframsäure löslichen Fraktion mittels HPLC beobachtet. Die Korrelationskoeffizienten zwischen dem Gehalt an freien und Gesamt-Aminosäuren während der Reifungszeit waren positiv und größer als 0,85 für die meisten Aminosäuren. Ein geringerer Korrelationsgrad im Verlauf der Reifung war bei den Nicht-Protein-Aminosäuren zu beobachten. Die Anwendung der Faktor-Analyse wies darauf hin, daß die Reifung die wichtigste Ursache der Unterschiede zwischen den analytischen Proben war (60% der Varianz) und die zweite Ursache für die Varianz (15%) der Unterschied zwischen den Partien. Der Reifungsgrad kann in etwa aus der Konzentration bestimmter Aminosäuren geschätzt werden.