蚕蛹源ACE抑制肽的稳定性和抑制ACE动力学

研究了温度、pH、干燥方式和体外肠道酶消化对蚕蛹源ACE抑制肽稳定性的影响,并通过Lineweaver-Burk双倒数曲线作图和紫外光谱初步探讨了蚕蛹源ACE抑制肽对ACE的抑制机理。结果表明:蚕蛹源ACE抑制肽在高温、酸性和碱性条件下不稳定,易失活;冷冻干燥和喷雾干燥对蚕蛹源ACE抑制肽的活性影响较小;蚕蛹源ACE抑制肽对胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶具有较强的抗消化能力,经胃蛋白酶、胰蛋白酶和α-胰凝乳蛋白酶共同消化后,蚕蛹源ACE抑制肽仍能保留初始活性的94.0%;蚕蛹源ACE抑制肽竞争性抑制ACE,其抑制常数(Ki)为0.06 mg/mL;ACE被蚕蛹源ACE抑制肽抑制后,ACE在240～280 nm附近的紫外吸光值明显增加,初步揭示了蚕蛹源ACE抑制肽抑制ACE活性时,ACE的分子结构发生了改变。     

ACE抑制肽的生理功能和研究进展

血管紧张素转化酶(ACE)在人体血压调节方面起着重要的生理作用.近年来天然食品来源的ACE抑制肽已成为生物活性肽研究领域的热点.ACE抑制肽通过抑制ACE活性起降血压作用.文章综述了ACE抑制肽的作用机制、结构特点、评价方法和研究进展.     

酪蛋白源ACE抑制肽的评价方法和研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)在血压调节方面起着重要作用。近年来,ACE抑制肽已成为生物活性肽研究领域的热点。文章综述了ACE抑制肽的作用机制、评价方法和酪蛋白源ACE抑制肽的国内外研究进展。      

酪蛋白源ACE抑制肽的评价方法和研究进展

血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)在血压调节方面起着重要作用。近年来,ACE抑制肽已成为生物活性肽研究领域的热点。文章综述了ACE抑制肽的作用机制、评价方法和酪蛋白源ACE抑制肽的国内外研究进展。     

具有ACE抑制活性乳酸菌菌株的筛选与鉴定

以ACE抑制活性和蛋白水解活性为检测指标,选择138株乳酸菌为出发菌株,筛选出具有强ACE抑制活性的乳酸菌菌株.结果表明,筛选出具有强ACE抑制活性的4株乳酸菌,其中3株菌为瑞士乳杆菌,1株菌为干酪乳杆菌.瑞士乳杆菌KLDS1.0485和干酪乳杆菌KLDS1.0486比例为1:1,制成的发酵乳ACE抑制活性可达到61.55%.因此,组合瑞士乳杆菌KLDS1.0485和干酪乳杆菌KLDS1.0486可作为制备乳源ACE抑制肽的优良菌株.     

ACE抑制肽研究进展

该文对目前国内外有关ACE抑制肽研究进展进行综述,重点介绍制备ACE抑制肽原料、分离提取方法、结构与活性关系、活性测定方法和功能性评价方法,并简介其在食品中应用及发展前景,以期为对ACE抑制肽进一步研究提供参考。     

酪蛋白源ACE抑制肽的精制

采用离子交换树脂对酪蛋白源ACE抑制肽进行脱盐处理,结果表明,以10倍柱体积/h流速,经阴阳离子交换树脂后脱盐率达80%左右,氮回收率为83%,脱盐处理前后基本上对其ACE抑制活性和氨基酸含量没有影响。      

微生物发酵法制备大豆ACE抑制肽菌种的筛选

以大豆分离蛋白为底物,以血管紧张素转化酶(ACE)抑制率和肽含量为检测指标,选择5株乳酸菌、3株霉菌和1株枯草芽孢杆菌为出发菌种,通过微生物发酵筛选出具有高ACE抑制活性的发酵菌株。结果表明:乳酸菌中具有强ACE抑制活性的菌株为保加利亚乳杆菌,ACE抑制率和肽含量分别为57.93%和3.27mg/mL;霉菌中具有强ACE抑制活性的菌株为米曲霉,ACE抑制率和肽含量分别为41.23%和2.17mg/mL;枯草芽孢杆菌ACE抑制率和肽含量分别为45.02%和2.25mg/mL。综合比较9种菌株的发酵特性,选用保加利亚乳杆菌作为制备大豆抗高血压活性肽优良菌株。     

酪蛋白源ACE抑制肽的精制

采用离子交换树脂对酪蛋白源ACE抑制肽进行脱盐处理,结果表明,以10倍柱体积/h流速,经阴阳离子交换树脂后脱盐率达80%左右,氮回收率为83%,脱盐处理前后基本上对其ACE抑制活性和氨基酸含量没有影响。     

瑞士乳杆菌发酵乳ACE抑制肽的研究

ACE抑制肽是从天然物质中分离提取,或食源性蛋白经酶解或发酵制备而得的功能性多肽.现已证明它具有降低血压的生理功能.介绍ACE抑制肽的功能、制备工艺和检测方法,以及其研究概况.     

乳酸菌抑制ACE及病原菌代谢产物研究进展

主要对乳酸菌及其发酵乳产品产生降血压的血管紧张素转换酶(ACE)抑制肽及乳酸菌消除肠道微生物降解氨基酸产生致癌因子的作用进行了阐述,表明了乳酸菌在降血压及抗癌方面具有巨大的应用前景。      

醋蛋中ACE抑制肽的研究初探

本实验对醋蛋的浸泡工艺、ACE抑制活性和ACE抑制肽的分离进行了初步研究.结果表明醋蛋适宜的浸泡条件为浸泡时间36h,全蛋醋蛋比3.0ml/g、蛋黄和蛋清醋蛋比2.5ml/g,浸泡温度20～25℃;全蛋水解物的ACE半抑制浓度为174.68mg/ml,蛋黄水解物的ACE半抑制浓度为183.72mg/ml;醋蛋液经Sephadex G-50凝胶柱初步分离后得到两个组分,其中第二个组分的ACE抑制活性较高,并对其氨基酸组成进行了分析.     

酶解法制备榛子粕ACE抑制肽工艺研究

以榛子粕为原料,利用中性蛋白酶酶解制备ACE抑制肽。以酶解产物的ACE抑制率为指标,采用单因素试验分别考察底物质量分数、酶用量、酶解温度、pH和酶解时间的影响。在单因素试验基础上设计响应面Box-Behnken中心组合试验对酶解条件进行优化。结果表明:榛子粕最佳酶解工艺条件为底物质量分数5%、酶用量0.3%、酶解温度40℃、pH7.5、酶解时间1.5h,在此条件下榛子粕酶解产物的ACE抑制率达到91.76%。     

ACE抑制活性物质分离纯化初步研究

采用超滤、凝胶过滤色谱对醋蛋酶解液进行初步分离纯化,研究结果表明,醋蛋酶解液经超滤浓缩后水解物的IC50降低了18.8%,对凝胶色谱的洗脱条件进行优化,洗脱液为去离子水、样品浓度为30%时分离效果较好,并分别对醋蛋白和醋蛋黄酶解物分离纯化,得到高活性组分C(IC50=0.102 mg/mL)和Ⅱ(IC50=0.096 mg/mL)。     

玉米ACE抑制肽水解酶的筛选及酶解条件的优化

酶解玉米蛋白粉(蛋白含量为70%)制备血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制肽,通过酶的筛选实验确定了AS.1398中性蛋白酶作为最佳水解酶,在此基础上,进行pH、温度、底物浓度、加酶量[E]∶[S]的单因素实验,并且确定4种因素的参数值进行L9(34)正交实验,采用体外检测ACE抑制率和肽得率为指标来确定最佳工艺条件。研究结果表明,选用AS.1398中性蛋白酶作为水解酶,水解时间在2h时,pH7.0,温度50℃,底物浓度5%,加酶量[E]∶[S]为1.5∶100,得到的最大ACE抑制率为85.65%,肽得率为58.64%。     

酪蛋白源ACE抑制肽干燥工艺的探讨

喷雾干燥技术和冷冻干燥技术对酪蛋白源ACE抑制肽的抑制活性影响差异不显著(P>0.05),通过比较不同的喷雾干燥工艺条件,确定其进口温度范围为140～160℃,出口温度范围为70～90℃。1L小试和10L小试放大试验结果证实,肽得率稳定,为29%左右,半抑制质量浓度(IC50)为0.53g/L。     

食源性ACE抑制肽的研究进展

ACE抑制肽是具有降血压功效的生物活性肽,食源性ACE抑制肽具有天然可靠、无毒、安全等优点。文章综述了ACE抑制肽的降血压机理,食源性ACE抑制肽的来源、制备和分离纯化方法以及活性评价,发现食源ACE抑制肽具有重要的理论价值与应用价值,能够为调节血压的功能性食品的开发提供一定参考。     

发酵乳中ACE抑制肽生成的外部因素条件的研究

探讨了促进发酵乳中ACE抑制肽生成的外部因素条件。研究结果表明,菌株发酵凝乳(pH4.7～5.0)后,产生肽量迅速积累,ACE抑制活性大幅度增强,产生的肽量与ACE抑制活性具有正相关性。添加乳清蛋白和酪蛋白可提高发酵乳中的肽含量,添加酪蛋白组更为突出;添加乳清蛋白组肽粉ACE抑制活性减弱,而添加酪蛋白组肽粉ACE抑制活性增强。与发酵温度42℃相比,37℃发酵条件下有利于发酵乳ACE抑制肽生成;与4℃冷藏处理相比,37℃条件下保温培养对提高ACE抑制活性和肽含量更为显著(P<0.01),实验结果为发酵法生产ACE抑制肽提供了可靠的技术依据。     

超滤法分离酪蛋白酶解物中的ACE抑制肽

采用不同截留分子质量的超滤膜对酪蛋白酶解物中ACE抑制肽进行初步分离,确定了超滤的条件,并测定超滤前后酶解物的ACE抑制活性。结果表明,截留分子质量为10 ku和3 ku的超滤膜能不同程度地提高酪蛋白酶解物的ACE抑制活性,但3 ku的超滤膜能更有效地提高其ACE抑制活性,并且超滤液半抑制浓度值(IC50)为0.46 mg/mL。证明超滤技术可作为一种分离ACE抑制肽的手段。     

胃蛋白酶水解酪蛋白制备ACE抑制肽的条件

研究胃蛋白酶水解酪蛋白制备ACE 抑制肽的工艺条件。采用胃蛋白酶水解酪蛋白制备ACE 抑制肽,检测其水解产物的ACE 抑制率,以ACE 抑制率为指标,通过正交试验设计法,确定最终水解条件为水解温度37℃、pH3.0、酶与底物质量比1:100、底物质量分数7%,水解产物ACE 抑制率为92.5%,其IC50 值为0.24mg/mL。酪蛋白的水解度与ACE 抑制率之间并非简单的相关性。