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目的 采用生物信息学和分子对接方法筛选仿刺参胶原蛋白来源的二肽基肽酶(dipeptidyl peptidase-Ⅳ,DPP-Ⅳ)抑制肽。方法 以仿刺参胶原蛋白序列为对象,进行生物信息学分析和计算机辅助虚拟酶解,基于生物毒性、致敏性、水溶性及吸收、分配、代谢、排泄及毒性(absorption,distribution,metabolism,excretion,toxicity,ADMET)预测,筛选得到6条具有潜在生物活性的寡肽,氨基酸序列分别为CD、CQ、CS、GR、SM、MDG,进一步通过分子对接分析肽段与DPP-Ⅳ的结合活性,并分析其结合位点及方式。结果 生物信息学分析表明仿刺参胶原蛋白是生物活性肽的潜在优良来源,经木瓜蛋白酶、碱性蛋白酶及模拟胃肠道虚拟水解后能够释放出DPP-Ⅳ抑制肽;分子对接表明俩条新肽段CS、SM通过氢键、疏水相互作用分别与DPP-Ⅳ的S1、S2活性口袋结合。结论 本研究提供了一种快速筛选刺参胶原蛋白中DPP-Ⅳ抑制肽的方法。 相似文献
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目的 通过对大米谷蛋白的模拟酶解及生物信息学分析, 评价大米谷蛋白作为生物活性肽前体的潜在价值。方法 首先, 利用计算机在UniProt蛋白质数据库中查找大米谷蛋白的序列, 使用BIOPEP活性肽数据库对所选的3条序列进行模拟酶解, 并同时对酶解产生的肽片段数量、分子量及其氨基酸组成进行统计分析。然后, 将模拟酶解产生的肽片段序列与BIOPEP数据库中已有记载的生物活性肽序列进行对比, 筛选出具有生物活性的肽片段。最后, 对模拟酶解产生的生物活性肽进行致敏性和毒性预测。结果 胃蛋白酶和木瓜蛋白酶是最适合水解大米谷蛋白的两种酶。大米谷蛋白酶解可产生许多生物活性肽, 其中出现频率最高的是二肽基肽酶Ⅳ (dipeptidyl peptidase-IV, DPP-IV)抑制肽和血管紧张素转换酶(angiotensin-converting enzyme, ACE)抑制肽。大米谷蛋白本身无潜在致敏性, 且其经过计算机模拟酶解得到的DPP-IV抑制肽和ACE抑制肽均无细胞毒性。结论 大米谷蛋白可作为酶解释放DPP-IV抑制肽和ACE抑制肽的良好前体, 本研究为大米谷蛋白酶解生产生物活性肽提供了理论指导。 相似文献
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乳源ACE抑制剂(降血压肽)的研究现状 总被引:16,自引:2,他引:14
利用酶或微生物水解牛乳蛋白质可获得ACE抑制剂 (降血压肽 ) ,近来从乳酸菌发酵的酸奶中也找到了ACE抑制肽 ;经动物实验证明 ,口服一定量的ACE抑制肽或含有ACE抑制肽的酸奶可降低血压 ,而且对血压正常者没有影响。文章中综述了来源于乳蛋白质和发酵乳制品的ACE降血压肽的最新研究进展 ,对乳源ACE抑制剂的应用前景进行了展望 相似文献
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采用木瓜蛋白酶和糜蛋白酶双酶联合水解坛紫菜蛋白(Porphyra haitanensis protein,PHP)制备降血压活性肽,测定了经超滤后各个分子质量PHP酶解液清除1,1-二苯基-2-三硝基苯肼(1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl,DPPH)自由基和2,2’-联氮双(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)(2,2’-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid),ABTS)阳离子自由基能力、铁离子还原抗氧化能力(ferric ion reducing antioxidant power,FRAP)以及血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制活性。经质谱鉴定和活性肽数据库BIOPEP以及AHTPDB网站查找筛选活性肽,采用分子对接解释多肽抑制ACE机理,并对双酶酶解PHP动力学进行研究。结果表明:经超滤后的8?个分子质量的坛紫菜多肽组分中,<0.5?kDa的组分具有最高DPPH自由基和ABTS阳离子自由基清除能力,<1?kDa的组分具有最高FRAP值,而0.5~1?kDa组分IC50值((2.21±0.28)mg/mL)最低。经查找筛选出14?条降血压肽,其中4?条肽的序列和对接能量分别为AVP(-5.87?kJ/mol)、GPL(-6.13?kJ/mol)、LDY(-7.65?kJ/mol)和LGYL(-7.78?kJ/mol)。酶解动力学模型预测PHP水解度与实验水解度相对误差在10%以下。本实验基于串联质谱与分子对接技术,通过生物信息筛选和体外活性检测从混合多肽中快速鉴定、筛选活性多肽,探究多肽抑制ACE的机理,并建立了描述蛋白可控酶解过程规律的动力学模型,为活性肽的制备提供了参考和借鉴。 相似文献
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以青岛白啤作为研究对象,建立一种快速筛选二肽基肽酶-IV(dipeptidyl peptidase-IV,DPP-IV)抑制活性肽的方法。白啤经超高效液相色谱-四极杆-静电场轨道阱高分辨质谱结合De novo软件鉴定出肽段序列,确定了置信度较高的68 条肽段。应用Peptide Ranker对68 条肽段进行生物活性评分,筛选出评分大于0.5的4 条肽段,同时又根据先前文献对抑制DPP-IV活性肽的氨基酸位点研究报道,筛选出13 条肽段。对筛选出的17 条肽段进行吸收、代谢及毒性预测及分子对接评价,选定了VPFPHTP和LAKLQR两条潜在抑制DPP-IV活性肽段。通过肽段与DPP-IV分子对接构象图表明,选定的2 条活性肽均能以氢键及疏水作用紧密结合DPP-IV,从而抑制其活性。利用体外方法验证2 条活性肽抑制DPP-IV活性,结果显示2 条肽段具有明显的DPP-IV抑制活性。 相似文献
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贻贝(Mytilus sp.)是我国常见的养殖贝类之一,具有很高的食用价值。然而,我国目前贻贝产品仍以活鲜品为主,产品单一,资源利用不足。对紫贻贝(Mytilus edulis)蛋白进行模拟消化获得寡肽(二肽至五肽),通过PeptideRanker活性评分以及理化性质分析,从这些寡肽中筛选出9条具有潜在研究价值的多肽。通过ADMET分析和BIOPEP-UWM生物活性预测,发现其中7条寡肽具有血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme, ACE)抑制活性,7条寡肽具有二肽基肽酶-IV(dipeptidyl peptidase-IV, DPP-IV)抑制活性。通过SwissDock和iDPPIV-SCM进一步筛选,确定QYGGR和HMR分别具有最优的ACE和DPP-IV抑制活性。通过分子对接发现,QYGGR和ACE以及HMR和DPP-IV能够形成稳定的复合物,其CDOCKER能值分别为-156.078和-92.410 kcal/mol,其中QYGGR通过与ACE分子中的8个氨基酸残基发生相互作用而产生抑制。HMR通过与DPP-IV S1中的5个,S2中的3... 相似文献
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为了快速发现马氏珍珠贝来源二肽基肽酶IV(dipeptidyl peptidase IV,DPP-IV)抑制活性肽,本研究利用数据库中20个已报道的DPP-IV抑制肽组成训练集,构建了药效团模型并通过测试集分子和Fisher随机验证法对模型进行了评估。利用在线网站PeptideCutter,以珍珠贝肉蛋白为原料,进行虚拟酶解。使用最优药效团模型(Hypo1)对虚拟酶解获得的192个低分子肽(氨基酸数小于或等于5)进行初步筛选,接着以分子对接的方法进一步筛选,并且对潜在的DPP-IV抑制活性肽进行固相合成,体外验证其活性并分析其作用机制。结果表明,药效团结合分子对接技术筛选了4个理论上可能具有高活性的DPP-IV抑制肽,即LPIY、VQDR、PIY和APSL。其中,VQDR、PIY没有表现出抑制活性,而LPIY和APSL具有较高的DPP-IV抑制活性,其IC50值分别为521.19 和258.67 μmol/L。与DPP-IV相互作用的机理表明,肽LPIY和APSL与DPP-IV活性口袋中的氨基酸残基形成了多个氢键,且N-端第二个位置的脯氨酸(P)也均与活性口袋中的残基形成了Pi-Alkyl作用,因此促进了LPIY和APSL的DPP-IV抑制作用。本研究为高效筛选珍珠贝来源的DPP-IV抑制肽提供了理论方法。 相似文献
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食品降血压肽的比较与评价方法 总被引:18,自引:0,他引:18
血管紧张素转换酶 (angiotensinⅠ convertingenzyme ,简写为ACE)抑制剂可以抑制ACE的活性 ,降低血压。目前已经知道许多食品如 :乳蛋白质、酸奶、干酪、沙丁鱼、鸡蛋、玉米胚乳等中含有ACE抑制肽。其获取方法主要通过酶法和微生物法 ,一般通过体外测定和动物实验来评价ACE抑制剂的抑制活性和抗高血压作用 相似文献
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本实验选用碱性蛋白酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶、风味蛋白酶、中性蛋白酶和木瓜蛋白酶等六种商业蛋白酶在各自最适反应条件下分别水解猪血红蛋白12h,研究其水解产物对血管紧张素转换酶抑制率和蛋白水解度的影响。结果显示:采用胃蛋白酶酶解获得的产物ACE抑制率最高。胃蛋白酶的酶解条件为底物5%(质量分数),酶与底物浓度比E:S=3%,温度37℃,pH2.0,水解4h后其ACE抑制率为81.10%,水解度为6.64%。 相似文献
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Panida Aiemratchanee Kulachatr Panyawechamontri Phutthaphorn Phaophu Onrapak Reamtong Watanalai Panbangred 《International Journal of Food Science & Technology》2021,56(5):2315-2324
New bioactive peptides with antihypertensive property from red blood corpuscle (RBC) and plasma (PL) hydrolysate fractions of porcine blood were identified. Three peptides with the highest Angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitory activity from RBC, including RBC7 (TPYPCV), RBC15 (VVYPWR) and RBC9 (FLCT), showed IC50 values of 2.58 ± 0.87, 5.22 ± 2.56 and 6.53 ± 0.34 µm , respectively. By comparison, PL1 (YTFPFH), PL2 (WGHGNPHV) and PL7 (VPLW) from PL displayed higher IC50 values at 24.12 ± 2.44, 15.33 ± 0.44 and 32.80 ± 38.96 µm , respectively. Molecular docking was employed to simulate the interactions of RBC7 and RBC15 with the catalytic site of the ACE receptor. RBC7 and RBC15 interacted with residues in the ACE receptor that normally coordinated with Zn(II), and RBC7 also interacted extensively with residues within S1, S2 and S’1 active sites. Taken together, these results illustrate that porcine blood is an excellent source of antihypertensive peptides and could be of great benefits to people with high blood pressure. 相似文献
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Bioactive hydrolysates from casein: generation,identification, and in silico toxicity and allergenicity prediction of peptides 下载免费PDF全文
Maolin Tu Hanxiong Liu Ruyi Zhang Hui Chen Fengjiao Fan Pujie Shi Xianbing Xu Weihong Lu Ming Du 《Journal of the science of food and agriculture》2018,98(9):3416-3426
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Qingbiao Xu Xianghua Yan Yangdong Zhang Jianping Wu 《International Journal of Food Science & Technology》2019,54(6):1930-1941
Dairy protein-derived bioactive peptides (DBPs) have potential benefits for human health. However, their transport mechanisms and bioavailability from intestinal lumen to bloodstream are not well understood. This review summarises current understanding of their transport mechanisms across the intestinal membrane (peptide transport 1, paracellular route, transcytosis and passive transcellular diffusion) and the bioavailability of DBPs in animal and human studies. Some DBPs can escape the degradation of peptidase and reach the bloodstream at concentrations of micromolar range, and keep intact for several minutes to hours. The presences of brush-border peptidases at the site of absorption and other peptidases in the blood, along with the peptide properties, such as molecular size and weight, stability to proteases, hydrophobicity and charge, determine their bioavailability. Developing novel analytical tools for accurate measurement and study of the transport, metabolism, and bioavailability of DBPs in vivo are expected. 相似文献