醇法大豆浓缩蛋白酶法改性研究

为提高醇法大豆浓缩蛋白的溶解性，采用Alcalase蛋白酶对醇法大豆浓缩蛋白进行酶法改性试验。试验表明，酶法水解能显著提高大豆浓缩蛋白的溶解性。酶解的最佳条件是pH8．5、温度62℃、底物浓度5％，酶浓度2％(E／S)，在此条件下酶解4h，大豆浓缩蛋白的水解度在12％以上，大豆浓缩蛋白的NSI从10％提高到85％左右，有较好的溶解性。并利用浊度法测定了不同水解度条件下酶解大豆浓缩蛋白的乳化特性，结果表明水解度约为8％时乳化性最大，水解度约为6％时乳化稳定性最好。     

热处理对大豆蛋白水解度的影响

以大豆分离蛋白为原料，配制成5％大豆分离蛋白溶液，使用碱性内切酶2．709对其进行酶法水解。研究了不同热处理温度、时间对大豆蛋白酶解液水解度的影响，实验结果表明，大豆分离蛋白经90℃、15min热处理，其水解度可达到20％以上。     

大豆分离蛋白的酶法改性：大豆多肽的制备及其在老年人奶粉中的应用

用木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白进行酶法改性，制备出大豆多肽并应用于高蛋白、高可消化性、低脂肪的速溶性老年人奶粉生产。改性大豆分离蛋白的性质与改性程度有关，随着水解度增加，深解性提高，粘度下降，当水解度为１０．１％时，改性大豆分离蛋白的深解度几乎不随ｐＨ值变化，当水解度达到３３．３％时，其深解度为９３％，粘度为２．４ＣＰ。     

大豆浓缩蛋白的酶法改性及其在西式火腿中的应用

采用酶法对大豆浓缩蛋白进行改性。以水解度（ＤＨ）为３％和６％的酶法改性大豆浓缩蛋白的功能性质相当或超过大豆分离蛋白。将其应用于西式火腿的加工，提高了产品的出品率和质量。     

木瓜蛋白酶水解大豆分离蛋白的研究

大豆分离蛋白经过加热预处理，木瓜蛋白酶２ｈｒ酶解后，水解度比不处理提高１倍，最佳处理条件为：９０℃，１０ｍｉｎ，水解度的变化和大豆分离蛋白的ＳＨ含量变化有关。通过极差分析木瓜蛋白酶水解大豆分离蛋白正交实验，结果表明最佳水解条件为：ＰＨ＝７．０，Ｅ：Ｓ＝２．０％，温度５５℃，反应时间１２ｈｒ。     

枯草杆菌蛋白酶改善大豆分离蛋白功能特性的研究

利用枯草杆菌蛋白酶对大豆分离蛋白进行酶法改性,改性后的大豆分离蛋白的功能特性得到很大的提高。改性大豆分离蛋白的性质与改性程度(水解度DH)有关,随着水解度的增加,蛋白质的溶解性能提高,粘度下降,体外可消化性指数随水解度的增加而提高。     

米曲霉固态发酵程度对大豆拉丝蛋白特性的影响

以水解度为指标,研究了米曲霉固态发酵程度对大豆拉丝蛋白特性的影响,分析了水解度与特性的相关性。结果表明,米曲霉固态发酵法可以使大豆拉丝蛋白的特性发生不同程度的变化。当大豆拉丝蛋白的水解度为3. 63%时,其持水性、溶解度、硬度和咀嚼性分别提高了21. 41%、115. 26%、13. 04%和20. 00%,但其弹性、内聚性和组织化度分别降低了7. 30%、13. 33%和10. 41%。大豆拉丝蛋白的水解度与其溶解度呈极显著正相关,与其弹性、内聚性和组织化度呈极显著负相关。适宜水解度可改善大豆拉丝蛋白的部分特性。     

大豆分离蛋白酶解液体外抗氧化性的研究

以大豆分离蛋白为底物，以抗氧化性为指标，从6种蛋白酶中筛选出碱性内切蛋白酶为最佳水解酶，优化了其最佳水解条件，并测定了碱性内切蛋白酶水解大豆分离蛋白所得酶解液的亚油酸过氧化抑制率和清除氧自由基活力。结果表明，碱性内切蛋白酶最佳水解条件为T=55℃，pH=7．5，E／[S]=5％，[S]=4．5％，水解时间t=3h，其水解大豆分离蛋白所得酶解液的亚油酸过氧化抑制率为28．4％，清除氧自由基活力为45．6％。     

蛋白酶对大豆分离蛋白的降解模式研究

采用十二烷基酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）方法，分析了几种商品蛋白酶（包括枯草杆菌蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶和细菌碱性蛋白酶）对大豆分离蛋白（SPI）的降解模式。结果表明，大豆球蛋白酸性亚基的Ax多肽链最容易被水解，所有的酶对其均有作用，而碱性亚基和大豆伴球蛋白的B亚基最难被水解。木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白的水解最迅速、彻底，由于大豆蛋白中含有胰蛋白酶抑制因子，胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶对大豆蛋白水解能力较差。     

蛋白酶水解大豆分离蛋白的分子水平表征

采用两种蛋白酶(胃蛋白酶和碱性蛋白酶)对大豆分离蛋白进行水解,水解结束调节pH至4.8,离心分离得到酸可溶蛋白和酸不可溶蛋白.考察不同的蛋白酶、水解时间、温度以及未添加蛋白酶的情况下,酸不可溶蛋白所占比例,并采用SE-HPLC和SDS-PAGE对这些酶解物进行了分子水平的表征.结果发现:胃蛋白酶选择性地水解大豆球蛋白(11S),在pH 2.0、37℃条件下水解6h,酸不可溶蛋白所占比例为51.14％,其相对分子质量大于10 kDa的部分占到50％以上.水解温度对碱性蛋白酶水解大豆分离蛋白的影响较大,在pH 8.0、60℃条件下水解1h获得的大豆分离蛋白碱性蛋白酶酶解物的相对分子质量主要分布在20 kDa以下.不同蛋白酶水解大豆分离蛋白,其水解进程存在显著差异,即使是采用同一种蛋白酶进行水解,不同的水解条件下得到的酶解物分子结构也大不相同.     

大豆分离蛋白改性技术的研究与发展趋势

大豆分离蛋白因其高蛋白营养功能和不同的功能特性而广泛应用于食品工业,为了探讨改性大豆分离蛋白的功能特性,综述了近年来大豆分离蛋白改性的研究方法以及改性后功能特性方面的最新研究进展。根据当前的研究现状及存在的问题对今后发展提出几点展望,不同方式的改性可产生合适的功能特性,拓宽大豆分离蛋白的应用领域。     

Improvement of the Functionalities of Soy Protein Isolate through Chemical Phosphorylation

A method of chemical phosphorylation was developed to modify soy protein so as to improve its functional properties. The reaction was carried out by incubating soy protein isolate and cyclic sodium trimetaphosphate in an aqueous solution at pH 11.5 and 35°C for about 3 hours. The reactions ensued were the phosphoesterification of serine residues and the phosphoramidation of lysine residues in soy protein. The phosphorylated soy protein isolate prepared there-from exhibited much improved functional properties in terms of aqueous solubility, water-holding capacity, emulsifiability and whippability. The nutritive bioavailability of soy protein isolate was not impaired by phosphorylation.     

大豆分离蛋白粉对面团流变学特性和馒头品质的影响研究

将大豆分离蛋白粉作为一种食品添加剂添加到小麦粉中,研究其对面团流变学特性和馒头品质的影响。实验结果得出,在小麦粉中添加大豆分离蛋白粉,可以明显地改善面团的稳定时间以及拉伸曲线面积和拉伸阻力。另外还可以提高馒头的品质,当在小麦粉中添加3%的大豆分离蛋白粉时,其对馒头品质有较好的改善作用。     

大豆分离蛋白对湿米粉储藏品质的影响

以湿米粉储藏过程中硬度、蒸煮损失和断条率的变化为指标,研究大豆分离蛋白对湿米粉品质的影响。结果表明,大豆分离蛋白会导致湿米粉硬度的升高,但在储藏过程中添加大豆分离蛋白的湿米粉硬度低于未添加大豆分离蛋白的湿米粉,这表明大豆分离蛋白可显著改善湿米粉在储藏过程中的硬度升高现象;当大豆分离蛋白添加量低于4%时,湿米粉的蒸煮损失和断条率均随大豆分离蛋白添加量的增加而下降;但大豆分离蛋白添加量达6%时,湿米粉的蒸煮损失和断条率上升。结果表明适量的大豆分离蛋白可改善湿米粉的食用品质,但大豆分离蛋白添加量不是越多越好。差示热量扫描和微观结构分析发现大豆分离蛋白可抑制湿米粉中淀粉的回生,赋予米粉蜂窝状多孔结构,有利于米粉在储藏过程中保持水分不发生迁移从而提高湿米粉品质。     

马来酸酐酰化改性对大豆分离蛋白功能性质的影响

研究马来酸酐酰化改性对大豆分离蛋白功能性质的影响。结果表明:随着马来酸酐用量的增大,大豆分离蛋白的酰化度增大,等电点降低;随着酰化度的增大,大豆分离蛋白构象松散,色氨酸残基的微环境趋向于暴露于水的状态,亲水性增强;经马来酸酐酰化改性后,大豆分离蛋白的溶解性、发泡性、乳化性及乳化稳定性均显著提升,但泡沫稳定性有所下降。研究表明,马来酸酐酰化改性大豆分离蛋白是一种非常有前景的功能性食品添加剂。     

大豆分离蛋白改性研究进展

大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)是大豆蛋白最为精制形式,广泛应用于食品工业,在不同产品中表现出不同功能。该文综述近年来有关大豆分离蛋白物理、化学、生物方法改性研究,并对生物工程改性作一简单介绍;大豆分离蛋白经改性后能拓展大豆分离蛋白在食品工业中应用及达到人们所希望功能特性。     

Gelation Property of Alcohol-Extracted Soy Protein Isolate and Effects of Various Reagents on the Firmness of Heat-Induced Gels

Gelation property, thermal property, protein subunits distribution, and molecular forces involved in gelation of alcohol-extracted soy protein isolate were investigated using texture analyzer, differential scanning calorimeter, sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, and various reagents. Results showed that salts and pH played important roles in gel firmness, and a power law relationship between gel firmness and protein concentration was observed. The effects of various reagents revealed that disulfide bonds play a major role in soy protein gel formation, while the involvement of electrostatic interactions, hydrogen bonds, and/or hydrophobic interactions also occurred in gel networks. Thermal analysis indicated that both alcohol-extracted soy protein isolate and commercial soy protein isolate (isoelectric precipitation) have undergone serious denaturation, while the gel firmness of alcohol-extracted soy protein isolate was significantly greater than that of commercial soy protein isolate. Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis image showed that there was almost no difference for protein subunits among alcohol-extracted soy protein isolate, commercial soy protein isolate, and soy powder. Hence, as an alternative environmental friendly extraction method, alcohol-extraction of soy protein isolate has a great prospect to replace presently applied isoelectric precipitation method.     

大豆分离蛋白的功能性和改性研究进展

大豆分离蛋白（soy protein isolate，spi）是大豆蛋白中最为精制的形式，广泛应用于食品工业，在不同的产品中表现出不同的功能性。大豆分离蛋白可以用物理、化学、酶法和生物工程方法进行改性。结果表明，大豆分离蛋白经过改性后能拓宽大豆分离蛋白在食品工业中的应用及达到人们所希望的功能特性。     

大豆分离蛋白的凝胶稳定性的研究进展

大豆分离蛋白因其蛋白质含量高,具有凝胶性等多种功能特性,在食品工业中得到广泛应用。但大豆分离蛋白在贮藏过程中,其凝胶的稳定性往往下降,严重地影响了产品的质量。国内外研究发现,在贮藏过程中蛋白组成成分、蛋白浓度、温度、pH 值和离子强度等的变化对凝胶形成具有一定影响,通过各种改性方法可以提高大豆蛋白的凝胶稳定性。     

Solubility and Foaming Properties of Phytate-Reduced Soy Protein Isolate

A pilot scale ion exchange process was developed to produce a 75 - 77% phytate-reduced soy protein isolate. The solubility and foaming properties of this isolate were compared to those of control and commercial soy protein isolates as a function of protein concentration (5 and 10%, w/v), pH (3, 6 and 9) and preheat temperature (25, 60 and 80°C). Phytate-reduced soy protein extract exhibited minimum solubility at pH 4.8 - 5.0, compared to 4.2 - 4.5 for control soy extract. Phytate-reduced soy protein isolate was most soluble and functional at pH values below its isoelectric point (pH 3), whereas control and commercial soy isolates were generally most soluble and functional at pH values above their isoelectric point (pH 6 and 9).