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大豆分离蛋白热变性程度对肌纤维蛋白凝胶性质的影响 总被引:1,自引:0,他引:1
研究大豆分离蛋白(SPI)热变性程度对肌肉纤维蛋白(MPI)凝胶性质的影响.将SPI在80,90,100℃分别热处理0,15,30,60,100,180 min,得到一系列不同热变性程度的SPI,将其与MPI按1:3(V:W,总蛋白浓度为4%)的比例混合,热诱导得到混合蛋白凝胶.分别研究这些混合蛋白的流变学性质、凝胶性质以及凝胶持水性.结果表明:热变性的SPI有利于混合凝胶的性质提高,经过100℃热处理180 min的SPI与MPI形成的混合蛋白的弹性模量G'值最大,凝胶强度和弹性也最接近纯MP凝胶性质,持水性甚至好于纯MP凝胶性质. 相似文献
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温度对大豆蛋白流变特性的影响 总被引:2,自引:0,他引:2
研究了温度对大豆蛋白溶液的流变特性、黏度的影响及其原因.在温度为30~90℃的范围内,随着温度的升高(t<60℃),大豆蛋白溶液(浓度8%、pH7.2)由非牛顿流体向牛顿流体转化;在温度60℃左右该溶液几乎为牛顿流体;但随着温度的进一步升高(t>60℃),大豆蛋白溶液又由牛顿流体向非牛顿流体转变.在30℃<t<50℃范围内,蛋白溶液的黏度随着温度增加而急剧下降;在50℃<t<80℃范围内,蛋白溶液的黏度随着温度的增加而缓慢下降,在80℃左右达到黏度的最低值.在80℃<t<90℃范围内,蛋白溶液的黏度随着温度的增加而增加. 相似文献
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为探究羧甲基纤维素钠(Sodiuncarboxy methyl cellulose,CMC)对大豆蛋白凝胶特性的影响,向质量分数为5%的大豆分离蛋白凝胶中,分别加入0%,0.1%,0.2%,0.3%,0.4%的CMC,研究凝胶体系的流变、质构、持水性及微观结构的变化。结果表明:凝胶体系的动态黏弹性会随着CMC的加入量增加,出现明显变化,凝胶体系的储能模量随着CMC的加入持续升高,但损耗角正切逐渐减小。当CMC用量超过0.3%后体系的储能模量略有降低,损耗角正切出现回升。随着CMC的加入,凝胶的硬度、弹性、内聚性、持水性和咀嚼性都在逐渐提升,并在CMC的添加量达到0.3%时最大。微观结构表明:CMC的加入有助于凝胶多孔的形成,在CMC的加入量达到0.3%时凝胶的孔隙较多,凝胶结构更为致密,继续加入CMC会导致凝胶网络结构受到影响。 相似文献
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凝胶性是植物蛋白最重要的性质。采用小变形振荡(动态)流变测试研究大豆分离蛋白凝胶网络结构形成。结果表明:在加热阶段,储能模量(G')和耗能模量(G″)都低于1 Pa,G'G″且基本保持恒定直到达到凝胶点。Tanδ值随着加热的进行逐渐降低,然后急剧下降,冷却阶段时降至最低且保持恒定,说明形成强而稳定的凝胶网络结构。当加热和冷却速率增大时(从0.5~4℃/min)G'值逐渐下降,表明最终形成凝胶强度下降;慢的加热(冷却)速率时(0.5、1、2℃/min)tanδ较小,说明相对于快的加热速率(4℃/min)形成了更好三维网络结构的凝胶;凝胶点和加热速率有关而不受冷却速率的影响。随着蛋白质浓度的增大,其凝胶G'值增大、tanδ值减少、凝胶点下降。因此,控制加热和冷却速率可以最大限度的提高热诱导大豆蛋白的凝胶强度,而不用改变蛋白质的浓度。 相似文献
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主要研究了Ca Cl2诱导大豆分离蛋白冷凝胶在不同预加热温度、蛋白质含量和盐浓度下的相图、持水性与流变性质。结果表明:随着预加热温度的升高(75~95℃),诱导大豆分离蛋白冷凝胶形成所需要的Ca Cl2浓度降低,且相同条件下,蛋白质含量越高,冷凝胶越易形成;冷凝胶持水性与蛋白质含量成正比,与Ca Cl2浓度成反比,而在85℃预加热温度下冷凝胶持水性最高,75℃预加热温度条件下冷凝胶持水性最低;随着蛋白质含量、预加热温度和Ca Cl2浓度增加,冷凝胶的凝胶强度和屈服应力逐渐增加;冷凝胶的线性黏弹性区域(LVE)在15 mmol/L Ca Cl2浓度下随蛋白质含量增加而增加,但在10 mmol/L Ca Cl2浓度下呈现出相反的变化趋势;15 mmol/L Ca Cl2诱导冷凝胶在一定应变下会发生流动现象,而10 mmol/L Ca Cl2诱导冷凝胶没有流动现象,表明两种Ca Cl2浓度下形成的冷凝胶结构有很大差异。 相似文献
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研究了在大豆蛋白溶液中加入不同的金属离子,随后采用冷冻法处理生产大豆蛋白并确定了金属离子对冷冻法生产大豆蛋白的影响.结果表明,在固液比1∶20、加热温度50℃、pH5时,加入金属离子后-18℃条件下冷冻24h,其蛋白质含量有显著增加,且相同条件下在大豆蛋白溶液中加入氯化钙和氯化镁离子比加入氯化钠离子处理后的蛋白质含量要高,符合霍夫曼斯特离子序.其生产的蛋白质的溶解度随着金属化合物溶液浓度增大而增加,持水性则呈现出不同的趋势 可见,钙离子及镁离子对冷冻法生产大豆蛋白具有一定促进作用,而钠离子作用较弱. 相似文献
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冷冻大豆分离蛋白凝胶的功能性分析 总被引:1,自引:0,他引:1
为明确冷冻后SPI凝胶的功能性变化,分析了SPI凝胶在冷冻前后的质构特性、可溶性蛋白含量及成分、扫描电镜的图像等指标。研究发现:SPI的凝胶在冷冻后硬度增加,弹力、持水率、可溶蛋白含量降低;SDS-PAGE电泳结果表明冷冻后凝胶可溶蛋白部分γ亚基消失、A亚基增多;扫描电镜分析结果显示,冷冻后水分聚集凝结成较大冰晶,凝胶由致密的结构变成多孔的网状结构。 相似文献
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This paper investigates the possibility for iron fortification of food using protein gel particles in which iron is entrapped using cold-set gelation. The aim is to optimize the iron encapsulation efficiency of whey protein by giving the whey protein different heat treatment prior to gelation with iron. The effect of the heat treatment conditions (mild-intermediate-severe) on the iron-induced cold-set gelation process was studied to optimize the gel strength in relation to the iron concentration. Rheology was used to study the protein gel formation, and the stability of the gel particles and iron encapsulation efficiency was determined by measuring the protein and iron content at different pH. Both the iron concentration and the heat treatment conditions appear to affect the gel formation process and gel strength of the iron-induced cold-set gels. With the protein gel particles being stable at a broad pH range, the release of iron from the particles was studied as a function of time. The low release of iron at neutral pH indicated good encapsulation efficiency and capability of whey protein to keep iron bound. At low pH the release of iron increased, as is desired for bio-accessibility. In addition to differences in gel strength, the most relevant result caused by the pre-treatment of the whey protein is revealed in the amount of iron that can be entrapped per protein. It is shown that the amount of iron can be increased going from mild to severe heat treatment conditions. This suggests that the concept of using whey protein particles with iron can effectively be used to fortify food products with iron for human consumption. 相似文献
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温度对于大豆分离蛋白起泡性的影响研究 总被引:2,自引:1,他引:2
研究了20~90℃下商业用大豆分离蛋白(SPI)的起泡性。随着溶解温度的升高,5%大豆分离蛋白的溶解性及疏水性逐渐提高,起泡能力逐渐增强,泡沫稳定性则逐渐下降;将不同温度下5%大豆分离蛋白中的可溶性蛋白采用离心方法分离后发现可溶性蛋白的起泡性表现出与5%大豆分离蛋白相反的趋势,尤其在20~40℃的溶解温度下可溶性蛋白的起泡性远远优于大豆分离蛋白的起泡性。研究结果也说明,溶液中高比例可溶性大豆蛋白的存在可能有利于蛋白质泡沫的形成,但不能对泡沫的稳定性起到良好的支撑作用,同时大豆蛋白在溶液中的构象也会影响其起泡性。 相似文献
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研究了4种蛋白酶对豆乳凝胶性质的影响。通过流变学恒温定量比较结果表明:菠萝蛋白酶和碱性蛋白酶都具有凝胶能力,凝胶弹性模量(G')最高可达10.28 Pa和5.27 Pa。升温可使菠萝蛋白酶、木瓜蛋白酶豆乳体系G'增强;且在40℃时,加入130 U/m L菠萝蛋白酶其豆乳体系G'达到最大值8.37 Pa;木瓜蛋白酶在高温下显示较强的凝胶能力;高温90℃时,含量较低的碱性蛋白酶(70 U/m L)豆乳体系G'达到最大值11.34 Pa;在豆乳体系中加入少量中性蛋白酶,其体系G'随着温度的升高先增强后降低,高添加量则相反。振荡频率扫描结果表明,不同体系G'均随频率的增加而增强,蛋白酶凝胶能力与其添加量有关。 相似文献
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目的:开发品质优良的淡水鱼鱼糜制品。方法:将不同含量的大豆分离蛋白和卡拉胶添加到泥鳅肌原纤维蛋白中,采用质构仪、色差仪、扫描电镜和红外光谱等探究其对泥鳅肌原纤维蛋白凝胶特性的影响。结果:随着大豆分离蛋白含量的增加,泥鳅肌原纤维蛋白凝胶硬度先降低后升高,弹性先升高后降低,保水性增加,蒸煮损失降低,凝胶网络孔洞越来越大,各二级结构相对含量发生变化;而卡拉胶对凝胶硬度和弹性有减弱作用,对白度及蒸煮损失有较好的改善作用,凝胶网络结构规则有序且无规则卷曲结构消失。结论:大豆分离蛋白对泥鳅肌原纤维蛋白凝胶的作用效果较卡拉胶更明显,形成的复合凝胶性能更好。 相似文献
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研究了大豆11S蛋白分别与3种不同荷电量卡拉胶组成共混体系的相容性、热性质、凝胶流变性质及微结构,并探讨了共混凝胶的成胶动力学及机理。结果表明:ι-卡拉胶对大豆11S蛋白的相容性比κ-卡拉胶弱,添加λ-卡拉胶样共混体系更易发生相分离;添加3种卡拉胶均提高了大豆11S蛋白的热变性温度,但降低了热焓值,影响效果依次是λ-卡拉胶﹥ι-卡拉胶﹥κ-卡拉胶;共混凝胶随卡拉胶所带负电荷的增加其弹性模量值呈降低趋势,且凝胶网络结构由蛋白-多糖双连续结构转变为蛋白凝胶网络单连续结构;增加卡拉胶所带负电荷可降低共混凝胶形成过程表观活化能,同时降低了温控程序终点的弹性模量值。 相似文献
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转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响 总被引:6,自引:0,他引:6
以微生物来源的转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆分离蛋白(SPI)进行改性,主要考察了凝胶性的变化.结果显示,MTGase对SPI的凝胶性有明显的改善作用,且加酶量、pH、反应温度、底物蛋白浓度及反应时间均对凝胶性影响显著.改性SPI在加酶量为5 U/g、pH 8.0、反应温度为37℃、蛋白浓度为12%时凝胶性改善明显,随着MTGase作用时间的延长,SPI凝胶性也呈增加趋势.MTGase的作用使SPI凝胶的蛋白质分子间形成了空间的网络交错结构. 相似文献
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《食品与发酵工业》2014,(10):128-132
以10 mg/L Na2SeO3溶液浸泡的大豆为材料,采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了富硒处理及发芽时长对大豆蛋白凝胶性质的影响。结果发现:发芽48 h内大豆GDL凝胶与SPI凝胶的硬度快速下降,分别由25.25 g和27.73 g降至10.77 g和13.37 g,持水性从61.42%和62.64%分别降至51.55%和55.54%。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱显示,富硒大豆与对照SPI谱带变化基本一致,其中7S球蛋白的β亚基与11S球蛋白的碱性亚基B较稳定,而7S球蛋白的α'亚基和α亚基与11S球蛋白的酸性亚基A3和A则被内源蛋白酶逐渐降解为相对分子质量较小的组成,从而影响发芽大豆凝胶性质。而富硒处理对发芽大豆蛋白凝胶性质影响较小。 相似文献