有机氯农药与牛血清白蛋白作用机理研究

利用荧光光谱法研究了5种有机氯农药（OCPs） δ-BHC、α-氯丹、艾氏剂、o,p＇-DDT、HCB和牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理.280 nm波长下,OCPs可使BSA色氨酸残基发生荧光猝灭现象.通过光谱数据,绘制了Stern-Volmer曲线,测定了平衡常数和25,37℃下OCPs-BSA的结合常数.结果显示,5种OCPs猝灭蛋白质的过程均为熵驱动的静态猝灭过程,通过较弱的疏水作用力与蛋白质相互结合,结合点位数近似为1,这种结合作用会随着温度的升高而增强.     

卟啉衍生物与功能性蛋白作用的光谱学性质研究

通过紫外光谱研究了四苯基卟啉的紫外可见光谱性质,H2TPP有较强的Soret带和较弱的4个Q带。并通过荧光光谱研究了H2TPP与BSA猝灭作用,在不同的温度(295.15,310.15 K)下,通过模型方程等计算了该过程,猝灭速率常数6.71×105,6.21×105L/(mol·L·S),结合常数5.55×105,7.53×105L/mol结合位点1.058,0.949,判定该过程为静态猝灭。并通过热力学常数的变化,△G、△H、△S<0,说明该过程是自发进行,主要作用力是氢键和范德华力,通过同步荧光光谱,判断该结合作用主要在BSA的色氨酸残基位置。     

卟啉衍生物与功能性蛋白作用的光谱学性质研究

通过紫外光谱研究了四苯基卟啉的紫外可见光谱性质,H2TPP有较强的Soret带和较弱的4个Q带。并通过荧光光谱研究了H2TPP与BSA猝灭作用,在不同的温度(295.15,310.15 K)下,通过模型方程等计算了该过程,猝灭速率常数6.71×105,6.21×105L/(mol·L·S),结合常数5.55×105,7.53×105L/mol结合位点1.058,0.949,判定该过程为静态猝灭。并通过热力学常数的变化,△G、△H、△S0,说明该过程是自发进行,主要作用力是氢键和范德华力,通过同步荧光光谱,判断该结合作用主要在BSA的色氨酸残基位置。     

离子型表面活性剂与牛血清白蛋白作用的比较研究

采用荧光光谱、紫外吸收光谱、动态光散射和Zeta电位法对比研究了十二烷基硫酸钠(SDS)和十二烷基三甲基溴化铵(DTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理。结果表明：SDS和DTAB均能猝灭BSA内源荧光,298 K时的猝灭常数Ksv分别为2.64×104和304.21 L/mol。同步荧光光谱和三维荧光光谱显示SDS和DTAB对BSA的构象产生了影响。SDS对BSA荧光猝灭机理为动静联合猝灭机制;热力学计算表明,SDS与BSA的结合过程中,静电力起主导作用,并且能与BSA形成SDS/BSA超分子复合物;DTAB对BSA荧光猝灭机理为动态猝灭,作用力主要是疏水作用。SDS和DTAB与BSA的平均结合距离分别为2.77和4.73 nm。综合结合常数、粒径和Zeta电位等变化,在相同条件下具有较大电荷密度和较小体积极性头基的SDS与BSA具有更强的结合作用。     

二氢杨梅素锌与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了二氢杨梅素锌(DMY-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,激发波长为288 nm时,BSA的发射峰位于341 nm,DMY-Zn对BSA有较强的荧光猝灭作用。由Stern-Vol mer方程计算出DMY-Zn与BSA体系荧光动态猝灭常数(KSV)可知,DMY-Zn对BSA内源荧光的猝灭机制属于静态猝灭,由Lineweav-er-Burk方程计算出静态猝灭常数为3.180×104L.mol-1;且在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为9.60×105L.mol-1。     

苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。     

Eu（Ⅲ）存在下磺胺二甲嘧啶与牛血清白蛋白作用

在模拟生理条件下,借助荧光光谱研究了磺胺二甲基嘧啶（SMZ）与牛血清白蛋白（BSA）以及Eu（III）对磺胺二甲基嘧啶与牛血清白蛋白相互作用的光谱行为。求算了不同温度下（275 K和308 K）相互作用的结合常数Kb 和结合位点数n。结果表明：磺胺二甲基嘧啶对牛血清白蛋白荧光有猝灭,其过程属于静态猝灭机理。 Eu（Ⅲ）的存在使SMZ与BSA的结合常数降低,结合位点数变小。     

荧光猝灭法研究Mn（Ⅱ）和Zn（Ⅱ）与牛血清白蛋白的结合竞争

应用荧光光谱法研究了Mn（Ⅱ）与牛血清白蛋白（BsA）间的结合作用;采用荧光猝灭法计算出不同温度下Mn（Ⅱ）与BSA结合的结合常数、结合位点数、热力学参数;采用同步荧光技术考察了Mn（Ⅱ）对BSA构象的影响,并讨论了Mn（Ⅱ）与BSA的结合模式。结果表明,Mn（Ⅱ）与BSA的结合位点数为1,猝灭过程为动态猝灭,结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。在此基础上采用荧光猝灭法进一步研究了Mn（Ⅱ）-BSA-Zn（Ⅱ）双金属体系中Mn（Ⅱ）、Zn（Ⅱ）与BSA的相互作用;在Stern-Volmer方程的基础上推导出双金属体系中荧光猝灭的缔合公式;在与单金属体系对比后,推测出Zn（Ⅱ）会竞争Mn（Ⅱ）与BSA的结合。     

锡离子（Ⅳ）与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了锡离子（Ⅳ）与牛血清白蛋白间的结合作用,确定了锡离子（Ⅳ）对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理.测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数.依据能量转移理论确定了锡离子（Ⅳ）和白蛋白间的结合距离.采用同步荧光技术考察了锡离子（Ⅳ）对牛血清白蛋白构象的影响,并讨论了锡离子（Ⅳ）与白蛋白的结合模式.实验结果表明猝灭机理是动态猝灭,锡离子（Ⅳ）与BSA以物质的量比1∶1的比例结合形成复合物,结合过程主要是熵驱动,相互作用主要为疏水作用力.     

BSA与CTAB相互作用的荧光光谱研究

在模拟生理条件下，用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵（CTAB）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明：BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质，以280nm激发BSA，在341nm处有很强的荧光发射。在加入CTAB后，发现CTAB—BSA强荧光峰的位置蓝移，且荧光强度随着CTAB浓度的增大而明显减弱，说明CTAB对BSA有荧光猝灭现象，猝灭以静态猝灭为主，由Stern—Volmer方程求得CTAB表观猝灭常数Kq=1．469×10^13L·mol^-1·s^-1。得到了CTAB与牛血清白蛋白分子间的结合常数和热力学参数。利用已有的计算方法，建立了相应的计算机程序，使计算结果更合理。通过与常见公式计算的结果进行比较，所建立的方法得到了比较满意的结果。     

荧光光谱法研究橙皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了橙皮素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现橙皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程,由热力学参数焓变△rHm=-60.543 kJ·mol<'-1>,熵变△rSm-114.121J-mol<'-1>均小于零,判断橙皮素与BSA之间主要靠氧键和范德华力相结合,生成自由能变(△rGm)为负值,...     

吖啶类荧光探针与蛋白质相互作用的研究

文章研究3种新型吖啶类荧光探针(N-(2-二甲氨基)乙基-9-氯吖啶-4-甲酰胺(NCAF)、9-[(N-2-二甲氨乙基)吖啶-4-甲酰胺]-α-丙氨酸(NAFA)和4,9-二[N-(2-二甲氨基)乙基]-9-吖啶胺-4-甲酰胺(DNAF))与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合作用机理。分别对3种吖啶类探针自聚集情况、与牛血清白蛋白结合常数KA和结合位点数n、热力学参数H、G以及S、能量转移效率E和结合距离R0进行比较,并对实验数据进行分析。研究了3种吖啶类探针对蛋白质内源荧光猝灭的猝灭机制和主要作用力类型,为进一步研究新的生物探针及其在生物大分子识别分析应用提供了一定的实验和理论支持。     

荧光光谱法研究核黄素与牛血清白蛋白的相互作用

荧光光谱法研究了注射用核黄素(Riboflavin,Rf)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.核黄素对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭;在301和317K下用Stem-Volmer方程和热力学方程等处理实验数据,求出了结合常数KA、结合位点数n及热力学参数ΔG、ΔH和ΔS.核黄素与BSA之间的作用力主要为氢...     

维C和左氧氟沙星对白蛋白的荧光淬灭研究

通过荧光光谱法研究了在维生素C存在下左氧氟沙星对牛血清白蛋白的荧光淬灭作用。在模拟生理条件（pH=7.4,37℃）下,根据Stem-Volmer方程,确定了在维生素C存在条件下,左氧氟沙星与牛血清白蛋白的淬灭类型仍为静态淬灭,左氧氟沙星对牛血清白蛋白的荧光淬灭减弱,结合常数和结合位点均变小。为研究左氧氟沙星和维生素对蛋白质构象的影响等提供了重要信息。     

牛血清白蛋白与Hg(Ⅱ)配合物作用的热力学研究

采用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究了XO-Hg(Ⅱ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究结果表明,XO-Hg(Ⅱ)配合物对BSA有强的荧光猝灭作用,为静态猝灭。根据荧光猝灭数据,由Stern-Volm er方程得到了不同温度下XO-Hg(Ⅱ)配合物与BSA之间的结合位点数和结合常数,推出了结合反应的主要作用力类型。据F rster非辐射能量转移理论,探讨了给体-受体间的作用距离,阐明了XO-Hg(Ⅱ)配合物对BSA的猝灭作用不是由非辐射能量转移机制导致。     

光谱法研究羟喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,采用光谱法研究了羟喜树碱（HCPT）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,计算了不同温度下的结合常数及ΔHθ、ΔGθ、ΔSθ等热力学参数。结果表明,HCPT对BSA的猝灭是由于形成HCPT-BSA复合物而引起的静态猝灭;ΔHθ（-35.91kJ.mol-1）和ΔSθ（-24.30J.mol-1.K-1）的值表明氢键和范德华力在HCPT-BSA的结合中起主要作用;圆二色谱和三维荧光光谱表明,在与HCPT结合后,BSA中的α-螺旋含量减少、微环境和二级结构均发生改变。