光谱法研究硫堇与人血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱和圆二色谱等光谱方法研究了生理条件下硫堇(TH)与人血清白蛋白(HSA)的作用机理.测得不同温度下,硫堇与人血清白蛋白的结合常数和结合位点数,确定硫堇对人血清白蛋白荧光的猝灭是静态猝灭过程,并依据Forster无辐射能量转移理论获得了TH与HSA的结合距离4.604 nm,热力学参数Δ H =-9.024 kJ/mol,Δ S =40.63 J·mol-1·K-1,表明TH与HSA主要为静电力相互作用,同步荧光光谱和圆二色谱显示了TH对HSA的二级结构构象产生影响.     

抗生素痢菌净与人血清白蛋白的相互作用

用荧光、同步荧光、三维荧光和紫外-可见吸收光谱法,研究了在生理条件下痢菌净(MEQ)与人血清白蛋白(HSA)相互作用的光谱学行为。分析了MEQ对HSA的荧光猝灭机制,计算了不同温度下的猝灭常数KSV、结合常数Kb、结合位点数n、热力学参数(如:ΔH、ΔS、ΔG)和结合距离r,并探研了MEQ对HSA构象的影响。结果表明:MEQ对HSA荧光猝灭方式是动态猝灭;结合位点数1;结合距离4.2 nm;MEQ对HSA构象的影响不大。MEQ与HSA间结合作用较弱,作为肠、胃或体外消炎药时,不易被血清白蛋白储存和转运,药物在体内的残留量较少、残留时间较短、所产生的副作用也较小。     

雷公藤红素与人血清白蛋白的相互作用

通过使用荧光光谱、分光光度法以及等温滴定量热法等方法,研究了人血清白蛋白(HSA)与雷公藤红素的结合方式,采用分子对接的方式分析相互作用模式。荧光光谱结果可知,雷公藤红素与HSA主要通过氢键和范德华力结合,并且雷公藤红素猝灭HSA内源荧光的机制为静态猝灭,同时两者的结合过程主要受温度影响。在两者的结合过程中,会导致HSA的构象与微环境发生微小的改变。结合分子对接结果可知,两者的结合过程可能主要是通过疏水相互作用、范德华力等弱相互作用进行结合。为雷公藤红素在血液中的运输及传递提供了理论支持,对深入理解雷公藤红素的药效学和药代动力学性质具有重要的意义。     

丹酚酸A与人血清白蛋白的相互作用研究

研究药物和血浆中载体蛋白的相互作用对阐明药物在体内的转运、分布、代谢和药效等具有重要的意义。采用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法研究了不同温度下丹酚酸A(Sal A)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用机理。研究结果表明,Sal A对HSA的内源荧光有明显的猝灭作用,猝灭过程为静态猝灭,并测定和计算得到不同温度下Sal A与HSA反应的结合常数、结合位点数。分析两者结合过程的热力学数据,表明Sal A和HSA的结合是一种自发的放热过程,且推测出Sal A与HSA之间的作用力为氢键和范德华力。     

荧光光谱法研究缬沙坦与人血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法研究缬沙坦与人血清白蛋白的作用机制。判断出缬沙坦对人血清白蛋白(HSA)体系的猝灭是由于生成复合物的静态猝灭,计算出在30℃缬沙坦与HSA相互作用的结合位点数和结合常数分别为n30℃=0.53和K30℃=761.8,37℃时缬沙坦与HSA相互作用的结合位点数和结合常数分别为n37℃=0.48和K37℃=374.8。此外,还得出了一些金属离子存在下的结合常数(KCa=3899.5,KCu=1081.4,KFe=1595.1,KZn=3833.6)。体系的热力学常数分别为ΔH=-24.9kJ/mol,ΔS30℃=38.2J.mol-1.K-1,ΔS37℃=34.5J.mol-1.K-1,由此得出缬沙坦与人血清白蛋白之间是以静电作用力相结合。由Frster非辐射能量转移理论计算出两者间的作用距离r=2.07nm。并利用同步荧光技术,考察了缬沙坦对蛋白质构象的影响。     

黄腐酸与人血清白蛋白相互作用机制的光谱研究

<正>利用荧光光谱研究黄腐酸(FA)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用,二者有明显的荧光猝灭作用,计算二者作用的结合常数(Ka=1.2×107 L/mol)、结合位点数(n=1.45)及结合距离(r0=2.92 nm)。二者的猝灭机制属于静态猝灭,并发生分子内非辐射能量     

光谱法研究壳聚糖铜与人血清白蛋白的相互作用

通过热回流制备了壳聚糖-铜(CTS-Cu)配合物,采用荧光、红外、紫外光谱对配合物CTS-Cu与HSA的相互作用进行了表征,结果表明:在280nm处出现紫外吸收峰,在340nm处使HSA的内源荧光发生猝灭,猝灭速率常数kq=3.014×1014L/mol·s,猝灭类型为静态猝灭,说明CTS-Cu与HSA发生了较强烈的相互作用,形成了基态复合物,其结合常数Ka=4.27×106L/mol。通过加入位点标记物布洛芬(Ibuprofen)和华法林(Warfarin)用荧光法研究了CTS-Cu与HSA的结合位点,表明Warfarin与CTSCu竞争HSA的同一个位点,即SiteⅠ位。采用微量热法研究了CTS-Cu与核桃内生菌的相互作用,随着CTS-Cu浓度的增加,最大产热效率出现的时间逐渐延长,表明CTS-Cu对核桃内生菌的生长有一定的抑制作用。     

平衡透析法研究小檗碱与人血清白蛋白的相互作用

蛋白质和小分子相互作用的研究,对促进生命科学的发展有着重要意义。在本实验中,平衡透析法结合紫外可见吸收光谱研究了中药有效成分小檗碱跟人血清白蛋自的相互作用。实验表明,在37℃的水浴恒温培养4h后,两物质发生相互作用,紫外光谱有所改变,同时,通过方程拟合,测得其结合常数为1．32×10^3（mol·L^-1）^-1,最大结合量为406umol·L^-1。     

2,4-二氯苯酚与人血清白蛋白相互作用的研究

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、紫外吸收光谱法、圆二色谱法和三维荧光光谱法等方法研究了2,4-二氯苯酚(DCP)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,DCP使HSA的荧光强度发生了静态猝灭.根据修正的Stern-Volmer方程,求出DCP与HSA在292 K、298 K、304 K、310 K下的有效猝...     

硼酯类荧光探针与人血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法、三维荧光光谱、CD光谱及同步荧光,研究了硼酯类荧光探针(JYS-1)与人血清白蛋白(HSA)的作用机理和探针对HSA构象的影响.由实验结果可知,HSA与探针之间的猝灭方式主要是静态猝灭方式.根据热力学数据,确定了二者之间的结合距离为3.07nm,二者之间在298K、305及308K时的结合常数,分别为2...     

中药活性组分与人血清白蛋白相互作用研究进展

中药活性组分与人血清白蛋白（Human serum albumin,HSA）相互作用的研究可为探讨人类疾病机制,诊断、预防疾病,制药和新药开发提供重要的理论基础,是毒理学、生命科学、化学及临床医学的一个重要研究领域。基于研究中药活性组分与HSA相互作用具有重要的意义,文章在总结前人工作的基础上,综合各种实验技术及化学信息学,从HSA的功能和作用,研究方法,基本公式等几个方面来阐述HSA与中药活性组分的相互作用。     

乙氧基血根碱与人血清白蛋白的相互作用

研究了血根碱与人血清白蛋白(HSA)之间的结合特征.采用荧光光谱法,计算在不同温度下乙氧基血根碱与HSA相互作用的结合常数与结合位点数.实验结果显示,在290K,300K,310K时乙氧基血根碱与人血清白蛋白的结合常数分别为1.081×105L?mol-1,7.784×104L?mol-1,2.397×105L?mol-1.结合位点数分别为1.013,0.979,1.071.二者之间的主要作用力为氢键和范德华力.这表明血根碱与人血清白蛋白之间作用生成了无荧光效应的复合物,属静态猝灭.     

芦丁铕配合物与人血清白蛋白的相互作用

在模拟动物体生理pH条件下,用荧光光谱法(FS)和电化学法研究了芦丁铕配合物(rutin-Eu)与人血清白蛋白(HSA)的结合反应.探讨了rutin-Eu对HSA的荧光猝灭过程的猝灭机理,以Lineweaver-Burk双倒数方程分别计算了不同温度下rutin-Eu与HSA的结合常数(KLB,295K:1.540×106L/mol,310K:1.265×106L/mol)、结合距离(r=2.28nm)和热力学参数(△Η=-9.97kJ/mol;295K:△S=84.64J/K,△G=-34.94kJ/mol;310K:△S=84.65J/K;△G=-36.21kJ/mol),并判断rutin-Eu与HSA结合的作用力类型;同时用圆二色谱及同步荧光光谱法探讨了rutin-Eu对HSA构象的影响.结果表明,rutin-Eu与HSA结合形成复合物,导致HSA内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭;它们之间的主要作用力是静电作用力而结合距离r为2.28nm.同步荧光光谱法和圆二色谱法表明rutin-Eu对HSA的构象有影响,可使HSA的二级结构发生改变.     

光谱法研究铜离子荧光探针与人血清白蛋白的相互作用

运用紫外以及荧光光谱对铜离子荧光探针(DQX-1)与人血清白蛋白的相互作用进行了研究。结果表明,此探针与HSA结合,形成复合物,探针能够有规律的猝灭HSA的荧光,猝灭机理证明为静态猝灭。由两者之间的相互作用力,判别出:探针DQX-1和HAS之间发生自动的结合,主要依靠的作用力是氢键和范德华力。通过探针DQX-1和HAS之间的结合距离为5.42 nm,说明两者之间能够发生非辐射能量的转移。同步荧光和三维荧光光谱数据表明,加入DQX-1后HSA的构象也发生变化。     

光谱法研究铜离子荧光探针与人血清白蛋白的相互作用

运用紫外以及荧光光谱对铜离子荧光探针(DQX-1)与人血清白蛋白的相互作用进行了研究。结果表明,此探针与HSA结合,形成复合物,探针能够有规律的猝灭HSA的荧光,猝灭机理证明为静态猝灭。由两者之间的相互作用力,判别出:探针DQX-1和HAS之间发生自动的结合,主要依靠的作用力是氢键和范德华力。通过探针DQX-1和HAS之间的结合距离为5.42 nm,说明两者之间能够发生非辐射能量的转移。同步荧光和三维荧光光谱数据表明,加入DQX-1后HSA的构象也发生变化。     

两种芹菜素衍生物与人血清白蛋白的相互作用

以黄酮类化合物芹菜素（4',5,7-三羟基黄酮）为原料,利用Mannich和磺化反应先后合成了两种芹菜素衍生物Ⅰ[8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7,-三羟基黄酮]、Ⅱ[8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7,-三羟基黄酮-3'-磺酸],并对其结构进行ESI-MS、1H-NMR、13C-NMR表征。利用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、紫外光谱法结合内滤光校正、分子对接研究了298、303、308 K时两种衍生物与人血清白蛋白（HSA）的相互作用机制。光谱法结果表明,衍生物Ⅰ、Ⅱ通过与HSA形成复合物而对HSA有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,且衍生物与HSA的结合位点在HSA的亚结构域ⅡA附近,Ⅱ比Ⅰ更容易被转移和运输。热力学分析结果显示结合点数为1,且ΔH和ΔS均大于0,表明疏水作用为主要作用力。分子对接结果表明,两种衍生物与HSA均是通过疏水作用力和氢键结合于HSA的疏水空腔内,其中疏水作用为主要作用力,这与热力学结果相吻合。     

两种芹菜素衍生物与人血清白蛋白的相互作用

以黄酮类化合物芹菜素(4',5,7-三羟基黄酮)为原料,利用Mannich和磺化反应先后合成了两种芹菜素衍生物8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7-三羟基黄酮(Ⅰ)、8-(N,N-二乙基)-亚甲基胺基-4',5,7-三羟基黄酮-3'-磺酸(Ⅱ),并对其结构进行ESI-MS、1HNMR、13CNMR表征。利用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、紫外光谱法结合内滤光校正、分子对接研究了298、303、308 K时两种衍生物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用机制。光谱法结果表明,衍生物Ⅰ、Ⅱ通过与HSA形成复合物而对HSA有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,且衍生物与HSA的结合位点在HSA的亚结构域ⅡA附近,Ⅱ比Ⅰ更容易被转移和运输。热力学分析结果显示结合点数为1,且ΔH和ΔS均大于0,表明疏水作用为主要作用力。分子对接结果表明,两种衍生物与HSA均是通过疏水作用力和氢键结合于HSA的疏水空腔内,其中疏水作用为主要作用力,这与热力学结果相吻合。     

基于光谱法研究汞荧光分子探针与人血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术,研究了不同温度下用于识别汞的荧光分子探针（WL-6）与生物大分子人血清白蛋白（HSA）的结合机理。结果表明,HSA在结合位点的荧光强度,随着WL-6的浓度增加而显著降低。根据荧光数据,得到了WL-6与HSA作用的结合常数、主要作用力及猝灭常数。从紫外吸收光谱、荧光光谱、同步荧光、三维荧光光谱和圆二色谱的结果可以看出,WL-6的结合改变了HSA的构象。     

H_2O_2荧光探针与人血清白蛋白相互作用的研究

为了探讨荧光探针BCZ-4识别H_2O_2的识别机理,在模拟生理条件下,采用光谱法研究BCZ-4与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用。结果表明,探针主要以静态猝灭方式猝灭HSA的荧光,二者之间作用距离为4.89 nm,作用力类型主要为静电作用。荧光光谱和CD光谱显示,探针与HSA的结合改变了HSA的构象。